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Perguntas do Roteiro Respostas 1) As enzimas são moléculas proteicas que sofrem influência de vários fatores. Quais fatores influenciam na atividade enzimática? Diversos fatores alteram a velocidade de uma reação enzimática, entre eles temos a concentração do substrato no estado de transição, variações no pH do meio em que a enzima se encontra e a elevação da temperatura. Enquanto aumentos da concentração do substrato no estado de transição elevam a velocidade da reação; as variações do pH do meio em que as enzimas se encontram e as elevações da temperatura provocam a desnaturação da enzima, diminuindo a velocidade da reação. 2) Por que alterações de temperatura podem afetar a atividade enzimática? Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°. 3) Cada enzima apresenta atividade máximo em um determinado pH. O que significa dizer que as enzimas possuem um pH ótimo? Como o pH interfere na atividade enzimática? PH ÓTIMO: cada enzima tem um pH ótimo de atuação onde sua atividade é máxima. Dependendo da sua localização e atuação, diferentes enzimas, precisam de diferentes níveis de pH. Está relacionada com o estado de ionização de resíduos de aminoácidos da enzima que são essenciais à catálise. Dados de biologia estrutural e experimentos de mutação sítio-dirigida, ou seja, cada a.a. presente nos sítios exige um pH para que haja atividade enzimática, sendo o pH um limitador. 4) O que é sítio ativo da enzima? As enzimas apresentam especificidade notável diante dos substratos e produtos. Esta especificidade é muito maior que a da maioria dos catalisadores químicos. Isso quer dizer que uma dada enzima catalisa uma única reação das várias que um único substrato pode sofrer. Essa especificidade é determinada estreita relação que existe entre a estrutura da molécula enzimática e suas propriedades biológicas: provavelmente, apenas uma fração (denominada sítio ativo) da molécula é responsável pela ligação da enzima ao (s) substrato (s). 5) O que significa desnaturação enzimática e quais situações podem ocasionar isso? Desnaturação enzimática é qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária o u quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária. As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais o u álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação. A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não ocorre com a estrutura desnaturada. A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente desnaturante. Não envolve nenhuma mudança química na proteína. Reversível ou irreversível Depende das ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante. Desnaturação pelo calor: irreversível. Desnaturação por uréia: comumente reversível. Agentes de desnaturação Físicos: temperatura, pressão hidrostática, cisalhamento. Químicos: Alterações de pH, solventes orgânicos, solutos orgânicos. 6) O que significa dizer que uma enzima é específica para determinado substrato? E é nesse ponto que devemos destacar mais uma característica que faz das enzimas moléculas tão interessantes: elas apresentam especificidade notável diante dos substratos e produtos. Esta especificidade é muito maior que a da maioria dos catalisadores químicos. Isso quer dizer que uma dada enzima catalisa uma única reação das várias que um único substrato pode sofrer. Essa especificidade é determinada estreita relação que existe entre a estrutura da molécula enzimática e suas propriedades biológicas: provavelmente, apenas uma fração (denominada sítio ativo) da molécula é responsável pela ligação da enzima ao (s) substrato (s). Diante disso, Emil Fischer propôs, em 1894, a hipótese da chave e fechadura, que diz que a especificidade de uma enzima (fechadura) e do seu substrato (chave) provém da complementaridade das respectivas formas. 