Questões de bioquímica - aminoácidos e proteínas (com resolução) - Medicina / UFCSPA

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EXERCÍCIOS SOBRE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
1 – Qual dos seguintes componentes não formam um aminoácido? 
a) Grupo Amino 
b) Cadeia Lateral 
c) Hidroxila 
d) Hidrogênio 
2 – Complete: Em condições fisiológicas, o grupo amino está ______ e o grupo carboxílico 
está ______. Os aminoácidos ________ não são produzidos pelo corpo, enquanto os _____ 
são. 
a) Desprotonado, desprotonado, essenciais, não essenciais. 
b) Protonado, desprotonado, essenciais, não essenciais 
c) Protonado, desprotonado, não essenciais, essenciais 
d) Desprotonado, protonado, não essenciais, essenciais 
3 – Assinale a alternativa equivocada em relação aos aminoácidos: 
a) Ligação peptídica, que une os aminoácidos, é uma ligação de desidratação. 
b) A ligação entre os aminoácidos é a estrutura primária de uma proteína. 
c) A ligação peptídica, quando não há prolina, é sempre do tipo Trans. 
d) A sequência de polimerização se inicia no COOH e termina na extremidade NH2 
4 – O que é o ponto isoelétrico? 
a) É o pH em que encontramos a molécula na sua forma neutra. 
b) É quando todos os aminoácidos da célula têm cargas iguais 
c) É o ponto no qual as cargas extracelulares se igualam com as intracelulares dos 
aminoácidos 
d) É o pH em que há números iguais de H+ e OH- 
5 – O que não é relevante para o cálculo do PI de um aminoácido? 
a) Os valores tabelados de PkA 
b) A geometria do aminoácido 
c) Quais são os grupamentos ionizáveis 
d) As diferentes isoformas do aminoácido 
6 – Qual o aspecto necessário para o aminoácido apresentar isomeria óptica (imagens 
especulares)? 
a) Mais de um centro quiral 
b) Um carbono alfa 
c) Centro de assimetria 
d) Geometria de Fisher 
7 – A cadeia lateral dos aminoácidos, além de diferenciar um do outro, dá suas 
características químicas. Aponte a alternativa correta: 
a) Tirosina e Treonina não possuem carga em pH fisiológico 
b) Glutamato e Aspartato são aminoácidos positivos 
c) Lisina e Histidina são aminoácidos positivos 
d) Alanina e Aspartato são apolares 
8 – Sabe-se que a ligação peptídica une aminoácidos, formando peptídeos. Em relação a 
estes, assinale a alternativa errada. 
a) Apenas a Prolina aceita isomeria cis além de trans 
b) Quando a ligação peptídica acontece, há liberação de uma molécula de água 
c) Os radicais são os responsáveis pelas características dos peptídeos 
d) O carbono alfa faz ligações duplas, o que não permite que a molécula gire. 
9 – Há muitos peptídeos biologicamente importantes para o corpo humano. Assinale a 
alternativa que liga corretamente os peptídeos às suas funções. 
1 – Glucagon 
2 – Ocitocina 
3 – Glutationa 
( ) – Importante hormônio para aumentar a glicemia 
( ) – Proteção contra radicais livres 
( ) – Hormônio da contração do útero 
a) 3, 2, 1 
b) 1, 2, 3 
c) 2, 1, 3 
d) 1, 3, 2 
10 – Considere as alternativas em relação às estruturas de proteínas: 
I – A estrutura alfa-hélice apresenta 2,6 resíduos de aminoácidos por volta. 
II – Na folha ß-pregueada há pontes de H paralelas à espinha dorsal da proteína 
III – Motivos são arranjos simples e comuns de estruturas secundárias 
a) Apenas a I está correta 
b) A I e a II estão corretas 
c) Apenas a III está correta 
d) A II e a III estão corretas 
11 – Assinale a alternativa incorreta em relação à estrutura terciária das proteínas. 
a) É o arranjo das cadeias polipeptídicas entre si 
b) Mostra a localização dos seus átomos no espaço 
c) Pode ser mantida por ligações iônicas, hidrofóbicas ou pontes de H 
d) As cadeias hidrofóbicas tendem a se manter no interior 
12 – As chaperonas auxiliam no processo de enovelamento das proteínas. Em relação a 
isso, assinale a alternativa incorreta. 
a) Limitam o número de vias a serem seguidas 
b) Alteram o processo final de enovelamento 
c) Impedem o enovelamento prematuro 
d) Aumentam a velocidade do enovelamento 
13 – Assinale V ou F em relação à desnaturação de proteínas. 
( ) – Há a quebra da ligação peptídica 
( ) – Perdem a sua função biológica 
( ) – Pode ser induzida por Raio X 
a) F, F, F 
b) V, V, V 
c) F, V, V 
d) V, F, V 
14 – Ligue as estruturas proteicas à sua respectiva definição: 
1 – Primária 
2 – Secundária 
3 – Terciária 
4 – Quaternária 
( ) – Arranjos regulares de aminoácidos 
( ) – Sequência de aminoácidos 
( ) – Arranjo das múltiplas subunidades polipeptídicas 
( ) – Organização tridimensional da cadeia dobrada 
a) 2, 1, 4, 3 
b) 2, 1, 3, 4 
c) 4, 2, 1, 3 
d) 3, 2, 1, 4 
15 – Qual a proteína mais abundante no homem? 
a) Hemoglobina 
b) Colágeno 
c) Queratina 
d) Histona 
16 – Assinale a alternativa incorreta em relação aos tipos de proteínas. 
a) Proteínas globulares têm forma de esfera e são solúveis em água. 
b) Glicoproteínas são responsáveis pelo reconhecimento celular 
c) Proteínas fibrosas têm maior quantidade de conformação alfa-hélice 
d) Lipoproteínas são complexos de proteínas, glicídios e lipídios. 
17 – Qual a diferença entre proteínas simples e proteínas conjugadas? 
a) As simples possuem só um aminoácidos, as conjugadas têm mais 
b) As simples são compostas apenas por aminoácidos, as conjugadas também por 
compostos não proteicos 
c) As simples possuem aminoácidos com apenas um centro quiral, as conjugadas mais 
de um 
d) As simples são as que não possuem estrutura quaternária, as conjugadas possuem 
 
