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UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS
CURSO: BIOMEDICINA
DISCIPLINA: BIOQUIMICA ESTRUTURAL 
ATIVIDADES OBRIGATORIAS
Figura 1 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 2 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 3 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 4 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 5 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 6 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 7 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 8 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 9 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 10 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 11 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
Figura 12 Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.
O estudo das reações químicas e biológicas nos organismos vivos é a BIOQUIMICA. Importantes para entender como essas estruturas estão envolvidas com os mecanismos de transformação ou metabolismo, os aspectos estruturais e funcionais são cruciais nesse contexto, permitindo assim observar como a flexibilidade das biomoléculas é decisiva para a formação e o culto da célula no meio. Inicia-se com o estudo de moléculas orgânicas formadas por carbono, hidrogênio e oxigênio a BIOQUÍMICA ESTRUTURAL, que também podem ser chamadas de ésteres glicidílicos, carboidratos e açúcares. Os sistemas vivos dependem da principal fonte de energia que são os carboidratos, liberados durante a oxidação, e estão envolvidos na formação de estruturas celulares e ácidos nucléicos.
Objetivo
Os indicadores de pH são produtos químicos que mudam de cor. Esta mudança de cor indica a acidez ou alcalinidade da solução. O termo pH é usado genericamente para descrever o grau de acidez ou alcalinidade de uma solução. A escala de pH é uma série de números de 0 a 14 que representam diferentes tipos. graus de acidez ou alcalinidade. 
Utilizando o REPOLHO ROXO como um indicador ácido-base analisamos o pH.
A escala de pH varia de 0,0 - 14,0 que é a mensuração de acidez e alcalinidade. Soluções muito ácidas fazem que a solução de repolho roxo fique com uma cor vermelha, soluções neutras indica uma cor púrpura, e soluções básicas indica uma cor amarelo-esverdeado.
Figura 13 Indicador ácido-base feito com repolho-roxo. 
O objetivo do experimento foi identificar a presença de ácidos e bases em produtos do cotidiano.
Objetivo
Gerenciar e entender como funciona um medidor de pH (pHmetro). Observar os valores de pH e discutir as reações que ocorrem em uma solução tampão (ácida, neutra ou básica) em laboratório. Após a correlação do resultado do exame com as reações no sangue (acidose e alcalose).
Importância das SOLUÇÕES TAMPÃO[footnoteRef:1]: [1: Solução tampão - Brasil Escola, Brasil Escola Oficial, https://youtu.be/JR9EvHtaR2c?si=UVx-kKeEmrHoYs_N] 
Manter o pH adequado é crucial para a atividade enzimática e processos metabólicos. Desvios significativos no pH podem causar disfunções celulares e doenças.
Em resumo, o pH é uma medida da acidez ou alcalinidade de uma solução, enquanto uma solução tampão é uma mistura que resiste a variações de pH, desempenhando um papel crucial em diversos processos biológicos e industriais.
Determinamos que quando gotas de ácido acético são adicionadas a uma solução de ácido acético + cloreto de sódio, o pH permanece constante após a adição de gotas de ácido, portanto concluímos que a solução tampão é forte o suficiente para resistir às mudanças de pH.
Objetivo
Observar a natureza anfotérica dos aminoácidos. Determinação dos valores de pH de soluções de aminoácidos (glicina e ácido glutâmico) por meio de curva de titulação. Consultar medidor de pH (medidor de pH).
A análise de aminoácidos é feita adicionando ácido ou base a uma solução, traçando o pH em função da adição de ácido ou base, resultando em um gráfico denominado CURVA DE TITULAÇÃO, este gráfico mostra o máximo e o máximo. É o mínimo que permite que os grupos de aminoácidos funcionem sem alteração do pH. Se você adicionar uma gota de ácido a um aminoácido, o pH cairá e, à medida que você adicionar mais gotas lentamente, as alterações serão pequenas até que o pH seja Aminoácidos, de fato, tenham uma forma. para reduzir ainda mais o pH. O mesmo argumento se aplica às fundações.
