TUTORIA METABOLISMO TUTORIA 3

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OBJETIVO 1 – DESCREVER A ANTOMIA DO FIGADO E DAS VIAS BILIARES
Fígado
É a víscera mais volumosa do corpo humano, com um peso aproximado de 1 500 g no adulto. Está situado na parte superior direita da cavidade abdominal, por baixo do diafragma e protegido pelas últimas costelas. De uma cor vermelha escura, consistência mole e superfície lisa estão envolto por uma fina membrana fibrosa, denominada cápsula de Glisson, e pelo peritoneu.
Embora seja um órgão compacto, podem-se distinguir no fígado diversas partes ou lóbulos. O maior é o lóbulo direito, separado do lóbulo esquerdo por uma prega do peritoneu denominada ligamento falciforme; na parte inferior, verificam-se outros dois mais pequenos: o lóbulo caudado e o lóbulo quadrado.
Pela parte inferior do fígado, através de um sulco denominado hilo hepático, penetram no órgão dois grandes vasos: a artéria hepática e a veia porta, que transporta o sangue vindo do tubo digestivo e do baço. Estes vasos ramificam-se repetidamente no interior do fígado, formando uma rede extremamente complexa de capilares sanguíneos, que entram em contacto com cada uma das células hepáticas, com as quais mantêm um abundante intercâmbio de substâncias para, finalmente, confluir e constituir as veias supra-hepáticas - estas emergem na parte superior do órgão e trazem o sangue vindo do fígado para a veia cava inferior.
Tecido hepático
O tecido hepático tem uma complexa estrutura que lhe permite desenvolver as suas variadas funções. Por um lado, é preciso que as células especializadas do órgão, os hepatócitos, estejam em contacto íntimo com as ramificações da veia porta e da artéria hepática, uma vez que é delas que obtêm as substâncias nutritivas e restantes elementos de que se encarregam de tratar; por outro lado, é necessário que estejam em contacto também com canais pelos quais possam trazer a sua secreção, a bílis.
Assim, o fígado pode subdividir-se em múltiplos e pequenos lóbulos hepáticos, por sua vez compostos por unidades funcionais denominadas ácinos hepáticos. Em cada uma destas formações existe um espaço central, denominado fissura porta, cujas paredes são formadas pelos hepatócitos e por onde passa uma ramificação da veia porta, outra da artéria hepática e um pequeno canal biliar.
As ramificações da veia porta e da artéria hepática fundem-se e constituem as sinusóides, espécie de lagos de sangue rodeados de hepatócitos, que se estendem até ao centro do pequeno lóbulo para chegarem a uma pequena veia, denominada veia centrolobular, que se vai unindo com as que vêm de outros pequenos lóbulos para formar as veias supra-hepáticas.
Entre as trabéculas de hepatócitos encontram-se delgadíssimos canalículos que recolhem a secreção biliar. Os múltiplos canalículos convergem para formar os pequenos canais biliares que, por sua vez, se vão unir entre si até constituir canais maiores por onde o fígado, no seu todo, extrai a bílis.
Vias biliares
As vias biliares são o conjunto de canais encarregues de transportar a bílis até à vesícula, onde a secreção se armazena e, depois, segue até ao intestino delgado, onde a bílis exerce a sua acção digestiva. Abrangem, portanto, uma série de canais intra-hepáticos, contidos no interior do fígado, e outra série de canais extra-hepáticos, que se encontram fora do fígado.
A sucessiva confluência dos já mencionados canalículos e dos pequenos canais biliares dá lugar à formação de dois canais biliares maiores que emergem da parte inferior do fígado: o canal hepático direito e o canal hepático esquerdo. Pouco antes da sua saída do fígado, ambos se unem e formam o canal hepático comum, com cerca de 3 cm de comprimento, que se divide em duas ramificações: o canal cístico, que chega até à vesícula biliar, e o colédoco, que chega até ao  duodeno depois de atravessar a cabeça do pâncreas.
