Aminoácidos

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Aminoácidos 
ESTRUTURA E CLASSIFICAÇÃO 
 
PROTEÍNAS 
 
É um tipo de substância formada a partir 
de um conjunto de aminoácidos ligados 
entre si (ligações peptídicas). No total 20 
aminoácidos formam todas as proteínas. 
 
Moléculas diversificadas quanto à forma e 
função: 
 
Funções estruturais – forma e 
movimento, componentes do 
citoesqueleto e da estrutura de 
sustentação como o colágeno. 
Funções dinâmicas – transporte de 
gases e moléculas, enzimas catalisam 
milhares de reações químicas, fazem o 
transporte de moléculas (O2 pela 
hemoglobina). 
Função de defesa – imunoglobulinas e o 
interfon, combate a infecções bacterianas 
e virais. 
Ação hormonal – regulação metabólica, 
insulina, mecanismos de contração 
muscular. 
Atividade dos genes – proteínas 
reguladoras que se ligam ao DNA. 
Defesa orgânica – anticorpos e citocinas. 
Comunicação celular - receptores e 
canais. 
Catalítico - enzimas. 
 
Sequência, quantidade e tipos de 
aminoácidos determinam a forma e a 
função da proteína. 
 
Proteínas animais = carne vermelha, 
frango, ovo, peixe, leite e derivados 
Proteínas vegetais = soja, grãos, tofu, 
brócolis 
 
DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS NA INFÂNCIA: 
 
Subnutrição, desnutrição, baixa ingestão 
de proteínas, crescimento de processo 
cognitivos, sistema imunológico, 
memória, tem falhas severas. 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 
- Diferem entre si pela cadeia lateral ®. 
Essenciais fazem parte de um grupo de 
moléculas orgânicas que o corpo não é 
capaz de produzir naturalmente. Eles são 
obtidos por meio dos alimentos ou da 
suplementação e são fundamentais para a 
formação das proteínas. 
 
 
Defesa do organismo, na comunicação 
celular, no transporte de substância, na 
movimentação e contração de certas 
estruturas, e como catalisadores de 
reações químicas (enzimas). 
 
 
 
Há uma possibilidade de 20 aminoácidos, 
inúmeras proteínas. Em pH fisiológico: 
grupos amina forma ionizada –NH3+ -
COO 
 
Apolares = hidrofóbicos, não troca carga 
com o meio (a cadeia lateral R) 
Polares = sem carga, carga negativa ou 
positiva, troca cargas com o meio. 
 
 
Radical ‘’R’’ ou cadeia lateral 
Essa parte é que define as propiedades de 
cada aminoácido de acordo com suas 
carcateristicas de estrutura, tamanho, 
carga elétrica, solubilidade. A cadeia 
lateral “R” da a carga para o aminoácido. 
FUNÇÕES DO AMINOÁCIDO 
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São importantes para a coformação das 
proteínas. 
 
Amina (-NH2) positivo + 
Carboxila ( - COOH) negativo – 
Carbono quiral/alfa ou central = 
Assimétrico, faz 4 ligações diferentes. 
Toda molécula que tem carbono quiral 
tem isomeria óptica, resultando em duas 
moléculas com conformação espacial 
diferente. 
 
 
Dois estereoisômeros possíveis. 
Sistema D-L, proteínas são formadas por 
L-aminoácidos. 
D-aminoácidos somente em certos 
antibióticos em peptídeos componentes 
da parede de algumas bactérias. 
Aminoácidos são anfoteras - atuam como 
ácido ou base. 
 
 
 
AMINOÁCIDOS APOLARES 
 
- Grupo R hidrofóbico 
- Não troca cargas com o meio. 
- Grupo R com caráter de hidrocarboneto, 
que não interagem com a água, por isso, 
frequentemente, se localizam no interior 
da molécula proteíca. 
Ala – Val – Leu – Lle: tendem a se agrupar 
no interior de proteínas estabilizando a 
estrutura proteíca por meio de interações 
hidrfóbicas. 
Met – grupo tioéter ligeiramenre apolar. 
Pro – cadeia alifática (aberta) 
característica. 
Cadeia lateral = grupo R: amina + 
carboxila – (+1 -1 = 0), grupos com cargas 
elétrica líquida ou residuais, que 
capacitam interagir com a água. 
Geralmente encontrados na superfície da 
molécula. 
 
