Bioquímica: Glúcidos e Isómeros

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Bioquímica 
 
Metabolitos primários
 
Hidratos de Carbono > Glúcidos > Glícidos 
São aldeídos ou cetonas poli-hidroxilados ou substâncias que os produzam por hidrólise. 
Cn(H2O)m n ≥ m 
 
 Monossacáridos 
São os glúcidos mais simples, constituídos por uma só unidade (monómero). Não originam, por 
hidrólise, outras moléculas de hidratos de carbono. Conforme o número de carbono existentes na 
moléculas – diose, triose, tetrose, pentose, hexose, heptose, etc... 
 3-8 carbonos, -oses 
 Com grupos aldeídos (CHO) e grupos cetonas (CO) -> Aldoses e Cetoses 
Troca-se “ul” por “ceto” quando se trata de uma cetose. Ex: ceto-hexose (frutose) -> hexulose 
 
O grupo aldeídos das aldoses tem poder redutor, pelo que são englobados na designação de 
açúcares redutores. O grupo cetónico, por si só, não tem capacidade redutora, ainda assim, muitas 
cetoses reduzem o licor de Fehling, por isso também são açúcares redutores. Assim, todos os 
monossacáridos e alguns polissacáridos são açúcares redutores. 
 
Glúcidos 
Monossacáridos 
Oligossacáridos 
Polissacáridos 
 
Lípidos 
 
Prótidos 
Aminoácidos 
Oligopéptidos 
Proteínas 
 
Ácidos nucleicos 
 
Estruturas 
supramoleculares 
Complexos multienzimáticos 
Ribossomas 
Elementos do citoesqueleto 
RNPs 
Esteroisomerismo 
Isómeros são moléculas que têm a mesma fórmula química mas diferentes estruturas. 
Enantiómeros são isómeros que diferem entre si na configuração de todos os carbonos 
assimétricos (espelho plano entre eles). Os que não são enantiómeros, ou seja, não diferem na 
configuração de todos os átomos de carbono assimétricos, são diastereómeros. Os que diferem 
em apenas um carbono assimétrico são epímeros. 
Fórmulas de projecção ou fórmulas de Fischer 
Baseiam-se na projecção, no plano do papel, da estrutura tetraédrica do átomo de carbono. 
Regra geral para determinar a qual das séries o monossacárido pertence: 
 Se o –OH do carbono assimétrico de número mais elevado se encontrar para a direita, 
pertence à série D. Os monossacáridos mais comuns são da série D. 
 Se o mesmo –OH estiver para a esquerda, será da série L. Todos os aminoácidos 
proteícos (excepto glicina) são da série L. 
Fórmulas de Haworth 
A anterior fórmula não dava para explicar certas reacções químicas nem certas propriedades 
físicas dos monossacáridos, como a mutarrotação, que é o poder rotatório de muitos açúcares 
quando em solução aquosa. Este fenómeno de mutarrotação e outra anomalias dos açúcares são 
resultado de estes se encontrarem em estruturas cíclicas, as quais originam duas formas isómeras, 
α e β – anómeros (são diastereómeros). Estes diferem na configuração no C1 (aldoses) e no C2 
(cetoses). 
O anómero α da série D de monossacáridos é aquele em que o –OH ligado ao carbono 
anomérico se situa para baixo e o anómero β aquele em que o –OH se situa para cima. Na série L 
verifica-se o oposto. 
Os anéis e estruturas cíclicas mais comuns são as furanoses (anel de 5 lados) ou piranoses (6 
lados). A forma de piranose prdomina em D-glucose, enquanto que a de furanose predomina nas 
da ceto-hexose D-frutose e na maioria das pentoses. 
 
Isómeros de conformação dos monossacáridos 
Para a estrutura cíclica, produzem-se diferentes conformações moleculares – isómeros de 
conformação – cada qual com um conteúdo energético próprio. As conformações em cadeira, 
barco, prega, etc. são as representações mais próximas da realidade, ainda assim, é frequente, 
por questões de simplicidade, recorrer às fórmulas planas de Haworth ou às fórmulas lineares de 
Fischer. 
A glicose e derivados é tão abundante na Natureza devido à sua conformação em cadeira, que 
minimiza os contactos mais chegados entre os maiores grupos funcionais. Estes ocupam 
preferencialmente a posição equatorial. 
De todas as D-adohexoses, apenas a β-D-glucose pode adoptar a conformação em cadeira com 
grupos maiores na orientação axial. 
Principais monossacáridos de importância biológica 
 
Estéres fosfóricos de açúcares 
Uma das reacções mais comuns em que os oxidrilos (-OH, grupo funcional dominante) 
participam é a esterificação, sendo os oligo e polissacáridos derivados éster dos 
monossacáridos. Outros ésteres de importância biológica são os glicósidos e os ésteres fosfóricos 
dos açúcares. 
Do ponto de vista industrial têm grande importância os ésteres dos ácidos acético e nítrico. Os 
nitratos de celulose, amido, glicerol, D-manitol e etilenoglicol são explosivos úteis. Do ponto de 
vista químico, a facilidade de reacção dos grupos -OH dos açúcares é, geralmente, na seguinte 
ordem: hemiacetal, álcool primário, álcoois secundários. 
Os ésteres fosfóricos dos açúcares são muito diversos e de grande importância no metabolismo 
celular. São, por exemplo, compostos intermediários da síntese e degradação de oligo e 
polissacáridos dos processos respiratório, fermentativo e fotossintético e, de um modo geral, da 
maioria dos processos oxidativos biológicos. Assim, são metabolitos intermediários da glicólise, 
via dos fosfatos de pentose, ciclo de Calvin e gluconeogénese, ocorrendo, por isso, em todas 
as células, onde desempenham funções biológicas primordiais. São, ainda, constituintes de 
coenzimas, nucleósidos, nucleótidos e ácidos nucleicos, bem como precursores de aminoácidos 
(exemplos: histidina, fenilalanina, tirosina e triptofano) e de muitas outras moléculas biológicas. 
 
Açúcares aminados e acetilados 
Os aminoacúcares resultam da substituição de um ou mais –OH por um grupo amina. Os mais 
importantes são a D-glucosamina e a D-galactosamina. 
São intermediários da glicólise, têm ocorrência comum nas células 
D-gliceraldeído e di-
hidroxiacetona 
Aldopentose mais importante. Intermediário em várias vias metabólicas 
D-ribose 
Intermediário da via das pentoses fosfato e ciclo de Calvin 
D-eritrose 
Faz parte da constituição das paredes celulares. Ocorre em forma de piranose. 
D-Xilose 
Um dos poucos açucares da série L em plantas. Ocorre em forma de piranose e faz parte 
da constituição das paredes celulares, juntamente com a D-Xilose 
L-Arabinose 
Cetopentoses importantes. Intermediários em vias metabólicas 
D-Ribulose e D-Xilulose 
Açúcar e composto orgânico mais comum em forma livre ou combinada. Piranose 
D-Glucose 
Ocorre em quantidades reduzidas no sangue. Interfere com a manutenção do nível 
adequado de glucose no organismo 
D-Galactose 
L-Galactose 
D-Manose 
Açúcar mais doce. Ocorre em forma de furanose. 
D-Frutose 
Em tecidos vegetais 
D-Sedo-heptulose e D-mano-
heptulose 
Poliálcoois ou polióis 
São compostos que resultam de açúcares por redução da função adeído ou cetona. Estão divididos 
em duas classes: 
 Açúcares-álcoois (ex.: Glicerol, D-Treitol, D-Ribitol, D-Glucitol (sorbitol), D-Manitol, D-
Galactitol (Dulcitol)). 
 
 Ciclitóis 
 
Açúcares-ácidos 
Os açúcares podem ser oxidados, dando origem a açúcares-ácidos. 
 Ácidos aldónicos – resultam da oxidação do grupo aldeído a –COOH 
 Ácidos urónicos – por oxidação do álcool primário a –COOH 
 Ácidos sacáridos ou aldáricos – oxidação simultânea do álcool primário e do grupo 
aldeído a grupo –COOH 
Ácido L-ascórbico (vitamina C) 
Os ácidos ascórbicos podem ser considerados como derivados enólicos dos ácidos aldónicos. 
O homem, juntamente com os outros primatas e a cobaia, é dos poucos mamíferos incapazes 
de sintetizar o ácido ascórbico, para o qual, portanto, este composto se comporta como vitamina. 
Sabe-se que o ácido L-ascórbico é necessário para a formação do colagénio e do material 
intercelular, para o desenvolvimento adequado das cartilagens, ossos e dentes e para a 
cicatrização das feridas, podendo ainda ser importante, possivelmente pelas suas propriedades 
redutoras, na manutenção de um elevado potencial redutor no protoplasma das células sãs. A 
deficiência extrema de vitamina C leva ao escorbuto, doença endémica da Idade Média e que 
grassou entre os marinheiros dotempo das descobertas. Esta doença é provocada por uma 
estrutura deficiente do colagénio, de que resultam lesões na pele, fragilidade dos vasos sangúneos 
e dificulade na cicatrização de feridas. 
 
Oligossacáridos 
São oligómeros de monossacáridos – 2 a 10 monómeros - ligados uns aos outros por ligações 
glicosídicas (pontes de hidrogénio). Consoante o seu grau de oligomerização, assim recebem as 
designações de dissacáridos, trissacáridos, tetrassacáridos, pentassacáridos, etc. 
A ligação glicosídica estabelece-se sempre entre grupos oxidrilo (OH-HO) do carbono 
hemiacetal de um açúcar (aldose ou cetose) e o de outro composto. Por cada ligação que se 
estabelece, liberta-se uma molécula de H2O, por isso os monossacáridos participantes são 
referidos por resíduos e o seu nome termina em –ilo. A substância formada (acetal) chama-se 
glicósido, podendo ser oligossacárido ou não, conforme a natureza do R. 
Em comparação com as ligações fosfodiéster nos ácidos nucleicos e as ligações peptídicas 
nas proteínas, há uma grande versatilidade quando se trata de estabelecer uma ligação 
glicosídica durante a formação de oligossacáridos. 
 
Nomenclatura 
 
 
Uma ligação glicosídica entre dois monossacáridos 
estabelece-se sempre entre o carbono anomérico do 
primeiro monossacárido e um grupo oxidrilo qualquer do 
segundo monossacárido. 
 
