BCM resumão

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SISTEMA TAMPÃO:​ Permite a manutenção do pH ideal através de 
reações de captação ou liberação de prótons em meio aquoso. ​Um 
sistema-tampão é constituido por um ácido fraco e sua base 
conjugada. ​ Quando se adiciona H+ ao equilíbrio formado pelo ácido, 
base conjugada e prótons, o sistema-tampão reage por intermédio da 
base conjugada que se associa aos prótons em excesso, 
transformando-se em um ácido ! Dessa forma, já que os prótons 
adicionados não ficarão livres, o pH não diminui tanto. 
 
Entretanto, ao adicionar uma substância alcalina (álcali), os íons 
OH- se associam com os prótons do meio, formando água. Dessa 
forma, o pH irá aumentar, causando alcalose, e o sistema tampão reage 
por dissociação de seu ácido, fazendo com que o pH não aumente 
tanto. 
Ou seja, o sistema tampão disoccia um ácido quando se adiciona 
um álcali ou associa um próton com uma base conjugada quando se 
adiciona um ácido forte. Isso só acontece porque ácido e base 
conjugada existem concomitantemente. 
 
Fatores que influenciam o sistema tampão​: 
 - está restrita a uma faixa de pH na qual as concentrações de 
ácido e base conjugada são suficientes para compensar adições de 
álcali ou de ácido. 
- - sua concentração também é importante, pois sua eficiente é 
diretamente proporcional à sua concentração, e é máxima no pH igual 
ao pKa de seu ácido fraco. 
 
Tampões biológicos​: os principais responsáveis pela 
manutenção do pH ideal são as proteínas, o tampão bicarbonato e o 
tampão fosfato. 
- PROTEÍNAS: é devido ao grupo ionizável dos seus 
resíduos aminioácidos, que são ácidos fracos. Os 
aminoácidos que apresentam um grupo com pKa compatível 
com o pH fisiológico são a HISTADINA e a CISTEÍNA. A 
hemoglobina também é responsável pela manutenção do pH 
plasmático, juntamente com o tampão bicarbonato. 
 
- TAMPÃO BICARBONATO: o CO2 formado nos tecidos 
(produto do metabolismo celular), difunde-se para o plasma 
e interior das hemácias, que é transformado em H2CO3, que 
se dissocia em HCO3- e H+. Essa constrante de quilíbrio 
forma um sistema tampão., sendo que o CO2 equivale ao 
ácido conjugado! Ao adicionar H+ a base conjugada (HCO3- 
diminui, pq reage com o próton), mas isso não faz aumentar 
o ácido conjugado (CO2), pois a troca alveolar regula sua 
concentração. 
 
- TAMPÃO FOSFATO: 
 
 
 
 
 
Ácidos de Bronsted fortes: se dissociam totalmente quando em 
soluções diluídas (HCl, H2SO4). 
 
Ácidos de Bronsted fracos: ionizam-se pouco em solução diluída 
(íon amônio NH4+, ácido acético CH3COOH, ácido carbônico H2CO3, 
íon bicarbonato HCO3-, ácido lático, ácido fosfórico) 
 
 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS: 
As proteínas constituem o componente celular mais abundante e 
são as biomoléculas mais diversificadas por função. Desempenham 
papel estrutural (membrana e organelas celulares, citoesquetelo, matriz 
extracelular) e dinâmico (enzimas, catalisadores, transporte de 
moléculas como oxigênio, lipídios e íons, defesa do organismo como as 
imunoglobulinas, hormônios, contração muscular) etc. 
Os aminoácidos se diferenciam pela cadeia lateral (radical R 
ligado). E em pH fisiológico, os grupos amino e carboxila estão na forma 
ionizada (NH2+- e COO-). AS propriedades das cadeias laterais (grupo 
R), como afinidade pela água (POLARIDADE), são importantes para a 
conformação das proteínas. De acordo com o grupo R, são classificados 
como aminoácidos polares (hidrofílicos) ou apolares (hidrofóbicos). 
Os apolares geralmente ficam no interior da molécula proteica 
(glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, 
fenilalanina e triptofano). Os polares interagem com a água e 
geralmente estão na superfície da molécula proteica e poder ser básicos 
(carga positiva - lisina, arginina e histidina), ácidos (carga negativa - 
arpartato e glutamato) ou polar sem carga ( serina, treonina e tirosina. 
Em soluções ácidas, os grupos amino e ácido carboxílicos estão 
na forma PROTONADO NH3+ e COOH (recebem H+). Em solução 
alcalina, estão DESPROTONADOS NH2+ e COO- (perdem H+). Ja em 
solução neutra, apresentam-se como íon dipolar NH3+ e COO-. 
Ligação peptídica (ou amídica) é a ligação carbono-nitrogênio 
entre um grupo amino e carboxila de aminiác diferentes, liberando água. 
Nos seres vivos, jamais ocorre por reação direta entre aminoácidos, 
mas através de síntese proteica e uma sequência de etapas, gastanto 
muito ATP (não ocorre diretamente pq é termodinamicamente inviável). 
A dupla ligação contida na lig pep faz com que não haja rotação, 
fazendo a molécula ficar disposta em um plano rígido. Entretanto, 
alguns pontos se dobram (carbono alfa). Até 30 aminoácidos - oligopep, 
maior é polipep. Quando tem alguma função, chama-se proteina. 
Encefalina (analgesia), oxitocina (contrações uterinas e saída de 
leite), vasopressina (reabsorção de água no rim e aumento da PA), 
glucagon (aumento da prod de glicose pelo fígado no jejum), 
gramicidina (antibiótico), glutationa (proteção de grupos SH de 
proteínas, manutenção Fe2+ da hemoglobina e dissipação de H2O2). 
 
 PROTEINAS FIBROSAS: forma alongada de módulos repetitivos, 
formando grande estruturas. São CADEIAS MUITO LONGAS COM 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA REGULAR. Ex: colágeno, suas fibras são 
responsáveis por funções mecânicas e de sustentação do tecido 
conjuntivo (cartilagens, tendões, matriz óssea etc) e também a estrutura 
e elasticidade de órgãos e sistema vascular. Sua estrutura é rompida 
por aquecimento, originando uma proteína desenrolada e mais solúvel 
(gelatina). 
 
PROTEÍNAS CONJUGADAS: são proteínas que apresentam 
aminoácidos modificados e componentes não proteicos (grupos 
prostéticos, como as hemoproteinas - hemoglobina, mioglobina, 
catalase e citocromos). As glicoproteinas e lipoproteinas tambem são 
exemplos. 
 
CARGA ELÉTRICA E SOLUBILIDADE: a carga elétrica é o somatório 
das cargas do aminoácido. Existe um pH específico no qual a carga 
elétrica da molécula é nulo (ponto isoelétrico). A diminuição do pH 
resulta sempre em aumento da carga positiva (pq a molécula ganha H+ 
e fica protonada). 
 
No PI a solubilidade é menor do que em outros pH, pois as moléculas 
tem todas a mesma carga e se repelem, estabilizando a solução. 
FENOMENO SALTING IN: os íons (de sal) presentes em solução 
interagem com os grupos carregados das moléculas da proteina, 
atenunando a interação entre elas, aumentando a solubilidade. 
SALTING OUT: com excesso de sal, a solubilidade diminui. 
 
DESNATURAÇÃO PROTEINAS: consiste na perda de sua estrutura 
original. À medida que a proteina se forma, sua estrutura primaria 
dobra-se espontaneamente, originando as estruturas secundárias e 
terciarias. Assim, assume sua conformação nativa, que é mais estável, 
refletindo o equilíbrio delicado entre as interações ocorridas no interior 
da molécula proteica e o meio externo. Alterações nesse meio pode 
modificar sua estrutura a ponto de ocasionar a perda de sua função 
(desnaturação) devido ao rompimento de ligações não covalentes (as 
peptidicas são mantidas) e proteina se distende. EX: aquecimento, 
ácidos, álcalis (pH extremos efetam a ionização dos grupamentos da 
proteína, dando uma carga muito positiva ou muito negativa, 
ocasionando repulsão intramolecular e exposição do meio hidrofóbico), 
detergentes e sabões. Algumas podem se renaturar. 
 