 
AMINOÁCIDOS AROMÁTICA 
 
Cadeias laterais relativamente apolares 
(hifdrofóbicos = aversão à água). 
Polar: troca cargas com o meio. 
Aromática: cadeia carbônica fechada e 
com benzeno (anel). 
 
FORMA CRISTALINA DOS AMINOÁCIDOS 
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AMINOÁCIDOS POLARES SEM 
CARGAS 
 
Mais polares, mais solúveis em H2O 
(hidrofílicos), grupo hidroxila (cadeia 
lateral) / amida . 
Cys - grupo sulfidrila pode gerar ligação 
(ponte) dissulfeto. Não carregada, sem 
carga (veja isso na parte rosinha, no grupo 
R). 
- Cadeia lateral não apresenta carga 
líquida. 
 
 
AMINOÁCIDOS POLARES COM 
CARGA POSITIVA 
 
 
BÁSICOS 
 
 
- Carga positiva 
Lis – grupo amino primário em cadeia 
alifática (cadeia carbonica aberta). 
Arg – grupo guanidínio. 
His – grupo imidazol aromático. 
 
Em Ph neutro, eeses grupos estão 
protonados e com carga positiva. 
 
 
Observar no 20 grupo amino a carga positiva 
(polar). 
Se apresentar um 20 grupo amino tem carga +, e 
sempre observar a cadeia lateral R. 
 
 
ÁCIDOS 
 
- Carga negativa 
Segundo grupo carboxila. 
 
 
 
 
 
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Ligação dissulfeto 
 
O sistema Cisteína possui um grupamento 
TIOL (- SH) em sua cadeia lateral. Dois 
resíduos de cisteína podem interagir 
originando uma ligação –S-S- 
característica da molécula de cisteína 
(/dipeptídeo da cisteína) 
 
 
 
Aminoácidos são anfótero, reagem tanto 
com bases como com ácidos. Podem se 
comportar como ácido ou como base 
dependendo do meio. 
Apresentam estrutura molecular, em 
grupo amina (-NH2) e um grupo ácido 
carboxílico (COOH) 
 
 
Não 
essenciais 
Essenciais Condicionalmente 
essenciais 
Prolina Triptofano Histidína 
Glicina Fenilalanina Cisteína 
Alanina Metionina Serina 
Ácido 
glutamico 
Treonina Tirosina 
Ácido 
aspártico 
Lisina Arginina 
Glutamina Valina 
Asparagina Leucina 
 Isoleucina 
 
Aminoácidos não essenciais 
Produzidos através do processo de 
transaminação, a partir dos aminoácidos 
essenciais. 
 
Aminoácidos essenciais 
Adquiridos através da dieta, não 
sintetizamos. Se ocorrer falha na 
alimentação, podem surgir disturbios no 
metabolismo. 
 
1- Ingestão de aminoácidos 
essenciais através das proteínas 
(dieta proteica). 
2- Digestão pelo estômago/intestino 
delgado (hidrólise enzimática) 
liberando aminoácidos essenciais. 
3- Caem na corrente sanguínea e vão 
para as células. 
4- Uma parte dos aminoácidos vai 
para o fígado e faz a 
transaminação. 
5- Degradação de aminoácidos 
ocorre em 24h. 
 
Transaminação = enzimas 
transaminases. É uma reação de 
formação dos aminoácidos não essenciais 
a partir dos essenciais. Onde um 
aminoácido a essencial ‘transfere’seu 
grupo amina para o cetoácido. 
Desaminação = enzimas desaminases. 
Ciclo da ureia = amônia – ureia – urina. 
 
Formas iônicas predominantes dos 
aminoácidos em solução em PH 
fisiológico (7,2 – 7,4). 
 