α-1,4 ou α(1→4) 
 
Para atribuir o nome sistemático a um oligossacárido, é necessário saber: 
1 - O nome da cada um dos monossacáridos componentes (glucose, glucose); 
2 - Se pertence à série D ou L; 
3 - O tipo de anéis de cada um (furanose ou piranose); 
4 - A configuração do carbono anomérico de cada um (alfa ou beta); 
5 - O número dos átomos de carbono que participam em cada uma das ligações glicosídicas 
(1,4). 
 
Assim, o nome do oligossacárido é formado do seguinte modo: 
1º monossacárido: (α ou β), série D ou L, nome do monossacárido, sufixo piranosilo ou 
furanosilo; (ex: α-D-glucopiranosilo) 
1ª ligação glicosídica: (α ou β), seguida do número dos átomos de carbono entre os quais se 
estebelece a ligação glicosídica; (ex: α-1,4) 
(...) 
Último monossacárido: termina em –ose se o oligossacárido tiver propriedades redutoras ou 
termina em –ósido se o oligossacárido não tiver propriedades redutoras. 
 
 
Propriedades redutoras 
Quando um monossacárido se condensa com outro, para formar um dissacárido, a ligação 
glicosídica pode produzir-se com qualquer grupo oxidrilo livre do segundo monossacárido: 
 Se este grupo -OH não for o do hemiacetal, o dissacárido originado terá acção redutora. 
(ex: lactose) 
 
 Se este grupo -OH for o do hemiacetal, o dissacárido originado não terá acção redutora, 
pois os carbonos anoméricos estão bloqueados na formação da ligação glicosídica. 
 
 
Oligossacáridos de maior importância biológica 
 
Os conceitos de glicoma, exoglicoma e perfil glicómico 
Glicoma é a designação que se dá ao conjunto de todos os hidratos de carbono de uma 
célula, tecido, órgão ou organismo, quer estejam na forma livre, quer combinada. O exoglicoma é 
o conjunto de glicoproteínas, glicolípidos, etc., que constituem a bicamada lipídica da membrana 
celular. Desempenha importantes funções biológicas que se dão ao nível de adesão, interacção, 
sinalização e reconhecimento entre células. 
 
Polissacáridos 
 
São polímeros de monossacáridos, porém formados por um número elevado de unidades. Não 
são tão solúveis em água. Têm funções energéticas (glicogénio), de suporte (celulose, 
condroitinsulfato nos ossos), estrutural, regulação iónica e de pressão osmótica, etc. 
 
 
•O-α-D-glucopiranosilo-(12)-β-D-frutofuranósido Sacarose 
•O-α-D-glucopiranosilo-(11)- α-D-glucopiranósido Trealose 
•O-β-D-galactopiranosilo-(14)-D-glucopiranose Lactose 
•O-α-D-glucopiranosilo-(14)-D-glucopiranose Maltose 
•O-α-D-glucopiranosilo-(16)-D-glucopiranose Isomaltose 
•O-β-D-glucopiranosilo-(14)-D-glucopiranose Celobiose 
•O-α-D-galactopiranosilo-(16)-α-D-glucopiranosilo-(12)-β-D-frutofuranósido Rafinose 
•O-α-D-galactopiranosilo-(16)- β-D-frutofuranosilo-(21)- α-D-glucopiranósido Planteose 
Podem ser: 
 Homopolissacáridos – são constituídos essencialmente por monossacáridos de um só tipo 
(ex: amido, glicogénio, celulose são polímeros da glucose apenas). 
 
 Heteropolissacáridos – são constituídos por monossacáridos de mais de um tipo (ex: 
hemiceluloses, pectinas, gomas, mucilagens vegetais). 
Consoante o número de tipos de unidades monoméricas, podem-se classificar em 
homoglicanas (um só tipo) e heteroglicanas (mais do que um tipo). 
 
Nomenclatura 
Normalmente, indica-se os monossacáridos que os contituem e os vários de ligações peptídicas 
existentes. 
 
Polissacáridos de maior importância biológica 
 
 
 
Código dos açúcares 
O código glicómico ou código dos açúcares dos oligossacáridos, por comparação com o código 
genético ou com o código proteico. Os hidratos de carbono são o terceiro alfabeto da vida. 
Comparados com os aminoácidos e com nucleótidos, a sua versatibilidade para formar isómeros 
(palavras codificáveis) é inagualável. Os hidratos de carbono são muito mais complexos com mais 
grupos funcionais por carbono e com um número muito maior de centros quirais, fazendo com que 
a síntese química e a determinação da sua estrutura seja mais difícil. 
O conceito de Dogma central ignorou modificações pós-tradução (como a glicosilação das 
proteínas) que amplia as funções de uma só proteína codificada por um gene particular. 
 
É um homopolissacárido, constituído por monómeros de α-D-
Glucopiranose; ligação: α-1,4, isto é, de facto, uma mistura de dois 
diferentes polissacáridos: amilose e amilopectina. 
Amido 
(Plantas) 
Proteína mais abundante nos vertebrados. Polissacárido de reserva 
animal, armazenado nó fígado e músculos. Mesma constituição da 
aminopectina, porém, cadeias bastante mais curtas e mais ramificadas e 
de maiores dimensões. Muito mais solúvel em água. 
Glicogénio 
(Animais e Plantas) 
Composto mais abundante das plantas (/água) constituinte das paredes 
celulares. Composto grande e ramificado formado por D-glucopiranose. 
Celulose 
(Plantas e 
invertebrados 
marinhos) 
Polissacáridos mucilaginosos, fortemente ramificados, produzidos por 
certas bactérias e formados por unidades de D-glucopiranose. 
Dextranas 
(bactérias) 
Polissacárido linear formado por unidades de D-glucopiranose presente 
nos tubos crivosos. 
Calose 
(Plantas) 
Lípidos 
São pouco solúveis em água e muito solúveis em solventes orgânicos, como o éter, acetona, 
álcool, benzeno, etc. Muitos lípidos quando hidrolisados libertam ácidos gordos. Desempenham 
funções biológicas a nível das estruturas (membranas celulares), quer como reserva energética, 
assim como outras funções, como hormonais. 
 
Características estruturais dos ácidos gordos 
São ácidos monocarboxílicos alifáticos, de cadeia carbonada longa linear não ramificada, com 
número par de átomos de carbono (14 a 20). As insaturações são ligações duplas (dobra de 
30º), com configuração cis, não conjugadas entre C9 e C10. 
 
 
Nomenclatura 
 Para todos os Ácidos Gordos (Saturados e Insaturados): 
 
X:Y → 
 
 Para os Ácidos Gordos Insaturados (Localização das ligações duplas): 
 
cis/trans-Δx → 
Ácidos gordos 
Saturados 
| 
Insaturados 
\ 
Glicerolípidos 
Glicéridos 
monoglicéridos 
diglicéridos 
triglicéridos 
Fosfolípidos 
ág + fosfato 
Glicolípidos Esfingolípidos 
Esteróides, 
esteróis 
Pigmentos 
vegetais, 
vitaminas 
lipossolúveis. 
Hidrocarbonet
os e céridos 
X = nº de átomos de carbono 
Y = nº de ligações duplas 
X = nº da ligação C-C onde a ligação dupla, 
contada a partir do terminal carboxilo. Se o 
ácido gordo tiver mais do que uma ligação 
dupla, será, p.e.: cis,cis-Δ9,Δ12 
ω-x → 
 
 
As plantas sensíveis ao frio tem uma elevada percentagem de ácidos gordos saturados. As 
membranas tendem a “solidificar” num estado semi-cristalinoa temperaturas baixas. Lípidos das 
membranas de plantas resistentes ao frio tem uma elevada proporção de ácidos gordos 
insaturados do que as plantas sensíveis ao frio. 
 
O ser humano consegue sintetizar ω-9, porém não consegue sintetizar ácidos gordos ω-3 e ω-
6, que são essenciais, pelo que têm que ser fornecidos na dieta alimentar. 
 
Glicerolípidos 
O glicerol é um triálcool (3 carbonos). É solúvel el água e insolúvel em solventes orgânicos, ao 
contrário dos ácidos gordos. Por esterificação de ácidos gordos, dá origem a glicéridos. O inverso 
dá-se por hidrólise. 
 
Lípidos da membrana 
Os lípidos da membrana são fosfolípidos que contém uma extremidade hidrófila (polar) e uma 
extremidade hidrofóbica (apolar). Organizam-se em bicamadas e apresentam enorme mobilidade. 
A fluidez da bicamada depende da natureza química dos seus componentes, por exemplo, um 
aumento de colesterol diminui esta fluidez. 
 
Esfingolípidos 
O núcleo é composto por ceramida, ou seja, esfingosina ligada por uma ligação amida a um 
ácido gordo. 
 
Aminoácidos 
Composto orgânico que contém um grupo amina (H2N) + grupo carboxilo (COOH). Todos os 
aminoácidos que participam na constituição das proteínas são L-α-aminoácidos. 
 
X = nº da ligação C-C onde a ligação dupla, 
contada a partir do carbono metílico ou ω . ω 
também pode ser substituído por n. Ex: . ω-6 
e ω-3, ou n-6 e n-3 – ácidos gordos 
essenciais. 
α-aminoácidos, β-aminoácidos, γ-aminoácidos, etc. 
Os aminoácidos de ocorrência natural podem dividir-se em três categorias: 
 Aminoácidos proteicos – constituem as proteínas e encontram-se codificados no código 
genético. (20 + 2) 
 
 Aminoácidos raros das proteínas - podem fazer parte da constituição das proteínas 
ocasionalmente, mas não se encontram codificados no código genético. A cistina 
(hidroxiprolina) é um importante aminoácido raro das proteínas, forma-se por oxidação 
espontânea de dois resíduos da cisteína. O colagénio tem na sua constituição hidroxiprolina 
e hidroxilisina. Para que haja a conversão de resíduos de prolina em resíduos de 
hidroxiprolina é necessária a presença do ácido L-ascórbico (vitamina C). 
 
 Aminoácidos não-proteicos – ocorrem naturalmente na forma livre ou combinada, mas 
não constituem proteínas. Muitos destes aanp foram identificados em componentes tóxicos 
de plantas venenosas. Estes têm como função serem intermediários da biossíntese de 
aminoácidos proteicos e de outros compostos biológicos, de reserva e defesa. 
 