18 – Assinale a alternativa correta em relação à modificação pós-traducional de proteínas. 
a) Não inclui a redução do tamanho da proteína 
b) Ocorre a Fosforilação quando agrega-se cadeias de glicídios 
c) Quando há a hidroxilação na Prolina, forma-se a hidroxi-lisina 
d) A vitamina C é fundamental na hidroxilação da Prolina 
19 – Assinale a alternativa equivocada em relação às propriedades gerais das proteínas 
a) O Poder tamponante da proteína será a soma do poder tamponante dos radicais de 
seus resíduos de aminoácidos 
b) Salting in é o evento que diz que quanto menor a concentração salina, maior a 
solubilidade proteica 
c) Apenas acima de 60 graus as proteínas se desnaturam 
d) A solubilidade depende de fatores extrínsecos e também intrínsecos 
20 – Assinale V ou F para as alternativas em relação ao Colágeno. 
( ) – É rico em é prolinas e glicinas, além de hidroxiprolinas e hidroxilisinas 
( ) – Formam uma estrutura de dupla-hélice 
( ) – É formado pelos fibroblastos 
a) V, F, V 
b) V, V, V 
c) F, V, V 
d) V, F, F 
21 – Considere as alternativas em relação à hemoglobina 
I – É uma cromoproteína 
II – O Fe dela liga-se ao O2 no estado férrico 
III – A forma tensa é a predominante da desoxiemoglobina 
( ) – Apenas a I está correta 
( ) – Apenas a II está incorreta 
( ) – A I e a II estão corretas 
( ) – Todas estão corretas 
 