- Ácido qualquer um que doe prótons e 
bases qualquer um que receba prótons 
- Ácido doa (desprotonado / sem próton), 
capacidade de voltar a ser base 
- Ácido fraco (equilíbrio) forma uma base 
conjugada (quando possui capacidade de 
receber prótons) 
- O pKa de um grupo ionizável é o valor de 
PH em que 50% das moléculas estão na 
forma protonada (ácido) e 50% estão na 
forma desprotonada (base conjugada). 
Identificam a constante de ácidez do 
ácido. Ele passa uma informação mais 
específica. (pKa= - logKa) 
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- O valor de pKa é um método usado para 
indicar a força de um ácido. Um valor de 
pKa mais baixo indica um ácido mais forte, 
o valor mais baixo indica que o ácido se 
dissocia mais completamente na água. 
 
Quanto maior o Ka mais forte é o ácido (menor 
o pKa). Quanto menor o Ka mais fraco é o ácido 
(maior o pKa). 
 
- Um mesmo grupo pode apresentar 
valores diferentes de Pka, dependendo da 
região da proteína que se encontra. 
- Ácidos e base de bronsted-lowry, ácidos, 
substâncias doadoras de prótons (H+), 
bases, substâncias aceptoras 
(recebedoras) de prótons (H+) 
 
 
Ionização do aminoácido 
 
Para o aminoácido ser ionizado: 
- pKa dos grupos ionizáveis do 
aminoácido 
- PH do meio 
- tipo de aminoácido 
- carga do aminoácido 
 
Dependendo doPh do meio, os 
aminoácidos podem existir nas formas 
seguintes: 
 
 
 
 
 
A carga elétrica total da molécula de um 
aminoácido resulta da soma algébrica das cargas 
apresentadas pelos seus grupos ionizáveis, as 
quais, por sua vez, dependem dos valores de seus 
pKa e do pH do meio. 
 
Técnica utilizada para separar os 
aminoácidos de acordo com carga. 
 
Ex: quais aminoácidos que compõem a 
proteína? 
- Colocar um meio de pH para estimular o 
processo de separação dos aminoácidos. 
 
GRUPO AMINA (todos) + GRUPO CARBOXILA 
(todos) + CARBONO QUIRAL (todos) + GRUPO R 
(diferentes tipos). 
 
Quais são os grupos ionizáveis dos 
aminoácidos? 
 
Aminoácidos são passíveis de se ionizar: 
a alteração no pH fisiológico (pH do meio) 
propicia a ionização/carga do aminoácido 
para reagir como TAMPÃO 
 - Grupo amina: NH2, NH3+ (forma iônica) 
- Grupo carboxila: COOH, COO- (forma 
iônica) 
 
Recapitulando, pH fisiológico(neutro) -pH do 
corpo: 7,2 a 7,4 pode influenciar nas estruturas que 
carregam os aminoácidos, e essa alternância de 
pH estimula o aminoácido a reagir no Sistema 
Tampão. 
 
 
 
ELETROFORESE 
BRONSTED-LOWRY 
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Ácido qualquer um que doe prótons e 
bases qualquer um que receba prótons. 
Ácido doa (desprotonado/ sem próton). 
Ácido fraco quando joga os prótons para o 
meio, ele forma no meio a capacidade de 
atuar como base conjugada (quando 
possui capacidade de receber prótons). 
 
KA de um ácido (constante de 
acidez/dissociação - força do ácido): 
mede a tendência que o ácido tem de 
liberar os prótons 
 
- ácido forte: tendência de liberar todos os 
prótons 
- ácido fraco: libera parcialmente 
 
pKa: -log Ka 
 
 pKa ligação direta com Ka, indicando a 
mesma coisa que o Ka, indica a força do 
ácido (1° momento) + indica o valor do pH 
quanto está 50% protonada (c/prótons) e 
50%desprotonada (2°momento) 
 
pKa indicará: grupos ionizáveis + qual pH 
do meio, interfere na ionização do 
aminoácido. 
 