Ionização e propriedades ácido-base dos aminoácidos 
- Ponto isoelétrico (pI) 
 
Aminas 
 
 
 
 
Aminas biogénicas 
Aminas biologicamente activas, como norepinefrina, histamina e serotonina, que actuam 
primeiramente como neurotransmissores e são capazes de afectar a funcionalidade mental e a 
regulação da pressão sanguínea, temperatura corporal e outros processos corporais. 
Primárias → NH2R 
Secundárias → NHRR’ 
Terciárias → NRR’R’’ 
Quaternárias → N+RR’R’’R’’’ 
 
Há a distinção entre aminas biogénicas endógenas e exógenas. As aminas endógenas são 
produzidas em variados tecídos (ex: a adrenalina é produzida na medula adrenal e a histamina em 
mastócitos e fígado). As aminas são transmitidas localmente ou por via sanguínea. 
As aminas exógenas são directamente absorvidas pelas comida no intestino. O álcool pode 
aumentar a taxa de absorção. 
 
Ligação peptídica 
 
Ligação éster, do tipo amida, entre o grupo carboxilo de um aminoácidos e o grupo amida de 
outro aminoácido. O inverso é feito por hidrólise, catalisada por proteases. Por cada ligação liberta-
se uma molécula de H2O, por isso cada aminoácido passa a chamar-se resíduo de aminoácido. 
(ex: tirosilo de tirosina, analilo de analina, etc.). 
Estas ligações podem ser: 
 Ligação eupeptídica – a comum ligação peptídica entre o grupo grupo α-carboxilo e o 
grupo α-amina. 
 
 Ligação isopeptídica – qualquer ligação que não seja eupeptídica. A ligação entre os 
grupos carboxilo e o grupo amina não pode se encontrar directamente ligado ao átomo de 
carbono α. (ex: ligações em que participem o grupo β-carboxilo do ácido aspártico, o grupo 
γ-carboxilo do ácido glutâmico, o grupo ε-amina da lisina e tanto o grupo carboxilo como o 
grupo amina da β-alanina. 
 
Nomenclatura de péptidos 
 
 
 
Os péptidos começam-se a enumerar, designar, contar a partir da extremidade que tem um 
grupo amina livre – terminal NH2. 
 
A configuração trans é mais estável (R longe um do outro) que a configuração cis, sendo, por 
isso, a configuração que predomina nas cadeias peptídicas. 
 
Oligopéptidos e polipéptidos 
São oligómeros de aminoácidos ligados sequencialmente (isto é, cabeça-com-pés, ou grupo 
carboxilo →grupo amina) uns aos outros por ligações peptídicas. Podem ser lineares (mais 
comum) ou cíclicos. 
Consoante o número de resíduso de aminoácidos constituientes, o oligopéptido é denominado 
dipéptido, tripéptido, tetrapéptido, etc. 
Péptidos bastante mais complexos, os polipéptidos, formados por várias dezenas a milhares 
de aminoácidos, são as estruturas unitárias que formam as proteínas. Estes só podem ser 
sintetizados ao nível dos ribossomas, aon contrário dos péptidos mais simples, cuja sintese é feita 
por enzimas. 
 
 
Péptidos de importância biológica 
 
 
Proteínas 
São polímeros, constituídos por uma ou mais cadeias polipeptídicas, sintetizados nos 
complexos mRNA-ribossoma. Os polipéptidos que não são sintetizados com ribossomas, não são 
proteínas. Sendo polímeros de aminoácidos, são constituídas por C, H, O e N, podendo ou não 
conter quantidades variáveis de S, P e metais (ex: Zn, Cu, Fe, Mn, Mg, etc.). 
Tem funções de defesa, hormonais, de transporte, biocatálise, reserva, movimento, 
estrutura, etc. 
Terá de pesar mais de 5 kDa (45 resíduos de aa) para que se distinga de um polipéptido. 
As modificações pós-tradução das proteínas e o splicing alternativo faz com que haja mais 
proteínas diferentes (106) do que genes (24000). 
 
Ómicas 
O transcritoma é o conjunto total de todos os mRNAs da célula que são transcritos sob uma 
determinada condição fisiológica e ambiental, tendo em consideração a abundância de cada um e, 
idealmente, incorporando os resultados do “splicing”. 
O proteoma, é o conjunto de proteínas expressas por um determinado tipo de célula, tecido, 
orgão or organismo, num dado estado fisiológico. O termo proteoma deriva de proteína e de 
genoma. 
O translatoma é o conjunto total das proteínas da célula expressas num dado momento, tendo 
em consideração a abundância de cada uma. 
Importante papel anti-oxidante na célula 
Glutationa 
Isolado do cristalino de vitela 
Ácido oftálmico 
Presente nos músculos dos mamíferos 
Carnosina e 
Anserina 
Presente nos músculos da cobra 
Ofidina 
Presente no cérebro. Semelhante à morfina. 
Encefalinas 
Importantes reguladores da circulação sanguínea 
Cininas e 
angiotensinas 
O metaboloma refere-se ao conjunto completo de metabolitos, intermediários de vias 
metabólicas, hormonas ou outras moléculas envolvidas em processos de sinalização, que se 
encontram numa amostra biológica, como, por exemplo, um organismo. 
Hierarquias no estudo da estrutura das proteínas 
Dada grande complexidade estrutural das moléculas proteicas, é frequente considerar quatro 
níveis básicos na estrutura das proteínas: 
 Estrutura de nível primário – sequência de aminoácidos. 
 Estrutura de nível secundário – formação de hélices α e folhas pragueadas β. 
 Estrutura de nível terciário; 
 Estrutura de nível quaternário. 
Como níveis de estrutura intermédios temos: 
 A estrutura de nível supersecundário; 
 Os domínios de estrutura – α (com hélices α), β (com folhas β) e α /β (com hélices e 
folhas). 
Acima da estrutura de nível quaternário podem considerar-se níveis de organização 
supramolecular como: 
 Complexos multienzimáticos; 
 Ribossomas 
 Elementosdo citoesqueleto; ex. microtúbulos. 
 
Quanto à sua estrutura, as proteínas podem ser fibrosas (ex: colagénio, queratinas, etc.) ou 
globulares (hemoglobina, insulina, etc.). 
 
Desnaturação de proteínas 
É a alteração estrutural que destrói a sua conformação nativa, essencial à expressão da sua 
atividade biológica. Os agentes desnaturantes podem ser temperaturas elevadas, valores 
extremos de pH ou compostos químicos, como, p. ex., ureia, detergentes, metais pesados, 
solventes orgânicos. 
Estas desnaturação ocorre abruptamente em consequência de um pequeno incremento do 
agente desnaturante. A desnaturação tem sido utilizada no estudo dos tipos de ligações químicas 
responsáveis pela estrutura nativa de proteínas e ácidos nucleicos. A desnaturação pode ainda ser 
reversível ou irreversível, consoante se dê uma renaturação completa (molécula activa) ou 
incompleta (molécula inactiva), respectivamente, após a remoção agente desnaturante. 
 
Interactómica 
 
As interacções proteína-proteína normalmente envolvem transferência de informação 
mediadas por: 
 Chaperonas moleculares – proteínas necessárias para que outras proteínas assumam a 
conformação biologicamente activa. (ex: proteassomas 20S e 26S e Rubisco). Assim a 
estrutura de nível terciário depende também da informação contida nos genes das outras 
proteínas que participam no seu processamento. 
 
 Priões – agente infeccioso composto por proteínas com uma conformação aberrante. 
 
 Agregados proteicos – são imunes a ataques proteolíticos. Nos agregados, as proteínas 
podem-se manter juntas por interações hidrofóbicas e electrostáticas e ligações covalentes. 
 
Glicoproteínas e exoglicoma 
São proteínas que possuem uma ou mais porções de hidrato de carbono (ou glicana) ligadas 
covalentemente à cadeia polipeptídica através dos grupos laterais de resíduos de aminoácidos. 
Portanto, as glicoproteínas são proteínas glicosiladas que adquiriram essa forma através do 
processo de glicosilação, que é um dos conhecidos mecanismos de modificação pós-traducional 
das proteínas. 
São glicósidos e por isso podem ser do tipo N- ou do tipo O- - N-glicoproteínas e O-
glicoproteínas, dependendo do átomo do resíduo de aminoácido a que as glicanas estão ligadas. 
Embora usualmente uma dada glicoproteína possua glicanas apenas de um dos tipos, conhecem-
se algumas que são simultaneamente do tipo N- e O- (p, ex., a fetuína bovina e a imunoglobina 
humana A). 
 
Lectinas 
As lectinas são proteinas com origem não imune (sem anticorpos), sem actividade catálica 
(sem enzimas), que reconhecem e se ligam de uma forma estável (sem enzimas) a estruturas de 
glicidos específicas. Estão presentes em todas as células e as suas funções fisiológicas são 
desconhecidas. 
 
Lipoproteínas 
São complexos entre lípidos e proteínas. Encontram-se, p. ex., no envelope bacteriano e no 
plasma sanguíneo. A principal função desta lipoproteína é manter a integridade estrutural do 
complexo de peptidoglicana da membrana externa. 
No plasma sanguíneo existem várias lipoproteínas, cuja função é o transporte e a distribuição 
de Iípídos (lipidos absorvidos dos alimentos, vitaminas lipossolúveis, hormonas), através dos 
sistemas sanguíneo e linfático. Costumam classificar-se de acordo com a sua densidade, em 
lipoproteínas VLDL (very low density Iipoprotein), de muito baixa densidade, as LDL, de baixa 
densidade, e as HDL (high density), de alta densidade. 
Têm a importante função de transportar, na forma solúvel, os Iípidos de outro modo insolúveis 
no plasma. As partículas de lipoproteínas contêm um núcleo hidrofóbico de estéres de colesterol e 
triacilgliceróis, rodeado por uma monocamada de fosfolípidos a que se associam colesterol, na 
forma livre, e as apolipoproteínas. 
 
