ESTUDO DIRIGIDO SOBRE ENZIMAS

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Aline David ATM 2025/B
Estudo Dirigido - Enzimas, Cinética e Inibição Enzimática
1) Qual a diferença entre especificidade absoluta e relativa de uma enzima?
ABSOLUTA: a enzima é específica ao seu substrato. Ex: glicose e glicoquinase
RELATIVA: a enzima é maleável e se adapta ao substrato, pois eles têm características comuns. – ex: glicose e hexoquinase
2) A reação enzimática sempre ocorre em 2 etapas. Explique.
1º: enzima + substrato complexo enzima substrato 
2º: enzima substrato enzima + produtos
3) Diferencie o modelo chave-fechadura do modelo ajuste induzido.
CHAVE- FECHADURA: relação estérica entre enzima e substrato. A molécula precisa de certas características.
MODELO AJUSTE INDUZIDO: Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado. E e S tem mudanças na conformação para o encaixe.
4) Diferencie sítio ativo e sítio alostérico.
Sítio ativo: parte que se liga ao substrato para que a reação ocorra.
Sítio alostérico: parte na qual um inibidor não competitivo pode ligar-se a enzima para inibir seu funcionamento. 
5) O que é energia de ativação? É maior em reações catalisadas ou não-catalisadas?
É a quantidade de energia necessária a ser fornecida aos reagentes para que estes façam a reação ocorres. Nas reações NÃO catalisadas a energia de ativação é MAIOR, demorando mais para acontecerem.
6) Como o pH, temperatura, concentração da enzima e de substrato alteram a atividade enzimática?
Dependendo do Ph pode haver desnaturação, cada enzima tem seu Ph ótimo de atuação. As enzimas tem sua temperatura ótima de atuação, antes disso a sua atividade não é máxima e depois dessa temperatura começa a ocorrer a DESNATURAÇÃO. 
[ ] enzima: a velocidade máxima da reação é uma função da quantidade de enzima disponível 
7) Defina Vmax e Km.
Vmáx: quantidade máxima de enzimas ligadas ao substrato. 
Km: metade da vmáx da reação.
8) Qual a diferença entre apoenzima e holoenzima?
Apoenzima: porção proteica de uma enzima.
Holoenzima: é a apoenzima mais seu cofator (componente não proteico) – esse cofator pode ser inorgânico ou então orgânico, neste última caso será chamado de COENZIMA. 
9) Diferencie inibição irreversível, reversível competitiva e reversível não-competitiva.
INIBIDORES SÃO SUBSTÂNCIAS QUE REDUZEM A ATIVIDADE DE UMA ENZIMA DE FORMA A INFLUENCIAR A LIGAÇÃO DO SUBSTRATO!
· IRREVERSÍVEL: inibidor se liga muito fortemente à enzima e a dissociação se torna muito lenta 
Podem destruir grupos funcionais essenciais para a atividade enzimática 
A enzima não retorna a sua atividade normal 
· REVERSÍVEL COMPETITIVA: estrutura semelhante à do substrato que se liga ao sítio ativo da enzima 
Aumento da concentração de substrato diminui a inibição desse tipo
Km aparente da enzima AUMENTA 
Em uma concentração suficientemente alta de substrato a velocidade da reação atinge a Vmáx observada na ausência do inibidor 
· REVERSÍVEL NÃO COMPETITIVA: o inibidor nãp-competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta AFINIDADE COM A ENZIMA 
Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente 
NÃO se liga ao sitio ativo da enzima
Aumento da concentração do substrato não diminui a inibição
Km aparente não se altera
A velocidade máxima DIMINUI na presença do inibidor 
10) O que acontece com o Km e a Vmáx na inibição reversível competitiva e não competitiva?
Na reversível COMPETITIVA: o Km aparente AUMENTA e em concentração suficientemente alta de substrato a velocidade da reação atinge a Vmáx observada na ausência do inibidor VMÁX ATINGIDO
** Vmáx é a eficiência da catálise. Quantidade máxima de enzimas ligadas ao substrato
** Km é definida como a metade da Vmax de uma reação 
Na reversível NÃO-COMPETITIVA: Km não se altera mas a VELOCIDADE DIMINUI na presença do inibidor.