Digestão de proteínas e ciclo de Krebs - parte 1

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Questões norteadoras
Proteínas 
17/11/2021
Professora Micheli Doy
Digestão de proteínas 
Cliclo da ureia 
r
→ Digestão de proteínas - para que ocorra a digestão de proteínas é
preciso que as proteaser quebrem as ligações peptídeos dos aminoácidos .
As enzimas que atuam na clivagem das ligações peptídicas precisam agir
em conjunto para serem eficazes .
L
se uma delas não conseguir atuar teremos um problema na digestão e
uma certa deficiência nutricional pai não serão absorvidos ou aminoácidos .
L
cada enzima irá quebrar uma parte específica da cadeia
→ Proteína - é uma cadeia de pdipeplédeor ,
l Muitos aminoácidos podem compor uma proteína .
→ Ligação peptídeo - para que ocorra essa ligação é precisojuntar
o grupo ameno de um e o grupo carboni la do outro .
L Nessa reação ocorre a saída de uma molécula de H2O
l
Reação de condensação com desidratação ( saída de água) .
HZO
→ Digestão de proteínas - o produto final serão aminoácidos ( hidrólise)
L Os aminoácidos serão absorvidos e enviados para a corrente sanguínea
L No nosso corpo eles poderão ser usados para muitas coisas , entre elas
vãmor :
1 Ao usado na qliconeogênese - os aminoácidos são usados na via da
glíconeogênese para sintetizar glicose e manter a glicemia sanguínea .
L Os aa formam intermediários que entram na via .
2 Aa usado na síntese de proteínas - usado para sintetizar novas proteínas
necessárias para o nosso corpo .
3 Aa usado para formar outros compostos contendo nitrogênio - por exemplo , as
coenzimas e bases nitrogenadas ( usa um pouco)
→ Estrutura básica de um aminoácido :
→ geração de energia - o que a gente usa do aminoácido para gerar energia
é só o esqueleto carbônico , nitrogênio não usa .
L Esse esqueleto entra no ciclo de Krebs por meio de 5 intermediários :
1- acetil - COA
2 - x - atoglutamato
3- Succinil- Cola
4- Fumarato
5- Oxalacetalo
→ Liberação de Nitrogênio - quando vamos usar apenas o esqueleto carbono
liberamos o grupo nitrogênio e o excesso dele vai ser eliminado .
Catabolismo dos aminoácidos 
→ excesso de nitrogênio - o nitrogênio é eliminado da cadeia carbônica
e um pouco será usado para a síntese de outras substâncias , mas a maioria será
utrainsformado em amônia e eliminado na forma de uréea , na urina.
síntese de proteínas uso
Aminoácidos (aa)
<
> endógenas 2
Esqueleto
>
Síntese de compostos usonitrogêniocarbônico nitrogenados
(Amônia)
✓
Aminoácidos :
coa + Hzo + energia ária
COOH
uso
1
V Hz N { C" H•••geme uma çmn°qm
eliminado
ou
usa um pouco
carbônico
Obs ! As proteínas endógenas têm meia vida e depois são degradadas .
Digestão de proteínas 
→ Pool de aminoácidos - são os aminoácidos que vem da dieta , da digestão
de proteínas u também
,
os aminoácidos endógenos , da quebra das nossas próprias
proteínas .
L Fala - se pool , pois não é possível marcar quais aminoácidos são da dieta
e quais são endógenos .
Obs ? Nós não armazenamos proteínas que consumimos da dieta , nem
os aminoácidos
.
L Ou o aminoácido é usado ou ele é degradado e sai na forma de ureia .
→ jejum prolongado - usamos aminoácidos musculares para formar
glicose e manter a glicemia do sangue .
L Consumimos proteína muscular , mas depois é feito a reposição pela dieta .
→ Degradação - no estômago a intestino } dos aminoácidos→ Eliminação - nos rins
Digestão de proteínas 
→ Digestão de proteínas .
1- começou no estômago
2- Concluída no intestino delgado .
→ Enzimas do processo :
1- Estômago - pepsina (hidrdisou proteínas)
2- Intestino delgado ( borda em escova) - aminopçptidase , di wtripeptidase . ( hidrdi-
sama digopeptídeor )
3- Pâncreas - tripsina , quimidripnna , elastano e carbotrpeptidase - mandadas para o
intestino delgado . (Hidrolisam polipeptídeos)
→ Sempre , um conjunto , usar enzimas degradam as proteínas
Proteínas > Poli peptídeos > Oligo peptídeos > Aminoácidos
Enzima Enzimas Enzimas
gastriaou pancreáticas úntestimais
(pepsina) ( tripsina , carsoúpeptidase) ( aminopeptidase)quimidripsina , elastase peplidase
Enzimas proteolíticas (Proteases)
Obs ? O pH também ajuda na digestão , uma vez que o pH ácido doestômago( ácido clorídrico) ajuda ao desnatural as proteínas .
L Quando desnatura
, são expostas as ligações e facilitam a ação das enzimas
→ Enzimas inativas = zimogênior
l As enzimas são todas liberadas na forma de zimogênio para que essas
não façam a digestão do próprio órgão .
L Depois que saem são ativadas, cada uma de uma maneira .
L
Elas não podem ficar muito tempo ativar , por isso só ficam ativadas na
digestão .
→ Enzimas proteolíticas - enzimas que digerem especificamente proteínas .
h É
um grupo grande que atua em conjunto
" Elas são divididas em 2 subconjuntos :
1 Endopeptidaser - Quebram ligações peptédicar no meio da cadeia
a) Tripsina } Enzima
c) Pepsina - enzima gástrica
b) Quimidripsinau
intestinal
Zimogênios
2 Exopeptidaser - elevam as ligações peptídeos das extremidades .
a) Aminopeptidase - quebram a extremidade amina . - enzima pancreática
b) Carbcoúpeplidase - quebram a extremidade carboeila - enzima intestinal
Z-imogeniolinativalpenzimaati.uaPepsinagênio > Pepsina
→ estômago
tripsinagênio
entuopeptidase
> tripsina
Quimiotripsinogênio timina > Quimiotripsina | EnzimasPró - elastase tripsina > Eeastase intestinais
Pró - carbioipeplidaser tripsina> carbotipeplidaser
→ Tripsina - tem papel muito importante na ativação de outros zimo -
gênios como a : I - Quimidripsina
2- Ebastase
3- carbotipeptidase
→ Entuopeptidase - é a substância que ativará o tripsina gênio em
tripsina e esse processo ocorrerá no intestino delegado .
l Depois da tripsina ocorre uma cascata de ativação .
→ 2-imogênios - são produzidos no pâncreas na porção wvócrinar .
l
Os zimogênior são armazenado em grânulos e quando chega o alimento , eles
são liberados em direção ao intestino .
l No intestino delgado elas são ativadas para fazer a digestão
→ Forma de proteção - o pâncreas produz um inibidor de tripsina .
l Ele produz esse iniba para bloquear a tripsina caso ocorra uma desta -
regulação e ativação acidental do tripsinagênio .