CHAPERONAS E CHAPERONINAS

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DINÂMICA CELULAR, ENOVELAMENTO DAS PROTEÍNAS, 
CHAPERONAS E CHAPERONINAS 
CHAPERONAS 
-Energia - ​Subproduto da quebra de ATP, por hidrólise. 
-​Realizar um enovelamento completo, para que a proteína saia de 
maneira correta. Não tem um estrutura (um maquinário) 
-Família de proteínas que usam energia da hidrólise de ATP para 
desenovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento, dessa vez na 
forma correta ou no lugar correto. 
- Desnaturação Protéica - quando se tem a intervenção de um agente 
físico ou químico, que pode fazer com que uma proteína que já esteja 
pronta ela perca sua função, perde a conformidade nativa e acaba 
perdendo o enovelamento. E então dependendo o que se quer fazer 
com ela, ela pode voltar para as estruturas anteriores ou para a 
estrutura primária, depende do agente físico ou químico. Essas 
proteínas são usadas para direcionar esse enovelamento da proteína 
correto e formar agregados de proteínas não enovelados. 
-A chaperona funciona como um controle de qualidade 
-Proteínas de choque térmico 
-​Atua nos Peptídeos recentes - quando acabou de sair dos ribossomos 
(molécula que tem pequenas quantidades de aa)​, porém já apresenta 
um defeito. Então a chaperona já atua. Ela pode por exemplo 
reconhecer sítios hidrofóbicos que estejam expostos - ex. a mioglobina 
que se não tiver a interação no meio aquoso não terá funcionalidade. 
Então a chaperona intervém, principalmente nesses sítios hidrofóbicos 
que estão expostos, corrige a molécula e faz o endereçamento correto. 
-As chaperonas não são responsáveis diretamente pelo enovelamento 
da proteína, mas evitam a formação de agregados de peptídeos não 
enovelados 
Família de proteínas que usam energia da hidrólisedeATP para 
desenovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento , dessa vez na 
forma correta ou no lugar correto. 
-Família de proteínas que atua em peptídeos nascentes, ainda não 
enovelados. Reconhecem sítios hidrofóbicos expostos. Podem atuar no 
endereçamento de proteínas. 
-Pode ter algumas circunstâncias que ela não consiga interagir. 
Problemas genéticos. ex. anemia falciforme 
CHAPERONINAS 
-Energia - ​Subproduto da quebra de ATP por hidrólise 
-​Depois que a proteína já está pronta, ela faz uma correção mais 
específica do que está errado. Tem uma estrutura (um maquinário) 
-Atuam em peptídeos já novelados. Não é um peptídeo recente. 
-Atuam nas proteínas prontas, já no enovelamento final. 
-Forma uma câmara de isolamento. Entra em um complexo protéico, 
tem o gasto de ATP, dentro do complexo existem sítios hidrofílicos que 
começam a corrigir as estruturas hidrofóbicas (que estão voltadas para 
fora, quando na verdade se precisa de uma estrutura hidrofóbica voltada 
para a parte interna da molécula) que estão incorretas na proteína que 
está entrando, e após corrigir o enovelamento libera a proteína que foi 
enovelada de maneira correta. 
 
 
 
PROTEASSOMO OU PROTEASSOMA 
-​Ocorre gasto de ATP 
-​Complexos proteicos, tem uma ação enzimática que é atuar no núcleo 
ou citoplasma da célula. Degradam várias proteínas 
-​Quando a proteína foi enovelada de uma maneira incorreta e não mais 
o que se fazer, ela é digerida por um proteassomo 
UBIQUITINA- ​proteína sinalizadora, se liga a proteína para dizer que 
precisa levar aquela proteína para um proteassomo. 
-Não há quebra de ligações peptídicas - Desmancha a molécula em 
pequenos fragmentos, e a partir desses pequenos fragmentos se 
começa tudo de novo (todo o enovelamento que ela precisa ter, só que 
agora de maneira correta). 
-Atua no núcleo ou citoplasma da célula 
-Complexo proteico 
-Existe no núcleo e o citoplasma da célula 
-Capaz de degradar outras proteínas 
-Reconhece principalmente proteínas sinalizadas pela ​ubiquitina (é uma 
marcadora) 
-Implica em consumo de ATP 
● Complexos multienzimáticos que digerem, através da combinação 
com a ​ubiquitina, ​as proteínas que estão prontas para serem 
eliminadas do organismo. 
● Função: remoção do excesso de proteínas que já não exercem 
mais nenhuma função dentro da célula (inúteis). 
• ​Responsável por destruir as moléculas proteicas com defeitos e 
proteínas que já foram codificadas por vírus. 
 
INTERAÇÃO DOS RADICAIS 
-São fracas 
-pode ser: 
Iônica​ - ácido + base 
Sulfeto - ​enxofre - ex. cisteína 
Hidrogênio - ​mais simples 
Hidrofóbicas