Enzimas regulatórias: exemplos e como funcionam

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MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO SECRETARIA DE 
EDUCAÇÃO PROFISSIONAL E TECNOLÓGICA 
INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAÇÃO, CIÊNCIA E 
TECNOLOGIA DE SANTA CATARINA 
CAMPUS JARAGUÁ DO SUL - CENTRO 
 
 
NOMES: ​João Vitor Costa e Sérgio Miguel Planinscheck 
COMPONENTE CURRICULAR: ​Bioquímica 
FASE: ​6ª Fase - Técnico em Química 
PROFESSORA: ​Maria Aparecida de Souza 
 
 
ENZIMAS REGULATÓRIAS: EXEMPLOS E COMO FUNCIONAM 
 
 
ENZIMAS REGULATÓRIAS E SEUS MECANISMOS 
 
No metabolismo dos seres vivos, os grupos de enzimas, para metabolizar certos 
eventos, necessitam realizar um determinado processo em conjunto através de vias 
sequenciais, isto é, em sequência. Portanto, na maioria dessas reações metabólicas, o produto 
de uma reação enzimática, é o substrato da enzima seguinte, e assim sucessivamente, dando 
origem às vias metabólicas, ou rotas bioquímicas. 
Cada via (ou rota), de todo esse processo metabólico, inclui uma ou mais enzimas que 
influenciam muito na velocidade de toda a sequência. Essas enzimas, chamadas de enzimas 
regulatórias, possuem atividade catalítica aumentada ou reduzida, em resposta a certos sinais 
emitidos pelo organismo, a fim de ajustar alguma variação fisiológica e buscando atender as 
necessidades metabólicas do corpo. Essa regulação no sistema metabólico pode ocorrer de 
duas formas: mediante a regulação alostérica ou por meio de modificações covalentes. 
A regulação alostérica​1 funciona, basicamente, através da ligação de um modulador 
alostérico (um determinado composto químico) ao sítio alostérico da enzima, modificando o 
comportamento do sítio de ativação da mesma. Desta forma, se esse modulador alostérico for 
1 Vale ressaltar que esse comportamento enzimático possui diversas variáveis, como o fato de um modulador 
alostérico funcionar, ao mesmo tempo e na mesma enzima, como ativador para uma parte e inibidor para outra. 
Desta forma, não aprofundamos esse aspecto para não nos sobrecarregarmos e também para não fugirmos da 
temática principal, que são os exemplos de enzimas regulatórias, e como tais funcionam. 
 
positivo, e por consequência um ativador, o sítio de ativação da enzima será modificado para 
que o substrato se encaixe. Caso contrário, isto é, se o modulador alostérico for negativo, ele 
irá funcionar como um inibidor, fazendo com que o sítio de ativação evite essa ligação com o 
substrato. 
Já a modificação covalente, também conhecida como regulação covalente, consiste na 
ligação covalente, evidentemente, de substâncias características às cadeias polipeptídicas, 
causando modificações na conformação da proteína e alterações na atividade enzimática, 
através da mudança na afinidade pelo substrato, ou na sensibilidade a efetores (ou 
moduladores) alostéricos. 
Vale destacar ainda que, a regulação alostérica trata-se de um mecanismo geralmente 
irreversível, ao contrário da modificação covalente, em que o processo é geralmente 
reversível. Além disso, como já foi exposto, esses dois mecanismos possuem algumas 
diferenças, possibilitando uma percepção melhor e mais concreta do funcionamento de cada 
enzima. Com isso, existem várias enzimas regulatórias de inestimável importância, tanto por 
regulação alostérica, quanto por modificação covalente. 
 
FOSFORILAÇÃO 
 
A fosforilação é um desses processos enzimáticos indispensáveis para o organismo 
humano, especialmente pelo fato de realizar a catálise do triacilglicerol, que ocorre por meio 
da ação enzimática da Lipase Hormônio Sensível, com interferências da insulina e do 
glucagon, que são “ativados” por meio de sinais emitidos pelo organismo, assim como 
acontece em todas as enzimas regulatórias. 
O triacilglicerol (TAG), composto a ser catalisado, pode ser quebrado por uma enzima, 
como já ressaltado acima, chamada de Lipase Hormônio Sensível (L.H.S). No entanto, a 
Lipase Hormônio Sensível expõe seu sítio ativo apenas quando está fosforilada, isto é, ligada 
a um átomo de fósforo, possibilitando a reação de catálise apenas nessas condições. 
Desta forma, a enzima L.H.S fosforilada é naturalmente ativa, ou seja, ela, em virtude 
do meio que está, já possui esse fósforo ligado a ela. Todavia, se em algum momento o 
organismo “enviar” a insulina​2​, por meio de algum sinal, a mesma vai se ligar ao receptor da 
célula e ativar uma cascata intracelular, que vai ativar uma enzima chamada de fosforilase, 
2 ​O organismo humano “envia” a insulina à célula devido a alta concentração de glicose no sangue. 
que por sua vez, irá retirar o fósforo da enzima L.H.S, inativando a enzima regulatória Lipase 
Hormônio Sensível. 
No entanto, se um glucagon​3 também se ligar a essa célula, o mesmo irá ativar uma 
outra cascata intracelular, que no que lhe concerne, ativará a quinase, mais especificamente a 
PKA, que consiste na enzima quinase, só que dependente de um AMP cíclico. Assim sendo, 
essa quinase irá realizar a adição de um fósforo na enzima L.H.S, ativando a enzima 
novamente, e possibilitando a ocorrência da quebra do TAG (triacilglicerol) e a formação do 
Glicerol, além dos três ácidos graxos. 
 
