Streptococcus pyogenes

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Streptococcus pyogenes 
 
 
 
Taxonomia Caracteristicas 
Domínio: Bacteria 
Reino: Monera 
Filo: Firmicutes 
Classe: Bacilli 
Ordem: Lactobacillales 
Família: Streptococcaceae 
Género: Streptococcus 
 
 Genoma Histórico 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ciclo de vida 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Cocci, aerotolerante, com cerca de 0,5 - 1 
micrômetros, gram positivas, catalase 
negativo. Extracelulares, sem mobilidade e sem 
esporulação. Enquadrada no agrupamento 
Lancefield1 de antígeno A (denominada GAS). 
Streptococcus do grupo A cultivados em agar 
com sangue produzem zonas de beta hemólise 
que é a completa destruição de hemácias. É não 
frequentemente encontrada na biota da pele e é 
patogênica. 
S. pyogenes zoom 900x. From Centers for Disease Control 
and Prevention's Public Health Image Library's 
Único cromossomo, circular; 
aproximadamente 1,8 Mbp; com média 
de 38.5 ± 0.1% de GC; 1,826 ± 92 
protein-coding regions (CDSs), 5 ou 6 
rRNA operons, e de 57 a 67 genes 
codificantes de tRNA. Esse tamanho de 
genoma e quantidade de GC são comuns 
no filo Firmicutes e são baixos no 
domínio Eubacteria. Genoma 
sequenciado em 2001 da estirpe SF370. 
Algumas pessoas portam S. pyogenes na 
garganta sem problemas, apesar desta 
poder causar infecções diversas. Algumas 
mais leves como impetigo em infantes, ou 
gargantas inflamadas (faringite). Como 
infectar camadas profundas da pele e 
causar também celulite e erisipela. Ao 
afetar o compartimento fascial, pode 
causar a necrose dos tecidos moles do 
corpo e a eventual perca de membros e 
morte. As infecções estão relacionadas a 
toxinas bacterianas; febre escarlate, e febre 
puerperal. Além disso, S. pyogenes podem 
também causar doenças não pyogenicas, 
gerando complicações mediadas no 
sistema autoimune pós infecção como 
febre reumática e glomerulonefrite aguda. 
A importante descoberta da penicilina foi 
sublime para combater S. pyogenes, que é 
sensível ao mesmo; Outras infecções 
toxigênicas de S. pyogenes podem levar a 
síndrome de choque tóxico streptococcal, 
levando á morte em 7 dias 44% de quem a 
contrai (LAMAGNI et al., 2008). Quando 
o tratamento com penicilina falha, atribui-
se a outros microrganismos que em 
comensalismo produzam B-lactamase. 
Mecanismos genéticos 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estreptolisina 
O 
Uma exotoxina, uma das bases da propriedade beta-hemolítica do 
organismo, a estreptolisina O causa uma resposta imune e a detecção de 
anticorpos; A antistreptolisina O (ASO) pode ser usada clinicamente para 
confirmar a infecção recente. 
Estreptolisina 
S 
Exotoxina cardiotóxica, outro componente beta-hemolítico, não 
imunogênico e estável ao O2: Potente toxina celular que afeta muitos 
tipos de células, incluindo neutrófilos, plaquetas e organelas subcelulares. 
Superantígenos 
pirogênicos da 
exotoxina 
estreptocócica 
A e C (SpeA, 
SpeC) 
Superantígenos secretados por muitas cepas de S. pyogenes: Essa 
exotoxina pirogênica é responsável pela erupção cutânea da escarlatina e 
por muitos dos sintomas da síndrome do choque tóxico estreptocócico 
(TSLS). 
Streptokinase Ativa enzimaticamente o plasminogênio, uma enzima proteolítica, na 
plasmina, que por sua vez digere fibrina e outras proteínas 
Hialuronidase É amplamente assumido que a hialuronidase facilita a disseminação de 
bactérias através dos tecidos, quebrando o ácido hialurônico, um 
componente importante do tecido conjuntivo. Os poucos isolados capazes 
de secretar hialuronidase parecem não precisar dele para se espalhar pelos 
tecidos ou causar lesões na pele. O verdadeiro papel da hialuronidase na 
patogênese, se houver, permanece desconhecido. 
Streptodornase A maioria das cepas de S. pyogenes secretam até quatro DNases 
diferentes, às vezes chamadas de estreptodornase. As DNases protegem as 
bactérias do aprisionamento em armadilhas extracelulares de neutrófilos 
(NETs), digerindo a rede de DNA das NETs, que estão ligadas às serina 
proteases de neutrófilos que podem matar as bactérias. 
C5a peptidase A C5a peptidase cliva uma quimiotaxina de neutrófilos potente chamada 
C5a, que é produzida pelo sistema complemento. 
Protease 
estreptocócica 
de quimiocina 
O tecido afetado de pacientes com casos graves de fasceíte necrosante é 
desprovido de neutrófilos. A serina protease ScpC, liberada por S. 
pyogenes, é responsável por impedir a migração de neutrófilos para a 
infecção disseminada. ScpC degrada a quimiocina IL-8, que de outra 
forma atrairia neutrófilos para o local da infecção. 
S. pyogenes é dotada de diversos fatores de virulência eu a possibilitam unir-se 
aos tecidos hospedeiros, evitar a resposta imunológica e se difundir penetrando nas 
camadas dos tecidos. Esta possui uma capsula envoltória de ácido hilaurônico que a 
protege de fagocitose pelos neutrófilos. Na sua membrana detêm proteínas M, ácido 
lipoteicoico e proteína F que a ajudam anexar a várias células hospedeiras. A proteína 
M inibe a opsonização pelo sistema complemento por se ligar a reguladores do 
complemento. Entretanto a proteína M também é seu ponto fraco pois é o antígeno 
reconhecido pelo sistema imunológico. Esta proteína é também diferente em cada 
estirpe e portanto utilizada clinicamente para confirmar qual a cepa causadora da 
infecção. 
 