Os aminoácidos são os blocos de construção de todas as proteínas. Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos que formam importantes macromoléculas, cada uma com propriedades específicas: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e linho. Os aminoácidos são definidos como moléculas orgânicas com grupos – carboxila (-COOH) e amino (-NH3) – ligados a um único carbono, denominado carbono alfa. Um medidor de pH é um dispositivo capaz de converter uma diferença de potencial, ou seja, um potenciômetro, e detectar o valor de pH através de um eletrodo. 
A titulação de aminoácidos envolve a extração gradual de prótons pela adição de uma base (por exemplo, NaOH). A curva de titulação corresponde a um gráfico do pH da solução em função do volume de base adicionada.
Observou-se que o pH muda muito pouco na solução tampão com água, devido aos grupos mineral e carboxila reagirem a cada gota de ácido e base adicionada às soluções, o que é dado pelo ácido H+ reage com a carboxila. Será dado. (COO -), a base libera OH- ao reagir com H+ do grupo amina (NH3+) e libera H2O.
Objetivo
Fórmula geral dos aminoácidos. Memorizar a estrutura da proteína e concentre-se na estrutura primária (continuação peptídeo). Verificar as propriedades de proteínas e aminoácidos usando reações colorimétricas diferenciais.
	Figura 14 Estrutura básica de um aminoácido. 
	Figura 15 "Grupos funcionais carboxila e amino" 
	Figura 16 "Fórmula estrutural geral de um aminoácido" 
	Figura 17 Estrutura do aminoácido. 
	
	
A detecção de aminoácidos e proteínas em solução por reações de cor é uma técnica amplamente utilizada em bioquímica para identificar e quantificar essas biomoléculas. Estas reações baseiam-se nas mudanças de cor que ocorrem quando determinados reagentes químicos interagem com aminoácidos ou proteínas, permitindo a visualização e análise da sua presença nas amostras.
Principais reações de cores
Reação de biureto
A reação do Biureto é uma das técnicas mais comuns para detecção de proteínas. Nessa reação, uma solução alcalina de sulfato de cobre (CuSO4) reage com as ligações peptídicas presentes na proteína, formando um complexo de cor roxa. A intensidade da cor é diretamente proporcional à concentração de proteínas na solução. Procedimento:
Uma solução de hidróxido de sódio (NaOH) é adicionada à amostra. Em seguida, é adicionada uma solução de sulfato de cobre. Observe a mudança de cor para roxo, indicando a presença da proteína. A reação da ninidrina
A NINIDRINA é usada principalmente para a detecção de aminoácidos livres. Quando aquecida com aminoácidos, a ninidrina reage para formar um composto azul-violeta denominado violeta de Ruhemann. Procedimento:
A amostra é misturada com uma solução de ninidrina. A mistura está quente. Observa-se a formação de uma coloração azul-violeta, o que indica a presença de aminoácidos. A reação de Lowry
O MÉTODO LOWRY combina a reação do Biureto com uma reação de redução de íons de cobre seguida de uma reação de oxidação com reagentes de Folin-Ciocalteu. Esta técnica é muito sensível e pode detectar pequenas quantidades de proteínas. Procedimento:
A amostra é tratada com uma mistura de reagentes contendo cobre em meio alcalino. O reagente Folin-Ciocalteu é adicionado. Observa-se uma mudança de cor para azul, que pode ser medida por espectrofotometria. O método Bradford
O MÉTODO BRADFORD utiliza o corante Coomassie Brilliant Blue, que se liga a proteínas. A ligação do corante provocauma mudança de cor de marrom para azul. Procedimento:
A amostra é misturada com o reagente de Bradford. A mudança de cor é observada e medida espectrofotometricamente. 
Essas reações de cores são amplamente utilizadas em:
· Laboratórios de pesquisa: Para quantificação de proteínas em amostras biológicas. Indústria alimentícia: Para medir o teor de proteína dos alimentos.
· Clínicas e Hospitais: Para diagnosticar problemas médicos analisando proteínas encontradas em fluidos corporais. 
· Ensino: Demonstrar a presença e quantidade de proteínas e aminoácidos em experimentos educacionais.
