ED02- Estudo dirigido Enzimas

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UNIVERSIDADE DO ESTADO DE SANTA CATARINA 
CENTRO DE EDUCAÇÃO SUPERIOR DA REGIÃO SUL (CERES) 
DEPTO DE ENGENHARIA DE PESCA E CIÊNCIAS BIOLÓGICAS – LAGUNA (SC) 
Disciplina: Bioquímica (3BIOQI) 
Acadêmico(a): Nicole Stefany Santos de Oliveira 
 
Estudo Dirigido – Enzimas 
 
 
1. Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos. 
R: Enzimas são proteinas reguladoras da velocidade das reações que ocorrem no nosso 
organismo. Modificam, catalizam reações quimicas, atuando sobre substratos especificos 
e em locais especificos. Sua importância para os seres vivos é devido elas acelerarem as 
reaçoes que ajudam o metabolismo acelerar, sem elas as reaçoes seriam extremamente 
lentas. 
 
2. Comente sobre a afirmativa: “Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma 
enzima”. 
 R: Como uma proteína a enzima apresenta blocos de construção chamadas de 
aminoácidos. Algumas proteínas, como ribonucleases, quimiotripsina e tripsina, 
São constituídas apenas de aminoácidos (enzimas). Outras proteínas, além dos aminoácidos, 
possuem componentes orgânicos e inorgânicos e são chamadas de proteínas conjugadas. 
Assim “toda enzima é um a proteína, mas nem toda proteína é uma enzima”. 
 
 
3. Esquematize uma reação enzimática (de forma simplificada), exemplificando. 
R: Oxidorredutases: São enzimas catalisadoras de reações de transferência de elétrons, 
adicionando ou removendo H. Exemplo: Oxidases e Desidrogenases. 
 
 
4. Relacione energia de ativação e atuação das enzimas nos organismos vivos. 
R: A enzima possui o objetivo de direcionar a formaçao de um produto sem alterar o 
equibrio químico dele. Assim a enzima reduz a energia de ativação, acelerando o processo 
da reação. 
 
5. Conceitue sítio ativo. 
R: Sitio ativo é uma pequena regiao localizada no centro da enzima, onde ocorre uma 
reação quimica, ou seja, é ali dentro que ocorre o processo de catalização. 
 
6. Cite a classificação oficial das enzimas, explicando e exemplificando. 
 
R: Oxirredutase: Atua em regiões de oxirredução(adicionando ou removendo hidrogênio). 
 Ex: Desidrogenases Oxidases 
Transferase: Atua na transferência de grupamentos. Ex: Quinases Transaminases 
Hidrolase: Atua na reação de hidrolise (adicionando água a uma ligação, hidrolisando-a). 
Ex: Peptidades 
Liase: Atua na adição de duplas ligações. Ex: Dehidratases Descarboxilases 
Isomerase: Atua em regiões para formação de isômeros. Ex: Epimerases 
Ligases :Catalisam reções e que dois grupos químicos são unidos utilizando energia 
fornecida pelo ATP. Ex: Sintetases 
 
7. Faça um comentário sobre a especificidade enzimática e exemplifique. 
R: As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade se da 
à existência na superfície da enzima de um local chamado sítio de ligação do substrato. O 
sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos 
aminoácidos de uma determinada região da molécula (ex: chave-fechadura). 
 
 
8. O que são cofatores enzimáticos? Que tipos existem? Exemplifique. 
R: São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a 
função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da 
enzima, mas, na ausência deles, a enzima é inativa. Existem o grupo prostético (Ca2+, Mg2+,Cl 
e outros) e coenzimas (NAD, FAD, NADP+ e Co-A) 
 
9. Dê exemplos de coenzimas. 
R: NAD:Nicotinamida adenina dinucleotídeo; 
 FAD: Flavina adenina dinucleotídeo; 
NADP+: nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (oxidada); 
Co-A: Acetilcoenzima A. 
 
10. Descreva os efeitos do pH, da temperatura, da concentração da enzima e da 
concentração do substrato sobre a atividade enzimática. 
R: O pH tanto a temperatura possuem um valor ótimo para que as reações enzimáticas 
ocorram. No caso do pH, na maioria das reações, esse valor é de 7,5 sendo que se ele estiver 
superior ou inferior a esse valor as reações não ocorrerão em sua máxima eficiência. Da 
mesma forma a temperatura, no início a velocidade da reação aumenta pela agitação das 
moléculas causada pelo aumento de temperatura, contudo a temperatura ótima, varia de 
reação para reação em animais superiores onde raramente ultrapassa 50°C. A concentração 
enzimática de substrato indica a quantidade de reações que poderão ocorrer naquele meio. 
Sendo assim quanto maior a concentração de enzima s e de substrato específico maior a 
quantidade de reações enzimáticas ocorrerão. 
 
11. O que é KM (Constante de Michaelis–Menten)? Qual o seu significado bioquímico? 
R:A contaste de michaelis- Menten(KM) é o aumento da concentração do substrato que 
aumenta a velocidade, até a saturaçãos. O Km permite entender a função das enzimas 
que catalisam uma reação específica, como é o caso das isoenzimas, hexoquinase e 
glicoquinase. A primeira tem um Km pequeno para a glicose e a segunda, um Km maior 
para o mesmo substrato, o que explica suas diferentes funções.