Estudo dirigido - Proteínas

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Bruna Luiza Gomes Lopes da Silva
Biomedicina 2020.3
Turma N4
Estudo dirigido: proteínas
1- Defina proteína
Proteínas são polímeros compostos por aminoácidos unidos através de ligações peptídicas. Elas são as macromoléculas biológicas de maior abundância, e estão presentes em todas as células de todos os seres vivos. São bastante diversas e possuem inúmeras funções.
2- Classifique as proteínas quanto a forma e grupo químico
Quanto à forma:
· Globulares: possuem formato esferoide. Geralmente são solúveis em água. A maioria das proteínas com função biológica pertencem a esse grupo.
· Fibrosas: possuem formato cilíndrico. Geralmente são insolúveis em água. Possuem função estrutural.
Quanto ao grupo químico:
· Simples: possuem apenas aminoácidos em suas composições.
· Conjugadas: possuem, além de aminoácidos, outras biomoléculas em suas composições. A parte não aminoácidica é chamada de grupo prostético. Proteínas conjugadas são classificadas através da natureza química desse grupo não aminoácidico. Por exemplo, proteínas formadas por aminoácidos e lipídeos são chamadas de lipoproteínas, assim como as formadas por aminoácidos e carboidratos são chamadas de glicoproteínas.
3- Discuta as funções das proteínas
Estrutural: servem para dar firmeza e proteção aos organismos. Ex.: queratina e colágeno.
Defesa: servem para proteger o organismo contra agentes patogênicos. Ex.: imunoglobulina.
Transporte: transportam moléculas ou íons através de membranas celulares ou de um órgão para o outro. Ex.: hemoglobina.
Catálise: proteínas especializadas e que atuam como catalisadores biológicos, podendo acelerar reações do organismo. São as famosas enzimas.
Movimento: possibilitam às células e tecidos a capacidade de se movimentarem, mudarem de forma e se contraírem. Ex.: actina e miosina.
Regulação e controle: regulam as atividades metabólicas do organismo, atuando como sinalizadores (hormônios) ou como receptores hormonais, levando sinais de uma célula para a outra. Ex.: insulina.
4- Cite os níveis de organização estrutural das proteínas. Quais as ligações químicas que as mantém?
As proteínas podem ter estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
Primária: é a sequência de resíduos de aminoácidos em sua cadeia polipeptídica. 
Secundária: se refere a um arranjo local da cadeia polipeptídica. 
Terciária: se refere à estrutura tridimensional total de todos os átomos de uma proteína. As proteínas só conseguem ter função biológica a partir dessa forma estrutural.
Quaternária: se refere ao arranjo espacial de subunidades das proteínas. Nem todas proteínas conseguem alcançar essa forma estrutural.
As estruturas das proteínas podem ser mantidas por vários tipos de ligação. A que é comum à todas é a ligação peptídica. Em alguns casos, também é possível observar a presença de pontes dissulfeto. 
A partir da organização secundária, observa-se a presença das pontes de hidrogênio, que ocorrem entre o oxigênio do grupo carboxila e o hidrogênio do grupo amino. 
A partir da organização terciária, observa-se a presença das forças de Van der Waals, que só são produzidas quando os átomos estão mais próximos. Também se pode notar a presença de ligações iônicas, que resultam da força de atração entre grupos ionizados de cargas contrárias.
5- Diferencie proteína no seu estado nativo do desnaturado. Quais fatores podem promover a desnaturação proteica?
A proteína com função biológica está, em seu estado nativo, na estrutura terciária. Essa macromolécula pode sofrer o processo de desnaturação, e, quando isso ocorre, ela perde essa estrutura terciária, perdendo também suas funções biológicas. A perca da forma tridimensional deve-se à quebra das ligações químicas não-covalentes, responsáveis por auxiliar na manutenção dessa estrutura. A única ligação que se mantém é a peptídica, que é uma ligação covalente, e, portanto, é extremamente forte e resiste à quebra.
A exposição de proteínas a mudanças bruscas de pH ou a temperaturas elevadas são fatores que promovem a desnaturação proteica. Esse é um processo que pode ou não ser reversível, logo, a ocorrência dele não necessariamente significa a morte da proteína.