 
Vitaminas 
São substâncas necessárias em pequenas quantidades para um normal funcionamento do 
organismo que não conseguimos sintetizar em quantidades adequadas para uma saúde normal 
(pode variar durante o ciclo de vida). Assim, temos que obtê-las através da alimentação. 
Há vitaminas que são solúveis em água (não são armazenadas) e vitaminas solúveis em 
lípidos (são armazenadas, normalmente são tóxicas com overdose). 
Muitas vitaminas são precursores de cofactores. São classificadas pela sua química e biológica 
actividade, não pela sua estrutura. Vão de A a K. 
 Vitaminas solúveis em água: 
o Complexo B (B1, B2, B3, B5, B6, B7) – actuam como coenzimas, não são 
armazenadas. 
o Vitaminas hematopoiéticas (B9, B12) – pertencem à formação do sangue e células 
sanguíneas. 
o Vitamina C 
 Vitaminas solúveis em lípidos: A, D, E, K 
 
 Vitamina A (retinol) e β-caroteno 
 Vitamina B1, tiamina – coenzimas: TPP 
 Vitamina B2, riboflavina – coenzimas: FAD e FMN 
 Vitamina B3, niacina – coenzimas: NADH, NAD+ e NADP+ 
 Vitamina B5, ácido pantoténico – parte da coenzima A 
 Vitamina B6, piridoxina – coenzimas: PLP 
 Vitamina B7, biotina 
 
Coenzimas 
Algumas enzimas precisam de cofactores para a sua actividade. 
 Coenzimas - compostos orgânicos com uma ligação fraca. 
 Grupos prostéticos – grupos orgânicos fortemente ligados. 
 Iões essenciais – essecialmente metálicos, fortes ou fracos. 
 
 
 
 
As coenzimas actuam como um grupo de transferência de reagentes. Hidrogénio, electrões e 
outros grupos podem ser transferidos. Grupos metabólicos maiores podem ser anexos ao centro 
activo da coenzima. Podem ser coenzimas metabolitos (sintetizadas de metabolitos comuns) ou 
de derivadas de vitaminas (que não são sintetizadas e sim obtidas). 
 
 
 
 Apoenzima + Cofactor → Holoenzima 
 (apenas proteína) (activa) 
 (inactiva) 
Anti-vitaminas 
 
São compostos químicas que inibem a absorção ou a acção das vitaminas. Por exemplo, a 
avidina é uma proteína dos ovos que inibe a absorção da biotina. 
 
Compostos ricos em energia e ligações ricas em energia 
 ATP, ADP, AMP e cAMP; 
 GDP e GTP, UDP e UTP; 
 NAD e NADP; 
 FAD e FMN. 
 
Energia livre de Gibbs (G) – quantidade de energia capaz de realizar trabalho durante uma 
reacção a temperatura e pressão constantes. 
Reacção exergónica – liberta energia, G < 0 
Reacção endergónica – ganha energia, G > 0 
Entalpia (H) – representa o calor do sistema. 
Reacção exotérmica – liberta calor, H < 0 
Reacção endotérmica – ganha calor, H > 0 
Entropia (S) – representa a desordem do sistema. Há sempre um aumento da entropia numa 
reacção espontânea. S > 0 
 
 
 
Enzimas 
São catalizadores biológicos que ocorrem em todos os organismos vivos. São sintetizadas no 
interior das células e responsáveis pelas taxas muito elevadas com que ocorrem as inúmeras 
reacções do metabolismo, nas condições de pH, temperatura e pressão do meio celular. 
As enzimas aumentam a taxa das reacções porque baixam a energia livre de activação das 
reacções químicas que catalisam, sem alterarem o seu ponto de equilíbrio, o qual acaba, 
inevitavelmente, por ser atingido, com ou sem enzima. É o tempo necessário para atingir o ponto 
de equilíbrio que é extraordinariamente diminuído por acção das enzimas. Têm uma capacidade 
catalítica extraordinariamente elevada e grande especificidade. 
Nas enzimas proteicas que requerem a presença de 
substâncias de natureza não-proteica para expressão da 
sua actividade catalítica, dá-se o nome de holoenzima à 
molécula completa do catalisador, de apoenzima à sua 
parte proteica e de coenzima, cofactor ou grupo prostético 
ao componente não-proteico. 
G = H - TS 
A equação de Arrhenius relaciona a velocidade de uma reacção química com a energia livre 
de activação (Ea) e a temperatura: 
 
A velocidade da reacção aumenta quando diminui Ea e/ou quando 
aumenta T. 
Natureza proteica e ribonucleica das enzimas 
Há enzimas, como a ribonuclease P, que são constituídas por RNA e proteína. As numerosasmoléculas de RNA são enzimas, significando que a capacidade catalítica e a informação genética 
podem coexistir na mesma molécula. (ex: ribozimas, grupo I de intrões de self-splicing, RNAse P, 
etc.) 
 
Catálise enzimática 
Este mecanismo pode considerar-se dividido em três fases sequenciais: 
1 - Formação do complexo enzima-substrato; 
2 - Ocorrência da reacção química; 
3 - Libertação do produto formado. 
 
Todos estes passos são reversíveis: se uma enzima se liga ao substrato X e sintetiza o 
produto Y, a mesma enzima também se pode ligar a Y e transformá-lo em X; a enzima pode ainda 
ligar-se a X ou a Y e libertá-los sem a ocorrência de reacção química, ou pode converter X em Y e 
de novo Y em X, sem chegar a libertar Y. 
Por outro lado, a ligação de uma enzima ao seu substrato não é fixa nem permanente, 
obedecendo a um equilíbrio dinâmico em que as moléculas intervenientes estão continuamente a 
ligar-se e a separar-se. 
A grande especificidade característica das moléculas das enzimas levou ao desenvolvimento 
da teoria da chave e fechadura e da teoria do encaixe induzido, para explicar a formação do 
complexo enzima-substrato. 
As enzimas baixam a energia Iivre de activação das reacções químicas que catalisam 
recorrendo a cinco tipos de mecanismos: 
1 - Efeitos de proximidade e de orientação; 
2 - Catálise ácido-base; 
3 - Catálise covalente; 
4 - Tensão ou distorção; 
5 - Alteração da natureza do meio de reacção (hidrófilo ou hidrófobo). 
A importância destes mecanismos no abaixamento da energia livre de activação pode ser 
ilustrada se imaginarmos uma reacção química hipotética entre duas moléculas, A e B. Em 
solução, para que ocorra reacção entre A e B, as moléculas têm de colidir uma com a outra com 
uma orientação apropriada e serem portadoras de um mínimo de energia capaz de vencer a 
barreira da energia de activação. 
k = A . e -Ea/(RT) 
Numa célula, com uma variedade muito grande de moléculas presentes, a probabilidade de 
ocorrência de colisões entre A e B é reduzida. Se admitirmos que a maior parte das colisões entre 
A e B não se processam com a orientação adequada e/ou que as moléculas não são portadoras do 
mínimo de energia, pode-se concluir que apenas uma fracção diminuta das colisões resulta em 
reacção. As enzimas conseguem frequentemente maximizar o número de colisões efectivas 
porque, ao ligarem A e B, fazem-nas colidir com uma orientação apropriada ao processo catalítico. 
Muitas vezes, a ligação às enzimas induz uma alteraçâo de conformação na molécula do substrato 
a aproxima a sua estrutura da do estado de transição. 
Diz-se que a enzima está saturada quando a velocidade da formação de produto não 
aumenta, mesmo que se adicione substratos. 
 
Especificidade enzimática 
As enzimas são fortemente específicas para os substratos cuja transformação catalisam, 
enquanto que outros catalisadores não o são. A especificidade enzimática está realacionada com 
as características da configuração do centro activo da enzima e a sua relação com a molécula dos 
possíveis substratos (tamanho, forma, etc.). 
Assim, as características únicas do centro activo de cada enzima fazem com que esta tenha 
possibilidade de discriminar entre compostos com configuração molecular próxima. 
Antes, pensava-se que as enzimas possuiam uma estrutura permanente e rígida à qual o 
substrato se ajustava para se puder ligar (teoria da “chave e fechadura”). Sabe-se agora que as 
enzimas alteram a sua conformação quando os substratos se ligam, que a orientação exacta dos 
grupos catalíticos do centro activo é necessária para que se dê a catalise e que os sustratos são 
capazes de induzir esta orientação. Por isso surgiu a teoria do encaixe induzido. A enzima é 
flexível e o próprio substrato consegue induzir conformações apropriadas à catálise. 
A especificidade enzimática pode ser: 
 Especificidade absoluta – só pode usar um tipo de substrato (ex: urease usa apenas 
ureia); 
 Especificidade de grupo, absoluta – só pode usar um grupo de substratos (ex: álcool 
desidrogenase só pode utilizar álcoois); 
 Especificidade de grupo, relativa 
 Especificidade estereoquímica – propriedade maioritária. Representa a capacidade que 
as enzimas têm de discriminar entre um dado substrato e o seu isóméro óptico. 
 
Classes enzimáticas 
Grande classe 1 – Oxidorredutases – reacções oxidação-redução (desidrogenases, redutases, etc.) 
Grande classe 2 – Transferases (fosforilases, cinases, etc.) 
Grande classe 3 – Hidrolases – por hidrólise 
Grande classe 4 – Liases – removem/adicionam compostos (sintases, amilases, etc.) 
Grande classe 5 - Isomerases 
Grande classe 6 – Ligases (sintetases) 
De um modo geral, o nome sistemático de uma enzima é formado por duas partes: a primeira 
consiste no nome do(s) substrato(s) e a segunda (terminada em ‘ase’) indica a natureza da 
reacção. É obrigatório incluir no nome da enzima, uma das 6 designações correspondentes às 6 
grandes classes. (ex: ureia amido-hidrolase → urease). 
 
Isoenzimas 
Formas múltiplas de uma enzima que ocorre numa dada espécie, com a mesma especificidade 
para os substratos, mas com diferentes na sua estrutura. Catalizam a mesma reacção química. 
Sistemas multienzimáticos, sinzimas e abezimas 
Os sistemas multienzimáticos podem ser, por exemplo, Piruvato desidrogenase 
(mitocôndrio), Nitrogenase (fixação biológica de azoto), Glicina oxidase (fotorrespiração). 
As sinzimas são enzimas artificiais, muitas vezes proteínas derivativas. 
As abzimas são anticorpos catalíticos e hidrolizam proteínas, DNA, RNA ou polissacáridos 
encontrados no soro de pacientes com doenças virais e autoimunes. 
 
