BIOQUÍMICA :ENZIMAS E PROTEÍNAS

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BIOQUÍMICA: ENZIMAS E PROTEÍNAS 
 
SUMÁRIO 
1. INTRODUÇÃO...................................................................................................3 
2.ENZIMAS............................................................................................................4 
2.1 LACTADO DESIDROGENASE (LDH).............................................................4 
2.2 GAMA GLUTAMIL TRANSFERASE................................................................5 
2.3 CREATINA QUINASE (CK...............................................................................6 
2.4 ASPARTATO AMINOTRANSFERASE............................................................7 
2.5 TRANSAMINASE GLUTAMICO PIRUVICA....................................................8 
3.PROTEÍNAS.......................................................................................................9 
3.1 INSULINA.........................................................................................................9 
3.2 LEPTINA.........................................................................................................10 
3.3 GRELINA.........................................................................................................11 
3.4 ALBUMINA HUMANA (ALBUMAX).................................................................12 
3.5 FIBRINOGÊNIO...............................................................................................13 
4.CONCLUSÃO......................................................................................................14 
5. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS...................................................................15 
 
1. INTRODUÇÃO 
As enzimas são substâncias do grupo das proteínas e atuam como 
catalisadores de reações químicas e a vida depende da realização de inúmeras 
reações químicas que ocorrem no interior das células e fora delas, como nas 
cavidades de órgãos e para isso, todas essas reações dependem da existência de 
uma determinada enzima. 
Nosso corpo é mantido vivo por uma série de reações químicas em cadeia, que 
chamamos de vias metabólicas, nas quais o produto de uma reação serve como 
reagente posteriormente. Todas as fases de uma via metabólica são mediadas por 
enzimas. 
As proteínas atuam em quase todos os processos celulares, o transporte das 
moléculas e a resposta a variados estímulos, também desempenham importantes 
funções estruturais, com forte presença na composição dos músculos com a actina e 
a miosina. 
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2. ENZIMAS 
 
2.1 LACTADO DESIDROGENASE (LDH) 
 
A LDH é uma enzima que fica guardada dentro de todas as nossas células. 
Normalmente, a quantidade de LDH no sangue é baixa. Quando ocorre algum dano às células, 
a dosagem de LDH no sangue aumenta. 
 
Característica: É uma enzima tetramérica composta por duas subunidades básicas: H (Heart) 
ou B, e M (Muscle) ou A. As subunidades H são abundantes nos tecidos que consomem 
lactato, por exemplo o cérebro. As subunidades M, nos órgãos que produzem lactato, como os 
músculos. A DHL é encontrada no músculo cardíaco, fígado, eritrócitos, pulmões, 
musculatura esquelética e nos rins. 
 
Estrutura: Catalisa a interconversão de piruvato e lactato com uma concomitante 
interconversão de NADH e NAD+. Converte o piruvato, o produto final da glicólise em lactato 
quando o oxigénio está ausente ou em pequenas quantidades, e realiza a reação reversa 
durante o ciclo de Cori, via glicolítica anaeróbica, no fígado. 
 
 
 
 
 
 
Estrutura da Lactado Desidrogenase (LDH) 
 
Funções: Um importante indicador de hipoperfusão, mostrando que concentrações séricas 
elevadas na admissão está fortemente associada ao prognóstico dos pacientes. 
 
Interesse médico: 
 É frequentemente usado como marcador para danos em tecidos, já que ele é 
abundante em células vermelhas e pode funcionar como marcador para 
hemólise. 
 Usado como marcador de infarto do miocárdio. 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Piruvato
https://pt.wikipedia.org/wiki/Lactato
https://pt.wikipedia.org/wiki/Dinucle%C3%B3tido_de_nicotinamida_e_adenina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glic%C3%B3lise
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ciclo_de_Cori
https://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado
https://www.copacabanarunners.net/infarto-miocardio-causas.html
5 
 
2.2 GAMA GLUTAMIL TRANSFERASE 
 
A gama glutamil transferase (gama GT) é uma enzima envolvida na transferência de 
um resíduo gama glutamil de alguns peptídeos para outros compostos (água, aminoácidos e 
outros peptídeos menores). Fisiologicamente, está envolvida na síntese protéica e peptídica, 
regulação dos níveis teciduais de glutation e transporte de aminoácidos entre membranas. 
 