ELETROFORESE: em um mesmo pH, proteínas diferentes 
apresentarão cargar liquidas diferentes, o que determina velocidade de 
migração diferentes se submetidas a um mesmo campo elétrico. Esse é 
o princípio da eletroforese. As proteinas migram com velocidade 
proporcional a suas cargas. As menores migram mais rapido que as 
maiores. Permite tambem dimensionar a massa das proteínas e 
identificá-las. 
 
Acidos fortes e fracos: 
1ª Dica: Fórmula molecular do ácido 
- Se tivermos um hidrácido (ácido sem oxigênio em sua fórmula): 
● Ácido forte: Apenas HCl, HBr ou HI; 
● Ácido moderado ou semiforte: Apenas HF; 
● Ácido fraco: qualquer outro hidrácido. 
- Se tivermos um oxiácido (ácidocom oxigênio em sua fórmula): 
Nesse caso, devemos realizar a subtração entre o número de oxigênios 
e o número de ​hidrogênios ionizáveis​ presentes na fórmula do ácido: 
x = O - H 
Assim, se o x tiver: 
● Resultado ≥ 2 → Ácido forte 
● Resultado = 1 → Ácido moderado ou semiforte 
OBS.: O ácido H​3​PO​3 apresenta três hidrogênios na fórmula, mas 
apenas dois são ionizáveis, por isso, o seu resultado é 1. O ácido H​3​PO​2 
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/hidrogenios-ionizaveis.htm
apresenta três hidrogênios na fórmula, mas apenas um é ionizável, por 
isso, seu resultado é 1. 
● Resultado = 0 → Ácido fraco 
● OBS.: O ácido H​2​CO​3​, mesmo tendo resultado 1, é uma exceção, 
pois é fraco. 
● 2ª Dica: ​Grau de ionização​ (α) 
● O grau de ionização indica a porcentagem da ionização do ácido 
quando dissolvido em água. Trata-se da relação estabelecida 
entre o número de moléculas ionizadas e o número de moléculas 
iniciais do ácido: 
α = ​número de moléculas ionizadas 
 número de moléculas iniciais 
Após realizar a divisão entre o número de moléculas, devemos 
multiplicar o resultado por 100 para encontrar a porcentagem de 
ionização. Com isso, se: 
● α ≥ 50 % → Ácido forte 
● 50% < α > 5% → Ácido moderado ou semiforte 
● α ≤ 5% → Ácido fraco 
3ª Dica: Constante de ionização (Ki) 
Para um ácido, temos a seguinte ​equação de ionização​ geral: 
HX + H​2​O → H​3​O​+​ + X​- 
Sua constante de ionização (Ki) é a relação entre as concentrações dos 
produtos e a concentração molar do ácido: 
Ki = ​[H​3​O​+​].[X​-​] 
 [HX] 
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/grau-ionizacao-acidos.htm
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/equacoes-ionizacao-dos-acidos.htm
OBS.: A água não entra na expressão porque, para que a ​ionização 
aconteça, ela obrigatoriamente deve estar presente, ou seja, é uma 
constante no processo. 
Analisando a expressão, podemos observar que a concentração de 
hidrônio [H​3​O​+​] está no numerador e a concentração do ácido [HX] está 
no denominador. Assim, quanto maior for a concentração do hidrônio, 
maior será o valor do Ki. 
Por meio do Ki de um ácido, podemos saber se existem muitos 
hidrônios no meio e vice-versa. Para classificar o ácido, levaremos em 
consideração a seguinte referência: 
● Ki > 10​-3​ → Ácido forte 
● Ki = 10​-3​ ou 10​-4​ → Ácido moderado ou semiforte 
● Ki ≤ 10​-5​ → Ácido fraco 
Dessa forma, o cálculo da constante de acidez considera o 
quociente entre o produto da concentração molar de sua base 
conjugada e de seu número de íons de hidrogênio, pelo de suas 
partículas não ionizadas. Deste modo, seu valor de ​Ka é 
diretamente proporcional à concentração iônica, o que indica que 
quanto maior for o valor de ​Ka para um ácido, maior será sua 
ionização​ e maior será a força desse ácido. 
Ka é a constante de ionização de um ácido.Quanto maior, mais 
forte é o ácido. 
Ácidos fortes se dissociam totalmente em água. 
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/ionizacao.htm
https://www.infoescola.com/quimica/ionizacao/
 
Ácidos fracos se dissociam parcialmente em água. 
pKa é o log inverso do Ka 
. Muito usado para cálculos com ácidos fracos. 
Quanto MAIOR o pKa, mais FRACO é o ácido. 
 
 
 
 
 
Aminoácidos e sua fórmula geral 
 
Carbono alfa: 
 
GRUPO AMINO – NH2 
 
GRUPO CARBOXILA – COOH 
 
Grupo hidrogênio – H 
 
Radical = R (cadeia lateral) 
 
Em pH fisiológico: 
 
Encontram-se na forma ionizada 
 
- NH3+ 
 
- COO- 
 
Cadeias Laterais (grupos R) 
 
Polaridade 
 
Classificação em 4 grupos: 
 
APOLARES 
 
Cadeias laterais hidrofóbicas 
 
POLARES NEUTROS 
 
ÁCIDOS 
 
BÁSICOS 
 
Cadeias laterais hidrofílicas 
 
Determinam as características dos aminoácidos e polipeptídeos 
 
O centro da bicamada lipídica é composto por cauda apolar de 
ácidos graxos. Diante disso, 
espera-se que aminoácidos apolares sejam parte de proteínas 
integrais. A leucina é apolar​; 
Um aminoácido é uma molécula orgânica que contém um grupo amina e 
um grupo carboxila. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. 
A forma mais importante dos aminoácidos, os alfa-aminoácidos, que 
formam as proteínas, tem, geralmente, como estrutura um carbono 
central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro 
grupos: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio e 
um substituinte característico de cada aminoácido. Os aminoácidos se 
unem através de ligações peptídicas, formando os peptídeos e as 
proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas 
precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da 
alimentação ou serem fabricadas pelo próprio organismo. Os 
aminoácidos são classificados, de acordo com a polaridade do grupo R, 
em duas grandes categorias: aminoácidos apolares (grupo R 
hidrofóbico) e aminoácidos polares (grupo R hidrofílico). Os 
aminoácidos apolares ("oleosos", porque são hidrofóbicos como os 
lipídeos) têm grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter 
de hidrocarboneto, que não interagem com a água. Têm geralmente 
uma localização interna na molécula de proteína, quando esta é globular 
(nas proteínas de membrana, ficam mergulhadas na bicamada lipídica). 
Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, 
metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. Os aminoácidos 
classificados como polares são os que têm, nas cadeias laterais, grupos 
com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os 
capacitam a interagir com a água. São geralmente encontrados na 
superfície da molécula protéica. Estes aminoácidos são subdivididos em 
três categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R em 
soluções neutras: aminoácidos básicos, se a carga for positiva; 
aminoácidos ácidos, se a carga for negativa; e aminoácidos polares sem 
carga, se a cadeia lateral não apresentar carga líquida. Os aminoácidos 
básicos são lisina, arginina e histidina. O valor de pK' do grupo ionizável 
presente na cadeia lateral de lisina e arginina (amino e guanidino, com 
pK’ = 10,54 e pK' = 12,48, respectivamente) mostra que, em pH neutro, 
esses grupos estão protonados. Os aminoácidos ácidos são os 
dicarboxilicos: aspartato e glutamato. O pKa de suas cadeias laterais é 
3,90 e 4,07, respectivamente, e, portanto, em pH neutro, estão 
desprotonadas (dissociadas). Os aminoácidos polares sem carga são 
serina, treonina e tirosina, com um grupo hidroxila na cadeia lateral; 
asparagina e glutamina, com um grupo amida; e cisteína, com um grupo 
sulfidrila. Todos os aminoácidos livres podem servir como tampões, 
assim como os aminoácidos que apresentam carga quando ligados às 
cadeias peptídicas. O carbono α de cada aminoácido (com exceção da 
glicina) está ligado a quatro diferentes grupos químicos e é, portanto, 
um átomo de carbono quiral ou opticamente ativo. Apenas a forma L 
dos aminoácidos é encontrada nas proteínas sintetizadas pelo corpo 
humano. Aminoácidos e doenças: FENILCETONÚRIA - Doença 
causada pela falta de uma enzima que transforma a fenilalanina - um 
aminoácido presente em todas as proteínas - em tirosina. Ocorre o 
acúmulo de fenilalanina - que poderá afetar o cérebro e levar à 
deficiência mental. O nome da doença deve-se ao fato de haver 
eliminação excessiva de fenilalanina na urina, que fica com um odor 
semelhante ao do mofo. As crianças nascem normais, mas à medida 
que recebem alimentos ricos em fenilalanina, passam a acumulá-la no 
corpo sem conseguir metabolizá-la. A frequência dessa doença é de 1 
caso em cada 10.000 recém-nascidos. 
 
