Classificação e desnaturação das Proteínas

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AULA BIOQUÍMICA 1
26/03/21
Classificação e Desnaturação da Proteína
CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM:
Composição:
- proteína simples: formadas apenas
por aa
- proteína conjugada: apresenta uma
parte não composta por aa (grupo
protético)
- glicoproteínas
- lipoproteínas
- nucleoproteínas
sua função depende do grupo
prostético
Conformação:
- fibrosa:
- insolúvel em água e soluções
salinas
- fibras lineares (rígido,
sustentação)
- globulares:
- solúveis em água ou soluções
salinas
- forma quase esférica
- albumina (sangue)
- menos estáveis
Número de cadeias:
- monomérica: função mesmo em
cadeia individual (apenas estruturas
terciárias)
- oligoméricas: ativa apenas quando
há junção de duas ou mais cadeias
(estruturas quaternárias)
DESNATURAÇÃO PROTEICA:
Enovelamento:
- forma espontânea após a
formação da proteína
- CHAPERONAS:
- ajuste nas dobras das
proteínas quando as
proteínas não se formam
totalmente
- sistema de manutenção
- também podem
desconfigurar uma proteína
e mandar ela para a
destruição
- quando não são destruídas
todas a partes da proteína,
pode ocasionar um problema
no organismo
- PROTEOSTASE: formação e
manutenção das estruturas
terciárias indispensáveis para o
organismo
Estresse e perda da estrutura terciária:
- capacidade das proteínas
disformes serem tóxicas
- quando as condições são
diferentes das apresentadas
normalmente pelas células ocorrem
mudanças na estrutura terciária
- quando a perda da estrutura
terciária resulta em perda de
função: DESNATURAÇÃO
resulta do
desdobramento parcial da
proteína
- fatores que causam a
desnaturação:
temperatura:
- afeta maioria das proteínas
- temperatura de fusão
- se não coagular pode voltar
a forma original
- processo abrupto
(desestabilização da
estrutura)
- congelamento e
descongelamento rápido atua
na desnaturação
- proteínas termorresistentes
(100°C)
- pH extremo: alteração da carga e
repulsão eletrostática e ruptura
de ligações de hidrogênio
- solventes orgânicos (álcool,
acetona): ruptura de interações
hidrofóbicas
- ureia, hidrocloreto de guanidina:
ruptura de interações
hidrofóbicas
- detergente: ruptura de interações
hidrofóbicas
- agitação intensa: leite, formação de
manteiga, chantilly, entre outros
* NÃO HÁ QUEBRA DA LIGAÇÃO
PEPTÍDICA > a estrutura primária
permanece
Precipitação (coagulação)
- agregados proteicos
- exposição de regiões hidrofóbicas
- fatores desnaturantes extremos
(coagulação ou hidrólise)
Desnaturação e Coagulação
- desnaturação pode ser reversível
algumas enzimas e proteínas de
membranas
- coagulação: as proteínas
desnaturadas podem se agrupar
formando coágulos
- irreversível
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS:
Depende:
- de sua estrutura
- interações com outras moléculas:
geralmente transitório
- moléculas ligantes (que
interagem com as proteínas)
- sítio de ligação (onde ocorre
interações com ligantes)
- das mudanças em sua
conformação: proteínas são
dinâmicas
interações com ligantes muda a
conformação da proteína
Sítio de ligação (interação ligante)
- pode interagir com mais de um
ligante
- altera a forma que a proteína
interage com outras moléculas
função:
- catalítica
- armazenamento
- transporte
- transmissão de mensagem
- sistema imunológico
- regulação
- papel estrutural