O colédoco termina na segunda parte do duodeno, numa dilatação da parede duodenal conhecida como ampola de Vater ou papila maior, onde também termina o canal que drena as secreções do pâncreas. As fibras musculares localizadas na parede duodenal que contorna a saída do colédoco adensam-se e formam uma espécie de válvula, o esfíncter de Oddi, cuja contracção ou relaxamento regula a passagem da bílis para o interior do intestino.
Vesícula biliar
É um órgão oco de paredes musculosas, uma espécie de saco em forma de pêra, com cerca de 8 cm de comprimento e 3 cm de largura, situado por baixo da parte inferior do fígado. Tem um único orifício de entrada e saída, através do qual comunica com o canal cístico. A sua função consiste em armazenar a bílis que chega ao seu interior através do canal cístico, além de a concentrar graças à absorção de água que se produz nas numerosas microvilosidades do epitélio que forra o seu interior.
As funções do fígado
Além da produção da bílis, o  fígado desempenha outras funções importantes, entre as quais: Metabolização dos hidratos de carbono, proteínas e lípidos absorvidos no tubo digestivo, uma passagem indispensável para o aproveitamento orgânico dos nutrientes.
• Armazenamento dos hidratos de carbono (em forma de glicogénio), minerais (nomeadamente o ferro) e vitaminas.
• Depuração de inúmeros elementos transportados pelo sangue, como resíduos, hormonas, medicamentos e drogas, cuja acumulação no organismo se torna tóxica.
• Síntese de inúmeras substâncias, em especial proteínas (albumina, factores plasmáticos da coagulação, etc.) e vitaminas (complexo vitamínico B, vitamina K).
OBJETVO 2 – DEFINIR (ESTRUTURA QUIMICA) E CLASSIFICAR PROTEINAS E AMINOÁCIDOS 
· PROTEÍNAS: 
As proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula. São as macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células. As proteínas também ocorrem em grande variedade; milhares de diferentes tipos podem ser encontrados em uma única célula. Elas são os instrumentos moleculares pelos quais a informação genética é expressa. 
Subunidades monoméricas relativamente simples fornecem a chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes. As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos seres humanos, são construídas a partir do mesmo conjunto onipresente de 20 aminoácidos (AA). Como cada um desses AA tem uma cadeia lateral com propriedades químicas características, esse grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado o alfabeto no qual a linguagem da estrutura proteica é lida. 
Para gerar uma determinada proteína, os AA se ligam de modo covalente em uma sequência linear caraterística. As células produzem proteínas com propriedades e atividades complementares diferentes ligando os mesmos 20 AA em combinações e sequências muito diferentes. A partir disso, diferentes organismos podem gerar produtos tão diversos como enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, proteínas das lentes dos olhos, penas, teias de aranha, chifres de rinocerontes, proteínas do leite, antibióticos, venenos de cogumelos e uma miríade de outras substâncias com atividades biológicas distintas. Entre esses produtos de proteínas, as enzimas são as mais variadas e especializadas. Como catalisadoras de quase todas as reações celulares, as enzimas são uma das chaves para compreensão da química da vida. 
AMINOÁCIDOS: Proteínas são polímeros de AA, com cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação covalente (a união de um AA a outro perde elementos de água). As proteínas podem ser degradadas (hidrolisadas) em seus AA constituintes. 
Vinte AA diferentes são comumente encontrados em proteínas. Todos os 20 tipos de AA comuns são α -AA. Eles têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono alfa). Diferem um dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R, que variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e que influenciam a solubilidade dos AA em água. 
Foram atribuídas aos AA comuns das proteínas abreviações de três letras e símbolos de uma letra, utilizados como abreviaturas para indicar a composição e a sequência de AA polimerizadosem proteínas.
Para todos os AA comuns, exceto a glicina, o carbono alfa está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio. O átomo de carbono alfa é, portanto, um centro quiral. 
