Proteínas: Funções e Estrutura

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Proteínas 
Depois da água (70%), as proteínas são os 
componentes mais abundantes na maioria 
das células, compõem 15% - “molécula 
principal”. 
 
FUNÇÕES DA PROTEÍNA 
● Estrutural (ex: queratina, colágeno). 
● Equilíbrio hídrico (ex: soroalbumina - 
regula pressão osmótica). 
● Transporte pela membrana 
plasmática. 
● Participam de trocas gasosas (ex: 
hemoglobina - transporta oxigênio). 
● Coagulação sanguínea. 
● Defesa (ex: imunoglobulina - 
anticorpos). 
● Movimento (ex: actina e miosina - 
contração muscular). 
● Enzimática - catalisar reações 
químicas. 
● Nutriente (ex: caseína - leite e 
ovoalbumina - presente na clara do 
ovo, fornece aminoácidos essenciais 
para os filhotes da ave presentes no 
ovo). 
● Hormonal (ex: hormônio do 
crescimento - GH). 
 
AMINOÁCIDOS ou peptídeos 
Monômeros formadores das proteínas. 
- Existem 20 aminoácidos. 
- São obtidos por dieta, síntese 
endógena ou reciclagem de 
proteínas celulares. 
- Os aminoácidos precisam ser 
obtidos de alguma forma pela célula 
para que ele seja transformado em 
proteínas: 
● alimentação (70g por dia) 
● 140g é reciclado 
● Síntese endógena 
> Transaminação da 
proteína (retirada do grupo 
amina) e formação de: 
- ureia 
- energia 
- corpos cetônicos (servirá como 
combustível para alguns órgãos) 
- glicose (no fígado) 
 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS: 
- Unidades formadoras das proteínas 
- Mensageiros químicos (ex: ácido 
aminobutírico - GABA) 
- Precursores de hormônios (ex: 
Histamina - produzida a partir da 
descarboxilação do aminoácido e é 
responsável por mediar reações 
alérgicas e a Tiroxina - produzido 
pela tireóide). 
- Precursores de glicose e lipídeos 
- Suplementação/ergogênicos (ex: 
BCAA - aminoácidos de cadeia 
ramificada, constituídos por leucina, 
isoleucina e valina, produzem um 
efeito anti-catabólico). 
 
ESTRUTURA DO AMINOÁCIDO: 
Amina + Ácido 
carboxílico + 1 C* 
(quiral) +1H + Grupo 
R (radical - é 
diferente em cada 
aminoácido). 
**R = cadeia lateral 
ou grupo R = porção variável dos aas. 
 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: 
- Apolares: possui apenas C e H 
(hidrofóbicos) 
- Polares: hidrofílicos 
● Sem carga 
● Com carga: 
- positiva (básicos) 
- negativa (ácidos) 
 
CLASSIFICAÇÃO NUTRICIONAL 
- Aminoácidos essenciais: organismo 
não produz e deve-se adquirir nos 
alimentos (ex: fenilalanina, histidina, 
isoleucina, leucina, lisina e etc). 
- Aminoácidos não essenciais: são 
produzidos pelo organismo (ex: 
alanina, aspargina, aspartato, etc) 
 
 
ATIVIDADE ÓPTICA DOS AAS 
● O mesmo aminoácido pode estar 
voltado pro lado direito/dextrogiro 
ou esquerdo/levogiro, portanto os 
 
se tornam dois aminoácidos 
distintos. 
● Levogiros aminoácidos (L -aas) 
constituem as proteínas 
encontradas em quase todos os 
seres vivos (são utilizados para 
síntese proteica). 
● Encontram-se dextrogiros (D-aas) 
aminoácidos em antibióticos e 
peptídeos na parede celular de 
algumas bactérias (não são 
utilizados p/ síntese. 
 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
Quando duas moléculas de aminoácidos se 
unem, elas sofrem uma reação de 
condensação formando uma ligação amida. 
O produto desta união é denominado 
peptídeo. 
**não ocorre de forma espontânea na 
natureza. 
 
LIGAÇÃO DISSULFETO 
São as únicas ligações covalentes que 
mantém os aminoácidos ligados em um 
peptídeo ou proteína. Mas ao contrário das 
ligações peptídicas, as ligações dissulfeto 
se formam entre aminoácidos não 
adjacentes, contribuindo com a forma 
como a proteína ou peptídeo se dobra. 
 
ARQUITETURA PROTEICA 
A estrutura tridimensional das proteínas é 
bastante complexa. 
A forma da proteína determina sua função. 
 
Estrutura primária: 
Conjunto de todas as ligações covalentes, 
como as ligações peptídicas e as ligações 
dissulfeto, sequenciando os aminoácidos 
na cadeia polipeptídica, determinada 
geneticamente. 
**por convenção, a sequência de aas é 
escrita da extremidade amino-terminal 
para a carboxi-terminal 
Ex: 
NH3+-Ala-Gly-Ser-COO- 
NH3+-Ser-Gly-Ala-COO- 
 
Estrutura secundária 
Corresponde ao primeiro dobramento 
sofrido pela estrutura primária. 
Nos diz a conformação adquirida por um 
segmento protéico de forma a minimizar a 
sua energia. Geralmente adquire forma 
helicoidal, dobrando a cadeia (alfa-hélice) 
por pontes de hidrogênio e conformando 
em “sanfona” (beta-pregueada). 
Manutenção da estrutura: pontes de 
hidrogênio entre C=O e o N-H da ligação 
peptídica. 
 
