Fibras Musculares

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Tipos de Fibras Musculares 
 
FIBRAS MUSCULARES ESQUELÉTICAS: 
As células musculares são alongadas, e por isso são chamadas fibras musculares. A fibra muscular é formada 
durante o desenvolvimento embrionário pela fusão de pequenas células musculares, denominadas mioblastos. 
Esses mioblastos se fundem uns aos outros para formar longas células multinucleadas conhecidas como 
miotubos, os quais sintetizam constituintes citoplasmáticos e elementos contráteis, as miofibrilas. As miofibrilas 
são constituídas por arranjos específicos de miofilamentos, estruturas proteicas responsáveis pela capacidade 
contrátil da célula. 
Nas fibras musculares esqueléticas, os numerosos 
núcleos se localizam na periferia das fibras, nas 
proximidades do sarcolema. Essa localização 
nuclear característica ajuda a distinguir o músculo 
esquelético do músculo cardíaco, ambos com 
estriações transversais, uma vez que, no músculo 
cardíaco, os núcleos são poucos e centrais. 
As fibras musculares estão organizadas em grupos de feixes, sendo o conjunto de feixes envolvidos por tecido 
conjuntivo denso 
• Epimísio: É uma membrana de tecido conjuntivo que 
envolve o músculo. Do epimísio partem finos septos de 
tecido conjuntivo que se dirigem para o interior do 
músculo, separando os feixes. Esses septos constituem o 
perimísio 
• Perimísio: Membrana de tecido conjuntivo que envolve 
um feixe de fibras. 
• Endomísio: Membrana de tecido conjuntivo que envolve 
uma fibra (célula) muscular. É formado pela lâmina basal da fibra muscular, associada a fibras reticulares e é 
constituído por algumas células do tecido conjuntivo, que mantém as fibras musculares unidas, possibilitando 
que a força de contração gerada por cada fibra individualmente atue sobre o músculo inteiro. 
As células possuem uma pequena quantidade de retículo endoplasmático rugoso e ribossomos. O retículo 
endoplasmático liso (geralmente chamado de retículo sarcoplasmático) é bem desenvolvido e armazena íons 
Ca2+, importantes para o processo de contração. As mitocôndrias são numerosas e fornecem energia ao 
processo. Para a obtenção da energia, armazenam glicogênio e gotículas lipídicas. Elas contêm ainda pigmentos 
de mioglobina, que são proteínas transportadoras de oxigênio semelhantes à hemoglobina, mas menores do 
que essa. 
As fibras musculares são ricas em filamentos de actina e de miosina, 
responsáveis pela sua contração. Os filamentos contráteis de actina 
e miosina são abundantes e envoltos por invaginações da 
membrana plasmática, pelas cisternas do retículo sarcoplasmático e 
pelas mitocôndrias, resultando nas miofibrilas, dispostas 
longitudinalmente nas células e com 1 a 2 μm de diâmetro. 
As fibras musculares esqueléticas não são todas iguais em 
composição e função. Por exemplo, o conteúdo de mioglobina, 
proteína de cor vermelha que se liga ao oxigênio nas fibras 
musculares, varia entre as fibras musculares. 
As fibras musculares esqueléticas que apresentam alto conteúdo de mioglobina são chamadas fibras musculares 
vermelhas e aparecem mais escuras (a carne das asas e coxas do frango); aquelas que apresentam baixo 
conteúdo de mioglobina são chamadas fibras musculares brancas e são mais claras (a carne branca do peito do 
frango). 
As fibras musculares vermelhas também contêm mais mitocôndrias e são servidas por mais capilares 
sanguíneos. As fibras musculares esqueléticas também se contraem e relaxam em velocidades diferentes e 
variam as reações metabólicas que usam para gerar ATP e a rapidez com a qual fadigam. 
O ciclo glicose-ácido graxo explica a preferência do tecido muscular pelos ácidos graxos durante atividade 
moderada de longa duração, ou seja, nas fibras lentas. Em contraste, durante o exercício de alta intensidade, 
nas fibras rápidas, há aumento na disponibilidade e na taxa de oxidação de glicose. Já as fibras ultrarrápidas 
utilizam lactato como reposição rápida de energia. 
Por exemplo, uma fibra é classificada como lenta ou rápida dependendo da rapidez com a qual a ATPase nas 
suas cabeças de miosina hidrolisa o ATP. Com base em todas essas características estruturais e funcionais, as 
fibras musculares esqueléticas são classificadas em três tipos principais: 
1. Fibras oxidativas lentas (Tipo I) 
2. Fibras oxidativo-glicolíticas rápidas (Tipo II A) 
3. Fibras glicolíticas rápidas (Tipo II B) 
 