intermembrana: apolar superfície membrana: polar 
 
citrulina, ornitina, creatinina, taurina (aminoácidos não proteicos) 
 
 
Estrutura primaria (cadeia formada por ligaçoes dos aminoacidos), 
Secundária (formada pela ligação do grupo N-H com o grupo C=O e 
outro,ex colágeno), Terciária (resultado da dobra da estrutura primaria 
sobre si, meadiada por pontes de enxofre, ex mioglobina), Quaternária 
(ligação de várias estruturas terciárias, ex hemoglobina) 
 
Globulares: cadeias polipep que se dobram e formam uma estrutura 
globular, geralmente SOLUVEIS em água, com funçao dinamica 
(enzimas, anticorpos, hormonios, prot transportadoras etc) 
Fibrosas: longas e com cadeias dispostas paralelamente, são 
exclusivamente animais, e encontram-se na construção de tecidos. 
POUCO SOLUVEIS em água. 
 
 
SINDROME NEFROTICA: A ​síndrome nefrótica é um distúrbio dos 
glomérulos (aglomerados de vasos sanguíneos microscópicos nos rins 
que têm pequenos poros através dos quais o sangue é filtrado) em que 
quantidades excessivas de proteína são excretadas na urina. A 
excreção de proteína excessiva tipicamente leva ao acúmulo de líquido 
no corpo (edema) e níveis baixos de albumina de proteína e altos níveis 
de gorduras no sangue. 
Proteinúria nefrótica é a perda de proteínas pela urina em um valor 
superior a 3,5 g/1,73 m2/24 h. A síndrome nefrótica acontece quando há 
proteinúria nefrótica associada a graus variáveis de hipoalbuminemia, 
edema e dislipidemia (achado não obrigatório). 
 
 
Escorbuto: falta de vitamina C (acido ascorbico), sintomas: sangraento e 
inflamacao gengival com perda de dente, inflamacao e dor nas 
articulaços, queda de cabelo, e pode evoluir para anemia devido a 
pequenas hemorragias. A falta de vit C afeta o tecido conjuntivo (que é 
muito vascularizado) e atua como suporte às paredes dos vasos 
sanguíneos, ossos, dentinas e cartilagem. 
 
 
 
 
 
 
GLUTAMATO 
 
Aminoácido presente em todas as 
proteínas animais e vegetais 
 
Dá sabor aos alimentos 
 
Muito usado pela indústria alimentícia 
 
Sal sódico do ácido glutâmico 
 
TRIPTOFANO 
 
Aminoácido precursor da vitamina 
niacina e do neurotransmissor 
serotonina 
 
Aminoácidos e sua síntese 
 
Essenciais (8) 
 
Obtidos a partir da dieta 
 
Obrigatórios na formação de proteínas 
 
Não essenciais (12) 
 
Sintetizados pelo organismo 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
União dos aminoácidos proteínas 
 
É uma ligação covalente 
 
Entre o grupo amina de um aminoácidos e o ácido carboxílico 
de outro aminoácido 
 
Formação do peptídeo 
 
Saída de uma molécula de água 
 
 
 
 
 
Peptídeos e Polipeptídeos biologicamente ativos 
 
ASPARTAME 
 
DipeptÍdeo composto pelos aminoácidos aspartato e fenilalanina 
 
INSULINA 
 
Regula o metabolismo da glicose 
 
Secretada pelo pâncreas 
 
GLUCAGON 
 
Regula o metabolismo da 
glicose 
 
Secretada pelo pâncreas 
 
Ação contrária à insulina 
 
* ADH (hormônio antidiurético) 
 
Sintetizado pelo hipotálamo e liberado 
pela hipófise 
 
Rins = aumenta a reabsorção de água 
 
Sistema vascular= vasoconstrição 
 
* OCITOCINA 
 
Sintetizado pelas células do hipotálamo e liberado 
pela hipófise 
 
Contrações uterinas, dilatação do colo, saida do 
leite materno 
 
 
DPE - DESNUTRIÇÃO PROTEICO ENERGÉTICA (OU CALÓRICA):​ é 
desencadeada por uma má nutrição, na qual são ingeridas quantidades 
insuficientes de alimentos ricos em proteínas. Pode ser causada por 
baixo nível sócio econômico, má condição ambiental levando a 
infecçoes recorrentes, baixo nível educacional, negligência, fala de 
amamentação, privação afetiva, má absorção intestinal, etc. Em 
decorrência da baixa ingestão proteica, o organismo desenvolve 
mecanismos de adaptação, como a queda da atividade física, parada de 
crescimento e alteração da imunidade. 
 A criança desnutrida está mais suscetível a infecções pelo fato de seu 
sistema imunológico estar comprometido, além de ter efeitos deletérios 
na aprendizagem e funções motoras. A DEP possui 3 classificações de 
acordo com sua intensidade: 
 
 
 
 
-MARASMO: deficiencia cronica de energia, perda de massa muscular e 
ausencia de gordura subcutânea. Membros sup e inf magros, baixa 
estatura, expressão facial envelhecida, pele enrugada e solta nas 
nádegas, diarréia, parasitoses, tuberculose, hipotermia, anemia e 
desidratação, triste e irritada. 
 
- KWASHIORKOR: deficiencia proteica associada com deficiencia de 
calorias, atraso no crescimento, perda de gordura subcutanea e 
muscular, edema, fraqueza muscular, distensão abdominal, 
hepatomegalia e dificilmente responde a estimulos. 
 
-KWASHIORKOR MARASMÁTICO: é um quadro misto com deficiencia 
calórica cronica com deficiência proteica cronica, ocorre quando 
paciente marasmatico é submetido a um estresse agudo, trauma 
cirurgico, infeccoes etc. 
 
Os processos de memoria e aprendizagem são diretamente ligados a 
nutrição da criança. Portanto, a desnutrição afeta seu desenvolvimento 
físico e mental. Crianças subnutridas menores de cinco anos 
apresentam crescimento do cérebro menos em relação às não 
desnutridas, além de uma redução do numero de sinapses por neuronio 
em áreas do córtex. Em desnutrição intra uterina (trigésima semana até 
2 anos) os danos são enormes por estar ocorrendo intensa formação do 
SNC. No desnutrido, a capacidade de processar informaçoes de varios 
sistemas sensoriais, como a visao e audição, é diminuida, tornando as 
crianças mais lentas e ocasionando déficit de memoria. A diminuição do 
peso e do tamanho do cérebro é por conta da diminuição do número de 
células da glia e a consequente redução da mielinização (ocorrendo 
diminuição na condução dos estímulos e prejudicando a resposta 
motora). 
 