 
 
Aplicações biotecnológicas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Referências 
Foto: Streptococcus pyogenes.jpg. (1979). En.wikipedia.org. Retrieved 24 September 2019, 
from https://en.wikipedia.org/wiki/File:Streptococcus_pyogenes.jpg 
1 Lancefield grouping of clinically relevant beta-hemolytic streptococci - Microbeonline. 
(2015). Microbeonline. Retrieved 24 September 2019, from 
https://microbeonline.com/lancefield-grouping-clinically-relevant-beta-hemolytic-
streptococci/ 
²LAMAGNI, Theresa L. et al. Epidemiology of Severe Streptococcus pyogenes Disease in 
Europe [s. l.], v. 46, n. 7, p. 2359–2367, 2008. 
AMELUNG, Silva et al. The FbaB-type fibronectin-binding protein of Streptococcus 
pyogenes promotes specific invasion into endothelial cells. [s. l.], v. 13, n. May, p. 1200–
1211, 2011. 
BIOLOGY, Basic; MANIFESTATIONS, Clinical. Streptococcus pyogenes. [s. l.], 2017. 
DELTCHEVA, Elitza et al. Europe PMC Funders Group Europe PMC Funders Author 
Manuscripts CRISPR RNA maturation by trans -encoded small RNA and host factor RNase 
III. [s. l.], v. 471, n. 7340, p. 602–607, 2011. 
HEALTH, Public; LIBRARY, Image. Streptococcus pyogenes. [s. l.], p. 7–9, 2008. 
ZAKERI, Bijan et al. Peptide tag forming a rapid covalent bond to a protein , through 
engineering a bacterial adhesin. [s. l.], v. 109, n. 12, 2012. 
Valendo-se de uma adesina chamada FbaB, Zakeri et al., do departamento de 
Bioquímica da universidade de Oxford, construíram uma super cola biológica de proteínas 
muito resistente (1nN) e portanto estabilidade mecânica e termodinâmica. Separando-a em 
dois fragmentos um maior e outro menor respectivamente: Spycatcher e SpyTag. Ao unir 
os pedaços, formassem rapidamente ligações covalentes com alta eficiência e estabilidade, 
tal que detergente fervendo não separa. Possíveis usos seriam para unir enzimas em uma 
bioreação e aumentar a velocidade da reação e assim os lucros. Ou unir o aparato 
fotossintético de plantas e recriar artificialmente o processo natural em maior escala. 
Fora desvendado o sistema CRISPR/Cas através da observação dos mecanismos 
dessa bactéria, que é basicamente uma função imune bacteriana para proteger a célula de 
plasmídeos e fagos, utilizando crRNAs em conjunto com a proteína cas9 pra destruir 
DNAs invasores, apartir de 2012, através do trabalho de Jennifer Doudna da Berkeley 
University of Carlifornia e Emmanuelle Charpentier diretora do Instituto Max Planck de 
Biologia de Infecção em Berlim sendo usado para editar DNA e mais recentemente 
pesquisadores exploram a sua capacidade para editar RNA.https://microbeonline.com/lancefield-grouping-clinically-relevant-beta-hemolytic-streptococci/
https://microbeonline.com/lancefield-grouping-clinically-relevant-beta-hemolytic-streptococci/
Nytimes.com. (2019). Scientists Find Form of Crispr Gene Editing With New 
Capabilities. [online] Available at: https://www.nytimes.com/2016/06/04/science/rna-c2c2-
gene-editing-dna-crispr.html [Accessed 25 Sep. 2019]. 
 
Pancholi V, Caparon M. Streptococcus pyogenes Metabolism. 2016 Feb 10. In: Ferretti JJ, 
Stevens DL, Fischetti VA, editors. Streptococcus pyogenes : Basic Biology to Clinical 
Manifestations [Internet]. Oklahoma City (OK): University of Oklahoma Health Sciences 
Center; 2016-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK333417/ 
(AMELUNG et al., 2011; BIOLOGY; MANIFESTATIONS, 2017; DELTCHEVA et al., 
2011; HEALTH; LIBRARY, 2008; LAMAGNI et al., 2008; ZAKERI et al., 2012) 
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK333417/