Velocidades de catálise 
Os principais factores que afectam a velocidade das reacções catalisadas por enzimas são: 
 Concentração de enzima 
 Concentração do substrato 
 Temperatura 
 pH 
 
 
Influência da concentração da enzima 
Existe proporcionalidade entre as velocidades iniciais (no tempo zero, t0) e as quantidades de 
enzima, isto é, 
 
 
 
 
Influência da concentração do substrato 
 
Equação de Michaelis 
 
Km representa o valor da concentração do substrato para o qual essa reacção se processa a 
uma velocidade igual a metade de Vmax. Representa o valor da concentração do substrato para o 
qual essa reacção se processa a uma velocidade igual a metade de Vmax. 
v = k [ E ] 
 
v 
V S 
 m S 
 
Vmax é uma velocidade enzimática e portanto terá as dimensões dessa velocidade, exprimindo-
se usuaImente em mol de produto formado por s. A constante Km é independente da quantidade 
de enzima presente na reacção, enquanto que Vmax depende dessa quantidade pois que quanto 
mais enzima estiver presente maior será a velocidade da reacção, tendo-se por definição (quando 
a enzima está saturada), 
 
Influência da temperatura 
A velocidade inicial da reacção enzimática aumenta regularmente com o acréscimo da 
temperatura. No entanto, a quantidade de substrato transformado em intervalos de tempo 
sucessivos vai decrescendo, para temperaturas superiores a um certo valor. 
Assim, por um lado aumenta a velocidade inicial (ou verdadeira actividade catalítica) da enzima, 
por outro conduz a uma progressiva inactivação das moléculas da enzima. A conjugação dos dois 
efeitos conduz à definição de uma temperatura óptima. 
 
Influência do pH 
As enzimas são usualmente activas apenas numa gama restrita da escala do pH. Além disso, 
verifica-se que existe normalmente um valor bem definido de pH para o qual a actividade catalítica 
de cada enzima é máxima - pH óptimo da enzima. Para grande número de enzimas, o pH óptimo, 
além de ser bem definido, situa-se próximo da neutralidade, ou quando muito entre os limites de pH 
5 e 9. 
 
Dogma Central da Biologia 
O dogma central da biologia centra-se na transferência de informações sequenciais. Afirmava 
que a informação não pode ser transferida de novo de uma proteína para outra proteína ou ácidonucleico. Por outras palavras, uma vez que a informação entra numa proteína, não pode andar 
para trás para o ácido nucleico, o que se provou errado. 
 
 
A informação pode fluir entre as três famílias de polímeros. 
 
 
Glicólise 
É uma cadeia linear de 10 reacções que converte uma molécula de D-glucose em duas de 
piruvato. Entretanto, 2 ATP e 2 NADH são formados. A glicólise ainda fornece metabolitos 
intermediários para diversas reacções biossintéticas. Ocorre no citoplasma, na presença ou 
ausência de oxigénio. 
Em condições de anaerobiose, o piruvato é convertido em lactato ou etanol + CO2, por acção 
das fermentações lácticas e alcoólicas. 
Em condições de aerobiose, a glicose é degradada no ciclo de ácido cítrico e na cadeia 
transportadora de electrões. 
 
 
FASE DE CONSUMO ENERGÉTICO 
 Glucose 
 2 ADP 
 
FASE DE PRODUÇÃO ENERGÉTICA 
 
4 ADP 
 
2 NAD
+
 
 
 2 Piruvato 
SALDO 
 
 
 
 
 
 
 
Destinos do piruvato 
As células possuem, tipicamente, pequenas quantidades de coenzimas, como por exemplo, o 
NAD. Assim, o NADH formado na glicólise tem que ser prontamente oxidado de volta a NAD+, sob 
2 ATP 
4 ATP 
2 NADH 
Glucose 
2 ADP + 2Pi 
2 NAD
+
 
 2 Piruvato + 2H2O 
 2 ATP 
 2 NADH + 2H
+
 
D-Glucose + 2ADP + 2H3PO4 + 2NAD
+ → 2ácido pirúvico + 2ATP + 2NADH + 2H+ + 2H2O 
pena de se esgotar o conteúdo citosólico em NAD+ e a glicólise parar na reacção 6 por falta desta 
coenzima. 
O destino metabólico do piruvato produzido na glicólise, determinado pela presença ou 
ausência de oxigénio, condiciona o destino e a função do NADH formado na reacção nº 6 da 
glicólise, catalisada pela enzima gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase. 
 Em condições de aerobiose, 
O piruvato entra na mitocôndria, é descarboxilado oxidativamente pelo complexo 
multienzimático piruvato desidrogenase. O acetil-coA assim formado entra no ciclo do ácido cítrico. 
(ver na página ) 
Piruvato + CoA + NAD+ acetil-CoA + CO2 + NADH 
Nestas condições, os NADH (rico em energia) formados na glicólise vão para a mitocôndria por 
um mecanismo de shuttle do malatoaspartato ou do glicerol-fosfato, uma vez que a membrana 
interna da mitocôndria é impermeável ao NADH. Dependendo do mecanismo de shuttle, cada 
NADH da glicólise origina 2 ou 3 moléculas de ATP na cadeia mitocondrial de transporte de 
electrões. 
Mecanismo de shuttle do glicerol-3-fosfato Mecanismo de shuttle do malatoaspartato 
 No cérebro e músculo esquelético 
 Irreversível, funciona bem contra o gradiente 
de NADH 
 2 ATP – Os electrões são transferidos para o 
FAD 
 Mais simples 
 Coração, rins e fígado 
 Reversível, a favor do gradiente 
 3 ATP – Cadeia transportadora de 
electrões 
 Mais eficaz 
 
 
 Em condições de anaerobiose, 
O ciclo do ácido cítrico e a cadeia mitocondrial de transporte de electrões estão parados e o 
piruvato não entra na mitocôndria. Assim, o NADH formado na glicólise acumula-se. 
Nestas condições, as células têm necessidade de re-oxidarem o NADH, senão a sua glicólise 
pode parar por falta de NAD+ necessário ao funcionamento da reacção 6. Se a glicólise parar, as 
células não conseguem produzir ATP, ficam “mortas”. Então as células recorrem à redução do 
piruvato a lactato (fermentação láctica) ou a etanol + CO2 (fermentação alcoólica) para poderem 
re-oxidarem o NADH para que a glicólise possa continuar. A função das fermentações é, portanto, 
a oxidação do NADH da glicólise. 
Gliconeogénese 
Costuma-se dizer que é uma via inversa à glicólise, excepto em 3 reacções catalizadas por 
enzimas diferentes. Começa a partir do piruvato, que não volta a ser fosfoenolpiruvato, pois isto é 
inviável gastando muita energia que não se tem. Como esta via é activada quando há falta de 
energia, poupá-la é indispensável, pelo que se usa uma via alternativa. 
Piruvato desidrogenase 
Ocorre principalmente no fígado e nos rins, onde temos a síntese de glicose a partir de 
substâncias que não são hidratos de carbono, que podem ser o lactato, piruvato, glicerol, etc. Esta 
via é activada quando ocorrem actividades físicas muito intensas ou jejum prolongado. Durante 
este jejum, as reservas de glicogénio hepático esgotam-se. 
Via das pentoses-fosfato 
Continuação do metabolismo dos glúcidos 
A glicólise, neoglucogénese e a via das pentoses-fosfato permitem ajustar Às necessidades 
celulares os teores de NADPH, ATP, ribose-5-P, ácido pirúvico, glucose. 
Já vimos a utilização do piruvato em condições de anaerobiose, mas e em aerobiose? 
Também vimos a utilização da glucose em reacções de oxidação, mas será que ela se oxida por 
completo? 
 Em anaerobiose não ocorre oxidação total das moléculas orgânicas. 
 Em aerobiose pode ocorrer oxidação total das moléculas orgânicas com formação de CO2 e 
água. 
o O2 é o aceitador final dos electrões, formando-se água 
o Forma-se CO2 resultante do carbono existente nos glúcidos 
o Grande parte da energia química contida nos glúcidos é “guardada” na forma de 
ATP 
 
Ciclo do ácido cítrico 
O ciclo de Krebs ocorre na mitocôndria e é onde se dá a oxidação completa da glicose até 
CO2. É uma via de 9 etapas que forma um ciclo. 
 
Nos organismos aeróbicos, como já referi, o piruvato sofre uma 
descarboxilação oxidativa pela fosfato desidrogenase para dar 
origem ao acetil-coA. 
Piruvato + CoA + NAD
+
 acetil-CoA + CO2 + NADH 
 
Resumidamente, este ciclo pode ser descrito da seguinte forma: 
para iniciar uma volta do ciclo, o acetil-CoA transfere o seu 
grupo acetil para um composto com quatro átomos de carbono, o 
oxaloacetato, para formar o citrato (composto com seis átomos 
de carbono). 
Este, por sua vez, é transformado em isocitrato, também 
uma molécula de seis átomos de carbono, e este é 
desidrogenado, perdendo o CO2, para dar origem ao α-
cetoglutarato (ou oxoglutarato), um composto com cinco átomos 
de carbono. 
http://www.infoescola.com/quimica/molecula/
Este também perde CO2 e liberta o succinato (composto de quatro átomos de carbono), sendo 
convertido enzimaticamente, numa reacção de três passos em oxalacetato com quatro átomos de 
carbono, com o qual o ciclo foi iniciado. 
Sendo assim, o oxalacetato 
está pronto para reagir com uma 
nova molécula de acetil-CoA e iniciar 
uma nova volta ao ciclo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
1. Formação de citrato 
 O oxaloacetato reage com o acetil-CoA para formar citrato e coenzima A 
 Irreversível 
 Enzima: citrato sintase 
2. Isomerização do citrato a isocitrato 
 A formação reversível do citrato em isocitrato é feita por meio da formação 
intermediária do cis-aconitato. A aconitase pode promover a adição reversível da 
água na dupla ligação do cis-aconitato através de dois caminhos distintos, um 
levando a citrato e outro a isocitrato. 
 Enzima: aconitase 
3. Descarboxilação oxidativa do isocitrato a α-cetoglutarato 
 Reacção de oxidação-redução (NAD+ é o oxidante) 
 1 molécula de CO2 e de NADH 
 Enzima: isocitrato desidrogenase 
4. Descarboxilação oxidativado α-cetoglutarato para formar Succinil-CoA 
 Complexo multienzimático: α-cetoglutarato desidrogenase 
 Parecida com a descarboxilação do piruvato para dar acetil-coA 
 1 molécula de CO2 e NADH 
SALDO: oxidação de 2 C → 2 CO2 
5. Conversão do sucinil-CoA a Sucinato 
 Fosforilação a nível do substrato 
 GDP/ADP a GTP/ATP 
 Enzima: sucinato sintetase 
6. Oxidação do Succinato a Fumarato 
 FAD a FADH 
 Remoção de H 
 Complexo succinato desidrogenase 
7. Hidratação do Fumarato a Malato 
 Reversível 
 Adição de H2O à dupla ligação 
 Enzima: fumarase 
8. Oxidação do Malato para originar Oxalacetato 
 1 molécula de NADH 
 Enzima: malato desidrogenase 
SALDO: 
2 CO2; 
1 GTP; 
3 NADH; 
1 FADH2; 
A oxidação do NADH rende 2,5 ATP; 
A oxidação do FADH2 rende 1,5 ATP; 
A oxidação de 2 C de acetil-Coa produz 10ATP 
O NADH e o FADH2 tem que ser reoxidados pela CTE. 
 