- NH2 (desprotonado), NH3+ (protonado/ 
recebe o H+ do g. carboxila). 
 – COOH (protonado), COO- 
(desprotonado/ doa H + para o g. amina). 
 
 
 
 
 
Logo, ácido pH protonado (ácido), pH 
desprotonado (base conjugada). PH 
ácido (acidose) ou básico (alcalose) terá 
alteração do pH do meio, sendo (+) 
protonado ou (-) desprotonado. 
PH neutro (H+ e OH- em 
equilíbrio/homeostase): com 50% 
protonado e 50%desprotonado. Tampões 
biológicos ou fármacos ajudam a fazer 
esta regulação, pois ex: o pH sanguíneo e 
o pH estomacal possuem valores 
diferentes. 
 
Constante de acidez 
↑Ka ↓pKa↓pH 
↓Ka ↑pKa↑pH 
 
PH do meio 
↓pH = ↑H +↓ácido forte (ACIDOSE) ↑pH 
=↓H +↑ácido fraco (ALCALOSE↑OH - ) 
 
RESUMO 
↑Ka ↓pKa↓pH = ↑H +↓ácido forte ↓Ka 
↑pKa↑pH =↓H + ↑ácido fraco 
 
ex: HCL: Ka=10.000.000 => pKa: -log Ka 
=> pKa=-7(ácido forte) 
ex2: Ácido acético: Ka=0,000176 => pKa: 
-log Ka =>pKa = 4,8(fraco) 
 
 
Aminoácidos atuam 
como tampão 
 
- Na estrutura química dele deve ter 
grupamento que seja capaz de ionizar 
(receber e doar prótons). 
- Grupo amina e grupo carboxila + cadeia 
lateral (apenas algumas cadeias laterais 
podem se ionizar). 
 
Proteínas < peptídeos < aminoácidos <- a partir de 
ligações peptídicas (maioria) 
 
- Resíduos de aminoácidos que atuam 
como tampão, pois quando estiverem 
ligados não atuam como tampão 
- Logo, as cadeias laterais dos 
aminoácidos podem atuar ionizando. 
- Dependendo do pH os aminoácidos 
estão protonados ou desprotonados. 
 
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AMINOÁCIDO 
 
Possui um grupo amino (NH3) e um 
carboxílico (COOH), C∝= quiral, grupo R 
(cadeia lateral). 
 
Glicina possui 2H; não tem um carbono quiral. 
 
CADEIAS LATERAIS 
 
Ex: polar e apolar (aromático), hidrofílico e 
hidrofóbico. 
 - polar positivo, polar negativo, polar 
neutro. 
- carga positiva e negativa fazem ligação 
iônica. 
- manter estrutura e função da proteína.	 
 
Aminoácidos adicionados na proteína, sua 
sequência é ditada pelo RNAm. 
 
Sequência de proteína nos mamíferos 
- usamos L aminoácidos (levógiro, 
polarizados a esquerda). 
- grupo amino a esqueda do C∝ = quiral 
(aminoácidos das nossas proteínas a 
esquerda se não as enzimas não 
reconhecem). 
As nossas enzimas só conseguem 
garantir que as ligações peptídicas 
acontecem se o grupo amino está do lado 
esquerdo. 
 
Alguns tem cadeia lateral passíveis de ionização. 
 
 
 
 
Todo aminoácido tem grupo amina e 
carboxila, para todos os grupos tem um 
valor de pKa. 
 
pKa: valor de pH onde tem tamponamento máximo - 50% 
protonado (ácida) e 50% desprotonado (base conjugada). 
 
 
TABELA AMINOÁCIDOS - CONVENÇÃO 
INTERNACIONAL 
 
- Mi* massa do aminoácido 
- Índice de hidropatia: aminoácido mais 
hidrofóbico ou hidrofílico 
- Valores de pKa são fixos na tabela 
 
Forma não ionizada (forma cristalina – não está em 
solução). 
 
