Miniteste MÓDULO 2 RESPONDIDO

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UNIVERSIDADE FEDERAL DA BAHIA 
INSTITUTO DE BIOLOGIA 
 BIO A93 BIOL. CEL. E MOL. APLIC. MED. VETERINÁRIA 
MINITESTE 02 
 
NOME: Flávia Alice de Oliveira Silva 
 
1. A partir das aulas ministradas e do artigo abaixo, coloque verdadeiro ou falso. 
 
Berti, V. (2020). Príons e doenças priônicas: Uma revisão. (2020). Colloquium Vitae, 12(2): 47-58. 
 
1 ( V ) O Príon é a forma alterada de uma proteína encontrada normalmente na membrana 
plasmática de diversos tipos celulares, mas especialmente em neurônios associado às 
sinapses. 
2 ( F ) As doenças priônicas humanas e animais são causadas pela forma alterada do PrPC, 
denominada PrPsc sendo que a transformação de PrPc para PrPsc ocorre durante a 
transcrição do gene. 
3 ( V ) A proteína priônica normal (PrPc) está dispersa por todo o corpo dos animais sadios, mas não 
formam placas. 
4 ( V ) Os prions são proteínas modificadas causadoras de doenças neurodegenerativas e que 
apresentam resistência à ação das proteases. 
5 ( V ) Os prions multiplicam de forma rápida, simplesmente induzindo uma mudança de forma de 
proteínas normais, que as converte em proteínas patogênicas. 
6 ( F ) Tecidos infectados pelos Prions contém precipitados anormais de fibras protéicas. 
7 ( V ) O PrPc é uma proteína codificada pelo gene Prnp e que, após processada, a proteína madura 
contém 208 resíduos de aminoácidos. 
8 ( F ) A diferença estrutural marcante entre a PrPc e PrPsc se deve ao fato de que na proteína 
anormal há uma predominância de α-hélices na molécula. 
9 ( F ) A predominância de α-hélices da proteína priônica a torna insolúvel e resistente à ação das 
proteinases. 
10 ( F ) A encefalopatia espongiforme pode ser hereditária, ocorrer espontaneamente ou ser 
transmitida por infecção. 
11 ( V ) Após a conversão, o PrPsc se oligomeriza, dando origem a agregados fibrilares. 
12 ( V ) Existem diferentes formas de configurações protéicas do PrPSc, as chamadas isoformas, 
relacionadas às diferentes doenças priônicas. 
13 ( V ) A fragmentação de agregados fibrilares permite que as PrPc convertam de moléculas normais 
em uma espécie de reação em cadeia. 
14 ( V ) Exames microscópico do tecido nervoso de indivíduos afetados mostram placas de agregados 
ricos em PrPsc, neurônios vacuolizados, gliose e perda neuronal. 
15 ( V ) Estudos dos Prions tem ajudado a elucidar outros distúrbios causados por proteínas alteradas, 
como as amiloidoses, a doença de Parkinson, e a doença de Alzheimer. 
16 ( V ) A variação genotípica confere, em alguns casos, a suscetibilidade da formação de príons ou 
certa proteção. 
17 ( F ) A proteína priônica pode ser degradada por radiação ionizante ou ultravioleta. 
18 ( V ) As encefalopatias espongiformes já foram observadas em bovinos, ovinos e cervídeos, porém 
com nomes diferentes. 
19 ( V ) As encefalopatias espongiformes podem ser evitadas pela vacinação anual dos rebanhos. 
20 ( F ) O exame de sangue baseado nos marcadores tumorais é considerado o método padrão-ouro 
para estabelecer um diagnóstico das doenças priônicas. 
21 ( V ) A forma variante da DCJa em humanos se caracteriza pela infecção com príons através do 
consumo de produtos provenientes de animais infectados. 
22 ( V ) A importância dos estudos com a PrPc visa compreender seu papel na fisiologia e na indústria 
farmacológica. 
23 ( V ) O Kuru apresenta um período de incubação extraordinariamente longo, podendo chegar a 50 
anos. 
24 ( F ) A proteína PrPc é uma proteína N-glicosilada cuja marcação com a manose 6-P a direciona 
para a membrana dos lisossomos por meio da âncora glicosilfosfatidilinositol (GPI). 
25 ( V ) O PrPc é uma proteína codificada pelo gene Prnp e que, após processada, a proteína madura 
contém 208 resíduos de aminoácidos.