7) Quais enzimas auxili am no diagnóstico d o dano cardíaco, he A insuficiência circulatória aguda provoca alterações celulares que pode m variar desde discretas perdas de algumas propriedades da membrana a té a morte celular. Algumas enzimas auxiliam no diagnóstico de dano cardíaco como aspartato aminotranferase, a mioglobina, a creatina quinase, a desidrogenase láctica, as troponinas, entre outras, pático e pancreático ? e têm sido identificadas como marcadores de lesão cardíaca. Os marcado res são a expressão bioquímica da lesão das fibras cardíacas, mas não indicam a etiologia do processo. Aspartato aminotransferase - AST Aspartato aminotransferase, antes denominada de transaminase glutâmico oxalacética (TGO) está presente nas fibras musculares esqueléticas e cardíacas, nos parênquimas hepático, pancreático e renal, nos eritrócitos e no sistema nervoso central. A referência a esta enzima possui caráter histórico por ter sido a primeira enzima utilizada para diagnóstico de pacientes com infarto do miocárdio. Seu uso com esta finalidade foi abandonado em razão do surgimento de outros marcadores mais sensíveis e mais específicos.. Creatina quinase total e isoenzimas - CK A creatina quinase é enzima composta pela união de duas subunidades do tipo B e/ou M, em três combinações possíveis, que correspondem às isoenzimas CK-BB, CK-MB e CK-MM. Cada uma delas possui atividade preponderante em algum tecido ou órgão específico: - isoenzima CK-BB: próstata, útero, placenta, tiróide, cérebro e musculatura lisa; - isoenzima CK-MB: 1% da CK total em músculo esquelético e 45% em músculo cardíaco; - isoenzima CK-MM: 99% da CK total em músculo esquelético e 55% em músculo cardíaco. A determinação da creatina quinase total não é mais recomendada para o diagnóstico de infarto do miocárdio, por causa da ampla distribuição nos tecidos, resultando em baixa especificidade. A isoenzima MB é uma opção adequada, especialmente se a dosagem de uma das troponinas não estiver disponível. Esta isoenzima possui elevadas sensibilidade e especificidade para o diagnóstico de lesão do músculo cardíaco. Em geral, são realizadas três determinações seriadas num período de 9 a 12 horas. Se as três dosagens estiverem dentro dos intervalos de referência, o diagnóstico de infarto pode ser excluído. Preferencialmente, deve-se realizar a dosagem da massa de proteína correspondente à isoenzima (CK-MB massa) e não da atividade enzimática. A concentração da CK-MB se eleva de 3 a 8 horas após o processo lesivo, atinge um pico em 24 horas e normaliza em 72 a 96 horas após um episódio único e limitado. A intensidade da elevação se correlaciona com o volume de tecido lesado e com o prognóstico. O intervalo de referência para a isoenzima CK-MB, avaliada pela massa, é de até 5ng/mL de soro. Desidrogenase láctica total e isoenzimas - DHL Tendo em vista sua ampla distribuição em diferentes tecidos,resultando em baixa especificidade, a determinação da atividade da desidrogenase láctica total não é mais recomendada para o diagnóstico ou acompanhamento do paciente com lesão cardíaca. Mioglobina A mioglobina é uma proteína constituinte das células dos músculos esquelético e cardíaco. A determinação no soro pode ser útil para descartar o diagnóstico de infarto agudo do miocárdio, uma vez que possui elevado valor preditivo negativo. Por ser uma proteína presente no citoplasma e de baixo peso molecular, é liberada para a circulação precocemente após lesão isquêmica da fibra miocárdica. Concentrações elevadas são observadas 1 a 2 horas após o início da dor, atingindo o pico em 12 horas e, em geral, normalizando 24 horas após um episódio único. Esta curva contribui para que a determinação seriada seja útil no diagnóstico de re-infarto em pacientes com dor precordial recorrente. Elevação de