Aminoácidos e Proteínas

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É um polímero, substância grande formada por repetições de 
aminoácidos. 
» Monômero, que é a repetição da proteína. 
»Anfótero: se comporta como uma base e como um ácido. 
»Para ser aminoácido tem que ter 3 regiões comuns, mudando 
somente a quarta ligação ( radical). 
»Carbono central é chamado de alfa 
»Existem mais de 300 aminoácidos, mas somente 20 formam 
proteínas. 
»Radical vai diferir os tipos de aminoácido o que vai diferenciar é 
a: polaridade, hidrofilicidade, carga, pka, ponto isoelétrico. 
»Apresenta carbono quiral, com capacidade de virar isômero 
»Tipos de aminoácidos 
 Naturais: corpo produz; 
 Essenciais: obtida através da ingestão de proteínas 
 Semi-essenciais: são produzidas pelo corpo, só que em 
pequena quantidade, sendo necessário sumpri com a 
alimentação. 
 
Um aminoácido essencial é aquele que o organismo (normalmente, 
o humano) não é capaz de sintetizar, mas é necessário para o 
seu funcionamento.O organismo humano é incapaz de sintetizar 
cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de os 
obter através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em 
proteínas..Os aminoácidos não essenciais são também necessários 
para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados 
in vivo a partir de determinados metabolitos,Existem aminoácidos 
que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas 
ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes 
convencionou-se a designação "condicionalmente essenciais". Estes 
aminoácidos são normalmente fonte de divisão entre os 
cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e 
os que não os consideram essenciais. 
» Estômago: a digestão das proteínas começa se inicia nesse 
órgão, que devido a presença de ácido clorídrico, desnatura as 
proteínas( destrói as ligações de hidrogênio da estrutura química). 
Com isso, as cadeias proteolíticas perdem a forma e ficam 
acessíveis ao ataque de enzimas. A enzima pepsina transforma 
as proteínas em moléculas menores, hidrolisando as ligações 
peptídicas. 
»Intestino delgado: as proteínas sofrem ação das enzimas 
produzidas pelo pâncreas. 
»Após, os peptídeos e aminoácidos absorvidos são transportados 
ao fígado, através da veia porta, que vai transformar um 
aminoácido não essencial para um essencial. Apenas 1% da 
proteína ingerida é excretada pelas fezes. 
»Os aminoácidos participarão na construção e manutenção dos 
tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no 
fornecimento de energia e na regulação de processos 
mentabólicos. 
»No músculo se armazena aminoácido para o seu aumento, se 
transformando em glicose. 
»Esses αprocessos são importantes pois o fígado é o órgão que 
mais sintetiza proteína, a maior parte permanece no fígado e a 
outra é liberada no sangue, essa liberação ocorre porque o fígado 
possui pouca enzima para metabolização, pois nosso corpo não 
consegue armazenar aminoácidos, assim, é preciso transforma-
lós tirando o grupo amina. 
Transaminação: 
 
»:É uma reação caracterizada pela transferência de um grupo 
amina de um aminoácido para um cetoácido, para formar um 
novo aminoácido e um novo ácido α-cetônico. As enzimas são 
chamadas de transaminases ou de aminotransferases. 
Tipos: os dois tipos comuns de aminotransferases 
 Alanina aminotransferase 
 Espartato aminotransferase 
»Estão principalmente dentro das células hepáticas, mas também 
pode ser encontrada em coração e rins. Altos níveis dessa 
enzimas no sangue significa ruptura de alguma dessas células, 
por exemplo por uma hepatite ou um infarto no miocárdio. 
»Reações: o α-cetoglutarato atua predominante como receptor 
do grupo amino e forma glutamato como o novo aminoácdo. O 
grupo amino do glutamato, por sua vez, é transferido para o 
oxaloacetato em uma segunda reação de transaminação 
produzindo espartato. 
 Aminoácido + α-cetoglutarato ↔ α-
cetoácido + Glutamato 
 