Imagem 1:​ Reação de Fosforilação. 
 
Fonte​: https://www.youtube.com/watch?v=DGUn2Ys3d_Y&t=933s 
 
O mecanismo desempenhando nesse processo de regulação enzimática é conhecido 
como modificação/regulação covalente, em que, o fósforo, por meio da ligação covalente, se 
liga, através da Insulina e do Glucagon, a cadeia polipeptídica (nesses caso a enzima L.H.S), 
causando modificações no comportamento da proteína, que em um momento está inativa, e 
em outro está ativa, interferindo na atividade enzimática da L.H..S e alterando a afinidade 
pelo substrato, que nesse caso, é o triacilglicerol. 
 
3O organismo humano “envia” o Glucagon, sintetizado no pâncreas, à célula devido a baixa concentração de 
glucose no sangue. 
ASPARTATO CARBAMOIL-TRANSFERASE 
O aspartato carbamoil-transferase é formado por um complexo de proteínas, composto 
por 12 subunidades, sendo dois trímeros responsáveis pelo sítio catalítico e três dímeros 
responsáveis pelo sítio regulatório. Mas isto somente em organismos eucariontes, em seres 
procariontes o aspartato carbamoil-transferase apresenta apenas duas subunidades, o sítio 
catalítico e o sítio regulatório. 
Uma das funções do aspartato carbamoil-transferase é servir como catalisador da 
primeira etapa da biossíntese da pirimidina, que é uma droga utilizada para o tratamento de 
algumas doenças, entre elas o câncer de pele. 
Uma característica do aspartato carbamoil-transferase é de que esta enzima não segue a 
cinética de Michaelis-Menten, tendo em vista que quando estão com baixa atividade e baixa 
afinidade elas ficam no estado tenso e ficam no estado relaxado quando atuam em alta 
atividade e afinidade, isto se dá pois a cinética de Michaelis-Menten se aplica normalmente a 
enzimas com sítios ativos menores, assim como seus sítios regulatórios, o que não é o caso do 
aspartato carbamoil-transferase que é uma enzima relativamente grande. 
 
Imagem 2: ​Representação da aspartato carbamoil-transferase. 
 
 
 Fonte: ​https://pt.qaz.wiki/wiki/Aspartate_carbamoyltransferase 
 
CONCLUSÃO 
 
Essa pesquisa nos proporcionou um conhecimentoa mais, de forma geral, sobre as 
enzimas regulatórias, demonstrando como elas de fato são muito importantes para a nossa 
vida, sendo, por exemplo, responsáveis por parte da adaptação em determinados locais, desde 
processos bioquímicos que ocorrem naturalmente nos organismos, até a adaptação a doenças 
e patologias. Em muitos medicamentos, por exemplo, são usados enzimas com a função de 
inibir ou retardar algum determinado processo, impedindo o substrato de agir e executar a 
função, ou aumentando o número de enzimas para absorver uma maior quantidade de 
substrato. 
Desta forma, foi possível adquirir uma série de conhecimentos acerca das enzimas, 
desde a sua função geral, até funções mais específicas, como exemplificado no trabalho com 
a fosforilação enzimática e o aspartato carbamoil-transferase. Além do mais, é de suma 
importância para o químico obter conhecimentos relacionados a enzimas, tendo em vista que, 
essas são relativamente sensíveis à mudança de pH e temperatura, no qual se não houver os 
devidos cuidados, as mesmas serão incapacitadas de realizar as suas funções em caso de 
análises laboratoriais ou pesquisas na área da bioquímica. 
 
REFERÊNCIAS 
 
DNAeducase. ​ENZIMOLOGIA. ​2020. Disponível em: 
<https://www.youtube.com/watch?v=9T2vY-xMXiU&feature=youtu.be> Acesso em: 06 de 
dez. de 2020. 
 
KLAIN, Paloma. ​IMPERIUM VET - Regulação Alostérica. ​2018. Disponível em: 
<https://www.youtube.com/watch?v=puiznYbCIpU&feature=youtu.be> Acesso em: 06 de 
dez. de 2020. 
 
Me salva!. ​Me Salva! INB11 - Bioquímica - Enzimas 3. ​2013. Disponível em: 
<https://www.youtube.com/watch?v=DGUn2Ys3d_Y&t=933s> Acesso em: 06 de dez. de 
2020. 
 
SILVA, Pedro. ​Uma panorâmica geral das vias metabólicas. ​2017. 
Disponível em: <http://homepage.ufp.pt/pedros/bq/integracao.htm> Acesso em: 06 de dez. de 
2020. 
 
UFRGS. ​Enzimas regulatórias no controle do metabolismo. ​2015. Disponível em: 
<https://www.ufrgs.br/lacvet/site/wp-content/uploads/2014/08/enzimas-regulatorias.pdf> 
Acesso em: 06 de dez. de 2020. 
 
USP. ​Regulação Metabólica. ​2016.​ ​Disponível em: 
<https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/4155905/mod_resource/content/1/regulac%CC%A
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WILKIPÉDIA.​ Aspartato carbamoiltransferase - Aspartate carbamoyltransferase.​ 2020. 
Disponível em: <https://pt.qaz.wiki/wiki/Aspartate_carbamoyltransferase> Acesso em: 07 de 
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