22 – Sobre o efeito Bohr, marque a alternativa incorreta 
a) A liberação do oxigênio pela hemoglobina é aumentada quando o pH diminui 
b) O aumento de pH ou uma redução da concentração de gás carbônico resulta numa 
maior afinidade da hemoglobina pelo oxigênio 
c) Garante a estabilidade do pH e da concentração dos gases 
d) A pressão parcial dos gases envolvidos não altera a afinidade da hemoglobina 
23 – Assinale a correta em relação à hemoblogina. 
a) O CO se liga ao heme 
b) O CO2 liga-se ao heme 
c) O 2,3-bifosfoglicerato serve para aumentar a afinidade da hemoglobina pelo 
oxigênio 
d) Quando há a ligação de uma molécula heme ao oxigênio, a afinidade do O2 ao 
grupo heme diminui (interação heme-heme) 
24 – Assinale V ou F em relação às Hemoglobinopatias 
( ) – Na anemia falciforme há a troca do glutamato pela lisina 
( ) – Na Doença da Hemoglobina C há a troca do glutamato pela valina 
( ) – Na metemoglobinemia o grupo heme fica no estado férrico 
a) F, F, F 
b) V, F, F 
c) F, F, V 
d) V, F,V 
25 – Em relação às enzimas, assinale a incorreta 
a) São alteradas durante o processo químico 
b) Fornecem uma rota alternativa energeticamente favorável 
c) Reduzem a energia de ativação 
d) Não alteram o equilíbrio da reação26 – Ligue as definições em relação aos tipos de enzimas. 
1 – Oxirredutase 
2 – Transferase 
3 – Hidrolase 
( ) – Catalisa reações de hidrólise 
( ) – Transferência de grupos 
( ) – Transferência de elétrons 
a) 3, 1, 2 
b) 2, 3, 1 
c) 2, 1, 3 
d) 3, 2, 1 
27 – Ainda em relação aos tipos de enzimas, assinale V ou F. 
( ) – Lactase é um exemplo de enzima Hidrolase 
( ) – As isomerase geralmente trabalham com a clivagem de ATP 
( ) – As liases envolvem formação de ligação dupla 
a) F, V, V 
b) V, F, F 
c) V, F, V 
d) V, V, V 
28 – Assinale a incorreta em relação às propriedades das enzimas 
a) As enzimas podem aumentar em bilhões de vezes a velocidade das reações. 
b) Apoenzima refere-se à porção não proteica das enzimas 
c) Cofatores são os componentes não proteicos inorgânicos 
d) Há muitas enzimas dentro das organelas 
29 – Em relação à cinética das reações, assinale a correta. 
a) Todas as enzimas apresentam curva hiperbólica 
b) O gráfico da velocidade em reação x concentração da enzima é uma reta 
c) O gráfico da velocidade da reação x concentração do substrato é uma reta 
d) Enzimas alostéricas apresentam curvas logarítmicas 
30 – O que é a constante de Michaelis? 
a) É a concentração de substrato necessária para que a velocidade da reação seja 
metade da velocidade máxima. 
b) É a concentração de substrato necessária para que a velocidade da reação seja a 
velocidade máxima. 
c) É a concentração de enzima necessária para que a velocidade da reação seja metade 
da velocidade máxima. 
d) Nenhuma das anteriores 
31 – Ainda em relação à cinética enzimática, assinale a incorreta. 
a) A velocidade da reação é diretamente proporcional à concentração da enzima em 
qualquer concentração de substrato. 
b) A reação é de ordem 1 até que a concentração do substrato for menos que o Km 
c) Quanto menor o Km, maior a afinidade 
d) Quando a concentração do substrato for mais alta que o Km, a reação passa a ser de 
ordem 2 
32 – Assinale V ou F em relação ao Km das enzimas 
( ) No Gráfico de Lineweaver-Burke, quando x = 0, y = 1/ V.Máxima 
( ) No Gráfico de Lineweaver-Burke, quando y = 0, x = -1/V. Máxima 
( ) Apenas uma enzima que apresenta Km alto pode efetivar uma reação quando as 
concentrações de substrato são baixíssimas 
a) V, V, V 
b) F, F, F 
c) V, F, F 
d) V, F, V 
33 – Assinale a correta em relação às enzimas Alostéricas 
a) Apresentam curva hiperbólica 
b) A afinidade da enzima pelo substrato se altera com a variação de concentração do 
mesmo 
c) A forma R tem menor afinidade 
d) Embora bastantes numerosas, não são importantes para a regulação dos processos 
metabólicos 
34 – Assinale a incorreta em reação à inibição da atividade enzimática 
a) Há formação de complexo estável na inibição reversível 
b) Na inibição acompetitiva, o inibidor liga-se ao complexo ES 
c) Na inibição competitiva, embora liguem-se a enzima e o inibidor, nunca se formará 
um produto 
d) Na competitiva a velocidade máxima ainda pode ser atingida 
35 – Em relação aos efetores enzimáticos, assinale V ou F 
( ) – Quando o efetor não for o próprio substrato, temos um efetor homotópico 
( ) – Os efetores ligam-se de forma covalente a um sítio que não seja o catalítico 
( ) – Nos efetores homotópicos há a cooperatividade entre os sítios 
a) F, V, F 
b) F, F, F 
c) F, F, V 
d) V, V, V 
36 – Por que a Glutationa tem função anti-oxidante? 
a) Pois o N dela captura os radicais de Oxigênio reativos 
b) Pois na ponte dissulfeto libera-se água que hidrolisa a H2O2 
c) Pois a hidroxila liberada na ponte dissulfeto deixa o meio básico, o que elimina as 
espécies reativas de O2 
d) Pois na ponte dissulfeto, libera-se dois prótons e dois elétrons, necessários para 
transformar o H2O2 em H2O 
37 – Assinale a característica incorreta sobre a Queratina 
a) Compostas basicamente por folha ß-pregueada 
b) São proteínas fibrosas 
c) Tem ponte dissulfeto 
d) É uma proteína resistente 
38 – Considere as afirmações em relação à hemoglobina 
I – A hemoglobina glicosilada é de 6% em pessoas normais 
II – A carbaminoemoglobina é estabilizada no estado T 
III – O CO se liga no sítio do CO2, por isso ele é tóxico 
a) Apenas a I está correta 
b) Apenas a II está correta 
c) Apenas a III está incorreta 
d) A I e a II estão incorretas 
39 - A COX (ciclooxigenase) é responsável por transformar o ácido araquidônico em 
prostaglandinas, que são as responsáveis pelos processos de inflamação. Em relação a isso, 
marque a alternativa incorreta. 
a) O ácido araquidônico vem dos fosfolipídios 
b) As drogas anti-inflamatórias geralmente inibem o ácido araquidônico 
c) As prostaglandinas vêm do ácido araquidônico 
d) Os tromboxanos vêm das ciclo oxigenases 
40 – Marque V ou F em relação à doença de Parkinson 
( ) – Na proteína alfa-sinucleica mal formada, há troca de alanina por treonina 
( ) – Pode estar envolvido com a mutação da ubiquitina 
( ) – Os corpos de Lewy se acumulam no cerebelo 
a) F, V, F 
b) V, F, V 
c) V, V, F 
d) V, V, V 
41 – Em relação à encefalopatia espongiforme bovina, marque a correta. 
a) O cérebro das pessoas vira uma espécie de esponja 
b) Não tem relação com bovinos, embora o nome remeta a isso 
c) São os príons, que hidrolisam a bainha de mielina, os responsáveis 
d) Os príons agem principalmente no fígado, desregulando as enzimas do corpo 
42 – Quais os aminoácidos que podem absorver luz ultravioleta? 
a) Tyr, Phe e Ala 
b) Ala, Tyr e Phe 
c) Glu, Tyr e Phe 
d) Tyr, Trp e Phe 
 
