(RESUMO) METABOLISMO DE PROTEÍNAS

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Aula 05: Metabolismo de Proteínas 
 
Estrutura base dos aminoácidos 
20 aminoácidos são de maior importância nutricional 
 
NUTRIÇÃO E METABOLISMO 
20/10/2020 
Aminoácidos se ligam por ligações peptídicas, que é uma ligação 
formada por uma reação de desidratação entre o grupo carboxila e o 
grupo amino do outro aminoácido. 
 
Aminoácidos essenciais, não-essenciais e condicionalmente essenciais 
 
Essenciais – Corpo não produz em quantidades adequadas, 
necessidade de obtenção por meio da dieta. 
Não-essenciais – Corpo consegue produzir em quantidades adequadas, 
não havendo necessidade de obtenção por dieta. 
Condicionalmente Essenciais – São não-essenciais, mas dependendo 
da condição fisiológica do individuo esses aminoácidos se tornam 
essenciais. 
 
 
Organização Estrutural de Proteínas 
Estrutura Primária – Sequência de aminoácidos de uma determinada 
proteína 
Estrutura Secundária – Arranjo estrutural dos aminoácidos, alfa – hélice 
ou beta – pregueada 
Estrutura Terciária – Enovelamento da estrutura secundária 
Estrutura Quaternária – Arranjo tridimensional de estrutura terciárias 
Atividade biológica de uma proteína → Estado Nativo (integridade 
das estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternária – quando 
for o caso) 
Desnaturação – Perda de sua forma secundária, terciária e quaternária 
PERDA DA ATIVIDADE BIOLÓGICA 
Principais agentes desnaturante – Calor, luz, frio, ácidos e bases fortes, 
micro-ondas 
Para a nutrição, a desnaturação é quase sempre desejável 
OBS.: Em casos de proteínas com propriedades especiais (atividade 
biológica – peptídeos bioativos), como por exemplo, imunoglobulinas 
presente no leite materno, em que a cocção não é desejável, já que 
tiraria essa propriedade especial desse leite, com a desnaturação 
dessas proteínas. 
 
Peptídeos bioativos 
 
Absorção de peptídeos 
 
Digestão e Absorção 
Especificidades das enzimas digestivas 
Pepsina – PHE, TIR, TRP 
Tripsina – LIS e ARG 
Quimiotripsina – PHE, TIR, TRP, MET, ASP e HIS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Metabolismo dos Aminoácidos 
Pool de a.a. 
 
Alfa-cetoácido → Glicose, Acetil-CoA → Oxidação → CO2 + H2O + ATP 
Glutamina tem importante papel como transportador de ureia para o 
fígado. 
 
 
 
 
 
A proteína advinda na ingestão tem uma papel de 1/3 do total das 
proteínas no corpo. 
Avaliação de Qualidade Nutricional de Proteínas 
A qualidade de uma proteína alimentar – qualidade e quantidade de 
seus a.a. essenciais 
Métodos químicos, biológicos, microbiológicos e clínicos. 
Métodos Químicos 
1- Escore químico ou cômputo químico ou índice químico 
Compara-se a composição aminoacídica da proteína de interesse com 
a composição de uma proteína padrão pela razão 
 
O a.a. que se encontra em menor proporção percentual é o a.a. 
limitante ou 1º limitante e assim por diante. 
Vantagem – Simples, rápido, de baixo custo 
Limitação – Não considera a biodisponibilidade – digestão, absorção, 
metabolismo, presença de fatores antinutricionais. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2 – Digestibilidade in vitro 
O objetivo é mimetizar a digestão fisiológica com enzimas proteolíticas, 
indica a porção da proteína diferida em a.a. 
 
 
 
 
 
Métodos biológicos 
Métodos baseados no crescimento 
Métodos baseados no balanço de Nitrogênio 
1 – Coeficiente de Utilização Proteica (CUP) ou Protein Efficiency Ratio 
(PER) 
Relacionado o ganho de peso do animal com a proteína teste ingerida 
com um o ganho obtido por animais recebendo dieta padrão 
Proteína padrão – Caseína ou ovoalbumina 
 
CUP = 0 – 4 
CUP da caseína = 2,5 
CUP >= 2 – são consideradas boa fonte proteica (acima da média) 
 
Vantagens – Fácil aplicação, classifica as proteína em uma escala de 
qualidade e aplica cálculos estatísticos relativamente simples 
Desvantagens – Ganho de peso como único parâmetro 
2- Razão proteica líquida (RPL) ou Net Protein Ratio (NPR) 
Considera também o efeito da proteína para fins de manutenção do 
peso corporal. Para isso, utiliza-se também um grupo que recebe dieta 
aproteica. 
 
É um teste que complementa o CUP. Quanto pior a qualidade da 
proteína, maior a diferença entre NPR e CUP. 
3 – Digestibilidade Verdadeira 
Avalia o aproveitamento biológico de uma proteína, sendo a fração 
percentual do N total ingerido que o organismo vivo não absorve. 
 
 
 
 
Pode-se calcular também a digestibilidade aparente 
 
 
 
Escore Químico corrigido pela Digestibilidade (PDCCAS) 
Atualmente é o preferencial para avaliação de dietas humanas 
Recomendado pela FAO desde 1989 
 
Quando uma proteína tem PDCCAS > 100 é considerada 100 
Principais limitações – validade do escore padrão FAO (1985) 
validade da correção de Dv fecal 
nivelamento de valores acima de 100 para 100