mioglobina circulante não é específica de lesão cardíaca, ocorrendo no trauma da musculatura esquelética e na insuficiência renal, por exemplo. Os métodos de dosagem mais amplamente utilizados incluem turbidimetria e nefelometria, sendo o limite de referência até 0,15 µg/mL de soro. Troponinas - cTnT e cTnI Troponinas são proteínas estruturais envolvidas no processo de contração das fibras musculares esqueléticas e cardíacas. O complexo troponina é composto por três proteínas: troponina T, troponina I e troponina C. Como existem diferenças antigênicas entre as troponinas dos músculos esqueléticos e cardíacos, o uso de anti- soros específicos permite a identificação e quantificação de cada uma delas. As troponinas T (cTnT) e I (cTnI) são consideradas como os marcadores bioquímicos mais específico s e sensíveis para o diagnóstico de lesão isquêmica do miocárdio. A elevação dos níveis de cTnI no soro ocorre entre 4 e 6 horas após a dor precordial, atinge um pico em 12 horas e permanece elevada por 3 a 10 dias após um evento isquêmico único. Ocorre um segundo pico de menor intensidade, entre o terceiro e o quarto dia após o infarto. Uma diferença significativa entre as troponinas e a isoenzima CK-MB é que esta só se eleva após lesão isquêmica irreversível, enquanto as troponinas, por terem menor peso molecular e por apresentarem uma fração livre no citoplasma celular, são liberadas mesmo em situação de isquemia reversível, caracterizada clinicamente por angina instável. Os estudos realizados em grupos específicos de pacientes com dor precordial e avaliados nas primeiras 24 horas, descreveram maior índice de diagnóstico de eventos cardíacos quando o critério era a elevação da troponina T, mesmo com CK-MB dentro dos intervalos de referência. As troponinas podem ser dosadas no soro por imunoensaios com anticor pos monoclonais dirigidos contra sítios antigênicos específicos e são consi derados como limites de referência, para a troponina T a concentração de 0,1ng/mL e para a troponina I, 0,26ng/mL. Insuficiência renal terminal, insuficiência cardíaca congestiva, sepse, miocardite, taquicardia supra-ventricular e mixedema podem se acompanhar de elevações dos níveis séricos de troponinas. Importância da coleta seriada de amostras Os resultados das dosagens dos níveis sangüíneos dos marcadores cardíacos são altamente dependentes do tempo decorrido entre o início dos sintomas e a coleta da amostra. Considerando o fato de que os pacientes são atendidos em tempos variados após o início do evento isquêmico, independentemente do marcador em questão, devem ser coletadas amostras seriadas, em geral, na admissão, 3, 6 e 9 horas. A necessidade de coletas seriadas se impõe, mesmo em se tratando de marcadores com elevada especificidade, como a cTnI, uma vez que existem outras condições, além do infarto agudo do miocárdio, que podem se associar à variações na sua concentração no sangue. Dosagens seriadas de cTnI, resultados do eletrocardiograma e a condição clínica são necessários para o diagnóstico diferencial entre infarto agudo do miocárdio e outras doenças cardíacas. Como nenhum dos marcadores possui todas as características desejáveis, a NACB - National Academy of Clinical Biochemistry propõe o uso de dois marcadores para o diagnóstico de infarto agudo do miocárdio: a mioglobina, como marcador precoce e uma das troponinas (cTnI ou cTnI ) como definitivo. Enzimas Marcadoras da Função Pancreática Amilase Enzima da classe das hidrolases que catalisa a hidrólise do amido e glicogênio ingeridos na dieta. A amilase sérica é secretada, fundamentalmente, pelas glândulas salivares (forma S) e células acinares do pâncreas (forma P). Por meio do ducto pancreático chega ao duodeno. No intestino, a amilase hidrolisa os carboidratos em seus componentes, os açúcares. Havendo uma lesão