ATIVIDADE FÍSICA: provoca melhor ventilação pulmonar, ativa a 
circulação e permite maior aporte de sangue aos tecidos e estimula 
emocionalmente. Dessa forma, crianças com dieta insuficiente devem 
praticar exercícios físicos moderados, pois o mesmo oferece melhor 
aproveitamento dos nutrientes da dieta, aumentando até o crescimento 
e ganho de massa magra. O organismo libera endorfina, podendo 
proporcionar a criança com DEP uma melhora do seu estado apático e 
de tristeza, podendo também proporcionar benefícios psicolígicos e 
melhorando sua auto estima. 
 
Ou seja, uma das principais consequencias da desnutrição grave é o 
crescimento diminuido do cerebro (diminuiçao das celulas da glia), o 
que acarreta diminuicao do numero de sinapses, conexoes neurais e 
dos prolongamentos dos neuronios, o que consequentemente afetara os 
processos de aquisicao da memoria e prejuizos na conducao dos 
estimulos nervosos para a realizacao da resposta motora. 
 
 
Os ​erros inatos do metabolismo​ (EIM) são distúrbios de natureza 
genética que geralmente correspondem a um defeito enzimático capaz 
de acarretar a interrupção de uma via metabólica. Ocasionam, portanto, 
alguma falha de síntese, degradação, armazenamento ou transporte de 
moléculas no organismo. 
É decorrente de um defeito na enzima FENILALANINA HIDROXILASE 
(PAH), sintetizada pelo fígado, que converte fenilalanina em tirosina 
(importante para producao de neurotransmissores). É uma mutação 
missense (troca de codons) no gene localizado em 12q23.2. 
FENILCETONÚRIA​: é uma doença genética e metabólica com bom 
prognóstico se detectado e tratado precocemente. É detectada pelo 
teste do pézinho e o tratamento é dieta restritiva. 
É decorrente de um defeito na enzima FENILALANINA 
HIDROXILASE (PAH), sintetizada pelo fígado, que converte fenilalanina 
em tirosina (importante para producao de neurotransmissores). É uma 
mutação missense (troca de codons) no gene localizado em 12q23.2. 
Ocorre acúmulo de fenilalanina no SNC e deficiência de tirosina. 
Os sintomas são dificuldade de aprendizagem, déficit de atenção, 
disturbios comportamentais, hiperatividade, traço autista, cheiro de mofo 
na urina, hipopigmentação da pele e cabelo, eczemas, microcefalia, 
retardo de desenvolvimento e crescimento, crises convulsivas e 
acentuada deficiência intelectual. O excesso de fenilalanina é convertido 
em ácido fenilpiruvico, fenilactico e fenilacetico que dão odor de mofo na 
urina. Também ocorrem nivel eleado de ansiedade, depressao e 
estresse. 
Tratamento: uso da formula metabolica livre de fenilalanina e rico 
em aminoacidosessenciais e dieta restritiva (carne e embutidos e 
industrializados com fenilalanina e aspartame). 
 
ALBINISMO:​ Redução ou inibição da produção de melanina no 
organismo. A melanina é produzida nos melanócitos a partir da quebra 
do amonioacido tirosina por meio da enzima tirosinase. 
Pode ser ocular (olhos), cutânea (pele) ou óculo cutanea (os dois). 
É autossomica (nao ligada ao sexo) e recessiva (precisa do gene em 
duplicidade para se manifestar). A causa pode ser tanto a ausencia da 
enzima tirosinase, quanto a ausencia de melanina. 
Sintomas: pele que varia em diferentes tons de acordo com a 
quantidade de melanina, cabelo também, cor dos olhos (de azul muito 
claro ao castanho), estrabismo, miopia, hipermiopia, fotofobia, 
astigmatismo, visão turva e até cegueira. A deficiencia visual é uma 
caracteristica recorrente em todos os tipos de albinismo, e esse prejuizo 
é causado pelo desenvolvimento irregular das vidas do nervo optico do 
olho para o cerebro e do desenvolvimento anormal da retina. 
Tratamento: Não tem cura. Paliativo e qualidade de vida: 
atendimento oftalmológico, acompanhamento de sinais na pele, exames 
específicos periodicamente, procedimentos cirurgicos para corrigir e 
reduzir sintomas, avaliação anual da pele e indícios de lesões que 
possam levar a um cancer de pele. 
 
 
 
PARKINSON​: 
Causas: doença degenerativa e progressiva que atinge os 
neuronios dopaminérgicos, resultando em um déficit de dopamina no 
corpo estriado, substancia negra e nas regiçoes profundas do cérebro. 
Esse deficit afeta a capacidade do organismo de controlar os 
movimentos normais. 
Sintomas: tremor, rigidez muscular, movimentos lentros, amnésia, 
demencia ou dificuldade de pensar e compreender, instabilidade 
postural, sonolencia, incontinencia urinária, dificuldade de engolir, falta 
de equilíbrio, tontura e dificuldade na fala. 
Tratamento: medicamentos dopaminérgicos (levodopa), inibidor de 
decarboxilase (carbidopa), agonista de dopamina (bromocriptina), 
anticolinérgicos (biperideno), antiglutamatérgicos (emantadina), 
canabidiol e marcapasso. 
 O processo de degeneração de neurônios dopaminérgicos 
nigroestriatais leva a uma redução da produção da dopamina estriatal e, 
consequentemente, a alterações motoras. Este modelo prediz que, 
aumentando-se a estimulação dopaminérgica ou r​eduzindo-se a 
estimulação colinérgica ou glutamatérgica, os sintomas melhoram. 
Em resumo, o tratamento da DP deve visar à redução da 
progressão da doença (neuroproteção) e o controle dos sintomas 
(tratamento sintomático) 
 
HOMOCISTINÚRIA​: erro genético na CBS (CISTATIONINA BETA 
SINTASE) que catalisa a conversão de homocisteina em cistationina, 
que então vira cisteína. ​Há acúmulo de homocisteina e metionina. 
aminoacidos da dieta > metionina > homocisteina (CBS) 
>cistationina > cisteina 
Sintomas: afeta especialmente quatro sistema do corpo (olhos, 
cérebro, ossos e sistema vascular), luxação do cristalino, glaucoma e 
miopia severa, atrasos no desenvolvimento, sintomas psiquiátricos, 
altos índices de homocisteína no sangue que corroboram pra 
coagulação sanguinea, trombose venosa, AVC, doença coronariana, 
convulçoes, anemia megaloblastica. 
Tratamento: dieta restritiva e doses altas de vitamina B6 e B12 
(otimizar a atividade de enzimas que participam da metabolizacao da 
metionina) associada a acido folico. 
 
LIPOPROTEINAS​: são partículas formadas por uma capa hidrofílica 
constituida por fosfolipidios, colesterol livre e proteinas 
(apolipoproteinas), junto com um grupo hidrofóbico (TAG e colesterol 
esterificado). 
O transporte de lipidios na corrente sanguinea é feito pelas 
lipoproteinas (apolipoproteinas)! Existem as VLDL (muita baixa 
densidade), LDL (baixa densidade), IDL (densidade intermediaria) e as 
HDL (alta densidade). 
Metabolismo lipoproteinas: a principal via que os lipidios entram na 
corrente sanguinea é atraves dos quilomícrons (particulas formadas no 
intestino, onde a apo B48 que é uma proteina, se liga aos lipidios, 
formando uma LIPOPROTEINA). Na fase pós enteral, as QM sao 
despejadas nos vasos linfáticos, passam no ducto torácico e entram na 
circulaçao sistemica. 
Os sais biliares emulsificam as gorduras da dieta no intestino 
delgado, formando micelas mistas. Logo após, as lipases intestinais 
degradam os TAG, gerando acidos graxos e glicerol. Os acidos graxos e 
outros produtos sao absorvidos pela mucosa intestinal e convertidos e 
TAG de novo. Depois, os TAG são incorporados com colesterol e 
apolipoproteinas, formando QUILOMICRONS que é o APO C 2, fazendo 
assim o transporte de lipidios na corrente sanguinea (atraves da 
proteina APO), levando até o sistema linfático e para os tecidos. O 
APOC2 ativa a lipase lipoproteica nos capilares e converte os TAG em 
acidos graxos e glicerol. Os acidos graxos entram na celula e são 
oxidados como combustiveis ou esterificados novamente para 
armazenamento. 
* apolipoproteinas: proteinas de ligação à lipídios no sangue, que 
faz transporte de TAGS, fosfolipidios, colesterol e esteres de colesterol 
entre orgaos. 
Os sais biliares cobrem os lipidios, formando emulsoes, onde um 
lado é apolar (formado por lipidios) e o outro é polar formado por sais 
biliares. As micelas são pequenos discos com sais biliares, fosfolipidios, 
acidos graxo, colesterol e mono e diacilglicerois. As LIPASES e 
COLIPASE digerem os TAG. ​O glicerol resultante torna-se um 
substrato da glicólise. A beta oxidação corta dus unidades de 
carbono acil de todos os ácidos graxos, e a unidade acil torna-se 
acetil CoA e pode ser usada no ciclo do ácido cítrico. 
 
