Aminoácidos: Estrutura e Classificação

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AMINOÁCIDOS 
CONCEITO: AS PROTEINAS são constituídas por unidades mais 
simples que se polimerizam para constituir a estrutura mais complexa 
que existe na célula. . Ainda que o número de monômeros diversos 
pareça pequeno, as possibilidades de existirem proteínas distintas são 
espantosamente grandes 
ESTRUTURA: Cada aminoácido ,exceto a prolina, possui um grupo 
carboxila (COOH), um grupo amino (NH2), um carbono assimétrico 
(carbono  ) e uma cadeia lateral distinta (R). 
SOLUBILIDADE DOS AMINOACIDOS: 
TEORIA DE SEMELHANTE DISSOLVE SEMELHANTE , Para que 
uma substância seja polar, é necessário que ocorra, em parte 
considerável de sua molécula, a união entre elementos com 
eletronegativas opostas, como vimos para a molécula de água. Assim, 
qualquer substância que venha a se dissolver na água terá também 
que possuir cargas – quanto mais possuir, mais facilmente e em maior 
quantidade se dissolverá. 
Formas iônicas dos aminoácidos 
Cada uma das espécies moleculares da figura 3 fosse colocada 
em um campo elétrico, a espécie a migraria para o polo negativo, a 
espécie c para o polo positivo e a espécie b não migraria para nenhum 
polo. A forma iônica representada por b não migraria para nenhum 
pólo porque é atraída com a mesma intensidade pelos dois polos, uma 
vez que ela possui o mesmo número de cargas positivas e negativas. 
A forma iônica na qual o número de cargas elétricas positivas e 
negativas é igual é chamada de forma isoelétrica. 
 A forma catiônica de um aminoácido predomina em pH ácido, 
enquanto a forma aniônica predomina em pH alcalino. É possível 
encontra-se um valor de pH no qual praticamente todas as moléculas 
estarão sob a forma isoelétrica. Este pH, característico de cada 
aminoácido, peptídeo ou proteína, é chamado de pH isoelétrico ou 
simplesmente pI. O quadro 1 mostra os valores dos pK e pI dos 
aminoácidos encontrados em proteínas. 
TITULAÇÃO DE UM AMINOÁCIDO 
. Titulação da alanina 
Como convenção, partimos da forma totalmente protonada e 
adicionamos equivalentes-grama de uma base, de modo que os prótons 
sejam gradativamente removidos até o aparecimento da forma 
totalmente protonada. 
Ao final da titulação os prótons foram todos removidos e temos, 
então, todas as moléculas estão na forma totalmente desprotonada. 
Titulação da lisina 
é fácil decidir-se qual de dois grupos semelhantes é o mais ácido, 
por uma simples inspeção da fórmula da molécula que os contém. Por 
exemplo, a figura 5.b mostra a existência de uma carga negativa e 
duas positivas; a carga negativa exercerá uma atração eletrostática 
sobre as cargas positivas favorecendo a dissociação dos prótons 
ligados aos grupos  - +3NH e  - +3NH . Evidentemente, a atração 
eletrostática da carga negativa será mais intensa sobre o grupo mais 
próximo dela e, portanto, o grupo  - +3NH dissociar-se-á mais facilmente 
do que o grupo  - +3NH e será o ácido mais forte. 
PODER TAMPÃO 
E tampão é o sistema possuidor de ácido para entregar próton e base 
para recebê-lo. este fenômeno de manutenção do pH constante em 
uma solução qualquer 
CLASSIFICAÇAO DOS AMINOACIDOS 
Agrupamentos de aminoácidos tendo como base as propriedades de 
seus grupos R, em particular, a sua polaridade, ou tendência a reagir 
com a água em pH fisiológico (próximo a 7,0). 
Grupos R apolares e alifáticos 
Os grupos R nesta classe são hidrocarbonetos e os aminoácidos são 
hidrofóbicos e apolares. As volumosas cadeias laterais de alanina, valina, 
leucina e isoleucina, com suas formas características, são importantes 
na promoção de interações hidrofóbicas no interior das estruturas 
protéicas. 
Grupos R aromáticos 
Os grupamentos aromáticos ligam-se ao grupamento alanina, com três 
carbonos. Exemplos disso: fenilalanina, a tirosina e o triptofano . A 
fenilalanina, como o nome indica, consiste em grupamento fenil ligado a 
alanina. A tirosina possui uma hidroxila no anel aromático, o que faz 
dela um derivado fenólico. 
Grupos R polares, mas não carregados 
Os grupos R destes aminoácidos são mais solúveis em água, isto é, são 
mais hidrofílicos que aqueles dos aminoácidos apolares, isto porque 
contêm grupos funcionais que formam pontes de hidrogênio com a 
água. 
Grupos R carregados negativamente 
A asparagina e a glutamina são amidas de dois outros aminoácidos 
encontrados como unidades fundamentais de proteínas, ácido aspártico 
e ácido glutâmico, respectivamente, aos quais facilmente produzem 
quando sofrem hidrólise por ácido ou base. 
Grupos R carregados positivamente 
Os aminoácidos cujos grupos R têm carga líquida positiva em pH 7,0 
são a lisina, que possui um segundo amino na posição  da sua cadeia 
alifática; a arginina, que tem um grupo guanidino carregado 
positivamente, e a histidina, que contém o grupo imidazol que se ioniza 
fracamente.