Saldo total do metabolismo aeróbico 
Se começarmos pela glucose, a glicólise para dar origem a 2 piruvatos rende: 
 2 ATP 
 2 NADH (= 5 ATP) 
A descarboxilação oxidativa converte 2 piruvatos a dois acetil-coA + 2 CO2 e rende: 
 2 NADH (= 5 ATP) 
A oxidação de 2 acetil-CoA para dar origem a 2 CO2 pela CTE rende: 
 20 ATP (2x10) 
SALDO: 32 ATP por glucose oxidada a CO2. A fermentação apenas rende 2 ATP. 
 
Ainda falta 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA FOTOFOSFORILAÇÃO 
 Degradação de hidratos de carbono, 
gorduras e aminoácidos convergem nesta 
etapa final da respiração celular que conduz 
à síntese de ATP 
 
 Ocorre na mitocôndria 
 
 Redução do O2 a H2O com electrões dados 
pelo NADH e FADH2 
 
 Ocorre igualmente bem com ou sem luz 
 
 
 Os organismos fotossintéticos capturam a 
energia do sol e aproveitam-no para produzir 
ATP 
 
 Ocorre nos cloroplastos 
 
 Oxidação de H2O a O2 com NADP+ como o 
último aceitador de electrões 
 
 Está dependente da energia solar 
 
Fosforilação oxidativa 
A fosforilação oxidativa (transferência de electrões pela cadeia respiratória das células 
aeróbias) em que o OXIGÉNIO é aceitador final de electrões – sistema de transporte electrónico - 
STE (mitocôndrias). 
Os electrões são canalizados para aceitadores de electrões universais. A fosforilação oxidativa 
começa com a entrada dos electrões na cadeia respiratória. A maioria destes electrões surgem da 
acção das desidrogenases que recebem electrões de vias catabólicas e encaminham-nos para os 
aceitadores universais de electrões: 
 NAD ou NADP 
 FMN ou FAD 
 NAD/NADP ligados a desidrogenases 
 Flavoproteínas 
 
A fosforilação oxidativa é regulada pelas necessidades celulares energéticas 
 
 
 
 
 
Saldo do sistema de transporte de electrões 
 Na ausência de fluxo de electrões ainda se mantém a síntese de ATP. 
 Para a síntese de 1 ATP são necessários 4 H+ 
 O coeficiente PO (nº de moléculas de ATP formado por par de electrões transferido para o 
oxigénio) verificada é: 
o 2,5 ATP por reoxidação de 1 NADH 
o 1,5 ATP por reoxidação de 1 FADH2 
 
 Para que se verifiquem estes valores de coeficiente PO é necessário: 
o Na reoxidação de NADH ocorra a formação de 10 H+ ao longo do STE (nos 
complexos I, III, IV) 10/4 = 2,5 ATP. 
o Na reoxidação de FADH2 ocorra a formação de 6 H+ ao longo do STE (nos 
complexos III, IV) 6/4 = 1,5 ATP 
 
 
 
Fotofosforilação 
 Fase luminosa 
o Há conversão de energia luminosa em energia química → formação de O2, NADPH 
e ATP. 
o Há uma fotofosforilação não-cíclica – a que utiliza os foto-sistemas I e II com 
formação de O2 e outra cíclica, que utiliza o foto-sistema I e apenas produz ATP. 
 - Fase escura 
o Síntese de compostos orgânicos, a partir da fixação de CO2 e utilizando o ATP e o 
NADPH formados na fase luminosa. (Ciclo de Calvin – ciclo fotossintético da 
redução do CO2 a glúcidos). 
o 
 
ADP + Pi → ATP + H2O 
6CO2 + 18ATP + 12NADPH + 12H
+ + 12H2O → Glucose + 12NADP
+ + 18ADP + 18Pi 
 
 
 
Catabolismo dos lípidos 
A síntese e degradação dos ácidos gordos dão-se em vias metabólicas diferentes, que 
envolvem enzimas diferentes, correm em compartimentos celulares diferentes e há mecanismos de 
regulação que impedem que ambas ocorram simultaneamente. 
 Hidrólise enzimática de triglicerídeos pelas lipases. Esta actua até degradar os tiglicerídeos 
a glicerol e 3 ácidos gordos. 
 Hidrólise enzimática de fosfolípidos pela fosfolipase. 
Depois desta hidrólise enzimática, os ácidos gordos são catabolizados: 
 Activação dos ácidos gordos no citosol: Como os ácidos gordos livres são pouco 
solúveis em água e muito solúveis em gordura não são capazes de atravessar a membrana 
mitocondrial. Para que isto seja possível, é necessário que estes sejam activados, ou seja, 
fosforilados. o que lhes permite reagir com a coenzima A livre e dar origem ao acil-CoA que 
é capaz de atravessar a membrana. 
 
 Formação de acil-coA: Quando fosforilados (activos) podem reagir com a co-A livre e 
originam acil-CoA, que é capaz de atravessar a membrana. 
 
 Transporte dos ácidos gordos activados através da membrana: Para que o acil-CoA 
passe pela membrana da mitocôndria, estes reagem com um aminoácido "especial", 
a carnitina, libertando a coenzima A. A carnitina esterificada é transportada para dentro da 
mitocôndria por um transportador específico, a translocase. Dentro da mitocôndria, a 
carnitina transfere o grupo acilo para uma outra molécula de CoA e a carnitina livre volta 
então para o citoplasma através do transportador. 
 
 β-oxidação na matriz mitocondrial: A -oxidação dos ácidos gordos é uma importante 
fonte de energia para a produção de ATP na mitocôndria através da entrada de acetil-coA 
no ciclo de rebs e na CTE. Na β-oxidação forma-se o poder redutor, FADH2 e NADH , que 
leva à formação de ATP. É composta por 4 reacções: 
 
o 1ª reacção: O Acil CoA é oxidado por uma desidrogenase, portanto o H é removido 
dos carbonos alfa e beta. Forma-se uma ligação dupla entre estes dois carbonos e o 
FAD é reduzido a FADH2. 
 
o 2ª reacção: é uma hidratação, por acção de uma hidratase, adiciona-se H2O à 
ligação trans C=C e forma-se um grupo hidroxil, que é este –OH no carbono beta. 
 
o A 3ª reacção: Outra oxidação, desta vez a reduzir NAD a NADH. O grupo hidroxil é 
oxidado e forma-se um grupo cetona no carbono beta. 
 
o 4ª reacção: é uma tiólise, ou seja, parte-se a ligação entre estes carbonos, então há 
a formação de um grupo acil-coA com menos dois carbonos que o inicial e há 
também formação de acetil-coA 
 
 
 
Estes produtos ( acetil co-A, acil co-A, FADH2, NADH+ H
+) podem servir de intermediários para 
a formação de corpos cetónicos, para o Ciclo do ácido cítrico (ou Krebs) ou para síntese lipídica. 
Quando o acetil-CoA formado não entra no ciclo do ácido cítrico e forma corpos cetónicos, 
surge uma doença bastante comum nos dias de hoje, a diabetes de tipo I. Isto acontece devido a 
baixa concentração de oxalacetato, que é determinante para que o acetil-CoA entre no ciclo. Por 
isso, quando este é reduzido, pouco acetil-CoA entra no ciclo de Krebs, promove-se a formação de 
corpos cetónicos, causa a doença. 
 
Anabolismo dos lípidos 
 O acetil-coA é vem da degradação de aminoácidos, da glicólise e do shuttle citrato-malato-
piruvato. 
Na biossíntese de ácidos gordos saturados, o substrato é o acetil-coA, e tem as seguintes 
etapas: 
 O acetil co-A é transportado da matriz para o citosol 
 Há formação de malonil-coA por carboxilação do acetil-coA 
 Intermediários da síntese: malonil-ACP e acetil-ACP. 
 Adição sequencial de 2C (provenientes do acetil-CoA) 
 Redutor: NADPH (produzido na via dos fosfatos-pentose) 
CH3(CH2)n-CO-S-CoA + FAD + NAD
+
 + CoA-SH → CH3(CH2)n-2-CO-S-CoA + FADH2 + NADH + H
+
 + acetil-CoA 
 
 
Metabolismo dos aminoácidos e proteínas 
 As proteínas são degradadas em aminoácidos. 
 O turnover das proteínas é altamente regulado. 
 O primeiro passo na degradação proteína é normalmente a remoção do α-amino azoto 
 O ião amónia é convertido em ureia na maioria dos mamíferos. 
 Os esqueletos carbónicos são convertidos noutros intermediários metabólicos maiores. 
 Os aminoácidos usados para sintetizar proteínas são obtidos por degradação de outras 
proteínas. As proteínas destinadas à degradação são etiquetadas com ubiquitina e são 
degradadas por proteassomas. 
 Os aminoácidos são também uma fonte de azoto para outras biomoléculas. 
 Ao contrário do excesso de hidratos de carbono, que podem ser armazenados no corpo 
humano como glicogénio ou gordura, o excesso de aminoácidos não pode ser armazenado. 
Este excesso é usado como combustível. 
 Os esqueletos carbónicos dos aminoácidos são convertidos em: 
o Acetil-coA 
o Acetoacetil-coA 
o Piruvato 
o Intermediáriosdo ciclo de ácido cítrico. 
 O grupo azotado do aminoácido é convertido em ureia e excretado. 
 A glucose, ácidos gordos e corpos cetónicos podem ser formados por aminoácidos. 
 