As porções proteicas das lipoproteinas sao reconhecidas por 
receptores nas superfícies celulares​. Os quilomicrons que contem a 
APO C 2 deslocam-se da mucosa intestinal para o sist linfatico e 
entao entram no sangue, que os carrega para os musculos e tecido 
adiposo. 
Lipidio da dieta > emulsificação por sais biliares e degradacao por 
lipases no intestino > AC GRAXOS e GLICEROL > reesterificacao e 
formaçao da quilomicra> sist linfatico > sangue[ 
- Apos a quebra de gorduras, as celulas do epitelio intestinal 
unem diversos complexos de gordura, como colesterol, 
lipoproteinas e até lipidios em quilomicrons. 
- O tecido adiposo faz reesterificacao para estocagem, e os 
acidos graxos da corrente sanguinea é usado por outras 
celulas para produção de energia (vira acetil CoA). 
- Estrutura de uma lipoproteina: porções polares na superfície, 
composto principalmente de TAG e colesterol, 
apolipoproteinas, fosfolipidios. Colesterol esterificado no 
nucleo e colestero nao esterificado na superficie. No nucleo, 
tem muito TAG e colesterol esterificado. 
 
QUILOMICRONS: na circulaçao recebem APO C2 e APO E 
da HDL, na superfície interna das células endoteliais dos 
capilares ativa a enzima LIPOPROTEINA LIPASE que 
degrada o TAG e AG e GLICEROL. Os que sobram, vao pro 
figado. Os que nao sobram, viram energia. 
LIPOPROTEINA LIPASE: sao produzidas por celulas 
adiposas, musculares (cardiaca) e glandula mamaria 
durante a lactacao. São ligadas à proteoglicans das 
membranas basais das celulas endoteliais que revestem a 
parede dos capilares. São estimulados pela insulina! 
 
As celulas da mucosa intestinal secretam quilimicra 
ricas em TAG! A APO C 2 e a APO E são transferidas do 
HDL para as quilomicras. A lipase lipoproteica é ativada pela 
APO C 2 e degrada os TAG nos quilomicras nos capilares 
sanguineos. A APO C 2 é devolvida para o HDL. As 
quilomicras que sobram se ligam ao APO E e são ligadas ao 
figado, onde é endocitada e vira reserva energética. 
 
HDL: sintetizado no figago e celulas da parede 
intestinal. São constituidos por fosfolipidios, colesterol e 
APO A1, APO C2 e APO E. Sua função é fornecer 
apoproteinas aos quilomicrons, e tambem converte 
colesterol em ester de colesterol, permitindo sua captação 
pela LDL e subsequente encaminhamento para o figado. No 
plasma, a HDL associa-se à enzima LCAT, que é ativada 
porAPO A1! 
 
LCAT: é sintetizada pelo fígado e secretada no 
plasma, faz a esterificação do colesterol e fosfolipidios 
quando são captados pela HDL. Transfere um ácido graxo 
para o colesterol! 
APOPROTEINA A, localizada no HDL, sua função é 
ativar a LCAT! 
APOPROTEINA APOC2, que se associa nos 
quilomicrons, sua função é ativar a lipase lipoproteica! 
 LIPOPROTEINA APOE, se associa aos quilimicrons, 
sua função é fazer a retirada de VLDL e remanescentes de 
quilomicrons 
 
ARTEROSCLEROSE: é um deposito irregular de 
material gorduroso (ateromas ou placas ateroscleroticas) 
que se desenvolvem nas paredes das artérias de médio e 
grande porte, levando a um fluxo sanguineo reduzido ou 
bloqueado. Essa obstrução geralmente causa ataques 
cardíacos e AVC, e é muitas vezes associado a hipertensão 
arterial, tabagismo, diabetes e niveis elevados e colesterol 
no sangue. 
 
Formação das placas: começa quando a parede da 
aréria é lesionada e cria sinais quimicos que fazem com que 
certos leucocitos (monocitos e células T) se adiram na 
parece aórtica. Nessa região, elas sao transformadas em 
celulas espumosas que coletam colesterol e outros matriais 
gordurosos, que desencadeiam o crescimento de cellas do 
musculo liso na parede da arteria. Essas celulas espumosas 
com gordura vão se acumulando, formando depositos 
irregulares (ateromas, tambem chamado de placas) com 
uma cobertura fibrosa. COm o passar do tempo, há acumulo 
de calcio nas placas, e elas podem se espalhar por todas as 
arterias medias e grandes. 
DISLIPIDEMIA: é a elevação do colesterol ou TAG no 
plasma, o uma baixa concentracao de HDL que contribui 
para o desenvolvimento de aterosclerose. O diagnostico é 
feito pela medida de concentracao total de colesterol, tag e 
lipoproteinas individuais. O tratamento envolve dieta 
adequada, atividade fisica e droas hipolipemiantes. 
 
 
Aneuploidias​ são alterações cromossômicas 
numéricas que se caracterizam pelo aumento ou diminuição 
de um tipo de cromossomo. ​As aneuploidias acontecem 
por causa de processos de não disjunção. 
 
→ Classificação das aneuploidias 
As principais aneuploidias são: 
● Nulissomias (2n-2): Indivíduo não apresenta nenhum 
cromossomo de determinado par. 
● Monossomias (2n-1): Indivíduo apresenta apenas um 
cromossomo de um determinado par. 
● Trissomia (2n+1): Indivíduo apresenta um cromossomo a 
mais que o normal em um determinado par, ou seja, 
apresenta três cromossomos de um mesmo tipo. 
Não disjunção meiotica: uma das céluas acaba recebendo 
dois cromossomos homólogos que não se separaram, acarretando 
gametas com excesso ou falta de cromossomo (dependendo de 
qual fizer parte da fecundação). 
 