 Glutamato + oxaloacetato ↔ α-
cetoglutarato + Aspartato 
Desamina o 
 
»É o processo pelo qual o aminoácido libera o seu grupo amina na 
forma de amônia e se transforma em um cetoácido 
correspondente. Esta reação é catalizada pela enzimas 
desaminases ou desidrogenases. Este processo ocorre na 
mitocôndria hepáica.. 
»O grupo amina do processo de desaminação é usado para o 
cliclo da ureia, 
»Aminoacidúria: é a quantidade anormal de aminoácidos na urina. 
» Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas do 
corpo, e esse distúrbio genético chamado erro inato do 
metabolismo de aminoácidos
»Um aminoácido é convertido em outro aminoácido na presença 
de uma enzima. Nessa condição, o gene que codifica essa enzima 
em particular está ausente desde o nascimento como um 
distúrbio genético. Por exemplo, na fenilcetonúria, a fenilalanina é 
convertida em tirosina pela enzima fenilalanina hidroxilaze, esta 
enzima não é produzida em indivíduos fenilcetonúricos, de modo 
que a fenilalanina se acumula e é excretada na urina. Assim, 
causando aminoacidúria. 
»No rim saudável, os glomérulos filtram todos os aminoácidos 
para fora do sangue, e os túbulos renais então reabsorvem mais 
de 95% dos aminoácidos filtrados de volta ao sangue. Na 
aminoacidúria por transbordamento, concentrações 
anormalmente altas de aminoácidos no plasma sanguíneo 
sobrecarregam a capacidade de reabsorção dos túbulos renais, 
resultando em altas concentrações de aminoácidos na urina. Isso 
pode ser causado por distúrbios congênitos do metabolismo de 
aminoácidos,ou seja, por um defeito nas proteínas de transporte 
no túbulo real, ou por doenças hepáticas, como também danos do 
túbulo renal. 
»Aminoacidúria primária: uma deficiência em uma enzima que 
resulta em um defeito no metabolismo de aminoácido. 
»Aminoacidúria secundária: os defeitos nos transportadores 
moleculares responsáveis pelo transporte e absorção de um 
aminoácido. Alguns exemplos são: cistinúria, aminoacidúria dibásica 
e doença de Hartnup. 
»Uma das principais causas da urina espumosa é a presença de 
proteínas na urina. O excesso de proteínas pode ocorrer após a 
prática intensa de exercício físico, ingestão excessiva de 
suplementos de proteína ou pode ser indicativo de problemas nos 
rins, pressão alta não tratada e diabetes, por exemplo. 
 
»Tampões biológicos: impede as variações de ph, possibilitando a 
ocorrência das reações biológicas, que só ocorrem em 
determinados valores de ph, e evitando a desnaturação das 
proteínas do corpo. 
»Melatonina: é um hormônio que está ligado a funções básicas e 
indução do sono. 
»Serotonina: é um hormônio que atua regulando o humor, sono, 
apetite, ritmo cardíaco, temperatura corporal, sensibilidade e 
funções intelectuais. 
»Catecolamina: ( noradrenalina, adrenalina, dopamina ), produzidos 
pelo SN em caso de choque emocional e físico, facilita a 
propagação dos fluxos nervosos no cérebro. 
»T3 e T4: regula o metabolismo, que é como o corpo usa e 
armazena energia. 
»Deficiência de metabólicos essenciais: não produção de 
aminoácidos sintetizados devido a não ingestão de aminoácido 
essencial. 
»Causa: excesso de precursores tóxicos, e assim excesso de 
metabólicos tóxicos. 
Fenilcetonúria 
 
»É uma doença genética rara caracterizada por defeito da 
enzima fenilalanina hidroxilase. Esta proteína cataliza o processo 
de conversão da fenilalanina em tirosina, elemento importante 
para a síntese da melanina. 
 
