Enzimas: Biocatalizadoras Específicas

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Enzimas 
↳↓↑↪￫→● 
- 2016: 600.000 enzimas escritas 
- ¼ dos genes humanos codificam enzimas 
- 80 a 100 novas enzimas a cada dia 
- As enzimas são biocatalizadoras 
- São produzidas na forma de zimogênio ou pro-
enzimas, sendo ativadas apenas em seus lugares de 
atuação 
￫ RIBOSIMAS: compostos da classe dos ácidos nucleicos 
que apresentam função catalítica 
↳ Desse modo, surge o pensamento de que toda 
enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma 
enzima 
ABZIMAS: enzimas construídas a partir da estrutura de 
anticorpos (sufixo mab) 
→ As enzimas não alteram os parâmetros 
termodinâmicos, ou seja, a energia inicial e final dos 
reagentes serão as mesmas independente da utilização 
ou não de catalisadores (delta G é constante) 
→ As enzimas diminuem a energia de ativação 
→ As reações tornam-se mais rápidas em parâmetros 
de milhões a bilhões 
EXEMPLO: decomposição da água oxigenada quando 
catalisada (enzima catalase) 
￫ Catalisadores não biológicos: metais; não chegam a 
parâmetros muito altos de rapidez de reação 
EQUACAO GERAL ENZIMATICA 
E + S →ES →E + P 
Ex: Urease + ureia → urease-ureia → CO2 + 2NH3 
(equação de Michaellis-Menten) 
- PH, concentração de sais, temperatura são fatores 
determinantes para qual lado haverá o equilíbrio 
OBS! As enzimas são de alta especificidade 
 
 
MODELO ENZIMATICO 
→ Toda enzima possui um sítio ativo, onde se encaixa o 
substrato 
￫ CENTRO ALOSTERICO: encontra-
se afastado do centro ativo; 
considerado um sitio regulador 
→ O centro ativo é dependente do 
centro alosterico, pois a substância 
que se acopla ao alosterico pode 
modificar o centro ativo 
- Encaixe induzido: o formato da 
enzima é induzido pelo substrato 
→ Uma mesma enzima pode participar de mais de uma 
reação enzimática (turnover ou número de renovação) 
→ Número de renovação: o número de vezes que uma 
enzima realiza a catalise 
ESTRUTURAS DAS ENZIMAS 
→ Por serem constituídos por aminoácidos, as enzimas 
apresentam P.I., podem ser separadas por eletroforese, 
ser simples ou conjugadas. Ou seja, todas as 
propriedades das proteínas 
→ Normalmente, as enzimas encontram-se em 
estrutura terciaria ou quaternária 
CONCEITOS: 
Zimogênio: precursor enzimático inativo; só é ativo em 
local e momento certo 
Isoenzimas: enzimas que atuam sobre os mesmos 
substratos e formam os mesmos produtos (mesmas 
funções), mas apresentam origens diferentes 
Cofatores enzimáticos (coenzimas, ativadores metálicos): 
componente químico adicional, auxilia na catalise 
 ATIVIDADE ENZIMATICA 
1. Saturação 
- No ponto de saturação, a velocidade da reação é a 
velocidade máxima 
→ Quando a concentração é maior a necessária para a 
saturação, a velocidade continua sendo a máxima 
OBS! Na reação enzimática, ocorre a 
transformação do substrato em 
produto e pode-se determinar 
quantas vezes essa transformação 
acontece por segundo. Conhecendo a 
molaridade do substrato e sabendo a 
quantidade consumida em um 
intervalo de tempo, é possível medir 
a atividade enzimática 
→ ↑ concentração de substrato, ↑ velocidade (maior 
frequência de colisões) até alcançar o ponto de 
saturação 
 