SINDROME DE DOWN: É uma trissomia da banda cromossômica 
21q22 do par 21. O​ prognóstico provavelmente depende da proporção 
de células com trissomia 21 em cada diferente tecido, incluindo o 
cérebro. 
Fisiopatologa: afeta múltiplos sistemas e provoca defeitos 
estruturais e funcionais. A maioria tem déficit cognitivo, retardo motor, 
linguagem grosseira, altura reduzida, maior disposição ara obesidade, 
cardiopatia congênitas, defeito septo ventricular e canal atrioventricular, 
doença celíaca, tireoidopatias, diabetes, anomalias osseas na cervical 
(causa instabilidade atlanto occipital), problemas oculares (catarata 
congênita, glaucoma, estrabismo e erros de refração), perda de audição 
e otites. Apresentam também envelhecimento acelerado, expectativa 
média de 55 anos (cardiopatias, predisposição para infecções e 
leucemia mielogênica aguda), maior risco para Alzheimer 
Sinais e sintomas: neonatos mais calmos e raramente choram, 
hipotonia muscular, perfil facial ahatado (principalmente ponte nasal), 
Occipicio achatado, microcefalia, pescoço curto com pele redundante na 
nuca, olhos inclinados para cima com pregas do epicanto no canto 
interno, mancha de Brushfield, boca geralmente aberta e com lingua 
saliente e enrugada, orelhas pequenas e arredondadas, atraso no 
desenvolvimento fisico (estatura baixa). Mãos e dedos curtos. 
Desenvolvimento: atraso no desenolvimento mental e fisico, baixa 
estatura, baixo QI (em média 50), comportamento sugestivo de TDAH 
quando criança e incidência de comportamento autista, depressão em 
adultos. 
Diagnóstico: amostra de vilo cariônico ou liq amniotico pré natal 
com análise do cariótico ou análise cromossomica, além do exame de 
cariótico neonatal se a analise pré natal não for feita. A ultrassonografia 
pré natal tambem pode revelar diagnostico com base em caracteristicas 
fisicas (maior translucencia nucal), alem da triagem sérica materna dos 
niveis anormais apos o primeiro trimeste de PROTEINA A e beta HCG. 
. 
Condições médicas concomitantes 
Certas triagens de rotina específicas para a idade ajudam a identificar 
condições associadas à síndrome de Down (ver as diretrizes de 2011 da 
American Academy of Pediatrics ​Health Supervision for Children with 
Down Syndrome​): 
● Ecocardiografia: no pré-natal ou nascimento 
● Triagem da tireoide (níveis do hormônio estimulante da tireoide 
[TSH]): no nascimento, 6 meses, 12 meses e então anualmente 
● Avaliação da audição: no nascimento, então a cada seis meses 
até o restabelecimento da audição normal (aproximadamente aos 
4 anos de idade), então anualmente 
● Avaliação oftalmológica: aos seis meses, depois anualmente até 
os 5 anos; então a cada 2 anos até os 13 anos e cada 3 anos até 
os 21 anos de idade (ou mais frequentemente como indicado) 
● Crescimento: peso, altura e circunferência da cabela plotadas em 
cada consulta utilizando as curvas de crescimento da síndrome de 
Down 
● Avaliação a procura de apneia obstrutiva do sono realizada aos 4 
anos de idade 
 
EDWARDS: trimossomia no par 18 (nao disjuncao meiotica), a 
maioria acaba indo a óbito durante a vida embrionaria, e a sobrevida é 
de 15 dias em média. 
Fisiopatologia: deficiencia mental, hipotonia neonatal seguida de 
hipertonia, choro fraco, resposta diminuida ao som, dificuldade de 
sucção, retardo no desenvolvimento psicomotor muito comum, 
crescimento e peso baixos, CRANIO DISMORFICO com fontanela 
ampla, microcefalia, nariz e bocas pequenos, face triangular, orelha de 
fauno, fenda labial e palatina. Pescoço curto, excesso de pelos, hernia 
enguinal ou umbilical, tórax largo, pé torto e calcanhar proeminente, 
hipertrofia de clitoris, micropenis, má formação de órgãos internos. 
Prognostico: maioria vem a óbito na vida embrionária, o restante 
não chega a 1 ano de vida e geralmente morre nas primeiras semanas. 
 
http://pediatrics.aappublications.org/content/early/2011/07/21/peds.2011-1605.full.pdf
http://pediatrics.aappublications.org/content/early/2011/07/21/peds.2011-1605.full.pdf
 
 
PATAU: trissomia do cromossomo 13, causa multiplas 
malformações visíveis e graves, sobrevida de 3 dias em média, ma 
formação grave do SNC, defeitos cardiacos congenitos, defeitos 
urogenitais, rins policisticos, fenda labial e no ceu da boca, defeito na 
formalçao dos olhos e até ausencia 
 
PRÍONS: são proteínas normalmente encontradas nas células e 
que não possuem genoma. São altamente resistentes a formol, calor e 
nucleases! NÃO É VIRUS! São moléculas proteicas com propriedades 
infecciosas. Se distinguem de virus e bacterias por não possuirem carga 
genética. Existe um gene quenominado prinp que é responsavel pela 
sua sintese em sua forma normal (PrPc, que é saudavel e protege os 
neuronios). Porem, uma mutação nesse gene gera o PrPc que se 
transforma em príon, que é infectante e é capaz de alterar a forma de 
outras proteínas saudáveis que passam a adquirir também o 
comportamento priônico. São resistentes a enzimas, calor, radiação, 
formol e ourtas substancias. Tambem nao existe mecanismo 
imunologico que possa neutralizar essa particula infectante. Por ser de 
origem do sistema nervoso, atinge diretamente os neuronios. A infeccao 
por tal molecula pode ocorrer por consumo de carne animal infectada, 
aplicação de hormonios,instrumentos cirurgicos contaminados ou por 
mutação casual. As doenças causadas por prion nao tem cura e sao 
classificadas como ENCEFALOPATIAS ESPONGIFORMES, pois o 
cerebro fica com aspecto esponjoso. A mais conhecida é a EEB 
encefalopatia espongiforme bovina, doença da vaca louca, que provoca 
degeneração neuronal de bovinos que passam a apresentar 
comportamentos anormais e morrem. 
● Kuru – doença de evolução rápida, que, entre outros danos, 
provoca perda da coordenação muscular (ataxia) e tremores. Os 
indivíduios infectatados podem morrer em até 1 ano após o 
surgimento da doença. 
● Síndrome de Gerstmann-Straussler-Scheinker – síndrome 
hereditária rara, de evolução lenta e progressiva, cujos sintomas 
são ataxia, perda da coordenação motora, degeneração do ​cerebelo 
https://www.infoescola.com/doencas/febre-de-kuru/
https://www.infoescola.com/anatomia-humana/cerebelo/
e dificuldade de locomoção. Os portadores da doença começam a 
desenvolver os sintomas entre os 35 e 60 anos de idade; estima-se 
que a sobrevida desses indivíduos seja de 5 anos, contados após o 
aparecimento dos sintomas. 
● Insônia Familiar Fatal – trata-se de um distúrbio do sono 
hereditário, caracterizado principalmente pela incapacidade de 
dormir. Os sintomas aparecem, em geral, a partir dos 40 anos de 
idade, sendo eles, falta de atenção, perda da coordenação motora, 
taquicardia, sudorese, entre outros. Tais sintomas evoluem 
rapidamente para turvação da consciência, demência e morte. 
● Síndrome de Alpers – doença congênita progressiva, cujos sintomas 
podem surgir ainda no primeiro dia de vida da criança. O 
desenvolvimento lento, ataques apopléticos frequentes, perda das 
capacidades muscular e intelectual e dureza dos membros são 
alguns dos sintomas da doença. 
A alfa helice é uma estrutura secundaria de 
proteinas e é estavel graças às pontes de hidrogenio com o grupo NH e 
CO do aminoacido vizinho. Estão em proteinas dextrorsas 
 
 
 
 
https://www.infoescola.com/doencas/insonia-familiar-fatal/
https://www.infoescola.com/doencas/sindrome-de-alpers/
 
Benefícios da ingestão de aminoácidos: fortalecimento de cabelo, 
pele e unha, regeneração dos tecidos, manutenção de funções 
corpóreas básicas, alívio de estresse, crescimento e desenvolvimento 
tecidual. 
● Aminoácidos apolares​: o grupo “R” é uma cadeia lateral apolar, 
ou seja, são hidrofóbicos. É o caso da alanina, leucina, valina, 
cisteína, glicina, prolina, isoleucina, metionanina, triptofano e 
fenilalanina. 
● Aminoácidos polares neutros​: o grupo “R” é uma cadeia lateral 
polar sem carga elétrica, ou seja, neutra. São hidrofílicos e 
geralmente contêm hidroxilias, sulfidrilas e aminas. São os: Glicina, 
Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina e Glutamina. 
● Aminoácidos polares ácidos​: São hidrofílicos e o grupo “R” é 
uma cadeia lateral com carga negativa, normalmente possuem 
grupo carboxila, além daquela da estrutura geral. É o ácido 
glutâmico e ácido aspártico. 
● Aminoácidos polares básicos​: São hidrofílicos e o grupo “R” é 
uma cadeia lateral básica, carregada positivamente, possuem grupo 
amino. São eles: Histidina, lisina e arginina. 
Qual tipo de ligação ocorre entre eles e que dará origem aos 
peptídeos? 
Ligação covalente – ligação peptídica planar entre o grupo carboxi do 
aminoácido 
Como os aminoácidos são classificados de acordo com sua cadeia 
lateral? 
Apolares (Ligações Hidrofóbicas). 
Polares sem carga (Ponte de Hidrogênio, Ponte de Dissulfeto). 
Polares positivos e Polares negativos (Lig. Iônica)​. 
 