»Causa: é uma doença autossômica recessiva, causada pela 
mutação do gene fenilalanina hidroxilase, algumas mutações 
fazem com que a enzima não mais reconheça a fenilalanina, e 
outras mutações impedem e retardam a ação da enzima. Existem 
também mutações que tornam as enzimas instáveis com o 
catabolismo( velocidade de degradação) acelerado. 
»Diagnóstico: essa doença pode ser detectada logo após o 
nascimento, através da triagem neonatal, conhecido 
porpulamente como “teste do pezinho”. A forma clássica de 
apresentação dessa doença, envolve a formação de amiloides 
tóxicos no cérebro. Uma forma mais moderadada doença é o 
excesso de fenilalanina. 
»Sinais e sintomas 
 Oligofrenia ( déficit cognitivo) 
 Atraso do desenvolvimento psicomotor 
 Convulsões 
 Hiperatividade 
 Tremor 
 Macrocefalia 
 Indentifcam-se as alterações com cerca de um ano de 
vida. Praticamente todos os pacientes não tratados 
apresentam QI inferior a 50. 
»Tratamento: consiste em uma dieta com baixos teores de 
fenilalanina, que é um aminoácido que se acumula no sangue dos 
fenilcetonúricos, causando problemas como retardo mental e 
convulsões. Não tem cura e não há medicamentos para essa 
doença, e durante o tratamento é necessário monitorar 
regulamente os valores de fenilalanina no sangue. A quantidade de 
fenilalanina que pode ser ingerida varia de acordo com a idade e 
gravidade da doença, e os alimentos ricos nesse aminoácido são 
aqueles fontes de proteínas como carnes, peixes, leites e 
derivados, ovos, trigo, soja e feijão. 
 
»O que dar a função da proteína é sua forma espacial 
»Desnaturação: ocorre quando as proteínas são expostas a 
condições diferentes, como variações de temperatura, mudança 
de ph, força iônica e outras. Ocorre quando a proteína perde sua 
estrutura secundária e/ou terciária, fazendo com que perca sua 
atividade biológica características. 
 A desnaturação atinge enzimas, que realizam funções 
vitais no corpo. Por isso que médicos preocupam-se em 
baixar a febre, pois a alta temperatura pode destruir 
enzimas de funções vitais, como enzimas que auxiliam 
no processo respiratório( transporte de substância via 
hemoglobina) 
 
 Quando uma criança, no qual o SN ainda não está 
totalmente bem desenvolvido, a febre alta pode causar 
desnaturação dos neurônios, que são formado por 
proteína, provocando convunção. 
 
»Proteínas fibrosas: 
 Fibrinogênio 
 Troponina 
 Colágeno 
 Miosina 
»Proteínas globulares: 
 Hemoglobina 
 Enzimas 
 Hormônios peptídicos 
 Proteínas plasmáticas 
»São aquelas que liberam por hidrólise outros componentes 
químicos em adição aos aminoácidos. A porção não- constituída 
por aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada grupo 
prostético 
»São classificadas com base na natureza física de seus grupos 
proteicos 
»Exemplo: lipoproteínas contém lipídios, glicoproteínas contém 
açúcares. 
»Estrutural: 
 Queratina: impermeabilização 
 Actina e Miosina: contração muscular 
 Colágeno: resistência 
 Albumina: viscosidade 
»Energética: vitelo 
»Hormonal: insulina 
»Defesa: anticorpo 
»Coagulação 
»Função colidosmótica e tampão 
»Proteína fase aguda 
»Hipoproteinemia: é resultado de diversos fatores que por fim 
resultam em uma considerável queda na quantidade de proteína 
sanguínea, tanto do sangue completo como do plasma sanguíneo. 
Causas 
 Não ingestão: desnutrição, jejum 
 Não absorção: diarreia, neoplasia intestinal, má absorção 
( perda de vilosidades intestinal) 
 Não produção: insuficiência hepática 
 Perda: hemorragia, diárreia 
 Diluição: hper-hidratação 
»Hiperproteinemia: é o resultado de diversos fatores que por fim 
resultam em uma considerável aumento da quantidade de 
proteína no sangue. 
Causas 
 Desidratação 
 Processo inflamatório 
 Doenças auto-imune 
 Processo infeccioso 
 Vacinação 
»São uma classe de proteínas cuja concentração plasmática 
aumenta ou diminui em resposta á inflamação. Essa resposta é 
chamada de resposta de fase aguda. Em resposta á danos 
células inflamatórias locais, secretam diversas citosinas na 
corrente sanguínea. O fígado responde produzindo um número de 
reagente de fase aguda. Ao mesmo tempo, a produção de 
diversas outras proteínas é reduzida, denominada, então, 
reagentes negativos de fase aguda. 
»Positivas: servem a diversas funções fisiológicas do sistema 
imune 
»Negativas: tem sua concentração diminuída pela inflamação. O 
papel fisiológico da diminuição da síntese de tais proteínas é 
geralmente a economia de aminoácidos para a produção mais 
efetiva de proteínas de fase aguda 
»Significância clínica: a mediação de diversas proteínas de fase 
aguda, especialmente a proteína C reativa, é um marcador útil 
para a inflamação na patologia clínica 
»Células inflamatórias e hemácias 
 
