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Aminoácidos QUESTÃO 1 – Quais as características básicas de construção dos aminoácidos, e qual a diferença existente em relação aos enantiômeros L e D no que se refere ao metabolismo pelos animais? RESPOSTA: OS aminoácidos são moléculas pequenas formadas por um grupo funcional ácido carboxílico ( -COOH ), um grupo amina ( -NH2 ) e um hidrogênio ( -H ) ligados ao átomo de carbono alfa., e também os grupos – R ( Cadeia lateral ) distintos, também estão associados ao Carbono alfa. Dessa forma, o carbono alfa encontrado nos aminoácidos é assimétrico (exceto no caso da glicina onde o grupo – R é o hidrogênio ). Portanto, um aminoácido difere do outro pelo variável R. Embora as diferenças sejam mínimas entre os aminoácidos L e D apresentem o mesmo ponto de fusão e ebulição. Os aminoácidos biológicos L – aminoácido ou enantiômeros é que há um predomínio maior nos seres vivos, as quais são termodinamicamente mais favoráveis a formação dos enantiômeros das proteínas dos animais no processo de codificação, na qual isso ocorre em decorrência da enzima Peptidil Transferase. No entanto, os D - aminoácidos correspondem apenas 1% dos L – aminoácidos nos seres vivos, ou seja, eles contêm uma proporcionalidade muito baixa., uma vez que as duas formas se comportam diferentemente em seres vivos. QUESTÃO 2 – Quais as características da classificação dos aminoácidos quanto aos aspectos nutricionais? RESPOSTA: As células precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem produzidas pelo próprio organismo. Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino. Classificação quanto ao radical. - Aminoácidos não – essenciais ou dispensáveis: são aqueles que o corpo humano pode sintetizar. São eles; glutamina, alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina. - Aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo animal. Dessa forma , são somente adquiridos pela ingestão de alimentos vegetais ou animais. São eles; fenilalanina, isoleucina, leucina, valina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina. - Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas são os aminoácidos que devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo animal. Assim , é necessário obter estes aminoácidos através da alimentação, de forma a satisfazer as necessidades metabólicas do organismo, são eles; cisteína, glicina, prolina, tirosina. Classificação quanto ao seu destino. - Destino cetogênicos é dado aos aminoácidos degradados e transformado em Acetil – Coa no clico de Krebs que dão origem aos corpos cetônicos. Exemplo; quando o paciente tem a diabete melitus. - Destino glicogênico é quando o restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose. QUESTÃO 3 – O que representa a classificação dos aminoácidos quanto ao grupo R? Quais são as classes e seus aminoácidos representantes? O estudo da composição e polaridade do grupamento R permite agrupar os aminoácidos em quatro classes distintas: a) Aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbico: são os menos solúveis, devido à ausência de grupamentos hidrofílicos no grupamento R. São eles: • Cadeia alifática hidrocarbonada: alanina, leucina, isoleucina, valina e prolina; • Anel aromático: fenilalanina e triptofano; • Tioéter: metionina. • Hidrogênio: glicina. A alanina representa o aminoácido mais solúvel deste grupo e a prolina é, na realidade, um iminoácido onde o grupamento R é um substituinte do aminogrupo. A glicina é o aminoácido mais simples em virtude de possuir como R apenas um átomo de hidrogênio (apolar), sendo também o único aminoácido que não possui carbono assimétrico. Algumas vezes é classificado como polar, pois o grupamento funcional lhe confere certa solubilidade. b) Aminoácidos com grupamento R polar não-carregado: possuem grupamentos hidrofílicos na cadeia carbonada que não se ionizam, porém conferem maior solubilidade ao aminoácido. São eles: • Hidroxila: serina, treonina e tirosina; • Grupo Amida: asparagina e glutamina; • Sulfidrila ou Tiol: cisteína; A cisteína e a tirosina tem os grupamentos R mais polares, sendo, portanto, os mais solúveis desta classe. A cisteína, freqüentemente, ocorre nas proteínas em sua forma oxidada, a cistina, na qual a sulfidrila (- SH) estão unidas formando pontes dissulfeto (S-S) que são ligações covalentes importantes na estabilização da molécula protéica. A asparagina e a glutamina são amidas do ácido aspártico e do ácido glutâmico, respectivamente. c) Aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente (básicos): Lisina, arginina e histidina; todos possuem grupamento R de 6 carbonos e a carga positiva localiza-se em um átomo de nitrogênio do R. d) Aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos): Ácido aspártico e ácido glutâmico. São citados como aspartato e glutamato em virtude de se ionizarem em pH fisiológico adquirindo carga negativa no grupamento carboxila (- COO-). QUESTÃO 4 – Qual a relação bioquímica existente entre aminoácidos, proteínas e ácidos nucleicos? A relação está na síntese proteica, ou seja, o DNA é “transcrito” pelo RNA mensageiro ( RNAm) e depois a informação é “ traduzida” pelos ribossomos ( compostos RNA ribossômico e moléculas de proteínas ) e pelo RNA transportador ( RNAt ), que transporta os aminoácidos, cuja seuqência determinará a proteína a ser formada de acordo com a necessidade da célula.
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