Funções de alguns     
aminoácidos 
● Leucina, isoleucina e valina: Conhecidos como BCAA, estão 
envolvidos na reparação muscular, aumento de proteínas e durante 
atividades físicas ajudam na produção de energia. 
● Arginina: melhora a memória, ajuda na resistência física, aumenta 
o desempenho em atividades físicas. É utilizada como suplemento 
para treinos musculares. 
● Alanina: Envolvida no metabolismo para obtenção de energia. 
● Treonina: Está envolvido na síntese de ​colágeno​ e ​elastina​. 
● Metionina: Está envolvida na resposta imunológica do nosso corpo, 
sua falta pode ocasionar a queda de cabelo. 
● Triptofano: Utilizado na produção de outros aminoácidos, alguns 
pesquisadores afirmam que bons níveis de ​serotonina associado 
https://www.infoescola.com/histologia/colageno/
https://www.infoescola.com/bioquimica/elastina/
https://www.infoescola.com/neurologia/serotonina/
com bons níveis do triptofano garantem um nível estável de ânimo 
em uma pessoa, contribuindo contra a ​depressão​. 
 
Rabdomiolose: é uma sindrome que destroi o musculo esquelético 
e causa vazamento do conteudo muscular (com mioglobinas) e quando 
grave pode ocasionar insuficiencia renal aguda. ​ É um resultado da 
morte das fibras musculares, que liberam seu conteúdo para a corrente 
sanguínea. Esse processo pode afetar principalmente os rins, que não 
conseguem remover os resíduos concentrados na urina. O músculo 
esquelético é o músculo que movimenta o esqueleto e as articulações. É 
esse o músculo afetado pela rabdomiólise. Quando as fibras musculares 
morrem, a mioglobina (componente das proteínas celulares presentes no 
músculo) é liberada na corrente sanguínea.A rabdomiólise é sempre 
iniciada por uma lesão muscular. Essa lesão pode ser causada por meios 
físicos ou químicos. Quando o músculo está danificado, libera no sangue 
uma substância chamada mioglobina, que é uma proteína relacionada à 
hemoglobina. A hemoglobina transporta o oxigênio no sangue. Já a 
mioglobina armazena oxigênio nos músculos. 
Quando a mioglobina é liberada após lesão do músculo, é filtrada para 
fora do corpo pelos rins, que podem ficar sobrecarregados uma vez que a 
proteína é muito tóxica. Esse processo pode causar uma ​insuficiência 
renal​ aguda. 
Muitas coisas podem desencadear rabdomiólise. Tudo o que danifica os 
músculos podem causar esta condição. 
Medicamentos e toxinas 
Uma causa importante de rabdomiólise é o alto consumo de estatinas 
(medicamento usado para redução do colesterol) como atorvastatina, 
rosuvastatina e pravastatina. A síndrome também pode ser causada pela 
exposição a outros fármacos, certas toxinas e níveis elevados de álcool. 
Tratamento de Rabdomiólise 
Recuperação de fluido 
https://www.infoescola.com/psicologia/depressao/
https://www.minhavida.com.br/temas/insufici%C3%AAncia%20renal
https://www.minhavida.com.br/temas/insufici%C3%AAncia%20renal
É importante para o paciente com rabdomiólise fazer a reposição de 
fluidos, de forma a conseguir se regenerar mais rapidamente. Uma 
solução salina poderá ser ministrada por via intravenosa. Esse fluido deve 
conter bicarbonato, o que ajuda a combater o ácido no sangue devido à 
lesão muscular. Bicarbonato também ajuda a eliminar a mioglobina dos 
rins. 
Hemoglobina: formada por 4 cadeias globinicas (2 alfa e 2 beta) 
associadas com 4 grupos heme (anel contendo no centro um atomo de 
ferro 
 
Responsável pelo transporte de oxigênio e gás carbônico. CO2 + 
H2O H2CO3 H+ + HCO3- 
 
 
 
– Hemoglobina oxigenada ou oxihemoglobina 
 – Hemoglobina desoxigenada ou desoxihemoglobina 
 – Hemoglobina reduzida ou protonada: Hb H+ 
– Carbaminohemoglobina : HbCO2 
– Carboxihemoglobina: HbCO - processo patológico 
 
hemoglobina fetal: presente no recem nascido em grande 
quantidade, sendo gradualmente substituida pela HbA ate os 6 meses de 
idade. GRANDE afinidade por O2 
 
• A liberação do O2 para os tecidos: – Ocorre por diferença de 
pressão parcial de O2 (baixa nos tecidos) com liberação de O2 , alteração 
da conformação do Fe2+, afastamento dascadeias beta da globina e 
entrada de 2,3 DPG na bolsa central produzindo desoxihemoglobina 
 
Captação de O2 nos pulmões: – Ocorre por diferença de pressão 
parcial de O2 (maior nos pulmões), ligação do O2 com o Fe2+, alteração 
da conformação do Fe2+ , aproximação das cadeias beta e liberação de 
2,3 DPG produzindo oxihemoglobina 
 
HEMOGLOBINAS VARIANTES 
 
Alterações na cadeia beta: 
– Hb C: • substituição do ácido glutâmico pela lisina na posição 6 
 – Hb S: • substituição do ácido glutâmico pela valina na posição 6 
– Hb D: • substituição do ácido glutâmico pela glutamina na posição 
121 
 – Hb E: • substituição do ácido glutâmico pela lisina na posição 26 
 
Degradação da hemoglobina • Após 120 dias a hemácia é retirada 
da circulação pelos macrófagos SMF. • A porção globínica é 
metabolizada e os aminoácidos são reaproveitados. • O heme é 
clivado, convertido a pigmentos biliares e excretado por via urinária 
e fecal. • O ferro é reutilizado 
 
Metabolização do heme • Através da ação enzimática da 
glicoruniltransferase, a bilirrubina é transferida ao ácido glicurônico 
presente no fígado dando origem a bilirrubina direta, que irá formar 
a bile , substância importante no processo de emulsão dos lipídeos 
da dieta. • Eliminação pelas fezes e urina 
 
 
 
A solução-tampão é geralmente uma mistura de um ácido fraco com 
o sal desse ácido, ou uma base fraca com o sal dessa base. Essa 
solução tem por finalidade evitar que ocorram variações muito 
grandes no pH ou no pOH de uma solução. 
 
A seguir temos alguns exemplos de soluções-tampão: 
 
Alguns exemplos de soluções-tampão 
 
 
 
 
O sangue humano é um sistema-tampão ligeiramente 
básico, ou seja, é um líquido tamponado: seu pH 
permanece constante entre 7,35 e 7,45. Um dos 
tampões mais interessantes e importantes no sangue 
é formado pelo ácido carbônico (H​2​CO​3​) e pelo sal 
desse ácido, o bicarbonato de sódio (NaHCO​3​). 
 