 
43 – Qual o aminoácido que mais contribui para formação alfa-hélice? 
a) Glutamina 
b) Glutamato 
c) Tirosina 
d) Alanina 
44 – Quais os aminoácidos que inibem a formação alfa-hélice 
a) Prolina e Glicina 
b) Prolina e Tirosina 
c) Tirosina e Treonina 
d) Glicina e Triptofano 
45 – Quais dos aminoácidos são apenas cetogênicos? 
a) Tirosina e Triptofano 
b) Tirosina e Lisina 
c) Leucina e Lisina 
d) Leucina e Tirosina 
46 – Quais dos seguintes aminoácidos compõe as moléculas de colágeno? 
a) Glicina, Alanina, Lisina e Hidroxilisina 
b) Glicina, Alanina, Prolina e Hidroxiprolina 
c) Alanina, Aspartato, Lisina e Hidroxiprolina 
d) Aspartato, Lisina, Prolina e Hidroxilisina 
47 – Com qual proteína está relacionada a Síndrome de Ehlers-Danlos? 
a) Hemoglobina 
b) Queratina 
c) Colágeno 
d) Chaperona 
48 – Pra que serve a equação de Henderson-Hasselbach? 
a) É a curva de titulação de ácidos fracos 
b) Para mensurar o substrato necessário para atingir a velocidade máxima de uma 
reação 
c) É a quantidade de enzimas necessárias para catalisar metade do substrato em 1 
segundo 
d) É a realação entre Ka e pKa 
49 – Qual molécula é usada como referência para se considerar se um aminoácido é 
dextrógiro ou levogiro? 
a) Alanina 
b) Bifosfoglicerato 
c) Oxaloacetato 
d) Gliceraldeído 
50 – Em qual das alternativas só há aminoácidos essenciais? 
a) Leucina, Lisina e Prolina 
b) Fenilalanina, Histidina e Valina 
c) Metionina, Treonina e Aspartato 
d) Valina, Triptofano e Asparagina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RESPOSTAS 
1 – Letra C 
 