Vantagens e limitações
Benefícios:
Simplicidade e rapidez de execução. Eles não requerem equipamentos sofisticados para detecção básica. Sensibilidade razoável, especialmente em métodos como Lowry e Bradford.
Limites:
Interferência de outras substâncias presentes na amostra, que podem causar falsos positivos ou negativos. Necessidade de calibração e controle de qualidade para resultados quantitativos precisos. Algumas reações requerem condições específicas de pH ou temperatura. Estas técnicas de coloração são ferramentas fundamentais em bioquímica e biologia molecular, permitindo a análise eficiente de proteínas e aminoácidos em diferentes amostras e contextos.
Objetivo
Investigar a mudança da solução proteica na presença de solução salina e solvente orgânico. Verificar e lembrar as medidas de mitigação.
Existem muitos tipos diferentes de enzimas que são produzidas por organismos vivos. Abaixo exemplos de ENZIMAS[footnoteRef:2]: [2: Enzimas: o que são, quais os tipos e atividade enzimática. https://querobolsa.com.br/enem/biologia/enzimas/] 
1. Lipase: uma enzima que ajuda a digerir gorduras em alimentos
2. Amilase: uma enzima que ajuda a digerir amidos em carboidratos
3. Protease: uma enzima que ajuda a digerir proteínas em alimentos
4. DNA polimerase: uma enzima que ajuda a replicar o DNA durante a divisão celular
5. RNA polimerase: uma enzima que ajuda a sintetizar RNA a partir de um modelo de DNA
6. Catalase: uma enzima que ajuda a decompor o peróxido de hidrogênio em água e oxigênio
7. Sacarase: uma enzima que ajuda a digerir sacarose (açúcar de mesa)
8. Lactase: uma enzima que ajuda a digerir a lactose (açúcar do leite)
9. Quitinase: uma enzima que quebra a quitina, um polissacarídeo encontrado em exoesqueletos de insetos e crustáceos
10. Peptidase: uma enzima que quebra os peptídeos em aminoácidos.
Quando as proteínas são expostas a aumentos de temperatura, mudanças de pH ou certos solutos, como a ureia, sua configuração espacial muda e sua atividade biológica é perdida. Este processo é chamado de desnaturação. Ao quebrar as ligações originais, a proteína adquire aleatoriamente novas dobras. Em geral, as proteínas tornam-se insolúveis após a desnaturação. É o que acontece com a clara de ovo, que fica sólida quando fervida.
Durante a desnaturação, a sequência de aminoácidos permanece inalterada e as ligações peptídicas não são quebradas. Isso mostra que a atividade biológica de uma proteína não depende apenas de sua estrutura primária, embora seja um fator determinante de sua configuração espacial.
Objetivo
Esta atividade prática tem por objetivo discutir e evidenciar a importância das enzimas sobretudo nos processos digestivos.
PROCEDIMENTO 1 – atividade enzimática de extratos vegetais
Resultados obtidos nesta experiência é que a gelatina com a água, nada aconteceu, enquanto na gelatina com o extrato do mamão, do abacaxi e da manga, houve proteólise.
PROCEDIMENTO 2 – atividade enzimática da saliva (importância da amilase salivar)
Diferentes cores foram observadas neste caso, já que a amilase salivar foi capaz de degradar o amido . À medida que o tempo passa o número de vezes que a cadeia é quebrada é maior, logo os derivados vão ficando cada vez menores. Por isso, na presença do LUGOL, o amido é azul e as dextrinas são vermelhas, dessa maneira a cor indica o tempo que a reação demorou para ocorrer, a partir do tipo de produto presente na solução. 
Podemos observar que houve uma degradação das proteínas por enzimas esse processo é chamado de proteólise, é uma atividade realizada por proteases que são enzimas que possui função de quebrar as ligações entre os aminoácidos da cadeia proteica. Nos vegetais essas enzimas estão relacionadas com o amadurecimento dos frutos como a papaína no mamão e a bromelina no abacaxi. 