»Refere-se de forma genérica a qualquer proteína que é solúvel 
em água, moderadamente solúvel em soluções salinas, e sofre 
desnaturação com o calor. 
»Principal proteína do plasma sanguíneo, é sintetizada pelo fígado, 
pelos hepatócitos. 
»É fundamental para a manutenção da pressão osmótica, 
necessária para a distribuição correta dos líquidos corporais 
entre o compartimento intravascular e o extravascular. 
»A membrana basal do glomérulo renal, permite alguma filtração 
glomerular da albumina, em quantidades mínimas, a maior parte 
acaba sendo reabsorvida pelos túbulos contorcidos proximais dos 
néfrons e apenas 20mg são excretado pela urina. Assim a 
presença de albumina na urina pode ser confirmada como um 
teste de urina de rotina e é indício de doença renal ou 
extrarrenal. 
»Funções 
 Manutenção da pressão osmótica 
 Transporte de hormônios tiroideais 
 Transporte de hormônios lipossolúveis 
 Transporte de bilirrubina não conjugada 
 Controle de ph 
»Causas da deficiência de albumina 
 Insuficiência hepática, por diminuição da produção 
 Desnutrição 
 Síndrome nefrótica: por permitir sua excreção urinária 
 Transtornos intestinais: perda na absorção de 
aminoácidos durante a digestão( levando á desnutrição) 
e perda por diarreias 
 Enfermidades genéticas que provocam hipoalbuminemia 
»Tipos de albumina 
 Seroalbumina: é a proteína do soro sanguíneo 
 Ovoalbumina: é a albumina da clara do ovo 
 Lactoalbumina: é a albumina do leite 
»Também conhecida por ferroxidase ou ferro(II):oxigênio, 
oxidorredutase, é uma glicoproteína sintetizada no fígado e 
contém 6 átomos de sobre por molécula. O defeito no transporte 
intracelular do cobre acarreta diminuição na incorporação de 
cobre ligado á ceruloplasmina deixe a molécula menos estável, 
sendo o motivo pelo qual o nível circulante desta glicoproteína nos 
pacientes com doenças de Wilson, está resudizo. 
»Doença de Wilson: acúmulo de cobre nos órgãos. 
»Pacientes que fazem uso de fenitoína apresentam níveis 
plasmáticos de ceruloplasmina diminuídos, assim um aumento de 
cobre sérico livre é observado pela diminuição desta glicoproteína 
devido á sua função de se ligar ao cobre do sangue. 
»São anticorpos, glicoproteínas sintetizadas pelos linfócito beta, 
utilizadas pelo sistema imunilógico para identificar e neutralizar 
antígenos. 
»É o câncer de um tipo de células da medula óssea chamadas de 
plasmócitos, responsáveis pela produção de anticorpos que 
combatem vírus e bactérias. Os plasmócitos são anormais e se 
multiplicam rapidamente, comprometendo a produção das outras 
células do sangue. Por isso, os pacientes podem ter anemia e 
ficam sujeitos a infecções. Os plasmócitos cancerosos também 
produzem uma proteína anormal, chamada de proteína 
monocional, que se acumula no sangue e na urina. As células 
doentes também podem afetar os ossos, causanso dores e 
fraturas espontâneas. 
»Sinais/Sintomas 
 Fraturas: as células do mieloma produzem substâncias 
chamadas citocinas que podem fazer com que algumas 
células dos ossos, os osteoclastos, destruam o tecido 
ósseo ao seu redor. Quando 30% do osso é destruído, 
ele aparece mais fino aos raios X (osteoporose) ou 
como buracos negros (lesões líticas). Mais frágil, essa 
parte do osso pode se partir causando fraturas 
espontâneas ou com mínimo esforço. 
 Dor nos ossos: especialmente na lombar, nas costelas 
ou nos quadris e que piora com o movimento. 
 Fadiga ou cansaço: causados por anemia. 
 Infecções: como as células do mieloma superam as 
células do sistema imune que combatem vírus e 
bactérias, os pacientes correm maior risco de sofrer 
infecções. Pneumonia, infecções renais e da bexiga, 
além de sinusite e infecções da pele, são as mais 
comuns. 
 Redução do volume da urina: provocada por insuficiênciarenal, já que as proteínas anormais produzidas pelo 
câncer em grande quantidade se acumulam nos rins. 
»Diagnóstico: No caso do mieloma múltiplo, exames específicos de 
sangue e de urina são usados tanto para diagnóstico, como para 
estadiamento e acompanhamento do tratamento. Eles avaliam 
níveis de cálcio e alterações nas proteínas monoclonais 
produzidas pelos plasmócitos doentes no sangue e na urina. A 
punção de medula também deve ser pedida e, como o mieloma 
múltiplo pode causar tumores nos ossos ou nos tecidos moles ao 
redor deles, uma biópsia desses tumores também pode ser 
necessária. 
»Tratamento: Agumas vezes, o paciente de mieloma múltiplo é 
apenas acompanhado, sem fazer tratamento. Os tratamentos 
disponíveis atualmente não curam a doença, mas permitem que o 
paciente tenha saúde e qualidade de vida por longos períodos. 
Além disso, há várias pesquisas em andamento em busca de 
medicamentos mais eficazes e específicos para o tratamento do 
mieloma múltiplo. A escolha do tratamento depende de vários 
fatores, entre eles se o paciente tem sintomas ou não, sua idade 
e se ele é portador de outras doenças, como diabetes ou 
problemas cardíacos. Entre as opções terapêuticas estão a 
quimioterapia e a quimioterapia seguida de transplante de medula. 
Imunomoduladores, como a talidomida, também podem fazer 
parte da terapia, bem como anticorpos monoclonais, 
medicamentos que funcionam como um míssil teleguiado tendo 
como alvo uma proteína específica presente na superfície da 
célula. A radioterapia é usada em pacientes com mieloma múltiplo 
que têm dor nos ossos ou que tiveram ossos danificados pela 
doença. 
 