FIBRAS OXIDATIVAS LENTAS (TIPO I): 
As fibras oxidativas lentas (OL) possuem cor vermelha escura porque contêm grandes 
quantidades de mioglobina (proteína que contém ferro, semelhante à hemoglobina) e 
muitos capilares sanguíneos. Uma vez que possuem muitas mitocôndrias grandes, as 
fibras OL geram ATP principalmente por respiração aeróbica, motivo pelo qual são 
chamadas de fibras oxidativas. Diz-se que essas fibras são “lentas” porque a ATPase nas 
cabeças de miosina hidrolisa ATP de maneira relativamente devagar e o ciclo de 
contração procede em ritmo mais lento que nas fibras “rápidas”. Em consequência 
disso, as fibras OL apresentam velocidade de contração lenta. Seus abalos musculares 
duram 100 a 200 ms e levam mais tempo para chegar à tensão de pico. No entanto, 
fibras lentas são bastante resistentes à fadiga e capazes de contrações mais prolongadas 
e sustentadas por muitas horas. Essas fibras de contração lenta resistentes à fadiga são 
adaptadas para a manutenção da postura e para atividades aeróbicas de resistência como corrida de maratona, 
que requer maior resistência devido às longas distâncias. Além disso, o tempo para repor energia dessas fibras 
é maior. 
 As fibras vermelhas (lentas) são menores que as fibras rápidas e são inervadas por fibras nervosas menores. 
Além disso, se comparadas às fibras rápidas, as fibras lentas têm um sistema de vascularização mais extenso, 
com maior quantidade de capilares para suprir quantidades extras de oxigênio. Cerca de metade das fibras de 
um músculo esquelético típico é composta por fibras oxidativas lentas (vermelha), porém essa proporção pode 
variar conforme a atividade do músculo, regime de treinamento do indivíduo e fatores genéticos. 
 
FIBRAS OXIDATIVO-GLICOLÍTICAS RÁPIDAS (TIPO II A): 
As fibras oxidativo-glicolíticas rápidas (OGR) são normalmente as fibras maiores. Assim como as fibras oxidativas 
lentas, elas contêm grandes quantidades de mioglobina e muitos capilares sanguíneos (se comparada aos outros 
tipos de fibras, as fibras OGR possuem uma quantidade intermediária de capilares). Elas também apresentam 
uma quantidade intermediária de mitocôndrias, bem como o tamanho dessas organelas. Desse modo, também 
têm uma aparência vermelho-escura. As fibras OGR podem gerar quantidade de ATP considerável por respiração 
aeróbica, o que lhes confere resistência moderadamente elevada à fadiga. Uma vez que seu nível intracelular de 
glicogênio é alto, elas também geram ATP por glicólise anaeróbica. As fibras OGR são de contrações rápidas 
porque a ATPase nas suas cabeças de miosina hidrolisa ATP 3 a 5 vezes mais rapidamente que a ATPase na 
miosina das fibras OL, tornando sua velocidade de contração maior. Assim, os abalos das fibras OGR alcançam 
a tensão de pico mais rápido que as fibras OL, porém têm duração mais breve – menos de 100 ms. As fibras 
OGR contribuem para atividades como a caminhada e a corrida de velocidade. 
 