 
Aminoácidos sofrem ionização. Todos 
(20) podem atuar como tampão, mas 
apenas 7 tem cadeia lateral possível de 
ionizar, logo também tem porção 
tamponante. 
Os que não possuem pKR sua cadeia 
lateral não ioniza a cadeia lateral – sem 
função tamponante. Porém, sua carboxila 
sofrem ionização (porção tamponante). 
 
Os que possuem pKR/ cadeia lateral 
passível de ionização: 
 
- Tirosina (apolar) 
- Cisteína (polar neutro) 
- Lisina, histidina e arginina (polar positivo) 
- Asparto e glutamato (polar negativo) 
 
Logo, aminoácidos que possuem pK1, 
pK2 e pKR = 3 faixas de tamponamento. 
Aminoácidos que possuem pK1 e pK2 = 
apenas 2 faixas de tamponamento. 
CONVENÇÕES ASSOCIADAS A 
AMINOÁCIDOS 
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Aminoácidos anfóteras, ora atuam como 
ácido, ora atuam como base. 
Ácido carboxílico e amina, protonação e 
desprotonação. 
 
(PROTONADO) MEIO ÁCIDO 1 ------ 14 MEIO 
ALCALINO(DESPROTONADO). 
 
- pH menor que pKa = protonado 
- pH maior que pKa = desprotonado 
 
ÁCIDO DESPROTONA/IONIZA PRIMEIRO 
SEMPRE 
 
Ex: glicina só possui pK1= 2,34 e pK2=9,60 
 
Ex: pH meio = 1, muito ácido ainda nem 
chegou no valor de pK1. Se acrescenta 
base no meio = ↑pH chega ao pKa de 2,34 
= ácido desprotona/ioniza, mas amina 
continua protonada. 
- Logo, o ácido quer sempre ficar no 
equilíbrio, por isso ele desprotona primeiro 
(perde H) para chegar mais perto do 
equilíbrio. 
Ex: Chega pH meio = 9,6,compatível com 
pK2 da glicina= 9,6, amina 
desprotona/ioniza e o ácido carboxílico 
continua desprotonado. 
 
CARGA LÍQUIDA: quantidade de carga 
 
pH 1---------------------7---------------------14 
pk1(2,3---------------------- pk2(9,60) 
 
NH3+/COOH NH3+ /COO- NH2/ COO- 
+1 0 -1 
 
pH do SANGUE = 7,4 
 
pk1 sempre abaixo de 7,4 
pK2 sempre acima de 7,4 
 
Ex: em pH 7,4 a amina ainda não 
desprotonou, só a carboxílica 
desprotonou, carga líquida = 0. 
Cada pK tampona entre 1 acima e 1 abaixo do 
valor de pK. 
< menor 
> maior 
pH < pKa = protonado 
pH> pKa = desprotonada 
 
 
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Tudo protonado > pK1 > carboxika 
desprotonou > pk2 > amina protonou 
Carga líquida: +1 0 -1 
 NEUTRA 
 
 
Carga neutra: quantidade de positiva = 
quantidade negativa. 
Ponto isoelétrio (PI): onde o pH se 
encontra em forma neutra carga elétrica = 
0. 
Zwitterion: ion sobrando. 
Ex: para isoleucina pI = 6,02, quando 
chegar em sua pI sua carga líquida = 0 
(neutra). 
Ex: Glutamato *pKR menor pK2 
Ordem da ionização: pK1 > pKR > pK2 
maior concentração de OH -> maior o pH 
do meio. 
Cadeia lateral: vai ser ácida ou básica 
dependendo da carboxila e amina. 
 
1. No pH= 1 = ácido tudo protonado + 1. 
2. pK1 = carboxíla (COO-) desprotona = 0. 
3. pKR= cadeia lateral da carboxíla 
desprotona = -1. 
4. pK2= amina desprotona = -2. 
 
 
 
↑ p H > ↑ ionização de cada grupamento. 
 - carga neutra entre 
 Ex: para glutamato a froma neutra seráentre (pK 1 e pK R). 
 