Característica: 
 É encontrada em vários tecidos como os rins, cérebro, pâncreas e no fígado, esta 
enzima está localizada nos canalículos das células hepáticas e particularmente nas 
células epiteliais dos ductos biliares. 
 Nas células do parênquima hepático, a enzima é localizada tipicamente no retículo 
endoplasmático liso, estando sujeita a indução microssomal hepática. 
 
Estrutura: Em procariontes e eucariontes, é uma enzima que consiste em duas cadeias 
polipeptídicas, uma subunidade pesada e leve, processada a partir de um único precursor de 
corrente por uma clivagem autocatalítica. O sítio ativo do GGT é conhecido por estar 
localizado na subunidade leve. 
(5-L-glutamil) -peptídeo + um aminoácido ⇌ peptídeo + 5-L-glutamil-aminoácido 
 
 
 
 
 
 
 
Reação estrutural da Gama Glutamil Transferase (GGT) 
 
Funções: Está envolvido na transferência de aminoácidos através da membrana celular e 
metabolismo de leucotrienos. Também está envolvido no metabolismo da glutationa, 
transferindo a fração glutamil para uma variedade de moléculas aceitantes, incluindo água, 
certos L-aminoácidos e peptídeos, deixando o produto de cisteína para preservar a homeostase 
intracelular do estresse oxidativo. O exame de gama GT mede as quantidades dessa enzima no 
sangue e avalia a função hepática. 
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Interesse médico: 
 O exame Gama-GT (gama glutamil transferase) é um exame de sangue que mede o 
nível sanguíneo dessa enzima presente no fígado, pâncreas, rins, baço, coração e 
cérebro. 
 O aumento dessa enzima é presente em algumas doenças do fígado, pâncreas e vias 
biliares. Assim, o exame ajuda a diagnosticar alterações hepáticas, hepatite, cirrose, 
câncer no fígado e pancreatite. 
 Também é utilizado para avaliar desordens no fígado provocadas por medicamentos e 
durante o tratamento do alcoolismo, uma vez que a Gama GT eleva-se rapidamente 
com o consumo de bebida alcoólica. 
 
2.3 CREATINA QUINASE (CK) 
 
É uma enzima, uma proteína necessária às células musculares do organismo para 
realizar suas diferentes reações químicas, desempenhando um papel na alimentação de 
energia dos músculos e no dano de células musculares, a concentração de CK aumenta no 
sangue podendo, assim, ser medida através de um exame. 
 
Característica: A creatina quinase é uma enzima que intervém no processo de produção de 
energia a nível muscular. Ela é libertada sempre que o corpo está sujeito a grande stress físico. 
É amplamente distribuída nos tecidos, com atividades mais elevadas no músculo 
esquelético, cérebro e tecido cardíaco. O fígado e eritrócitos são essencialmente 
desprovidos desta enzima. 
 
 
Estrutura: 
 
 
Reação estrutural da Creatina Quinase (CK) 
 
Funções: A CK funciona como um catalisador, isto é, ela acelera uma reação bioquímica. A 
sua principal função nas células é a de adicionar um grupo de fosfato à creatina (Cr), 
tornando-a numa molécula de fosfocreatina (PCr) . A fosfocreatina é utilizada pelo organismo 
para fornecer energia (ATP) às células. Durante o processo de degeneração muscular, as 
https://saude.ccm.net/faq/1078-enzima-definicao
https://saude.ccm.net/faq/1677-proteina-definicao
https://saude.ccm.net/faq/768-celula-definicao
https://www.prozis.com/pt/pt/ingrediente/creatina?utm_source=blog&utm_medium=article&utm_content=optimiz-jm-13-07-4729&utm_campaign=prozis-sessions&ot=LGPRZPT7 
 
células musculares quebram e libertam o seu conteúdo para a corrente sanguínea, incluindo a 
CK. É um indicador de dano muscular ou fadiga. 
 