FIBRAS GLICOLÍTICAS RÁPIDAS (TIPO II B): 
As fibras glicolíticas rápidas (GR) apresentam baixo conteúdo de mioglobina, 
relativamente poucas mitocôndrias e poucos capilares sanguíneos e se mostram de cor 
branca. As fibras rápidas, em geral, são grandes para obter uma grande força de 
contração. Elas contêm grandes quantidades de glicogênio e geram ATP principalmente 
por glicólise. Devido à capacidade de hidrolisar ATP com rapidez, as fibras GR se 
contraem forte e rapidamente. Essas fibras de contração rápida são adaptadas para 
movimentos anaeróbicos intensos de curta duração, como levantamento de peso ou 
arremesso de bola, porémfadigam logo. 
Programas de treinamento de força que colocam a pessoa em atividades que requerem grande força para 
curtos períodos aumentam o tamanho, a força e o conteúdo de glicogênio das fibras glicolíticas rápidas. As 
fibras GR de um levantador de peso podem ser 50% maiores que aquelas de pessoas sedentárias ou de um 
atleta de resistência por conta da síntese mais intensa de proteínas musculares. O resultado geral é o 
crescimento muscular decorrente da hipertrofia das fibras GR. 
FIBRAS TIPO I – muito resistentes à fadiga; 
relacionadas a atividades aeróbicas de alta 
resistência 
FIBRAS TIPO II A – moderadamente 
resistentes à fadiga; alta tensão muscular 
FIBRAS TIPO II B – não são resistentes à 
fadiga; relacionadas a movimentos 
anaeróbicos intensos 
 
 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS DE CADEIA RAMIFICADA (BCAA’S): 
Aminoácidos são as unidades básicas formadoras das proteínas. Podemos classificá-los em dois grupos 
principais: os aminoácidos essenciais e os não essenciais. Existem 20 diferentes tipos de aminoácidos 
independente do ser vivo. 
Os aminoácidos são subdivididos em essenciais e não essenciais. Os essenciais são aqueles que não podem ser 
sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os aminoácidos não essenciais são 
aqueles que o organismo é capaz de sintetizar. Podem ser encontrados em diversos alimentos, como carnes 
vermelhas, ovos, queijo, feijão, lentilha, amêndoas, amendoim e arroz. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Em humanos saudáveis, nove aminoácidos são considerados essenciais, uma vez que não podem ser 
sintetizados endogenamente e, portanto, devem ser ingeridos por meio da dieta. 
Dentre os aminoácidos essenciais, se incluem os três aminoácidos de cadeia 
ramificada (BCAA), ou seja, leucina, valina e isoleucina, que apresentam, 
respectivamente, concentração plasmática média de 120, 220 e 63 µmol/L; 
concentração intramuscular na forma livre média de 133, 253 e 68 µmol/L 
de água intracelular; e concentração na proteína muscular humana de 
59,5, 43,5 e 41,9 mmol/100 g de proteína. 
A concentração de BCAA também difere em relação ao tipo de fibra 
muscular, sendo 20-30% maior em fibras de contração lenta em 
comparação àquelas de contração rápida. Os BCAAs correspondem a cerca de 35% dos aminoácidos essenciais 
em proteínas musculares e, uma vez que a massa muscular de humanos é de cerca de 40-45% da massa corporal 
total, verifica-se que grande quantidade de BCAA está presente em proteínas musculares. 
Em indivíduos adultos, BCAAs são relevantes para a manutenção da proteína corporal além de serem fonte de 
nitrogênio para a síntese de alanina e glutamina. Existem evidências demonstrando o papel fundamental dos 
BCAAs – especialmente a leucina – na regulação de processos anabólicos envolvendo tanto a síntese quanto a 
degradação proteica muscular. 
Além disso, BCAAs apresentam potenciais efeitos terapêuticos, uma vez que esses 
aminoácidos podem atenuar a perda de massa magra durante a redução de massa corporal; 
favorecer o processo de cicatrização; melhorar o balanço proteico muscular em indivíduos 
idosos; e propiciar efeitos benéficos no tratamento de patologias hepáticas e renais. 
No que concerne a nutrição esportiva, os BCAAs são extensivamente utilizados por atletas 
baseado na premissa de que esses aminoácidos podem promover anabolismo proteico 
muscular, atuar em relação à fadiga central, favorecer a secreção de insulina, melhorar a 
imunocompetência, diminuir o grau de lesão muscular induzido pelo exercício físico e aumentar 
a performance de indivíduos que se exercitam em ambientes quentes. 
A leucina influencia o controle de curto prazo da etapa de tradução da síntese proteica e este efeito é sinérgico 
com a insulina, que é um hormônio anabólico, com papel crítico na manutenção da síntese proteica muscular. 
Contudo, a insulina de modo isolado não é suficiente para estimular a síntese proteica muscular no estado pós-
absortivo, sendo necessária a ingestão de proteínas ou de aminoácidos para restaurar completamente as taxas 
de síntese proteica. 
É proposto que o efeito da insulina na síntese proteica muscular esteja relacionado ao papel desse hormônio 
em potencializar o sistema de tradução de proteínas, ao invés de regular diretamente tal processo, ou seja, a 
insulina exerce um efeito permissivo sobre a síntese proteica na presença de aminoácidos. 
Aliado a isto, cabe ressaltar que a administração oral de leucina produz ligeiro e transitório aumento na 
concentração de insulina sérica, fato este que age também de modo permissivo para a estimulação da síntese 
proteica induzida por este aminoácido. 
 