Aplicações em biomedicina 
1. Diagnóstico clínico: Avaliação da função dos órgãos, detecção precoce de doenças. 
2. Acompanhamento Terapêutico: Ajuste de doses de medicamentos, avaliação de resposta ao tratamento. 
3. Pesquisa básica: Estudo de vias metabólicas, desenvolvimento de novos medicamentos. 
4. Biotecnologia médica: Produção de enzimas terapêuticas, desenvolvimento de testes diagnósticos. 
A atividade enzimática é afetada por muitos fatores, como: pH e temperatura: 
1. As enzimas têm pH e temperatura ideais para sua atividade. 
2. Inibidores e ativadores: Substâncias que diminuem ou aumentam a atividade enzimática.
3. Concentração de substrato e cofatores: Necessária para a reação enzimática. 
CONCLUSÃO A análise da atividade enzimática é essencial na biomedicina porque fornece uma ferramenta poderosa para diagnóstico, monitoramento e pesquisa de doenças. Através de métodos precisos e bem controlados, a atividade enzimática pode fornecer informações detalhadas sobre a função e disfunção biológica, contribuindo significativamente para a saúde humana e para o desenvolvimento de novas terapias.
Objetivo
Lembrar da estrutura dos diferentes carboidratos de monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos (ligação hemiacetal, hidroxila anomérica, ligação glicosídica) e das funções e fontes desses carboidratos. 
Diferenciar certos carboidratos usando reações específicas.
O Reagente De Benedict é usado geralmente no lugar da solução de Fehling para detectar excesso de açúcar na urina e detectar uma possível diabete. 
TESTE DE BENEDICT (ou ainda Reagente ou Solução de Benedict), é uma mistura reagente desenvolvida pelo químico norte-americano Stanley Rossiter Benedict (1884-1936), muito usado para detectar a presença de açúcares redutores, nos quais se incluem os monossacarídeos (glicose, galactose, maltose etc.) e vários dissacarídeos (como a lactose e a manose, mas não a sacarose). Em outras palavras, aldoses e cetoses com grupos OH na posição vizinha à carbonila.
A solução de Benedict consiste, basicamente, de uma solução de sulfato de cobre(II) (CuSO4) em meio fortemente alcalino.
O teste de Benedict é muito mais sensível que o de Fehling porque consegue detectar a presença de carboidratos em concentrações mais baixas e fornece uma classificação de cores de azul (negativo) a verde, amarelo, laranja e vermelho.
A determinação de açúcares em solução é uma técnica importante em biomedicina, usada para monitorar níveis de glicose em pacientes, investigar desordens metabólicas e analisar a composição de fluidos biológicos. Existem vários métodos para a determinação de açúcares, cada um com suas vantagens e desvantagens. 
Alguns dos métodos mais comuns incluem:
1. Método de Somogyi-Nelson
2. Método Enzimático (Glicose Oxidase/Peroxidase - GOD/POD)
3. Cromatografia Líquida de Alta Eficiência (HPLC)
4. Espectroscopia de Infravermelho (FTIR)
5. Espectroscopia de Massa (MS)
6. Teste de Fita Reativa (Test Strips)
Cada um desses métodos pode ser escolhido com base na aplicação específica, precisão necessária, recursos disponíveis e o contexto clínico ou de pesquisa. A escolha do método adequado é crucial para obter resultados confiáveis e úteis em estudos e práticas biomédicas.
OBJETIVOS
Relembrar a fórmula geral dos ácidos graxos e dos triglicerídeos.
Relembrar a reatividade dos ácidos graxos: hidrogenação, halogenaçãoe saponificação.
Formação de sabão insolúvel.
Pesquisa de insaturações em óleos e gorduras (explicar a finalidade do índice de iodo).
O professor deve discutir o que seria melhor para ingerir: manteiga ou margarina, óleo ou gordura de porco.
LIPÍDIOS conjunto de substâncias químicas derivadas de hidrocarbonetos que, ao contrário de outras classes de compostos orgânicos, não compartilham um grupo funcional comum, mas são caracterizados por sua alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água. um baixo estado de oxidação (muito reduzido) com grande quantidade de energia retida em suas moléculas.