»É uma proteína plasmática reagente de fase aguda produzida 
pelo fígado. 
»Sua função fisiológica é ligar-se á fosfocolina expressa na 
superfície de células mortas ou lesionadas, para iniciar sua 
eliminação ao ativar o sistema complemento e células que fazem 
fagocitose, funcionado como uma opsonina. É um indicador 
extremamente sensível a inflamação. Esta resposta de fase 
aguda ocorre como resultado de um aumento na concentração de 
IL-6, que é produzido por macrófagos, bem como adipócitos em 
resposta a uma ampla gama de condições inflamatórias agudas e 
crônicas. 
»A CRP liga-se á fosfocolina nos microrganismos. Pensa-se que 
auxilia na ligação do complemento a células estranhas e 
danificadas e melhora a fagocitose por macrófagos( fagocitose 
mediada por opsonina), que expressa um receptor para CRP. 
Desempenhando um papel na imunidade inata como um sistema 
de defesa precoce contra infecções. 
»Sua concentração é muito baixa em indivíduos sadios, porém na 
presença de infecções ou respondendo a estímulos inflamatórios 
pode ter um aumento de até 1000 vezes no indivíduo. Em casos 
de inflamação sistêmica, nosso fígado passa a produzir diversas 
proteínas diferentes, chamadas proteínas de fase aguda.