A leucina, que é um tipo de aminoácido de cadeia 
ramificada e essencial, pode fomentar efeitos 
intracelulares sobre a mTOR que é uma quinase 
específica aumentando síntese proteica. Então o 
próprio BCAA pode também induzir síntese proteica. 
Os aminoácidos de cadeia ramificada também estão 
envolvidos no processo de geração de energia, 
sendo utilizados apenas em situações extremas na 
qual estes aminoácidos serão utilizados para 
geração de energia. 
 
 
 
Valina e Isoleucina sofrerão reações e produzirão um 
componente chamado Propionil COA que depois vai 
gerar o Succinil COA que é o intermediário do Ciclo De 
Krebs, então a Valina e a Isoleucina podem entrar no 
Ciclo De Krebs para produção de energia, porque a 
função do Ciclo de Krebs consiste na geração de 
energia. 
A Leucina vai gerar Acetoacetato e Acetil COA tanto 
quanto a Isoleucina, porém também pode gerar Acetil 
COA. Acetil COA é um intermediário energético que 
vai iniciar o Ciclo De Krebs, então é o intermediário 
energético fundamental. O Acetil COA e da Leucina 
produzindo Acetoacetato, o Acetoacetato é um corpo 
cetônico que serve de energia também, só que apenas 
em casos extremos. 
 
 
 
 
 
HIPERTROFIA MUSCULAR: 
A hiperplasia (produção de fibras musculares) só ocorre durante o 
período embrionário. Assim, com uma combinação de exercícios físicos 
e alimentação adequada, é possível aumentar a massa muscular por 
meio da hipertrofia muscular, pois ela é responsável por aumentar o 
diâmetro das fibras musculares através da ativação de células satélites, 
localizadas entre a membrana e a lâmina basal. As células satélites são 
incorporadas às fibras musculares, aumentando a quantidade de DNA e 
de recursos nucleares, o que permite o aumento de proteínas. O efeito 
da hipertrofia muscular também decorre da presença dos BCAA’s 
Durante exercícios resistivos e de estiramento, ocorre proliferação e fusão das células e produção de pequenas 
lesões no músculo (que estimulam a síntese proteica), que após o treino são reparadas e geram hipertrofia. 
O número de células satélites no músculo varia com a idade, o tipo muscular, a nutrição e a demanda. 
 