das células acinares (como na pancreatite) ou ocorrendo uma obstrução no fluxo do ducto pancreático (como no carcinoma pancreático), a amilase fluirá para o sistema linfático intra-pancreático e peritônio e, por drenagem, atingirá os vasos sanguíneos. Outras fontes potenciais de amilase sérica são os órgãos de reprodução e o fígado. A amilase tem massa molecular entre 40.000 e 50.000 daltons e é facilmente filtrada pelo glomérulo renal. Hiperamilasemia Pancreatite aguda: os níveis de amilasemia aumentam após 2-12 h do início do episódio de dor abdominal que é constante, intenso e de localização epigástrica com irradiação posterior para o dorso. A atividade amilásica retorna ao normal entre o terceiro e o quarto dia. Os valores máximos são quatro a seis vezes maiores do que os valores de referência e são atingidos entre 12-72 h. A magnitude da elevação não se correlaciona com a severidade do envolvimento pancreático e também cerca de 20% dos casos de pancreatite podem apresentar amilase normal. Amilase Urinária A hiperamilasúria (quase sempre) é um reflexo das elevações séricas da amilase. Como os rins filtram rapidamente a amilase sanguínea, as doenças pancreáticas provocarão um consequente aumento da amilase urinária. Enquanto os níveis de amilase sérica regridem mais rapidamente para os valores de referência, os níveis de amilase na urina permanecem elevados por mais tempo (5 a 7 dias) após o início dos sintomas. Este dado é muito importante para o diagnóstico de pancreatite em pacientes cujos sintomas permanecem por 3 dias ou mais. Assim, amilase urinária está frequentemente aumentada na pancreatite, atingindo valores mais elevados e que persistem por períodos maiores. 8) Qual enzima é utilizada para o diagnóstico de intoxicação por agrotóxicos organofosforados? -Colinesterase (CHE). -Pseudocolinesterase (sCHE). Referências: https://www.ufrgs.br/alimentus1/pao/ingredientes/ing_enzimas_ativida de.htm http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/enzimas.htm https://www.cesadufs.com.br/ORBI/public/uploadCatalago/1128361602 2012Bioquimica_aula_10.pdf https://www.fleury.com.br/medico/artigos-cientificos/marcadores- bioquimicos-de-lesao-cardiaca https://d3eaq9o21rgr1g.cloudfront.net/aula- temp/212878/00000000000/curso-45170-aula-00- v1.pdf?Expires=1599081777&Signature=e22Vh- rIx9xcaD4VQi2VHFChOfG63ojqezOq5ib7V0K03M924rBysOEc4DjuPnjuqxS OzeTejN1ySmQRXLuQZ7QlsAnLCa~nQHwHP2nzWXuLKNdh3- nuhAMPLXyXYeseeLsIhwrqMbXreOzlAFB5yH- ga96mAb5bo9AVPpixGRaosNGVCiNtPxKlhc9zF8uwXwaJinn127BcNjOcXH 4rO7yY5w2l3VKZcAPkDlUilbcy24n3xO2RTUvNjIHs9UEZPXZaasfZ6uO2aWx KZa9pXY1ogi2GSMluczW7jHZhTXt- Ep9Ds78RtbHbRZT3q0UsMnN5HwT8bA5wIE10OakSHg__&Key-Pair- https://www.ufrgs.br/alimentus1/pao/ingredientes/ing_enzimas_atividade.htm https://www.ufrgs.br/alimentus1/pao/ingredientes/ing_enzimas_atividade.htm http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/enzimas.htm https://www.cesadufs.com.br/ORBI/public/uploadCatalago/11283616022012Bioquimica_aula_10.pdfhttps://www.cesadufs.com.br/ORBI/public/uploadCatalago/11283616022012Bioquimica_aula_10.pdf https://www.fleury.com.br/medico/artigos-cientificos/marcadores-bioquimicos-de-lesao-cardiaca https://www.fleury.com.br/medico/artigos-cientificos/marcadores-bioquimicos-de-lesao-cardiaca https://d3eaq9o21rgr1g.cloudfront.net/aula-temp/212878/00000000000/curso-45170-aula-00-v1.pdf?Expires=1599081777&Signature=e22Vh-rIx9xcaD4VQi2VHFChOfG63ojqezOq5ib7V0K03M924rBysOEc4DjuPnjuqxSOzeTejN1ySmQRXLuQZ7QlsAnLCa~nQHwHP2nzWXuLKNdh3-nuhAMPLXyXYeseeLsIhwrqMbXreOzlAFB5yH-ga96mAb5bo9AVPpixGRaosNGVCiNtPxKlhc9zF8uwXwaJinn127BcNjOcXH4rO7yY5w2l3VKZcAPkDlUilbcy24n3xO2RTUvNjIHs9UEZPXZaasfZ6uO2aWxKZa9pXY1ogi2GSMluczW7jHZhTXt-Ep9Ds78RtbHbRZT3q0UsMnN5HwT8bA5wIE10OakSHg__&Key-Pair-Id=APKAIMR3QKSK2UDRJITQ 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