Os lipídeos podem ser divididos em classes dá na forma de: Triaglicerol; Ácidos Graxos; Ceras; Fosfolipídios; Esfingolipídios; Glicolipídios; Glicerofosfolipídios; Plamalogênios; Esteroides; Terpenos; Vitaminas lipossolúveis e Eicosanóides.
A LIPASE é uma enzima digestiva produzida principalmente no pâncreas e tem como função quebrar a gordura da alimentação em moléculas menores, para que assim possam ser absorvidas pelo intestino, sua principal função é catalisar a hidrólise de óleos e gorduras liberando ácidos graxos, diacilgliceróis, monoacilgliceróis e glicerol.
A BIOQUÍMICA ESTRUTURAL é um ramo da bioquímica dedicado ao estudo das estruturas tridimensionais das moléculas biológicas e à compreensão de como essas estruturas afetam suas funções biológicas. Na biomedicina, a bioquímica estrutural desempenha um papel crucial no fornecimento de insights sobre os mecanismos moleculares de processos biológicos e doenças. Aqui estão alguns dos principais aspectos abordados na bioquímica estrutural: Proteínas, Ácidos Nucleicos e Carboidratos e Lipídios.
Os avanços nas tecnologias de imagem e computação, como imagem molecular e bioinformática, aceleraram a capacidade de modelar e analisar estruturas biomoleculares complexas. No entanto, permanecem desafios, como dificuldades na montagem de certas proteínas ou na captura de estruturas dinâmicas e transitórias.
Ao revelar os detalhes atômicos das moléculas biológicas, a bioquímica estrutural ajuda a compreender como as mutações genéticas e outras alterações moleculares contribuem para a função celular e as doenças. Isto é essencial para o desenvolvimento de estratégias de tratamento inovadoras.
Em resumo, a bioquímica estrutural na biomedicina estuda as estruturas complexas das biomoléculas para melhor compreender os seus efeitos e interações dentro das células, fornecendo uma base importante para o progresso no diagnóstico, tratamento e prevenção de doenças.
CONCLUSÕES FINAIS: 
Com base nos diferentes aspectos observados, posso concluir que nas aulas e em casa adquiri uma compreensão mais ampla da bioquímica, dos componentes químicos dos organismos vivos e das suas interações que sustentam e preservam a vida. Cada análise realizada mostrará a eficácia da quantidade de ácido ou base adicionada em cada experimento, portanto posso concluir que durante o curso prático poderemos utilizar vidrarias, pias, fornos e outros conhecimentos bioquímicos vitais. Compreender as reações químicas e biológicas dos seres vivos. Esta reação é invisível a olho nu.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
FIGURAS
Figura 1 
Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.	2
Figura 2 
Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.	3
Figura 3 
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Figura 4 
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Figura 5 
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Figura 7 
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Figura 8 
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Figura 9 
Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.	10
Figura 10 
Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.	11
Figura 11 
Atividade Obrigatória - Unip Biomedicina 2024.	12
Figura 12 
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Figura 13 
Indicador ácido-base feito com repolho-roxo. Fonte: Peruzzo e Canto (2006, p. 203)	15
Figura 14 
Estrutura básica de um aminoácido. Fonte: https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia	19
Figura 15 
"Grupos funcionais carboxila e amino" Fonte: Brasil Escola Uol	19
Figura 16 
"Fórmula estrutural geral de um aminoácido" Fonte: Brasil Escola Uol	19
Figura 17 
Estrutura do aminoácido. Fonte: Google Imagens.	19
LIVROS
ALBERTS, B. et al. Fundamentos da biologia celular. Artmed editora S. A., 3 ª edição – Porto Alegre, RS, 2011.
BETTELHEIM, F. A., BROWN, W. H., CAMPBELL, M. K, FARRELL, S. O. Introdução à bioquímica. São Paulo: Cengage Learning, 2016.
BRACHT, A.; ISHII-IWAMOTO, E.L. Métodos de laboratório em bioquímica. Barueri: Manole, 2003.
SILVA, ENNY FERNANDES. Bioquímica Estrutural / Enny Fernandes Silva, Maristela Tsujita, Francisco Sandro M. Rodrigues. – São Paulo: Editora Sol, 2020.
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