APROFUNDANDO – METABOLISMO DOS BCAAs 
No tocante ao metabolismo dos BCAAs, inicialmente cabe ressaltar as vias bioquímicas envolvidas no 
catabolismo desses aminoácidos. Diferentemente de outros aminoácidos, que são oxidados primariamente no 
tecido hepático, o sistema enzimático mais ativo para a oxidação dos BCAAs está localizado no músculo 
esquelético. 
Apesar do fígado não poder diretamente catabolizar os BCAAs, o mesmo apresenta um sistema muito ativo 
para a degradação dos cetoácidos de cadeia ramificada oriundos dos correspondentes BCAAs. 
Essa distribuição tecidual específica do catabolismo dos BCAAs decorre da distribuição única das duas primeiras 
enzimas envolvidas no catabolismo dos BCAAs: 
1. aminotransferase de aminoácidos de cadeia ramificada (ATACR) – que catalisa a transaminação dos 
ACR (BCAAs), em reação reversível. 
2. complexo enzimático desidrogenase de cetoácidos de cadeia ramificada (DCCR) – que catalisa a 
descarboxilação oxidativa dos cetoácidos de cadeia ramificada, em reação irreversível. 
A primeira reação envolvida no catabolismo dos ACR é a transaminaçãopelas isoenzimas ATACR – que são 
enzimas dependentes de piridoxal-fosfato (vitamina B6) –, e que aceitam os três ACR como substratos. 
No que concerne à atividade tecidual da enzima ATACR (atividade por grama de tecido úmido), verifica-se 
elevada atividade no coração e rim, atividade intermediária no músculo esquelético e baixa atividade no fígado. 
Em células de mamíferos, duas ATACR estão presentes, sendo uma mitocondrial e outra citosólica. 
A partir da reação catalisada pela ATACR, os ACR são convertidos nos seus respectivos cetoácidos: 
 a leucina é convertida em α-cetoisocaproato (KIC) 
 a isoleucina em α-ceto-βmetilvalerato (KMV) 
 a valina em α-cetoisovalerato (KIV) 
 
Posteriormente à reação catalisada pela enzima ATACR e à consequente formação dos cetoácidos de cadeia 
ramificada, esses podem sofrer descarboxilação oxidativa mediada pelo complexo enzimático DCCR – presente 
na superfície interna da membrana interna mitocondrial. 
Por meio da reação catalisada pelo complexo DCCR, os cetoácidos de cadeia ramificada KIC, KMV e KIV são 
convertidos em isovaleril-CoA, 2-metilbutiril-CoA e isobutiril-CoA, respectivamente. 
 α-cetoisocaproato (KIC)  isovaleril-CoA 
 α-ceto-βmetilvalerato (KMV)  2-metilbutiril-CoA 
 α-cetoisovalerato (KIV)  isobutiril-CoA 
A atividade da DCCR é maior no fígado, intermediária no rim e coração, e comparativamente baixa no músculo, 
tecido adiposo e cérebro. A DCCR é a principal enzima regulatória na via catabólica dos ACR, sendo considerada 
a etapa controladora do fluxo do catabolismo dos ACR. 
 
Concomitantemente, verifica-se que na reação catalisada pela ATACR há a conversão de α-cetoglutarato 
– aceptor de nitrogênio oriundo dos ACR – em glutamato. A partir do glutamato pode ocorrer a síntese 
de outros aminoácidos, como alanina e glutamina. 
Desse modo, a transaminação dos ACR fornece mecanismos para transferir o nitrogênio dos ACR de 
acordo com a necessidade do tecido por glutamato e outros aminoácidos não-essenciais. 
Além disso, cabe ressaltar que as isoenzimas ATACR em mamíferos são muitos específicas para ACR e 
glutamato, sendo a preferência de substratos a seguinte: 
isoleucina > valina >> glutamato 
 
A atividade do complexo DCCR – diferentemente da atividade da ATACR – é altamente regulada por um ciclo 
de fosforilação/desfosforilação. A enzima DCCR quinase (DCCRQ) promove a inativação da DCCR por meio 
da fosforilação da subunidade E1α desse complexo, enquanto a DCCR fosfatase (DCCRF) é responsável pela 
ativação do complexo por meio da desfosforilação da subunidade E1α. 
A ativação do complexo DCCR pode ser obtida em curto prazo pela inibição da atividade da enzima DCCRQ 
por meio do KIC – produto resultante da transaminação da leucina. Análogos estruturais do KIC, incluindo o 
octanoato, α-cloro-isocaproato e o ácido clofíbrico, também promovem a ativação do complexo DCCR por 
meio da inibição direta da DCCRQ. 
Os mecanismos de controle de longo prazo incluem: 
1. diminuição da expressão gênica das subunidades da DCCR por meio da baixa ingestão de proteínas. 
2. aumento da expressão da DCCRQ induzida pela dieta com baixo teor de proteínas e por hormônios da 
tireoide. 
3. diminuição da expressão da DCCRQ decorrente da alta ingestão de proteínas, jejum, glicocorticóides e 
clofibrato. 
 
