Na inibição não competitiva, uma molécula se liga a uma enzima em algum lugar que não seja o sítio ativo. Isso altera a estrutura tridimensional da enzima de forma que seu sítio ativo ainda possa se ligar ao substrato com a afinidade usual, mas não está mais na disposição ideal para estabilizar o estado de transição e catalisar a reação.
Na escala macroscópica, a inibição não competitiva diminui a Vmax . Assim, a enzima simplesmente não pode catalisar a reação com a mesma eficiência que a enzima não inibida. Note que a inibição não competitiva não pode ser superada aumentando a concentração do substrato como inibição competitiva.
Experimentos projetados para examinar a competição entre o inibidor testado e o substrato da enzima são a ferramenta de escolha para identificar inibidores que se ligam no sítio ativo. A competição entre um inibidor e um substrato é considerada uma forte evidência de ligação do inibidor no sítio ativo, enquanto a falta de competição sugere a ligação a um sítio alternativo. No entanto, exceções a essa noção existem.
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