Catabolismo das proteínas 
As proteínas dietéticas são uma fonte vital para os aminoácidos, são hidrolisadas a 
aminoácidos e absorvidas para a corrente sanguínea. 
A degradação de proteínas celulares também é vital. Estas são degradadas em diferentes 
velocidades. Tanto pode demorar minutos como uma vida inteira. 
Degradação das proteínas 
É a hidrólise (pelas proteases) das proteínas nos seus aminoácidos constituintes. É um 
processo exergónico. As três alterações do metabolismo proteico como resposta ao stresse são: 
 Turnover de proteínas – síntese e degradação são processos endergónicos in vivo. 
Alteração rápida na concentração de proteínas e adaptação a novas condições ambientais 
como o stress, estruturas anómalas, erros estruturais, etc. 
Há duas vias de degradação de proteínas: 
 Vias lisossomais/vacuolares; 
 Via da ubiquitina-proteassoma – responsável pela degradação de centenas e milhares de 
proteínas. Muitos destes substratos são proteínas regulatórias, como factores de transcrição 
ou reguladores do ciclo celular. Outros são proteínas aberrantes que precisam de ser 
eliminadas para prevenir agregação ou toxicidade. 
 
 
RP – Partícula regulatória CP – partícula do núcleo proteassomal 
 
Catabolismo dos aminoácidos 
Em geral, o catabolismo dos aminoácidos inicia-se com a separação dos grupos amina dos 
seus esqueletos carbonados. A remoção dos grupos α-amina dos aminoácidos para dar os 2-
oxoácidos correspondentes é conseguida a custa de dois tipos de reacções: 
 Transaminação; 
 COOH 
 | 
H2N – C - H 
 | 
 R1 
 
 Aminoácido 1 
 COOH 
 | 
 C = O 
 | 
 R2 
 
2-oxoácido 2 
 COOH 
 | 
H2N – C - H 
 | 
 R2 
 
 Aminoácido 2 
 COOH 
 | 
 C = O 
 | 
 R1 
 
2-oxoácido 1 
 COOH 
 | 
H2N – C - H 
 | 
 CH2 
 | 
 CH2 
 | 
 COOH 
 
 Ácido L-glutâmico 
 COOH 
 | 
 C = O 
 | 
 CH2 
 | 
 CH2 
 | 
 COOH 
 
 Ácido 2-oxoglutâmico 
 Desaminação oxidativa. 
As reacções de transaminação são catalisadas por enzimas genericamente designadas por 
transaminases ou aminotransferases. Participam na transferência de um grupo amina de um 
aminoácido dador para um 2-oxoácido receptor, com a formação de um novo oxoácido e de um 
novo aminoácido. 
A transaminação não resulta, por isso, na remoção líquida de azoto dos aminoácidos. Contudo, 
permite que os grupos amina dos diversos aminoácidos se concentrem num só aminoácido, o 
glutamato/ácido L-glutâmico. 
A reacção de desaminação redutiva é catalisada pela enzima glutamato desidrogenase (GDH). 
Esta reacção liberta o amónio do glutamato e forma ácido 2-oxoglutárico. 
 Exemplo de uma reacção de transaminação 
 
 
 
 
 
Reacção de desaminação oxidativa pela glutamato desidrogenase 
 
 
 
 
 
 
Remoção do azoto 
O primeiro passo da degradação dos aminoácidos é normalmente a remoção do azoto. Este 
não se pode armazenar nem acumular, porque é tóxico. O fígado é o local onde se dá maior 
degradação proteica nos mamíferos. 
A desaminação oxidativa produz α-cetoácidos, que são degradados noutros intermediários 
metabólicos. Este processo converte, também, os grupos α-amina em iões de amónio (NH4+) e 
estes são, na maioria dos vertebrados, convertidos a ureia. 
 
 
+ → + 
+ H2O + NADP
+ → 
 
+ NH3 + NADPH + 
 H+ 
→ 
 
O amónio é tóxico para as células porque separa as CTE da mitocôndria e do cloroplasto, isto 
é, permite a continuação do fluxo de electrões sem a correspondente do ATP de acordo com a 
teoria quimiosmótica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Esta teoria consiste na síntese de ATP pela passagem de H+ do lúmen dos tilacóides, em 
resposta ao gradiente de pH. A membrana é impermeável aos H+, mas é permeável ao NH4
+ 
(amónio) e aos NH3 (amoníaco). Se [NH4
+] na mitocondria, citoplasma ou cloroplasto aumenta, a 
forma NH3 predomina no estroma do cloroplasto devido ao alto pH. Assim, o NH3 entra no lúmen do 
tilacóide. 
Como no lúmen o pH é relativamente mais baixo, o NH3 tem tendência para captar um protão, 
transformando-se em NH4
+. Este sai do tilacóide, entra no estroma, onde o pH é mais alto. Assim, o 
NH4
+ perde o protão e converte-se em NH3. 
 
Ciclo da ureia 
Os organismos aquáticos são amonotélicos (NH3), os vertebrados são ureotélicos (Ureia) e as 
saves, répteis e insectos são uricotélicos (ácido úrico). 
Nos animais ureotélicos, o amónio libertado durante o catabolismo dos aminoácidos é 
convertido em ureia na mitocôndria e citoplasma das células do fígado, pela acção sequencial de 
cinco enzimas . 
O ciclo da ureia está ligado ao ciclo do ácido cítrico: “ rebs Bi-cycle”. 
 
 
 
 
[H+] alto 
pH baixo 
Estroma do cloroplasto 
[H+] baixo 
pH alto 
Lúmen do tilacóide 
NH3 
NH4
+ 
NH3 
NH4
+ 
H+ H
+ 
Só os organismos ureotélicos são capazes de catalisar a hidrólise da arginina, catalisada pela 
arginase (reacção 5 do ciclo da ureia), a reacção responsável pela natureza cíclica do ciclo da 
ureia. 
A síntese da ureia é dispendiosa do ponto de vista energético, requerendo a hidrólise de 4 
moléculas de ATP por volta do ciclo – são necessárias duas moléculas de ATP para converter o 
AMP formado na reacção 3 em ATP. Daqui dizer-se que uma dieta excessivamente rica em 
proteína sobrecarrega o fígado. 
O fumarato produzido é hidratado a malato e este oxidado a oxaloacetato pelas enzimas do 
ciclo do ácido cítrico. O oxaloacetato é, depois, transaminado a aspartato. Assim, ambos os átomos 
de azoto da ureia têm origem em aminoácidos: um é derivado do amónio libertado por 
desaminação oxidativa (reacção 1); o outro é fornecido pelo aspartato. O bicarbonato fornece o 
átomo de carbono da ureia. 
Embora a ureia represente o principal produto final do metabolismo do azoto nos mamíferos 
terrestres, sabe-se que os ursos em hibernação podem utilizar a ureia para a biossíntese de 
aminoácidos. 
 
Destino dos esqueletos carbonados 
Após remoção do azoto, o esqueleto carbonado dos aminoácidos é convertido em sete 
metabolitos intermediários, os quais podem ser directamente oxidados a CO2 e H2O no ciclo do 
ácido cítrico ou usados na síntese de glucose ou de ácidos gordos. 
Aminoácidos glucogénicos são aqueles cujos esqueletos carbonados são convertidos em 
piruvato ou em intermediários do ciclo do ácido cítrico e que podem, por isso, ser utilizados na 
síntese de glucose pelas reacções da gluconeogénese. 
Aminoácidos cetogénicos são aqueles cujos esqueletos carbonados são metabolizados a 
acetil-CoA ou acetoacetato, precursores dos ácidos gordos e dos corpos cetónicos. Corpos 
cetónicos são compostos formados pela cetogénese no organismo, sendo o acetoacetato e os 
produtos dele derivados, o ácido β-hidroxibutírico e a acetona (CH3COCH3). 
Com excepção das sementes oleaginosas em germinação e de alguns microrganismos que 
possuem o ciclo do glioxilato, todos os outros organismos são incapazes de sintetizar glucose a 
partir do acetil-CoA ou do acetoacetato. Alguns aminoácidos, como a isoleucina, a fenilalanina, a 
tirosina e o triptofano são simultaneamente glucogénicos e cetogénicos, uma vez que parte do seu 
esqueleto carbonado é glucogénica e a outra parte é cetogénica. Notar que alguns aminoácidos 
são glucogénicos numas condições e cetogénicos noutras. 
 
Anabolismo dos aminoácidos e proteínas 
 Assimilação do carbono 
 
CO2 Hidratos de Carbono 
 
 Assimilação do azoto 
Fotossíntese 
N2 NH4
+ 
 
NO3
- NO3
- NH4
+ 
 
NH4
+ NH4
+ 
 
 Assimilação do enxofre 
SO2- 
SO4
2-Assimilação do azoto 
À semelhança da assimilação do carbono e do enxofre (e contrariamente à do fósforo), é feita 
por plantas e microrganismos. A assimilação do azoto pode ser definida como o processo pelo 
qual o azoto passa de formas inorgânicas para combinação orgânica. 
Os organismos que fazem a fixação biológica do azoto (N2) contêm um compexo 
multienzimático – a nitrogenase – capaz de quebrar a ligação covalente tripla que une os dois 
átomos de azoto do N2. Nas plantas da família das Leguminosas, estabelece-se uma relação 
simbionte entre bactéria fixadora do azoto (do género Rhizobium), que fornece NH4
+ à planta, e a 
planta, que abastece a bactéria de fotoassimilados (i.e., hidratos de carbono). A nitrogenase é 
inibida pelo O2, o que justifica a presença da legoglobina nos nódulos, que ficam, assim, 
avermelhados. A parte proteica da legoglobina é fornecida pela planta e o respectivo grupo heme 
pela bactéria simbionte. 
O NO3 trata-se de uma forma de azoto que pode ser absorvida e armazenada nos vacúolos 
das folhas das plantas. A sua redução ao nível de amoníaco dá-se pela acção sequencial de duas 
importantes enzimas, que consomem potencial redutor produzido pelas reacções fotoquímicas da 
fotossíntese: a nitrato redutase (NR), que reduz o nitrato a nitrito, e a nitrito redutase (NiR), que 
reduz o nitrito a amoníaco. 
O NH4
+ trata-se de uma forma tóxica de azoto, não podendo, por isso, acumular-se nas 
células (desacopla as cadeias de transporte de electrões). O amónio é assimilado, isto é, 
incorporado em aminoácidos pelo funcionamento do ciclo da glutamato sintase. 
 