Devido ao arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do átomo de carbono alfa, os quatro grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os AA têm dois estereosiômeros possíveis, as duas formas representam uma classe de estereoisômeros denominada enantiômeros. Todas as moléculas com um centro quiral também são opticamente ativas (giram o plano da luz polarizada). 
As configurações absolutas de açúcares simples e de AA são especificadas pelo sistema D, L, se referem à configuração absoluta dos quatro substituintes em torno do carbono quiral. Quase todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente em apenas uma forma estereoisomérica, D ou L. Os resíduos de AA em moléculas proteicas são exclusivamente estereisômeros L. Os resíduos de D-aminoácidos foram encontrados apenas em alguns peptídeos, geralmente pequenos, incluindo alguns peptídeos de paredes celulares bacterianas e certos antibióticos peptídicos. 
Os grupos amino e carboxila de AA, em conjunto com os grupos ionizáveis R de alguns AA, funcionam como ácidos e bases fracos, chamados de substâncias anfotéricas e são frequentemente chamadas de anfólitos.
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS: Os polipetídeos que ocorrem biologicamente variam em tamanho de pequenos a muito grandes, constituindo em dois ou três a milhares de resíduos de aminoácidos ligados. As células geralmente contêm milhares de proteínas diferentes, cada uma com uma atividade biológica diferente. 
Duas moléculas de AA podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma ligação amida substituída, denominada ligação peptídica, a fim de produzir um dipeptídeo. Tal ligação é formada pela remoção de elementos de água (desidratação) do grupo alfa-carboxila de um AA e do grupo alfa-amino do outro. A formação da ligação peptídica é um exemplo de uma reação de condensação. 
Quando alguns AA se ligam, a estrutura é chamada de oligopeptídeo. Quando muitos AA se ligam, o produto é chamado de polipeptídeo. As proteínas podem ter milhares de resíduos de AA. Os polipetídeos têm massas moleculares abaixo de 10.000, e as proteínas têm massas moleculares mais elevadas. 
Em um peptídeo, o resíduo de AA na extremidade com um grupo alfa-amino livre é chamado de resíduo aminoterminal (N-terminal); o resíduo da outra extremidade, que tem um grupo carboxila livre, é o resíduo carboxiterminal (C-terminal). A sequência é lida do N-terminal para o C-terminal. 
Embora a hidrólise de uma ligação peptídica seja uma reação exergônica, ela só ocorre lentamente porque tem uma elevada energia de ativação. Como resultado, as ligações peptídicas em proteínas são muito estáveis, com meia-vida média de cerca de 7 anos na maioria das condições intracelulares. 
Muitas proteínas contêm apenas resíduos de AA e nenhum outro constituinte químico; elas são consideradas proteínas simples. Entretanto, algumas proteínas contêm componentes químicos permanentemente associados além dos AA; elas são chamadas de proteínas conjugadas. A parte não AA de uma proteína conjugada é chamada de grupo prostético. As proteínas conjugadas são classificadas com base na natureza química de seus grupos prostéticos. Algumas proteínas contêm mais de um grupo prostético. Normalmente o grupo prostético desempenha um papel importante na função biológica da proteína. 
A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS: Quatro níveis de estrutura proteica são comumente definidos: 
Estrutura primária: consiste em uma sequência de AA unidos por ligações peptídicas (ligações covalentes) e inclui quaisquer pontes dissulfeto. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicos para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. 
Estrutura secundária: é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína, e se refere a arranjos particularmente estáveis de resíduos de AA. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. O polipetídeo resultante pode ser disposto em unidades, como em uma hélice alfa ou folha beta. 
Estrutura terciária: descreve todos os aspectos de enovelamento tridimensional de um polipetídeo. Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo mantido por pontes de hidrogênio e dissulfeto. Esta estrutura confere atividade biológica às proteínas. 