2 – Letra B 
O grupo amino é básico, então contrapõe a acidez. Em pH fisiológico ele mantém pra ele o 
H+ (protonado), para não acidificar o meio; o oposto acontece com o grupo carboxílico. 
3 – Letra D 
É o oposto, se inicia na NH2 e termina no COOH 
4 – Letra A 
Ponto isoelétrico é quando as cargas do próprio aminoácido se equivalem e deixam-no 
neutro. 
 
5 – Letra B 
A geometria não é relevante em fins práticos para o cálculo do PI. 
6 – Letra C 
Somente um centro assimétrico já proporciona a isomeria óptica. 
 
 
7 – Letra A 
Tem que conhecer a estrutura dos radicais dos aminoácidos. 
Aminoácidos Apolares (com radical hidrofóbico): Ala, Gly, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Met e 
Trp. Aminoácidos sem carga no pH fisiológico: Ser, Thr, Tyr, Cys, Gln e Asn. 
Aminoácidos negativos: Asp e Glu. Aminoácidos positivos: Lys, His eArg. 
8 – Letra D 
O carbono alfa faz ligações simples, o que permite que a molécula gire de acordo com o 
plano peptídico adjacente. 
9 – Letra D 
Funções simples de peptídeos conhecidos. 
10 – Letra C 
Apenas a III está correta, são 3,6 resíduos na alfa hélice a as ligações de H ocorrem de 
forma perpendicular e não paralela. 
11 – Letra A 
O arranjos das cadeias polipeptídicas entre si é característica da estrutura quaternária 
12 – Letra B 
Elas não alteram a conformação final, apenas aceleram o processo. 
13 – Letra C 
Na desnaturação resta apenas a estrutura primária, não rompendo as ligações peptídicas! 
14 – Letra A 
Definição básica das estruturas. 
15 – Letra B 
Importante constituinte dos tecidos (resistência), o colágeno é a que há em maior 
quantidade. 
16 – Letra D 
Lipoproteínas são compostas apenas por lipídios e proteínas 
 