Alfa-hélice: 
Grupo R dos aas projetadas para fora da 
hélice. Certas sequências de aas não 
formam a-hélice: 
- Aminoácidos adjacentes de mesma 
carga (ex: polilisina) 
- Prolina (não tem H livre no grupo 
imino, logo não faz ponte de 
hidrogênio. 
Beta-pregueada: 
Interação lateral de segmentos de uma 
cadeia polipeptídica ou de segmentos de 
cadeias diferentes. 
 
Estrutura terciária: 
A proteína adquire um arranjo 
tridimensional para minimizar energia e 
melhorar estabilidade, a partir de pontes 
de dissulfeto - forte (covalente) e outras 
ligações (de hidrogênio, iônicas, interação 
hidrofóbica) - fracas. 
 
Estrutura quaternária: 
Algumas proteínas podem ter mais de uma 
cadeia peptídica, que interagem entre si, ou 
seja, estruturas terciárias que em conjunto 
formam uma estrutura quaternária (ex: 
hemoglobina - tetrâmero). 
 
 
 
ENOVELAMENTO PROTÉICO 
● Dobramento de proteínas é 
direcionado 
● Proteínas especializadas em 
“tutorar” o dobramento 
● Chaperoninas: proteínas 
especializadas que auxiliam no 
enovelamento da cadeia 
polipeptídica. 
● Após serem sintetizadas nos 
ribossomos, as proteínas adquirem 
sua conformação nativa e 
funcional. 
● Essa via envolve uma série de 
enzimas chamadas de 
chaperoninas que induzem a 
conformação das proteínas à custa 
de ATP.. 
 
1. A chaperona Hsp70: proteína de 
choque térmico de 70 KD direciona 
o dobramento correto da proteína 
na forma nativa. 
Obs: caso o dobramento seja incorreto, 
outras chaperonas (Hsp40, 70 e 90) 
encaminham a proteína malformada para 
destruição nos proteossomos (ubiquitina) 
2. A ação da chaperona Hsp104 e da 
shsp pode dissolver o agregado e 
direciona o dobramento correto da 
proteína pela Hsp60. 
3. A proteína malformada adquire a 
configuração folha pregueada beta 
e começa a agregar. 
 
 
UNFOLDING PROTÉICO 
● Proteínas enoveladas erroneamente 
normalmente são degradadas em 
aminoácidos, podendo formar 
agregados proteicos insolúveis 
chamados de placas amilóides que 
são resistentes à ação de 
peptidases. 
● Patologias relacionadas: 
Alzheimer, Parkinson e 
encefalopatia espongiformes (ex: 
doença da vaca louca). 
 
Fisiopatologia da Doença de Alzheimer 
- Apresentam cérebro uniformemente 
atrófico à necropsia 
- Microscopia: neurônios com 
miofibrilas intracelulares 
entrelaçadas 
- Depósito extracelular de 
substâncias especiais (placas 
amiloides) 
- O quadro patológico é definido 
microscopicamente pela presença 
de placas senis (neuríticas). 
 
 
 
Na Doença de Alzheimer, as placas 
amiloides são formadas pela associação de 
 
folhas β-pregueadas da proteína Aβ-42 e 
os novelos entrelaçados pela precipitação 
da proteína tau hiperfosforilada. 
 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
● Dobramento original da proteína: 
estrutura nativa. 
● Alterações físicas/químicas do meio 
podem afetar a estrutura espacial, 
podendo acarretar na perda da 
função proteica. 
● Desnaturação = destruição da 
estrutura nativa 
● Perda dos níveis estruturais 
secundário, terciário e quaternário. 
 
Fatores que provocam a desnaturação: 
● Aquecimento 
● Extremos de pH 
● Adição de compostos capazes de 
formar pontes de H (ex: uréia) 
● Detergentes e sabões 
● Agentes redutores 
Obs: A desnaturação pode ser irreversível 
 
RENATURAÇÃO PROTÉICA 
- Após a retirada do agente 
desnaturante, algumas proteínas 
reassumem a forma nativa. 
- A velocidade de renaturação “in 
vitro” é menor que “in vivo” (devido à 
chaperonina). 
 
SUBSTITUIÇÃO DE AMINOÁCIDOS 
- A substituição de um aminoácido 
na cadeia polipeptídica pode 
ocasionar na perda/mudançada 
função nativa 
- Exemplo: anemia falciforme 
Cadeia beta da hemoglobina: 
substituição de “Glu” por “Val” leva a 
agregação das proteínas por 
interações hidrofóbicas através de 
resíduos de valina. Agregados 
precipitam nas hemácias que 
adquirem formato de foice. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
HIDRÓLISE DAS PROTEÍNAS 
Enzimas peptidases quebram as proteínas 
em aminoácidos livres e oligopeptídeos.