Para chegar na froma neutra utilizar a 
média aritmética. 
Continuação entre o Pk1 e Pkr = 3,22 
(expresso na tabela). 
Ex: carga líquida do pH (sangue) 7,4 = - 1. 
Glutamato é um aminoácido carregado 
negativamente. 
 
 
 
 Ex: Histidina, em 7,4 sua carga liquída é 
0, logo é carregado positivamente. 
 
 
Aminoácido como 
percursores de biomoléculas 
 
FENILALANINA 
 
Normal: fenilalanina, origem latica). 
Doença fenilcetonúria: não tem a enzima 
Fenilalanina-hidroxilase, que converte a 
fenilalanina em tirosina 
- teste do pezinho. 
- restrição alimentar de determinado 
nutriente. 
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- não faz conversão de tirosina em 
fenilalanina. 
 - Há 21 doenças metabólicas. 
Doença de enzima =m erro inato do 
metabolismo/ distúrbio metabólico (não há 
cura). 
Inato = genético 
Metabólico = enzima 
 
 
TIROSINA 
 
- Aminoácido não essencial. 
- Catecolaminas 
- Hormônios T3 E T4 
- Melanina 
 
 
Catecol + amina = catecolamina 
 
- Grupo benzeno fechado + 2 hidroxilas 
ligadas no benzeno. 
 
 
 
 
Tirosina ( aminoácido) – DOPA – 
dopamina – noradrenalina – adrenalina 
 
- Tudo para dentro da vesícula. 
 
 
 
 
 
Dopamina: estimulação e controle motor. 
Noradeenalina: excitação física e mental 
Adrenalina: hormônio 
 
NORADRENALINA E ADRENALINA 
 
- controle sistema nervoso autônomo 
simpático. 
 - Fabricação : glândulas suprarrenais. 
Ex: mais adrenalina, maior taquicardia. 
Utilizar catecolamina para diminuir a 
adrenalina. 
 
Processo da catecolamina 
 
 
Síntese de T3 e T4 
Glândula tireóide: produção de hormônios 
T3 e T4. 
SÍNTESE DE CATECOLAMINA 
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Origem: aminoácido tirosina. 
 
- há ligação de iodo no anel benzênico. 
- liberado na corrente sanguínea. 
 
 
 
Os hormônios T3 e T4, glândula tireoide, 
produzem 3 ou 4, respectivamente, 
quantidades de iodo. 
 
 
 
 
- Inibem a enzima ATPase, regulando a 
concentração de ATP intracelular 
- Relacionados ao controle do 
metabolismo dos carboidratos 
(metabolismo energético: níveis de ATP 
intracelular). 
ATP: molécula energética 
 
ATP ----- gasto ---- ADP + P1 (fosfato 
inorgânico). 
A célula sempre vai estar produzindo ATP. 
ADP + Pi ---- ATP regenerado 
Enzima – Atpase (regeneração do ATP) 
 
Ex: acabou de comer, monômeros, 
metabolizados, ATP. 
 
Pós prandial (depois de comer) = cheia de 
ATP. 
↑ATP = metabolismo lento 
 
Ex: foi na academia = metabolismo rápido 
= ↓ATP. 
 
Hipotiroidismo 
- T3 e T4 baixa 
- Se a enzima hiper funciona a produção 
de ATP é contínua, retenção de lipídio 
(tenta recuperar a energia). 
- metabolismo lento, ↑ATP 
- dieta, genético 
 
Hipertiroidismo 
- T3 e T4 alta 
- taquicardia 
- metabolismo rápido, ↓ATP 
 
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Melanócitos: produz o pigmento 
(melanina) e sai da célula para os 
queratinócitos (células que está em 
contato com a radiação). Melanina 
encobre o núcleo para a proteção. 
Derme: melanócito, melanina (pigmento) 
- Queratinócito = queratina 
- Produção a partir da tirsina e a 
fenilalanina forma a melanina. 
 
Albinismo: não produz pigmentação 
(melanina). 
 
A exposição ao sol pode gerar alteração 
nas células. Ex: câncer de pele. 
 
