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1 - Os aminoácidos são divididos em dois tipos, os essenciais e os não essenciais. Quais são e quais as características que os tornam essenciais ou não essenciais Os aminoácidos essenciais são aqueles que o animal não consegue sintetizar, sendo necessário obtê-los pela alimentação. São eles: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Os aminoácidos não essenciais são os que os animais conseguem sintetizar, não sendo necessário o fornecimento em grande quantidade pela alimentação. São eles: alanina, ácido aspartico, asparagina, cisteina, ácido glutamico, glutamina, glicina, prolina e serina. 2 - Como ocorre a degradação de proteínas no rúmen? A degradação das proteínas no rúmen é efetuada por sistemas multienzimáticos (proteases, peptidases e de aminases) associados à membrana celular bacteriana. Inicialmente, a proteína é digerida pelas enzimas microbianas, reduzindo à peptídeos, os quais são hidrolisados por peptidases, reduzindo à aminoácidos, e as deaminases microbianas reduzem esses aminoácidos em amônia e o radical que formou o aminoácido. O radical do aminoácido é fermentado pelos microorganismos ruminais, produzindo CO2, água e ácidos graxos voláteis. 3 – Como ocorre a síntese de proteínas no rúmen? Os microrganismos utilizam a amônia da degradação das proteínas como fonte de energia, se multiplicam e presença de carboidratos produzem sua própria proteínas e outros constituintes celulares como ácidos núcleicos. A grande maioria dos aminoácidos absorvidos pelos ruminantes são os produzidos pelos microrganismos no rúmen. 4 – cite os principais microrganismos responsáveis pela degradação das proteínas no rúmen. Os principais microrganismos responsáveis pela degradação das proteínas são: Lactobacillus difidus, Eubacterium ruminantium e Bacteroides succinogenes. 5 – como ocorre a digestão química no abomaso e a enzimática das proteínas no intestino delgado? As proteínas que não foram degradadas no rumem e as proteínas de origem microbiana, são desnaturadas pelo HCL e pepsina no abomaso, seguindo para o intestino delgado. No intestino delgado, o tripsinogenio é ativado pela enteroquinase, formando a tripsina, que hidrolisa as ligações peptidicas formadas pelos grupos carboxilas da lisina e arginina. O quimiotripsinogenio é então ativado pela tripsina, formando a quimotripsina, que hidrolisa as ligações peptidicas dos grupos carboxilas da fenilalanina, triptofano e tirosina. A elastase quebra as ligações peptidicas formada pelos grupos carboxilicos da arginina, valina, isoleucina, leucina e prolina. Depois da quebra dos grupos carboxilas, as aminopeptidases e as dipeptidases secretados pelas cripta do intestino delgado, hidrolisam os aminoácidos em Di e tripeptideos, que são então absorvidos ativamente e passivamente pela mucosa do intestino delgado.
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