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Aminoácido e peptídeos
Princípios de bioquímica do Lehninger, capítulo 3, 
itens 3.1 e 3.2
Importância das proteínas
• Proteínas medeiam praticamente todos os 
processos que ocorrem em uma célula, 
exibindo um número infinito de funções
• Proteínas são a expressão final do código 
genético
Aminoácidos
• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos (aa) 
na extrutura primária das proteínas
• Os aa são ligados através de ligações covalentes
• Esses aa podem ser arranjados em sequências 
diferentes e gerando proteínas de tamanhos 
diferentes, o que fornece grande diversidade às 
proteínas
As proteínas formadas a partir desses 
20 aa podem ter uma diversidade de 
funções 
• aa diferem uns dos outros por sua cadeia lateral (R)
• Todos têm um grupo carboxil, um grupo amino ligados ao 
carbono α (Cα)
• O Cα dos aa estão ligados a 4 grupos diferentes (exceto pela 
glicina cujo R=H), constituindo-se em centros quirais
Os aa podem se apresentar como dois esteoisômeros
•Análises por difração de raio X podem determinar se um aa 
encontra-se na configuração L ou D
•Estereoisômeros L e D são como a mão direita e a mão esquerda: 
são semelhantes, mas não podem ser sobrepostas
• Os aa presentes na estrutura de proteínas são todos estereoisômeros L
• D-aa só foram encontrados em poucos peptídeos pequenos presentes 
na parede celular bacteriana e em certos antibióticos peptídicos
Mas porque será que a natureza selecionou 
apenas o estereoisômero L???
Mas porque será que a natureza selecionou 
apenas o estereoisômero L???
R: Porque para se formar estruturas estáveis e 
repetitivas, é preciso que essa ocorra a partir
de um tipo único de estereoisômero de aa
Porque enzimas são estereoespecíficas, 
diferenciando um estereoisômero do outro
Os aa podem ser classificados de acordo 
com as características do seu grupo R
Também são apolares, porém a tirosina pode formar ligação de H
Pontes dissulfeto têm função importante na estrutura de muitas 
proteínas uma vez que essas formam interações covalentes entre 
partes de um mesmo polipeptídeo ou entre polipeptídeos diferentes
• A histidina é o único aa que tem um grupo R 
ionizável com pKa próximo ao pH neutro, assim a 
histidina pode se encontrar positivamente ionizada 
ou sem carga no pH 7,0. 
• Devido a essa característica, os resíduos de 
histidina facilitam muitas reações catalisadas por 
enzimas por servirem como doadores/aceptores de 
prótons
Além desses 20 aa, proteínas podem conter 
resíduos de aa que foram modificados após 
terem sido incorporados à sequência da 
proteína
• Hidroxiprolina e hidrolisina podem ser encontrados no colágeno
• Metillisina está presente em miosina
• γ-carboximglutamato é econtrado na protrombina e em outros 
proteínas que se ligam a cálcio
• Desmosina é encontrada na elastina
• Selenocisteína é introduzida durante a síntese proteica e 
modificado posteriormente (o enxofre é substituído por selenium)
• É derivada da serina
Aminoácidos podem ainda ser 
alterados por fosforilação, 
metilação, acetilação, adenilação, 
ADP-ribosilação, etc.
Foram identificados mais de 300 aa adicionais
Por exemplo, a ornitina e citrulina são intermediários na 
síntese da arninina e no ciclo da uréias
Aminoácidos podem agir 
como ácidos e bases fracas:
As formas não ionizadas não 
ocorrem em quantidades 
apreciáveis em solução 
aquosa, onde predominam as 
formas ionizadas.
Um aa com cadeia lateral não ionizável é um ácido 
diprótico
Conclusão: o pKa de qualquer grupo funcional pode ser altamente afetado por seu 
ambiente químico. Esse fenômeno é muitas vezes explorado pelo sítio ativo de 
enzimas para promover mecanismos de reação que dependem de valores de pKa 
alterados de resíduos que são doadores/aceptores de prótons
O ponto isoelétrico:
No pH 1,0, a glicina se moveria 
para o eletrodo positivo ou negativo 
se submetida a um campo elétrico?
E no caso do pH 5, 97 ? ? ? ?
• Aminoácidos que apresentam grupo R não ionizável, terão comportamento similar a 
glicina em uma curva de titulação.
• O pKa da carboxila varia de 1,8 a 2,4 e o pKa do grupo amina varia de 8,8 a 11,0, 
dependendo da influência do grupo R
• Já aa que apresentam grupos R ionizáveis possuem curvas de titulação mais 
complexas: 3 processos de ionização distintos
PI=3,22
PI=7,59
Ligação peptídica: é bastante estável no ambiente celular (meia 
vida de 7 anos)
Peptídeos são cadeias de aa
Pentapeptídeo
Oligopeptídeos .... Polipeptídeos (até 10 mil aa) ... Proteínas ...
Ligação Peptídica
Tetrapeptídeo
pKa1
pKa2
pKa3
pKa4
As características ácido-base de 
peptídeos são exploradas para sua 
separação
O pKa dos resíduos de aa podem ser alterados 
enormemente quando em uma cadeia polipeptídica 
por causa da perda de carga dos grupos carboxila e 
amina e pela presença de grupos R de outros 
resíduos de aa na cadeia do peptídeo
Peptídeos biologicamente ativos
Outros exemplos: hormônios, como ocitocina, e substâncias 
nocivas, como a amanitina
O número de aa de uma 
proteína pode ser determinado 
dividindo-se a massa molecular 
da proteína por 110
Ribonuclease
Ativa Inativa
( + O2 )