 
TRIPTÓFANO 
 
- Aminoácido essencial 
 
- Melatonina (dormir) 
- Seotonina 
 
Enzima: triptofano-hidroxilase 
 
 
 
 
 
 
Alimentos ricos em serotonina/triptofano: 
 
- 1 ou 2 por dia 
- abacaxi 
- ovo 
 - banana 
- quinoa 
- kiwi 
- ameixa 
- tomate 
- nozes 
- atum 
- salmão 
- aveia 
- chocolate amargo 
 
SEROTONINA 
 
- Feita a partir do triptofano 
- Retirada de carboxila, adição de OH no 
benzeno + mudança na cadeia lateral. 
- produção no sistema nervoso 
- bom humor 
- motivação 
 
 
MELATONINA 
 
N-acetil – 5 - metoxitriptamina 
- Adição de CH20 
 
Síntese da melatonina 
- Glândula pineal 
SÍNTESE DE MELANINA 
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Ciclo circadiano 
- Sonolência 
- Produção a noite 
- ↓ Temperatura do corpo ↓ luz 
 
Tanto a serotonina quanto a melatonina, 
são substâncias produzidas a partir do 
triptofano e tem ação no sistema nervoso. 
Melatonina: sono. 
 
Cortisol: hormônio que deixa atento, 
excesso de cortisol gera estresse. 
 
 
SERINA 
 
- aminoácido não essencial 
- síntese de acetilcolina e ajuda na 
produção 
 
 
ACETILCOLINA 
 
- Neurotransmissor excitatório, excitar a 
célula para a descarga continua 
acontecendo. 
- Memória 
- Aprendizado 
 
 
Serina – converida – Colina (vitam B8) + 
Acetil – CoA -- colina acetiltransferase -- 
Acetilcolina 
 
Nomeclatura: 
Acetil - CoA: 2 carbonas + coenzima A 
(substância que ativa moléculas 
orgânicas, a molécula que recebe CoA 
está ativada = energizada) 
- Acetil - cetoácido: só tem 2 carbonos 
ex: acetil. 
 - CoA: enzima + vitamina B5 (ativador da 
molécula). 
Enzima: colina acetiltransferase 
Acetilcolina - retirada do ativador (CoA) 
- Serina: convertida quimicamente em 
colina. 
 
A perda cognitiva no envelhecimento está ligado 
com a CoA, posso dizer que no envelhecimento 
tem uma redução na síntese de serina. 
 
 
 
AÇÃO DA ACETILCOLINA 
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- Sinapse muscular 
 
Neurônio motor --junção neuromuscular – 
fibra do músculo esquelético 
 
- Terminação do axônio – vesículas com 
grânulos – junção da placa motora 
(acetilcolina). 
 
 
GLUTAMATO ÁCIDO GLUTÂMICO 
 
- aminoácido não essencial 
- síntese de GABA 
- pacotinho de miojo 
- estimula a papila gustativa e lava a 
comer 
- produtos mais industrializados possuem 
mais glutamato 
- regulação do sistema nervoso 
 
GABA ÁCIDO GAMA AMINO-AMINOBUTÍRICO 
 
- Neurotransmissor inibitório: inibe a 
descarga elétrica que seja ainda continua 
- A partir do glutamato 
- Local, neurônios 
- Agem na membrana dos neurônios do 
sistema nervoso central possuem 
receptores GABA. 
- Diminuição da excitabilidade neuronal, 
fechando os canais 
 
 
 
 
- O ácido gama amino-butírico, 
sintetizado a partir do aminoácido 
glutamato, atua como principal 
neurotransmissor inibitório no sistema 
nervoso central dos mamíferos. 
-membranas celulares de neurônios do 
SNC expressam receptores de GABA, 
que diminuem a excitabilidade neuronal 
(neurotransmissor inibitório). 
 
- Age nas membranas dos neurônios e 
diminui a excitabilidade neuronal. Inibindo 
a descarga elétrica. 
 