→ Dosagem de medicamento: seu efeito máximo 
ocorre quando se atinge o ponto de saturação. 
→ Intervalo de tempo de medicamentos: relaciona-se a 
meia vida. Ou seja, se a meia vida é menor, a faixa de 
saturação é logo perdida e há a necessidade de tomar 
outra dose do medicamento. Mas também há fatores 
que alteram a meia vida (idade, temperatura, hidratação 
do paciente) 
→ Quanto mais rápido a saturação, maior é a afinidade 
pelo substrato 
2. Constante de Michaellis (Km) 
 → ↑ Km, ↓ afinidade ao substrato 
→ Km: é a concentração de substrato necessária para 
atingir metade da velocidade máxima (50% das enzimas 
saturadas) 
→ Valores importantes de Km: 
Lisozima: maior afinidade; Km = 0,006 
Glicerol desidrogenase: menor afinidade; Km = 39 
Glicoquinase: Km = 10 (atua na glicose quando ela está 
muito alta) 
Hexoquinase (glicose): Km = 0,1 (atua na glicose quando 
ela está muito baixa) 
Hexoquinase (frutose): Km = 1,5 
OBS! Enzimas de estruturas terciarias seguem a curva 
hiperbólica (Michaelis-Menten). Já nas estruturas 
quaternárias ocorrem uma saturação cooperativa, numa 
curva sigmoide 
→ Saturação cooperativa: a ocupação de um sítio ativo 
potencializa a ocupação dos demais sítios das 
subunidades da estrutura quaternária 
3. Concentração da enzima 
→ ↑ [E], ↑ será a velocidade 
4. Temperatura 
→ O aumento da temperatura inicialmente aumenta a 
atividade enzimática (maior cinética e maior frequência 
de colisões) 
→ Após determinada temperatura, ocorre a 
desnaturação e, portanto, a atividade é interrompida 
→ Num abaixamento da temperatura a atividade 
enzimática é reduzida, porém não ocorre a 
desnaturação 
→ O máximo valor de atividade ocorre no ponto 
conhecido como temperatura ótima 
→ A maioria das enzimas tem sua temperatura ótima 
entre 36 e 40 graus Celsius 
5. pH 
→ Também existe o pH ótimo 
→ Ocorre do mesmo jeito que a temperatura 
→ Cada enzima tem seu pH ideal 
INIBICAO ENZIMATICA 
→ Inibição: substâncias que diminuem a atividade 
enzimática 
PROCESSOS IRREVERSIVEIS: ligação entre enzima e 
inibidor, ocorre inativação da enzima; ligação covalente 
entre enzima e inibidor 
Exemplos: metais pesados, venenos, quelantes 
PROCESSOS REVERSIVEIS: a enzima encontra-se inibida 
enquanto complexada com o agente inibidor. Quando 
dissociado, a enzima volta a funcionar normalmente; 
maior parte dos processos inibidores 
↳ Competitiva: estrutura semelhante ao substrato, 
forma um complexo inativo. A velocidade depende 
do inibidor e do substrato 
↳ Não competitiva: o inibidor se liga ao sítio 
alosterico, não havendo semelhança com o 
substrato. A inibição competitiva nunca atinge a 
velocidade máxima, que depende apenas do inibidor. 
A enzima só será 100% saturada em concentrações 
muito altas; Km constante 
 
Paraqueimol (sulfanilamida): utilizado como antibiótico no 
tratamento de infecções bacterianas 
AZT (3’-azido-2’-desoxitimidina): faz parte do coquetel 
de tratamento da AIDS 
Dissulfiram: inibidor da aldeído desidrogenase 
3-metilpirazol: inibidor da álcool desidrogenase 
Neostigmina: inibidor da colinesterase 
 
CLASSIFICACAO INTERNACIONAL DAS 
ENZIMAS 
Grupos Nome Tipo de reação 
1 Oxido-redutases Oxido-redução 
2 Transferases Transferência de 
grupamento 
químico 
3 Hidrolases Reações de hidrolise 
4 Liases Eliminação de 
grupos de 
formação de 
ligações duplas 
5 Isomerases Reação de 
Interconversão 
entre isômeros 
6 Ligases União de moleculas 
 
 
 
DOSAGEM DE ENZIMAS 
→ A atividade enzimática é feita medindo-se a 
quantidade de substrato consumido ou a de produto 
formado na unidade de tempo (minuto) 
→ O resultado será sempre expresso baseando-se na 
quantidade de substrato consumido (micromols de S 
consumidos/minuto) 
→ O resultado de dosagens enzimáticas é expresso nas 
unidades internacionais (U.I) 
→ Por meio da dosagem de enzimas pode-se suspeitar 
de patologias 
EXEMPLO: diferenciar uma dor no peito de um infarto 
no miocárdio, confirmar uma pancreatite 
U.I. enzimática: micromols de substrato/minuto 
ENZIMOLOGIA CLÍNICA 
→ As dosagens enzimáticas, juntamente aos exames 
clínicos, auxiliam o diagnostico 
→ Monitora a agressão tecidual 
→ As enzimas são indicadoras de reação tecidual. Por 
meio da análise das enzimas sanguíneas pode observar 
alterações e, assim, localizar o órgão de origem. 
 
INFARTO DO MIOCARDIO