Interesse médico: 
 Níveis elevados de creatina quinase podem constituir um indicador de enfarte do 
miocárdio. 
 A CK aumentada, com baixa AST, indica lesão recente; níveis persistentemente altos 
das duas indicam lesão continuada, enquanto que níveis baixos de CK e altos de AST 
indicam processo em fase de recuperação. 
 
2.4 ASPARTATO AMINOTRANSFERASE 
 
 É uma enzima transaminase que catalisa a conversão da porção nitrogenada de um 
aminoácido para um resíduo de aminoácido. Antigamente era chamada de transaminase 
glutâmino oxalacética do soro. 
 
Característica: Essencial para a produção de energia no ciclo de Krebs, a TGO é encontrada 
no citoplasma e nas mitocôndrias de muitas células, primariamente no fígado, coração, 
músculos esqueléticos, rins, pâncreas e hemácias. Essas enzimas são liberadas no sangue em 
grandes quantidades quando há dano à membrana do hepatócito, resultando em aumento da 
permeabilidade. 
 
Estrutura: 
 
 
 
 
Reação estrutural do Aspartato Aminotransferase 
 
Funções: Utilizada para avaliar lesão muscular (juntamente com a Creatina quinase – CK ou 
CPK), ela também pode avaliar lesão hepática, porém com uma especificidade bem menor 
que a ALT. 
 
 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ciclo_de_Krebs
https://pt.wikipedia.org/wiki/Citoplasma
https://pt.wikipedia.org/wiki/Mitoc%C3%B4ndria
https://pt.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lula
https://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cora%C3%A7%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/M%C3%BAsculos_esquel%C3%A9ticos
https://pt.wikipedia.org/wiki/Rim
https://pt.wikipedia.org/wiki/P%C3%A2ncreas
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hem%C3%A1cias
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hepat%C3%B3cito
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Interesse médico: 
 Quando a AST está aumentada no sangue isso pode indicar que existe alguma 
alteração como: pancreatite aguda, hepatite viral aguda e alcoólica, cirrose hepática, 
entre outros. 
 Quando a AST está baixa, pode encontrar-se diminuída no sangue quando há 
deficiência de vitamina B6, em caso de pacientes que precisam fazer diálise. 
 
2.5 TRANSAMINASE GLUTAMICO PIRUVICA 
 
A enzima transaminase pirúvica está presente dentro das células do fígado e por isso, 
quando existe alguma lesão nesse órgão, provocada por um vírus ou substâncias tóxicas é 
comum que a enzima seja liberada para a corrente sanguínea, levando a um aumento dos seus 
níveis no exame de sangue. 
 
Característica: Também chamada alanina aminotransferase (ALT), é necessária para a 
produção de energia do tecido. Ela é uma das duas enzimas que catalisam uma reação de 
transferência de grupo amina reversível no ciclo de Krebs. A TGP ou ALT aparece, 
primariamente, em citoplasma hepatocelular, com quantidades menores nos rins, coração e 
músculos esqueléticos e é um indicador de comprometimento hepatocelular agudo. É 
majoritariamente citoplasmática e é liberada na corrente sanguínea como resultado de dano 
hepático. 
 
Estrutura: 
 
 
 
Reação estrutural da Transaminase Glutaminco Piruvica 
Funções: 
 Sua origem é predominantemente citoplasmática, fazendo com que se eleve 
rapidamente após a lesão hepática, tornando-se um marcador sensível da função do 
fígado. 
 Distinguir entre comprometimento tecidual miocárdico e hepático. 
 Avaliar a hepatotoxicidade de algumas drogas. 
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Interesse médico: Serve para investigação das funções hepáticas e de hepatites virais, cirrose, 
insuficiência cardíaca, isquemia do fígado e câncer do fígado. Seu nível também é alterado 
em caso de uso exagerado de bebidas alcoólicas, drogas e remédios. 
 