Estrutura quaternária: subunidades reunidas, dando as proteínas estruturas tridimensionais. São guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária. A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos. Ex.: hemoglobina (4 cadeias polipetídicas). 
OBJETIVO 3 – COMPREENDER O FUNCIONAMENTO DAS PROTEINAS E DOS AA NO ORGANISMO
Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas. Muitas proteínas são enzimas que catalisam reações bioquímicas vitais para o metabolismo. As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o caso da actina e da miosinanos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular. Outras proteínas são importantes na sinalização celular, resposta imunitária e no ciclo celular. As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, que é determinada pela sua sequência genética e que geralmente provoca o seu enovelamento numa estrutura tridimensional específica que determina a sua atividade.
As proteínas são nutrientes essenciais ao crescimento e manutenção do corpo humano.[5] Com a exceção da água, as proteínas são as moléculas mais abundantes no corpo, sendo o principal componente estrutural de todas as células, particularmente dos músculos.[1][7] As proteínas são também usadas em membranas, como é o caso das glicoproteínas. Depois de serem repartidas em aminoácidos, são usadas como precursores do ácido nucleico, coenzimas, hormonas, resposta imunitária, reparação das células e outras moléculas essenciais para a vida.[7] As proteínas são ainda fundamentais para a formação de células sanguíneas.[1] Acredita-se que as proteínas aumentem o desempenho atlético.[8] Os aminoácidos são usados na produção de tecido muscular e na reparação de tecido danificado. As proteínas só são usadas como fonte de energia quando os recursos de hidratos de carbono e lípidos no corpo diminuem.
OBJETIVO 4 – ENTENDER A ABSORÇÃO DE AA E DIGESTÃO DE PROTEINAS
Tudo, é claro, começa pela boca, quando as proteínas são trituradas e enviadas para nosso estômago. E este fato faz com que se torne cada vez mais importante à necessidade de você saber mastigar bem os alimentos. Use bem os seus dentes e os mantenha sempre em dia com a higiene para que essas atividades de digestão de nutrientes como a proteína sejam feitas da melhor forma possível. E é chegando ao estômago que o processo de digestão passa a ser iniciado. E o que acontece?
Bem, o ácido clorídrico presente no estômago faz com que a proteína e a pepsina presente no alimento sejam desnaturadas. Elas se decompõem e acabam por formar proteoses, peptonas e polipeptídeos grandes. E daí as atividades continuam em outro lugar. Qual? O intestino delgado. Quando elas chegam lá, no lúmen intestinal, as enzimas do pâncreas começam a fazer a digestão da proteínaque por você foi ingerida. Junto com esse processo ocorre a digestão das endógenas. Os dipeptídeos e ostripeptídeos também são digeridos até sobrarem os aminoácidos. Os aminoácidos, para quem não sabe, são aquilo que forma a proteína. Existe um conjunto de 20 aminoácidos, que juntos, fazem com que a proteína tenha a sua existência.
Quando a conversa chega ao fígado, o que acontece? Os aminoácidos plasmáticos continuam com o seu equilíbrio e as proteínas mais importantes são sintetizadas, assim como ocorre com as enzimas, as lipoproteínas e a albumina. Toda a estrutura de carbono presente nos aminoácidos é convertida em glicose. E daí a ureia tem 95% de sua síntese realizada. É nessa fase que a absorção do que há na proteína é realizada a ponto de ser utilizável pelo corpo humano e logo as correntes sanguíneas começam a carregar os aminoácidos absorvidos e as proteínas que foram sintetizadas.
A ureia, quando nos rins, é sintetizada e o que sobra vai para onde? Adivinhem… Pela urina. O outro sistema de excreção, no intestino grosso, elimina todo o resto que não será utilizado e você terá perfeitamente um bolo fecal prontinho para ser evacuado.
Elas, quando digeridas, têm os seus aminoácidos absorvidos e todo o resto que não vai ser usado é largado nos sistemas de excreção, virando urina e fezes. E o que as torna excelente para a sua flora intestinal é a capacidade de serem facilmente digeridas.