 
A partir desses fatos, verifica-se que a atividade da DCCR é significativamente diminuída em animais 
alimentados com dietas hipoprotéicas ou tratados com hormônios da tireoide, porém a atividade da DCCR 
aumenta em animais submetidos ao jejum, diabetes, sepse, câncer, uremia, infecções e doenças inflamatórias 
causadas por endotoxemia e citocinas. 
Posteriormente à segunda etapa do catabolismo dos ACR mediada pela DCCR, os produtos dessa reação – 
derivados de acil-CoA de cadeia ramificada – sofrem oxidação por meio de duas diferentes desidrogenases. 
Após essa etapa, as vias catabólicas de cada um dos ACR passam a divergir. A leucina é cetogênica, uma vez que 
forma acetil-CoA e acetoacetato, enquanto a valina é glicogênica, devido ao fato de ser convertida em succinil-
CoA – intermediário do ciclo de Krebs. Tanto a isoleucina quanto a valina são metabolizadas para succinato via 
metilmalonil-CoA. O outro produto do metabolismo da isoleucina é o acetoacetato e, desse modo, a isoleucina 
pode ser considerada como um aminoácido glicogênico e cetogênico. 
Aminoácidos de cadeia ramificada e regulação da síntese protéica muscular ACR são essenciais na dieta e, 
portanto, relevantes na regulação da síntese protéica muscular. A administração endovenosa de glicose e de 
várias misturas de aminoácidos, por um período de uma hora, em ratos previamente privados de alimentação, 
demonstrou que a infusão de ACR e glicose aumenta a síntese protéica no músculo esquelético tão 
eficientemente quanto uma mistura contendo glicose e todos os aminoácidos. 
Esse fato sugere que o efeito anabólico de uma mistura completa de aminoácidos pode ser reproduzido pelo 
fornecimento de uma mistura contendo apenas os três. Contudo, o efeito da mistura dos três ACR sobre a 
síntese protéica muscular pode ser atribuído ao aminoácido leucina, uma vez que em estudo com músculo 
esquelético perfundido, foi verificado que o fornecimento de leucina isoladamente estimula a síntese protéica 
muscular tão efetivamente como a mistura dos três ACR. 
A leucina exerce os seus efeitos em nível pós-transcricional e 
mais comumente durante a fase de iniciação da tradução do 
RNA-mensageiro em proteína. O mecanismo pelo qual a 
leucina estimula a tradução de proteínas está relacionado ao 
fato de o aumento da concentração intracelular desse 
aminoácido promover a ativação de uma proteína quinase 
denominada alvo da rapamicina em mamíferos (mammalian 
Target of Rapamycin - mTOR). 
O mTOR estimula a síntese protéica principalmente por meio 
de três proteínas regulatórias chaves: 
 a proteína quinase ribossomal S6 de 70 kDA (p70S6k) 
 a proteína 1 ligante do fator de iniciação eucariótico 4E (4E-BP1) 
 o fator de iniciação eucariótico 4G (eIF4G) 
A 4E-BP1 é uma inibidora do fator de iniciação da tradução protéica conhecido como eIF4E. Quando a 4E-BP1 
é fosforilada, o eIF4E é liberado e pode unir-se ao eIF4G – o qual está também sob o controle do mTOR – e ao 
eIF4A, o que forma o complexo eIF4F. 
A montagem desse complexo é necessária para a continuação da etapa de iniciação da tradução do RNA-
mensageiro em proteína. A mTOR também ativa a p70S6k, que estimula a iniciação da tradução bem como a 
elongação da síntese protéica por diferentes mecanismos. A p70S6k, quando ativada, fosforila e inativa a 
enzima quinase do fator de elongação 2 (eEF2K), fato este que permite que o eEF2 seja ativado, o que promove 
a elongação. 
Consistente com esses fatos, a administração de leucina para ratos induz hiperfosforilação da 4E-BP1, promove 
formação do complexo eIF4F, causa hiperfosforilação da p70S6k e estimula a síntese protéica. 
Similarmente, dietas para ratos contendo 20% de proteína estimulam a síntese protéica hepática e muscular, 
que é associada ao aumento da fosforilação da 4E-BP1 e à consequente redução da ligação do eIF4E para a 4E-
BP1, além do aumento da formação do complexo eIF4F. 
Esses fatos permitem relacionar a resposta anabólica sobre a síntese protéica muscular induzida pela ingestão 
de proteínas, por meio da capacidade do mTOR detectar alterações na concentração intracelular de leucina. 
 