3 PROTEÍNAS 
 
3.1 INSULINA 
 
 A insulina é a proteína responsável pelo processo da obtenção de energia do nosso 
corpo através de sua interação com a glicose. Ao pesquisar sobre insulina, também obtivemos 
uma melhor consciência e compreensão sobre os diversos tipos de Diabetes e, 
consequentemente, como as prevenir e evitá-las. 
 
Característica: A Insulina é o hormônio responsável pela redução da glicemia ao promover o 
ingresso de glicose nas células, sendo também essencial no consumo de carboidratos, na 
síntese de proteínas e no armazenamento de lipídios. Ela é produzida nas ilhotas de 
Langerhans, células do pâncreas endócrino (células beta) e age numa grande parte das células 
do organismo como as células presentes em músculos e no tecido adiposo. 
 
Estrutura: A molécula de insulina é um polipeptídeo que possui duas cadeias A e B, ligadas 
por duas pontes dissulfeto entre as cadeias, estas conectam os aminoácidos A7 ao B7 e A20 
ao B19. Uma terceira ponte dissulfeto na cadeia A liga os resíduos A6 e A11. Existem 
variações na estrutura da insulina nas diferentes espécies de mamíferos, porém as muitas 
substituições de aminoácidos que podem ocorrer em ambas as cadeias acabam não afetando 
sua atividade biológica. Essas substituições ocorrem mais comumente nas posições 8, 9 e 10 
da cadeia A (posições não cruciais para a atividade biológica). 
 
 
 
 
 
 
Formula estrutural da molécula de insulina 
 
https://www.google.com/url?sa=i&rct=j&q=&esrc=s&source=images&cd=&ved=0ahUKEwirjrah7_feAhXKPpAKHTrtB5kQMwhAKAMwAw&url=http%3A%2F%2Fdisc.manicurex.ru%2Fformula-estrutural-da-molecula-de-insulina.php&psig=AOvVaw35giSYp4jRIVPVojsyeGhD&ust=1543521354473713&ictx=3&uact=3
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Funções: Ela promove a entrada de glicose nas células para a produção de energia e aumenta 
a velocidade no transporte de glicose para dentro das células musculares e do tecido adiposo. 
Regulando também a formação de ácidos-graxos no fígado, tendo função catabólica na 
oxidação de açúcares, para isso, a insulina precisa se ligar ao seu receptor na membrana 
celular e lá, ela atua sobre o metabolismo e o crescimento tecidual, favorecendo a produção de 
proteínas e o armazenamento da glicose. 
 
Interesse médico: A insulina dos medicamentos imita a secreção de insulina do corpo ao 
longo do dia, tanto a basal como a em bolus, por isso existem vários tipos, que se diferenciam 
pela rapidez com que agem sobre a glicose do sangue: 
 Insulina de ação basal: São insulinas sintéticas que imitam a insulina basal que é 
liberada aos poucos pelo pâncreas. 
 Insulina de ação em bolus: São os hormônios utilizados para substituir a insulina que 
é produzida após a alimentação, para impedir que a glicose aumente muito rápido no 
sangue. 
 
3.2 LEPTINA 
 
 A descoberta da leptina trouxe uma renovação sobre o estudo do controle 
homeostático da energia, já que na circulação sanguínea ela se liga a receptores específicos no 
cérebro, levando ao sistema nervoso central um sinal de saciedade que reflete a quantidade 
existente de energia em forma de gordura no organismo. 
 
Característica: A leptina é uma proteína de 167 aminoácidos que é secretada pelo tecido 
adiposo. Sua concentração no sangue depende tanto do número, bem como da quantidade de 
adipócitos. Ela é identificada em genes OB e DB, sendo que este último codifica o receptor da 
leptina e interfere principalmente na regulação do apetite feita pela leptina na região do 
hipotálamo. Regula a ingestão alimentar e estimula o sistema nervoso simpático, acelerando 
batimentos cardíacos, aumentando a termogênese e a pressão sanguínea. Também estimula a 
produção de hormônios anorexígenos. 
 