OBJETIVO 5 – DESCREVER O PROCESSO DE SINTESE DE PROTEINAS
OBJETIVO 6 – DESCREVER A PRODUÇÃO DE ENERGIA ATRAVÉS DOS AA (AMINOGÊNICOS E CETOGÊNICOS) 
 
L-AMINOACIDO OXIDASE:
OBJETIVO 7 – DESTINO DOS AMINOACIDOS NA FORMAÇÃO DE COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO PROTEICOS
OBJETIVO 8 – DEFINIR BALANÇO ENERGÉTICO NITROGENADO
BN = Ni -(Nu + Nf + Ns) Onde: BN= balanço nitrogenado Ni = ingestão de nitrogênio (equivalente protéico) Nu = teor de nitrogênio excretado na urina Nf = teor fecal de nitrogênio Ns = perdas insensíveis de nitrogênio
OBJETIVO 9 – EXPLICAR A DEGRADAÇÃO E EXCREÇÃO DA URÉIA E CREATININA (TRANSAMINAÇÃO, DESAMINAÇÃO E CICLO DA UREIA)
· CICLO DA UREIA 
Em mamíferos, a ureia é a principal forma de eliminação dos grupos amino provenientes dos aminoácidos e perfaz cerca de 90% dos componentes nitrogenados presentes na urina. Um dos átomos de nitrogênio da ureia é fornecido por NH3 livre e o outro pelo aspartato. O carbono e o oxigênio da ureia são derivados do CO2. Em mamíferos, a síntese da ureia ocorre no fígado, liberada ao sangue de onde é transportada até os rins para excreção da urina.
Através da desaminação libera o grupo amino através da amônia.
A formação da uréia ocorre no fígado (citoplasma e mitocondria). A desaminação (ver sobre esse assunto em metabolismo de proteínas) do glutamato acontece na matriz mitocondrial para liberar amônia. 
- O grupamento amino (NH3) + CO2 + 2 ATP vão reagir formando a carbomoil fosfato. A enzima que realiza é a carbamoil fosfato sintase pois é a reação de síntese.
- O carbomoil fosfato em uma reação vai pegar uma molécula de ornitina (aminoácido) e vai formar a citruline (é um aminoácido que não constitue as nossas proteínas).
A citruline passa pela membrana mitocondrial interna e externa indo para o citoplasma. Lá, vai reagir com o aspartato (compõe a proteína) produzindo a argininasuccionato (como é uma síntese, gasta-se uma molécula de ATP).
- A argininasuccinato vai ser degradada produzindo duas moléculas, fumarato e arginina.
- A arginina será degradada formando a ornitina e uréia.
- A ornitina entra na matriz mitocondrial para formar o ciclo da uréia. Pois é reciclada para ser reutilizada.
A amônia formada no fígado é tóxica e tem que ser transformada em uréia. A uréia será eliminada pelos rins.
Destino da Cadeia Carbônica:
Removido o grupo amino do aminoácido, resta sua cadeia carbônica, na forma de alfa-cetoácido. As vinte cadeias carbônicas diferentes são oxidadas por vias próprias que, todavia, convergem para a produção de apenas alguns compostos: piruvato, Acetil-CoA ou intermerdiários do Ciclo de Krebs (oxaloacetato, alfa-cetoglutarato, succinil-CoA e fumarato). A partir deste ponto, o metabolismo da cadeia carbônica dos aminoácidos confunde-se com o das cadeias carbônicas de carboidratos ou de ácidos graxos.
O destino final dos alfa-cetoácidos, que dependerá do tecido e do estado fisiológico considerados, poderá ser: oxidação pelo Ciclo de Krebs, fornecendo energia; utilização pela gliconeogênese, para a produção de glicose, e conversão a triacilgliceróis e armazenamento.