17 – Letra B 
Definição de Proteína Simples e Proteína Conjugada 
 
 
18 – Letra D 
Pode incluir sim a redução do tamanho (pró-insulina em insulina); na forforilação agrega-se 
Fosfato e não glicídios; e na hidroxilação na Prolina, forma-se a hidroxi-Prolina 
19 – Letra C 
Acima de 40 graus muitas proteínas já se desnaturam (febre alta) 
20 – Letra A 
Colágeno é formado por uma estrutura de tripla-hélice 
21 – Letra B 
O Fe dela liga-se ao O2 no estado ferroso 
22 – Letra D 
A pressão dos gases faz toda a diferença, quando a pressão de O2 diminui (tecidos) 
diminui-se também a afinidade, liberando oxigênio na periferia. 
23 – Letra A 
O CO2 liga-se ao N terminal; o 2,3-bifosfoglicerato diminui a afinidade e a interação 
heme-heme é o aumento da afinidade. 
24 – Letra C 
As duas primeiras estão trocadas: Na falciforme é a Valina e na HmC é a lisina! 
25 – Letra A 
As enzimas se reconstituem no final. 
26 – Letra D 
 
27 – Letra C 
São as Ligases que funcionam com quebra de ATP 
28 – Letra B 
Apoenzima refere-se à porção proteica. 
29 – Letra B 
As enzimas alostéricas apresentam curva sigmóide; o gráfico da velocidade x concentração 
do substrato não é uma reta (está limitado ao número de enzimas). 
 
30 – Letra A 
É a sua definição 
 
31 – Letra D 
A reação passa a ser de ordem 0, pois as enzimas estão limitadas. 
32 – Letra C 
No Gráfico de Lineweaver-Burke, quando y = 0, x = -1/Km; apenas enzimas de Km baixo 
se efetivam nesses casos. 
 
33 – Letra B 
Apresentam curva sigmóidea; a forma T tem menor afinidade; são importantes reguladoras. 
34 – Letra A 
Há formação de complexo estável na inibição irreversível 
35 – Letra C 
Quando o efetor não for o próprio substrato, temos um efetor heterotópico; os efetores 
ligam-se de forma não covalente. 
36 – Letra D 
H e elétron liberados na ligação transformam a água oxigenada em água! 
 
37 – Letra A 
Sua estrutura se dá basicamente por alfa-hélice 
38 – Letra C 
O CO se liga no sítio do O2, por isso é tóxico 
39 – Letra B 
As drogas anti-inflamatórias inibem a COX, e não o ácido araquidônico 
 
40 – Letra C 
Os corpos de Lewy se acumulam na substância Negra 
 
41 - Letra A 
Tem relação com bovinos (ração contaminada); os príons atacam proteínas, e não lipídios; 
príons agem principalmente no cérebro. 
42 – Letra D 
São esses que absorvem. 
43 – Letra D 
44 – Letra A 
45 – Letra C 
 
46 – Letra B 
Os aminoácidos envolvidos são: Glicina, Alanina, Prolina e Hidroxiprolina. As cadeias alfa 
e as fibrilas das moléculas de colágeno são interligadas por ligações covalentes (unidade 
tripeptídica repetitiva): Gly – X – Y, onde X e Y são, geralmente, Pro ou 4-Hidroxiprolina. 
47 – Letra C 
Pode resultar da deficiência das enzimas que processam o colágeno ou de mutações; o 
colágeno com cadeias mutantes não é secretado e é degradado ou se acumula em grandes 
quantidades nos compartimentos intracelulares. 
 
48 – Letra A 
Abaixo está a equação de Henderson-Hasselbach 
 
49 – Letra D 
 
50 – Letra B 
 
Mneumônico: “Fiz História Indo Ler Livros Menos TonTos. Valeu?”