 
 
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Estrutura: 
 
 
 
Estrutura molecular do hormônio leptina 
 
Funções: A leptina oferece ao organismo uma ajuda na diminuição da gordura corporal em 
excesso. Ela age controlando o apetite e potencializando o uso da gordura estocada como 
combustível para o corpo. 
 
Interesse médico: A descoberta da leptina tem ajudado a esclarecer o papel dos adipócitos 
como sistema endócrino e de que modo ocorre asinalização para a ingestão ou não de 
alimentos, bem como, a regulação do metabolismo energético. 
 
3.3 GRELINA 
 
 A Grelina é um hormônio peptídico composto por 28 aminoácidos secretado pela 
mucosa do estômago. Foi descoberta em 1999 por Kojima, sendo apontado seu importante 
papel como estimulador da secreção do hormônio do crescimento (GH) e o envolvimento 
desse hormônio no balanço energético e controle do peso corporal. 
 
Característica: Atua sobre algumas regiões do hipotálamo, como o núcleo arqueado (ARC), 
o núcleo paraventricular e o hipotálamo lateral. O núcleo arqueado apresenta duas 
subpopulações de neurônios, dos quais os neurônios NPY/AgRP são estimuladores do apetite, 
ou seja, orexígeno, enquanto os neurônios CART são inibidores do apetite, sendo então 
anorexígenos. O núcleo paraventricular e o hipotálamo lateral apresentam neurônios que 
produzem neuropeptídios orexígenos, estimulando o apetite. Este hormônio também atua 
sobre a via anorexítica, inibindo os neurônios POMC/CART e prevenindo, assim, a perda de 
apetite. 
Estrutura: 
 
 
Estrutura molecular da Grelina 
https://www.google.com/url?sa=i&rct=j&q=&esrc=s&source=imgres&cd=&ved=2ahUKEwjo3LKLjfjeAhUCHJAKHcxVB_wQjhx6BAgBEAM&url=https%3A%2F%2Fpt.depositphotos.com%2F105616444%2Fstock-photo-molecular-structure-of-ghrelin.html&psig=AOvVaw0ESOHekpGM10OY4iImKlwl&ust=1543529359878259
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Funções: Quando o estômago fica vazio, intensifica a secreção da grelina, o hormônio atua 
no cérebro dando a sensação de fome; quanto mais elevado for a produção, resultando em 
concentrações altas no sangue, maior será a sensação de fome. Quando nos alimentamos, a 
secreção da grelina diminui e a secreção de leptina aumenta gerando saciedade, participando 
do equilíbrio energético, aumentando o armazenamento de gordura. 
 
Interesse médico: Sua administração (fármacos agonistas) ou inibição (fármacos 
antagonistas) podem ser utilizados no tratamento da caquexia em indivíduos com câncer, 
doença pulmonar obstrutiva crônica e insuficiência cardíaca crônica e no tratamento da 
obesidade, respectivamente. 
 
3.4 ALBUMINA HUMANA (ALBUMAX) 
 
 É um tipo de proteína globular, formada exclusivamente por aminoácidos 
(homoproteína), solúvel em água, levemente solúvel em soluções salinas concentradas e 
sujeita à desnaturação quando exposta ao calor excessivo. 
 
Característica: É uma proteína que ajuda a manter os líquidos no sangue, absorvendo o 
excesso de água dos tecidos e mantendo o volume de sangue. Assim, esta proteína pode ser 
usada em situações graves, quando é preciso aumentar o volume de sangue ou diminuir o 
inchaço, como acontece nas queimaduras ou sangramentos graves. 
Estrutura: 
 
 
 
 
 
 
Estrutura Molecular da Albumina 
Funções: Manutenção da pressão osmótica, transporte de hormônios produzidos pela tireóide, 
transporte de ácidos graxos livres, de hormônios lipossolúveis, de bilirrubina não conjugada e 
do controle do ph. 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Leptina
https://www.infoescola.com/bioquimica/proteinas/
https://www.infoescola.com/bioquimica/aminoacidos/
https://www.infoescola.com/bioquimica/desnaturacao/
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Interesse médico: É indicada nos casos em que é necessário corrigir o volume de sangue e a 
quantidade de líquidos nos tecidos e nos casos de excesso de bilirrubina ou diminuição de 
albumina após cirurgias complexas; 
 
3.5 FIBRINOGÊNIO 
 
 O fibrinogênio é uma proteína de fase aguda positiva essencial para a formação de 
coágulos sanguíneos, sendo um dos 13 fatores de coagulação responsáveis pela coagulação 
normal do sangue. É produzido pelo fígado e liberado na circulação junto com vários outros. 
 