Aminoácidos essenciais 
Os aminoácidos que não podem ser sintetizados por um organismo em quantidade suficiente 
são denominados aminoácidos essenciais ou indispensáveis e têm que ser fornecidos pela dieta 
alimentar. 
Aqueles que podem ser sintetizados pelo organismo, a partir de precursores disponíveis, em 
quantidade suficiente para satisfazer as suas necessidades são denominados não-essenciais ou 
dispensáveis. 
Nitrogenase 
Nitrato 
redutase 
Nitrito 
redutase 
AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS 
Esqueletos 
Carbonados 
São considerados aminoácidos essenciais para o homem a valina (Val), a leucina, (Leu), a 
isoloeucina (Ile) , o triptofano (Trp), a fenilalanina (Phe), a lisina (Lys), a metionina (Met) e a 
treonina (Thr). 
A arginina (Arg) e a histidina (His) são sintetizados em quantidade suficiente para satisfazer as 
necessidades do homem adulto, mas não as de uma criança em crescimento. Estes aminoácidos 
são, por isso, designados por semi- ou meio-essenciais. 
A tirosina (Tyr) e a cisteína (Cys) são considerados não-essenciais se a dieta alimentar tiver 
quantidades suficientes de fenilalanina e de metionina, respectivamente. Isto porque os mamíferos 
formam tirosina directamente a partir da fenilalanina e porque a cisteína deriva o seu enxofre 
dametionina. 
Em geral, os aminoácidos essenciais são aqueles com estruturas mais complicadas e 
formados por vias metabólicas mais complexas, enquanto que os aminoácidos não-essenciais têm 
biossínteses mais simples, a partir de precursores que estão normalmente presentes em todas as 
células. 
A deficiência em um ou mais aminoácidos essenciais na dieta de um organismo origina, 
tipicamente, um balanço de azoto negativo, isto é, o azoto total excretado pelo organismo excede o 
que é absorvido, indicando degradação das proteínas dos tecidos para fornecer o (ou os) 
aminoácido que falta para a síntese de novas proteínas prioritárias ou essenciais à sobrevivência 
do organismo. Os restantes aminoácidos que compõem essas proteínas acumulam-se e sofrem 
catabolismo – daí a excreção do azoto e o balanço de azoto negativo. 
 
Biossíntese de aminoácidos 
Os 20 aminoácidos proteicos são agrupados em 6 famílias de acordo com os metabolitos que 
lhes fornecem o esqueleto carbonado. Os intermediários glicolíticos, do ácido cítrico e das 
pentoses-fosfato são as fontes de esqueletos carbonato Glutamina e Glutamato. 
Intermediários de várias vias são os percursores para a síntese de certos aminoácidos. 
 
Assimilação do enxofre 
É a incorporação do enxofre inorgânico no aminoácido cisteína, é feita por plantas e 
microrganismos. 
Há duas vias para a síntese de cisteína nos seres vivos: 
 Via da sulfidrilação directa – as plantas e microrganismos usam H2S para sintetizar a 
cisteína. 
 Via da transulfuração – os mamíferos usam o esqueleto carbonado da serina e enxofre da 
metionina para formar cisteína. Assim, a metionina e não a cisteína, é um aminoácido 
essencial para os mamíferos. 
 
O fluxo de energia nos seres vivos e a integração do metabolismo 
Os organismos estão organizados em grupos baseados nas suas necessidades nutricionais e 
metabólicas que são diversas. Tradicionalmente, estes grupos têm sido baseados em dois critérios: 
a natureza da fonte energética, a natureza da fonte de carbono e macromoléculas biológicas. 
 
Fotoautotróficos 
Fonte de carbono: CO2 
Fonte de energia: luz solar 
Ex: cianobactérias, algas, plantas 
Quimioautotróficos 
Fonte de carbono: CO2 
Fonte de energia: compostos inorgânicos oxidados utilizados para 
fixar CO2 
Ex: bactérias nitrificantes, archaea. 
 Fotoheterotróficos 
Fonte de carbono: de compostos orgânicos produzidos por outros 
organismos 
Fonte de energia: luz solar 
Ex: bactéricas verdes não-sulfúricas 
Quimioheterotróficos 
Fonte de carbono: de compostos orgânicos produzidos por outros 
organismos 
Fonte de energia: da oxidação de compostos orgânicos 
Ex: maioria das bactérias, protozoários, fungos e animais 
 
 
 
Os organismos fotossintéticos (normalmente autotróficos) fazem a fotossíntese para 
obterem os materiais que necessitam para crescer. 
Principais funções da fotossíntese: 
 Obter energia (ATP) a partir da luz do sol 
 Obter potencial redutor (NADPH) a partir da água e da luz do sol 
 Obter esqueletos carbonados (hidratos de carbono) sintetizados a partir de CO2 atmosférico 
e do ATP e NADPH produzidos na fotossíntese. 
Os não fotossintéticos (normalmente heterotróficos) obtêm os hidratos de carbono directa ou 
indirectamente da ingestão de organismos fotossintéticos. Respiram para obterem materiais que 
necessitam para crescer. 
Principais funções da respiração: 
 Obtenção de ATP 
 Obtenção de poder redutor (NADH) 
 Obtenção de esqueletos carbonatos. 
 
As células utilizam três tipos de substratos respiratórios: 
 Proteínas 
 Lípidos 
 Hidratos de carbono 
Há três processos de produzir ATP na natureza: 
 Fosforilação a nível do substrato (glicólise e ciclo do ácido cítrico); 
 Fosforilação oxidativa (cadeia mitocondrial de transporte de electrões); 
 Fotofosforilação (cadeia de transporte de electrões do cloroplasto). 
 
Potencial redutor 
O NADH é produzido durante a respiração (glicólise, oxidação β dos ácidos gordos, ciclo do 
ácido cítrico e ciclo do glioxilato). É oxidado na cadeia mitocondrial de transporte de electrões, com 
formação de ATP (fosforilação oxidativa). 
O NADPH é produzido pela via dos fosfatos de pentose e pela cadeia de transporte de electrões do 
cloroplasto. É consumido pelas reacções biossintéticas ou oxidado pelas mitocôndrias vegetais. 
 
 
 
Cadeias transportadoras de electrões 
Os sistemas de transporte de electrões consistem em séries de portadores de electrões 
associados à membrana que funcionam de forma integrada para transportar electrões do dador 
primário de electrões (NADH/FADH2 ou H2O) para o aceitador final de electrões (oxigénio ou 
NADP+). 
Os electrões podem mover-se numa cadeia de doadores e aceitadores. Na CTE, os electrões 
fluem num gradiente. O movimento do transporte dos electrões é sempre feito com uma baixa 
redução de potencial (maior tendência para doar electrões ou baixa afinidade aos electrões). Para 
os portadores com alta redução de potencial (maior tendência para aceitar electrões ou maior 
afinidade paraos electrões). 
Nutrientes 
Energéticos 
 
 Hidratos de C 
 Lípidos 
 Proteínas 
Produtos pobres 
em energia 
 
CO2 
H2O 
NH3 
Macromoléculas 
Celulares 
 Proteínas 
 Polissacáridos 
 Lípidos 
 Ácidos nucleicos 
Precursores 
Moleculares 
 Aminoácidos 
 Açúcares 
 Ácidos gordos 
 Bases azotadas 
Catabolismo 
Anabolismo 
 
 
Cadeia de transporte de electrões mitocondrial 
A CTE está localizada na membrana interna da mitocôndria. A cadeia mitocondrial de 
transporte de electrões ou cadeia respiratória das células vegetais é mais complexa do que a das 
células animais. Podemos, assim, considerar: 
 A via principal de transporte de electrões, que ocorre nas mitocôndrias vegetais e 
animais, dita via citocrómica ou via sensível ao cianeto: 
Esta via cataliza um fluxo de electrões do NADH ao O2. O transporte dos electrões faz-se com a 
formação de um gradiente de protões (usado para a síntese de ATP). Consiste em 5 complexos. 
O NADH e a FADH2 são moléculas ricas em energia, porque cada uma delas possui um par de 
electões com um elevado potencial de transferência: 
- NADH E’0 = -0,32 V 
- FADH2 E’0 = -0,04 V 
Têm, por isso, potenciais de redução negativos, ao passo que o O2 tem um potencial de 
redução fortemente positivo (E’0 = +0,82 V). 
Como o NADH tem um potencial de redução mais negativo que o FADH2, a sua oxidação pelo 
O2 liberta mais energia do que a do FADH2: 
NADH + H+ + 1/2O2 → NAD
+ + H2O ΔG
O’ = -218 kJ.mol-1 
FADH2 + 1/2O2 → FAD + H2O ΔG
O’ = -166 kJ.mol-1 
Por este motivo, na cadeia de transporte de electrões, a oxidação de uma molécula de NADH 
dá origem à síntese de 2,5 a 3 moléculas de ATP, enquanto que a oxidação de uma molécula de 
FADH2 fornece apenas 1,5 a 2 moléculas de ATP. 
Os electrões do NADH e a FADH2 não são transferidos directamente para o O2. Eles são 
transferidos através de uma série de moléculas transportadoras, cujos potenciais de redução vão 
aumentando sucessivamente até ao O2. Isto permite libertar a energia em pequenas porções, 
tornando termodinamicamente mais eficiente a sua conservação sob a forma de ATP. 
 
 As vias alternativas de transporte de electrões, que ocorrem exclusivamente nas 
mitocôndrias vegetais. 
 
 
 
 
http://dc389.4shared.com/doc/Z8X5ALXo/preview.html 
 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/SlidesAula2.pdf - 36 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/AULA3_4.pdf- 70, 144, 180 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides6.pdf – 45, 56, 77, 125 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides7.pdf - 106, 163, 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides-aula11.pdf - 75, 107, 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_Aula_12.pdf - 39 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/aula16debioquimica-metabolismglicidos2.pdf - 
67 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula21.pdf - 72, 98 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula22.pdf - 67, 21 
 
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula23.pdf – 18, 103, 165, 
http://www.ebah.com.br/content/ABAAABmFQAG/funcoes-metabolicas-nos-animais-que-hibernam 
 
 
 
http://dc389.4shared.com/doc/Z8X5ALXo/preview.html
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/SlidesAula2.pdf
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/AULA3_4.pdf
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides6.pdf
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides7.pdf
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides-aula11.pdf%20-%2075
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_Aula_12.pdf%20-%2039
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/aula16debioquimica-metabolismglicidos2.pdf
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula21.pdf
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula22.pdf
https://www.isa.utl.pt/files/priv/UC/Bioquimica/2011-2012/Slides_aula23.pdf
http://www.ebah.com.br/content/ABAAABmFQAG/funcoes-metabolicas-nos-animais-que-hibernam