 
 
 
HISTIDINA 
 
 
SÍNTESE DO GABA 
MEDICINA UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO 
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- Síntese de histamina 
- Aminoácido não essencial 
- Retirada do grupo carboxílico, histamina 
- Enzima histidina-descarboxilase 
 
 
 
HISTAMINA 
 
- Liberadas em processos inflamatórios 
- Amina biogênica: a partir de um 
aminoácido 
- Produzidas: mastócito (célula 
granulocítica), basófilos, plaquetas, 
neurônios histaminérgicos, linfócitos. 
- Importante para produção de ácido 
gástrico. 
- Pertence à classe das aminas 
biogênicas e é sintetizada a partir do 
aminoácido histidina, sob ação L – 
histidina descarboxilase (HDC) 
 
Funções 
 
 
Histamina em vias normais: função dde 
tentar eliminar as substâncias “estranhas”. 
Aumenta a capilaridade, dilatação dos 
vasos sanguíneos, aumenta a secreção 
gástrica e a frequência cardíaca. 
 
Alérgicos 
 
- Desencadeiam/liberam em grande 
quantidade de modo intenso 
 - Edema de glote: inchaço e fechamento 
o canal respiratório 
- Broncoconstrição 
- Tomar anti histamínico 
 
Normais 
 
- Liberam de modo regular 
- Todos possuem histamina 
 
Anti-histamínico não é contra-indicado 
para hipertensos, o que é contra-indicado 
é o uso de antialérgicos que tem como 
mecanismo de ação vasoconstrição, e 
não bloqueador de histamina. Os 
vasoconstritores. 
 
Edema de glote: complicação que pode 
surgir durante uma reação alérgica grave 
e que se caracteriza pelo inchaço na 
região da garganta. 
 
 
LICINA, ARGININA E METIONINA 
 
- Glicina, arginina = não essenciais- Metionina = essenciais 
 
glicina + arginina + metionina = creatina 
 
 
 
SÍNTESE DE CREATINA 
MEDICINA UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO 
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Glicina + arginina + metionina = creatina + 
ATP – sai ADP = fosfocreatina 
- Produção, fígado, rim, pâncreas, migra 
(acumulado) músculo. 
- Fosfocreatina, aumenta a quantidade de 
ATP. 
- Auxilia a recuperação do tecido muscular 
 
 
 
GLICINA 
 
- Síntese do grupo HEME da hemoglobina 
- Aminoácido não essencial 
- Importante na síntese de hemoglobina 
(pigmento) 
- Célula hemácia, 2 substâncias proteicas 
(globinas) e n protéico (grupo prostéstico 
– HEME) 
- Prostético, não proteico, mas possui 
grupo amina. 
 
 
- HEME: 1 ferro, que transporta 02 
- 4 globinas (aa) + 4 HEMES 
(amina/aminoácido) = transporta 4 02 
- 4 anéis fundidos = HEME 
- Glicina (aminoácido) + succinil-CoA 
(cetoácido) = protoporfirina + ferro (para 
transporte de oxigênio) = grupo HEME 
 
 
 
 
LISINA E METIONINA 
 
- Aminoácidos essenciais 
- Lisina + metionina = carnitina 
- Síntese de cartinina 
 
 
 
 
- Amina quarternária 
- Local, fígado, rins e cérebro, utiliza 
membrana mitocondrial das células do 
tecido muscular. 
- Promove entrada de ácido graxo na 
mitocôndria. 
- Geração de energia pela célula, age nas 
reações transferidoras de ácidos graxos 
livres no citosol para a matriz mitocondrial, 
facilitando a oxidação e geração de ATP. 
- Promover a entrada de ácido graxo 
dentro da mitocôndria. Se degradando e 
virando enrgia. 
 
Ex: atividade física, utiliza glicose e 
glicogênio (acabou), ácido graxol 
(cartinina permite a entrada do ácido 
 
SÍNTESE DA HEMOGLOBINA 
SÍNTESE DE CARTININA 
MEDICINA UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO 
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graxo matriz mitocondrial (onde é 
degradado). 
↑ ácido graxo na mitocôndria ↑ degradado