Característica: É uma glicoproteína hexamérica codificada por três genes - FGA, FGB e 
FGG - localizados no braço longo do cromossomo 1 e que está envolvida nas etapas finais da 
coagulação como precursor de monômeros de fibrina necessários para a formação do plug 
plaquetário. Possui alta massa molecular e é solúvel no plasma sanguíneo, convertendo-se em 
fibrina pela ação da trombina, que é a enzima ativa. O fibrinogénio origina-se no fígado. 
Estrutura: 
 
 
 
 
 
 
 Molécula de fibrinogênio 
 
Funções: Sua principal função é participar da coagulação como o fator final, que responde a 
ativação em cascata de todos os outros, transformando-se em fibrina e também participa dos 
processos inflamatórios ou infecciosos agindo como uma barreira física, que restringe o 
processo, evitando que haja sua disseminação pelo organismo. 
 
Interesse médico: Valores de referência de níveis baixos de fibrinogénio podem indicar 
afibrinogenemia congénita, hipofibrinogenemia, fibrinólise, doença hepática grave, cancro 
metastático ou lesões da medula óssea, envenenamento por cobras do gênero Bothrops e 
trauma ou complicações obstétricas podem também causar níveis baixos. E níveis altos de 
fibrinogénio estão relacionados com tromboses, independente se arterial ou venosa. 
4 CONCLUSÃO 
Portanto, notam-se a grande importância das proteínas que reside no fato de serem 
reparadoras e construtoras, além disso, participam da constituição de enzimas no qual 
atuam no funcionamento celular do corpo humano, hormônios e anticorpos, três itens 
essenciais para o bom funcionamento do nosso organismo. 
 
5 REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
AIRES, Elaine. O que é e como funciona a insulina. Disponível em: 
https://www.tuasaude.com/insulina/. Acessado em: Julho de 2017 
ARAÚJO, Daniele, SILVA, José Antônio da, FRANCETO, Leonardo Fernandes. Leptina o 
hormônio da obesidade. Disponível em: http://www.profpc.com.br/Leptina/Leptina.htm. 
Acessado em: Janeiro de 2011 
FIEL, Carolina. O que é transaminase piruvica?. Disponível em: https://pt.lifeder.com/o-que-
e-transaminase-piruvica/. Acessado em: Dezembro de 2017 
GEOVANA, Nicole. O que significa um resultado de 75 no exame de Gama-GT?. 
Disponível em: https://medicoresponde.com.br/tag/gama-glutamil-transferase/2/. Acessado 
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LEMOS, Marcelo. Para que serve o exame ALT Alanina Aminotransferase. Disponível em: 
https://www.tuasaude.com/para-que-serve-o-teste-de-alanina-aminotransferase/. Acessado 
em: Novembro 2018 
LOPES, André Luiz, OLIVEIRA, Álvaro R. de, FAYH, Ana Paula, FRIEDMAN, Rogério. 
Grelina, alimentação e exercício físico: os efeitos sobre o controle do apetite. Disponível 
em: http://www.moreirajr.com.br/revistas.asp?fase=r003&id_materia=4442. Acessado em: 
Novembro de 2018 
MASSON, Marília, ANDRADE, Priscila. Transaminase Glutâmico Pirúvico – TGP. 
Disponível em: https://slideplayer.com.br/slide/7309976/. Acessado em: Novembro de 2018 
REGO, Joana. O que é a creatina quinase (CK) e qual o seu papel?. Disponível em: 
https://www.prozis.com/blog/pt-pt/o-que-e-a-creatina-quinase-e-qual-o-seu-papel-na-
musculacao/. Acessado em: Dezembro de 2017