· TRANSAMINAÇÃO
 Transaminação é uma reação caracterizada pela transferência de um grupo amina de um aminoácido para um cetoácido, para formar um novo aminoácido e um novo ácido α-cetônico. As enzimas são chamadas de transaminases ou de aminotransferases.
Os dois tipos comuns de aminotransferases são alanina aminotransferase (ALT) e aspartato aminotransferase (AST). A maioria usa piridoxil-5-fosfato (PLP), um derivado da vitamina B6(piridoxina), como uma coenzima. Elas estão principalmente dentro das células hepáticas (hepatócitos), mas também podem ser encontradas em coração e rins. Altos níveis dessas enzimas no sangue significa ruptura de alguma dessas células, por exemplo por uma hepatite ou um infarto agudo do miocárdio.
· DESAMINAÇÃO
Desaminação é o processo pelo qual o aminoácido libera o seu grupo amina na forma de amônia e se transforma em um cetoácido correspondente. Esta reação é catalisada pelas enzimas genericamente denominadas desaminases ou desidrogenases que possuem como coenzimas o NADP (derivado da vitamina B3). Este processo ocorre na mitocôndria hepática.
OBJETIVO 10 – RELACIONAR O CONSUMO DE PROTEINAS COM O GANHO DE MASSA MUSCULAR
A proteína é responsável pela construção dos nossos músculos. Durante um treino de exercícios com peso as proteínas do tecido muscular são quebradas. O corpo vai restaurá-las com as proteínas provenientes dos alimentos que comemos e é nesse processo que ganhamos massa muscular.
Quem pretende aumentar o seu ganho de massa muscular deve consumir alimentos ricos em proteínas durante todo o dia, de forma frequente. Especialistas sugerem a ingestão de algo proteico de três em três horas. Também é preciso ingerir uma quantidade adequada: cerca de 1,9 gramas de proteína para quilo de peso. Porém esse valor pode variar de pessoa para pessoa, afinal a dieta deve ser prescrita de forma individualizada.
OBJETIVO 11 – ENTENDER O FUNCIONAMENTO DOS ANABOLIZANTES E ESTEROIDES E SUAS CONSEQUENCIAS PARA A SAUDE
OBJETIVO 12 –DIFERENCIAR ANABOLIZANTE E SUPLEMENTOS
Ela explica que os suplementos alimentares são produtos elaborados com ingredientes alimentícios, podendo ser adicionados de um ou outro nutriente sintético idêntico ao presente nos alimentos, enquanto os anabolizantes (bola) ou esteróides anabólicos são derivados sintéticos da testosterona e outras substâncias medicamentosas.
- Os suplementos alimentares são produtos destinados a suplementar a dieta e que contenham ingredientes como proteínas, vitaminas, minerais, carboidratos, aminoácidos ou a mistura desses nutrientes em quantidades pré-estabelecidas. São normalmente ingeridos na forma de cápsulas, tabletes, bebida ou pó para preparo de bebida, tornando-se uma forma conveniente para a obtenção dos nutrientes necessários durante a prática de exercícios ou em competições - destaca a nutricionista.
lista os principais suplementos alimentares que podem ser encontrados atualmente no Brasil, e que podem beneficiar os esportistas:
- Protéicos
Formulados à base de proteína do soro do leite (Whey Protein), caseína e/ou Clara de Ovo em pó para preparo de shake, barras ou bebidas;
- Repositores energéticos
Produtos à base de diversos tipos de carboidratos como maltodextrina, dextrose, frutose, podendo ser adicionados de vitaminas e minerais;
- Repositores hidroeletrolíticos
Bebidas para hidratação com carboidrato, vitaminas e eletrólitos;
- BCAAs
Como popularmente são conhecidos os aminoácidos essenciais Isoleucina, Leucina e Valina;
- Hipercalóricos
Produtos completos destinados a auxiliar na oferta de caloria, energia e demais nutrientes;
- Suplementosde vitaminas e minerais, isolados ou na forma de complexos vitamínicos.