Leucina, insulina e síntese protéica muscular 
A leucina influencia o controle de curto prazo da etapa de tradução da síntese protéica e este efeito é sinérgico 
com a insulina, que é um hormônio anabólico, com papel crítico na manutenção da síntese protéica muscular. 
Contudo, a insulina de modo isolado não é suficiente para estimular a síntese protéica muscular no estado pós-
absortivo, sendo necessária a ingestão de proteínas ou de aminoácidospara restaurar completamente as taxas 
de síntese proteica. 
É proposto que o efeito da insulina na síntese proteica muscular esteja relacionado ao papel desse hormônio 
em potencializar o sistema de tradução de proteínas, ao invés de regular diretamente tal processo, ou seja, a 
insulina exerce um efeito permissivo sobre a síntese protéica na presença de aminoácidos. 
Aliado a isto, cabe ressaltar que a administração oral de leucina produz ligeiro e transitório aumento na 
concentração de insulina sérica, fato este que age também de modo permissivo para a estimulação da síntese 
protéica induzida por este aminoácido. 
Em estudos sobre a interação entre os efeitos estimulatórios da leucina e da insulina sobre a síntese protéica 
no músculo esquelético, verifica-se que a administração de somatostatina – a qual inibe a secreção de insulina 
– atenua o aumento induzido pela leucina sobre a fosforilação da 4E-BP1 e da p70S6k, porém não tem efeito 
sobre a associação do eIF4E e eIF4G. 
Além disso, estudos em ratos diabéticos demonstram que parte da resposta da leucina sobre a síntese protéica 
no músculo esquelético ocorre tanto por meio de mecanismos independentes de insulina quanto dependentes 
de insulina. 
Portanto, conclui-se que os efeitos estimulatórios da leucina sobre a síntese proteica muscular ocorrem por 
mecanismos dependentes de insulina, que incluem a sinalização mediada pela proteína mTOR para a 4E-BP1 e 
a p70S6k, enquanto os efeitos independentes de insulina são mediados por um mecanismo ainda não 
totalmente esclarecido, que envolve a fosforilação do eIF4G e/ou sua associação com o eIF4E. 
 
Metabolismo de aminoácidos de cadeia ramificada durante o exercício físico 
Durante o exercício físico ocorre a captação de diversos aminoácidos – predominantemente ACR – pelo tecido 
muscular. Se o exercício físico é prolongado, verifica-se significativa liberação de ACR pelo tecido hepático, 
aliada à diminuição da concentração plasmática de ACR – por exemplo, a concentração plasmática de leucina 
diminui entre 11 e 33%. 
O músculo esquelético humano pode oxidar ao menos seis aminoácidos (leucina, isoleucina, valina, aspartato, 
glutamato e asparagina), todavia, durante o exercício físico, os ACR são preferencialmente oxidados. 
 
 
 