Assim, existem as seguintes espécies nessa 
solução-tampão: 
H​2​CO​3​: presente em grande quantidade, pois, sendo um 
ácido fraco, sofre pouca ionização; 
H​+​: proveniente da ionização do H​2​CO​3​; 
HCO​3​
-​
: também presente em alta quantidade, proveniente 
da ionização do H​2​CO​3​ e da dissociação do sal (NaHCO​3​); 
Na​+​: proveniente da ionização do NaHCO​3​; 
Se a essa solução for adicionada uma pequena 
concentração de ácido, irá ocorrer sua ionização, gerando 
cátions H​+​, que irão reagir com os ânions HCO​3​
-
presentes 
no meio, originando ácido carbônico não ionizado. Não 
ocorre a variação do pH. 
Já se uma base for adicionada, serão gerados ânions OH​-​. 
Esses íons se combinam com os cátions H​+​, provenientes 
da ionização do H​2​CO​3​. Assim, os ânions OH​
-
são 
neutralizados, mantendo o pH do meio. 
Além dessa solução-tampão citada, há também outras 
duas presentes no sangue, que são: H​2​PO​4​/HPO​4​
2-
e 
algumas proteínas. Se não houvesse essas 
soluções-tampão no sangue, a faixa de pH poderia sofrer 
sérios desvios. Se o pH do sangue subir, sendo superior a 
7,8, denomina-se alcalose. Já se o pH cair demais, abaixo 
de 6,8, será um estado de acidose. Ambas são condições 
perigosas, que podem levar à morte. 
 
Tampão É a associação de um ácido fraco dissociado 
com o seu respectivo sal. São capazes de captar ou 
ceder H+ minimizando as alterações de sua 
concentração. 
 pH = pka + Log [BASE]/[ÁCIDO] 
 
Tampões orgânicos 
1- Tampões extracelulares bicarbonato / ácido 
carbônico (HCO3 / H2CO3 ) fosfato (HPO4 / H2PO4 ) 
proteínas plasmáticas 
2- Tampões intracelulares proteínas fosfato orgânico e 
inorgânico hemoglobina (hemácias) 
3- Ossos carbonato ósseo corresponde a 40% da 
capacidade tamponante do organismo 
 
Sistema tampão bicarbonato/ácido carbônico 
 
 O organismo produz enorme quantidade de CO2 por 
dia. No sangue o CO2 combina-se com a água 
formando ácido carbônico (reação catalisada nas 
hemácias pela anidrase carbônica) O organismo 
produz normalmente no metabolismo celular, 
principalmente na mitocôndria, grande quantidade de 
H+ . Sua elevação no sangue é minimizada 
(tamponada) pois a maioria do H+ combina-se com a 
hemoglobina (a hemoglobina não transporta o CO2 , 
somente O2 e H+ 
O gás carbônico é transportado no sangue venoso 
como bicarbonato, a hemácea transporta o 
hidrogênio, não ocorrendo alteração do pH sanguíneo. 
O processo é revertido no alvéolo. O oxigênio desloca 
o hidrogênio da hemoglobina. Este liga-se ao 
bicarbonato, que vem do sangue para o eritrócito em 
troca com o cloro. O hidrogênio combina-se com o 
bicarbonato, formando gás carbônico (trocado com o 
ar expirado) e água 
 
 
pH sanguíneo 
É determinado pela relação entre o bicarbonato e o 
ácido carbônico. Existe um equilíbrio entre a pressão de 
CO2 gasoso no alvéolo, a pressão parcial de CO2 dissolvido 
no sangue (pCO2 ) e a concentração de ácido carbônico e o 
HCO3 - [H+ ] = 24 pCO2 /[HCO3 - ] 
 
 
 
Acidose metabólica É caracterizada pela diminuição do 
pH e do bicarbonato. Consequente à adição de H+ ou à 
perda de HCO3 - O processo de início é tamponado pelos 
tampões do FEC (bicarbonato/ácido carbônico). Os 
tampões do FIC ajudam no processo (proteínas e fosfato). 
Existe troca de K+ por H+ para prevenir um excesso de 
H+ no FEC, o que pode resultar em hipercalemia mesmo 
com a depleção orgânica de K+ (perda gastrointestinal ou 
renal). 
amponamento do pH sanguíneo O acúmulo de ácidos 
leva ao acúmulo de H+ e de seu aníon correspondente (A- 
). O ácido combina-se com o bicarbonato de sódio gerando 
um sal inerte de sódio mais um ácido carbônico, que se 
dissocia em água e CO2. Desta forma, os ácidos são 
“apagados” do organismo pelo consumo de bicarbonato. 
 
http://www.fcav.unesp.br/Home/departamentos/clinic
acv/AULUSCAVALIERICARCIOFI/desequilibrio-acido-basico.
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Mioglobina: prot globular, estoca O2 nos musculos. 
Diferente da hemoglobina, a MIOGLOBINA nao tem 
ligaçoes cooperativas com o oxigenio (quando a afinidade 
aumenta conforme for ligando O2), pois a MIOGLOBINA SÓ 
É FORMADA POR UMA UNIDADE. Estrutura de 8 helices alfa 
 
Mioglobina versus Hemoglobina 
- São similares na Estrutura Primária, Secundária e 
Terciária 
- Ligam O2 de maneira muito similar 
- Em condições similares aos tecidos, a Hemoglobina 
está 7% saturada com O2 enquanto que a Mioglobina 
apenas 90% saturada 
- Hemoglobina liga O2 de maneira cooperativa e é 
uma proteína alostérica 
- Ambas são importantes proteínas-modelo de estudo 
Bioquímico 
 
 
 
Grupo Prostético 
= Heme A ligação O2 pelas globinas depende do 
grupo Heme Grupo Heme Protoporfirina + Fe2+ = 
responsável pela cor vermelha do sangue 
 
 
 
 
http://www.fcav.unesp.br/Home/departamentos/clinicacv/AULUSCAVALIERICARCIOFI/desequilibrio-acido-basico.pdf
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Proteína Oligomérica: 
proteína constituída por mais 
de uma subunidade de 
caracter diferentes 
 
Hetero-oligomérica: 
constituída por subunidades 
diferentes. 
Ex: α1β1α2β2. 
 
Homo-oligomérica: 
constituída somente por um 
tipo de subunidade. 
 
Grau de protonação dos aminoácidos: 
Dependente do pH do meio. 
 
Se a H2O é capaz de dissociar-se em OH- e H+ 
, 
podemos dizer que toda solução aquosa possui um 
determinado valor de pH. 
 
Quais as soluções aquosas que podemos 
encontrar em nosso organismo? 
 
Citosol, Líquido Intersticial, Sangue (plasma). 
 
 
 
Tampão aberto: controlado pela respiração e função 
renal 
(Gasometria). 
 
Tampão Protéico: Citosol, Líq. Intersticial, sangue. 
 
As proteínas e os aminoácidosatuam como bases e 
ácidos fracos, pois são capazes de protonar-se e 
desprotonar-se, ou seja, tiram e repõem H+ para o 
meio; 
meio; 
 
O tamponamento é realizado principalmente por 
proteínas 
ricas em His (Ex: Hemoglobina). 
 
 
 
mioglobina: total proteina (hemo tem grupo prostetico 
com ferro), tem grupo heme (assim como homo tb), 8 alfa 
helices, estrutura terciaria (hemo é quartenaria), armazena 
O2 (hemo transporta), 
 
 
HEMOGLOBINA GLICADA 
 
O que é hemoglobina glicada? 
A hemoglobina glicosilada ou glicada (HbA1c) é a 
fração da hemoglobina que se liga à glicose que ela 
incorpora a partir do sangue. 
Assim, quanto mais altas as taxas de glicose livre 
no sangue, maiores os valores da hemoglobina 
glicosilada. 
 
O nível da hemoglobina glicosilada reflete o nível 
médio de glicose no sangue durante os últimos três 
meses 
 
 
 
CARBOIDRATOS 
 
Reserva de energia (amido, glicose e glicogenio), estrutural 
(celulose, quitina, poli ssacarideos acidos em tecidos conjuntivos, d ribose 
e 2desoxi d ribose nos acidos nucleicos), auxiliar de adesao celular 
São poli hidroxialdeidos (com aldoses) ou poli hidroxicetonas (com 
cetoses), são sóligos, cristalinos, incolores e soluveis em água! 
A numeração começa na carbonila (C=O) ou seja, no grupo aldeido 
ou cetona.