Como a amônia é tóxica e a sua conversão em uréia acontece no fígado, o NH4+ produzido nos outros tecidos, 
para ser transportado ao fígado, é incorporado em compostos não tóxicos e que atravessam as membranas 
com facilidade: glutamina, na maioria dos tecidos extra-hepáticos, e alanina, no músculo. 
A enzima DCCR é a enzima limitante do fluxo das reações envolvidas na oxidação dos ACR, com cerca de 5-8% 
na forma ativa (desfosforilada) no repouso e 20-25% na forma ativa durante o exercício. 
A ativação da DCCR é relacionada à: 
 concentração de ACR e de cetoácidos de cadeia ramificada na fibra muscular. 
 depleção do glicogênio muscular. 
 diminuição do pH e da razão ATP:ADP. 
A correlação inversa entre ativação do complexo DCCR e concentração muscular de glicogênio sustenta o fato 
que estratégias de suplementação com carboidratos durante o exercício físico promovem efeito poupador da 
oxidação de aminoácidos por meio da diminuição da atividade do complexo DCCR. 
Cabe destacar que o aumento da ativação do complexo DCCR (e da oxidação de leucina) ocorre 
predominantemente durante o exercício intenso (70-80% VO2 max) e prolongado, enquanto que em 
intensidades de exercício inferiores, o grau de ativação é reduzido. 
O treinamento de endurance - caracterizado pelo alto volume (tempo e repetições) e baixa intensidade (carga) 
de trabalho - resulta em efeito poupador da oxidação de proteínas decorrente da redução da atividade do 
Aminoácidos são degradados no músculo para servir 
como combustível, entretanto essa reação gera amônia. 
O grupo amino dos ACR é transaminado com o α-
cetoglutarato para formar glutamato. 
A amônia se aliará ao glutamato para ser eliminada lá no 
fígado, pois é altamente tóxica. 
O glutamato pode: 
1. ser transformado em glutamina por meio de uma 
reação catalisada pela glutamina sintetase. 
2. Pode ter seu grupo amino retirado (transaminação). 
O piruvato (vindo da via glicolítica) também poderá 
sofrer o mesmo processo, ambos pela ação da 
alanina aminotransferase. Assim, haverá a formação 
de alanina e de α-cetoglutarato, os quais serão 
transportados pelo sangue até o fígado. No fígado, a 
alanina e o α-cetoglutarato sofrerão o incremento de 
um grupamento amino (aminação) por meio da 
alanina aminotransferase, originando piruvato e 
glutamato. O glutamato que está associado com a 
amônia vinda dos músculos consegue enfim liberá-la. 
 
 
complexo DCCR, apesar do aumento da capacidade total de oxidação de ACR. Desse modo, essas adaptações 
induzidas pelo treinamento de endurance diminuiriam a contribuição de ACR para o fornecimento de energia; 
contudo, em período de estresse nutricional (baixa ingestão de energia ou de carboidratos) ou metabólico 
(treinamento exaustivo ou exercícios prolongados e intensos), a quantidade diária de oxidação de aminoácidos 
poderia exceder àquela observada em indivíduos sedentários ou em indivíduos com atividade física em nível 
recreacional. 
 
Exercício de endurance, imunocompetência e aminoácidos de cadeia ramificada 
O sistema imune é influenciado agudamente, e em menor extensão, cronicamente, pelo exercício. Dados 
epidemiológicos e experimentais sugerem que o exercício moderado aumenta a imunocompetência, enquanto 
que durante o treinamento intenso e após um evento competitivo ocorre aumento da incidência de infecções 
do trato respiratório superior (ITRS) em atletas. 
O exercício intenso e prolongado está associado com temporária imunossupressão que afeta macrófagos, 
neutrófilos e linfócitos. Os mecanismos envolvidos não estão completamente elucidados, porém são 
multifatoriais, incluindo ações hormonais – por exemplo, catecolaminas, as quais têm como principais 
representantes a dopamina (neurotransmissor do prazer), epinefrina ou adrenalina e norepinefrina ou 
noradrenalina (vasoconstritor) e cortisol (hormônio do estresse) – inibição da síntese de citocinas por 
macrófagos e linfócitos T e diminuição da concentração plasmática de glutamina, que é o aminoácido livre mais 
abundante no plasma e no tecido muscular, e é utilizado em altas taxas por células de divisão rápida, incluindo 
leucócitos, para fornecer energia e favorecer a biossíntese de nucleotídeos. 
Uma vez que o exercício prolongado e intenso causa diminuição das concentrações plasmática e muscular de 
glutamina, esse fato pode repercutir sobre a imunocompetência do atleta, aumentando a incidência de ITRS. 
Os ACR podem atuar como precursores da síntese de glutamina no tecido muscular. Esses aminoácidos 
fornecem grupamentos amino em reações de transaminação, as quais acarretam na formação de glutamato 
que, posteriormente, na reação catalisada pela enzima glutamina sintetase, participa da síntese de glutamina. 
Nesse contexto, alguns estudos têm avaliado a efetividade da suplementação com ACR para manter a 
concentração plasmática de glutamina e modificar a resposta imune frente ao exercício de endurance 
exaustivo.