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Nutrição de ruminantes - digestão de proteínas

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1 - Os aminoácidos são divididos em dois tipos, os essenciais e os não essenciais. Quais são e 
quais as características que os tornam essenciais ou não essenciais 
Os aminoácidos essenciais são aqueles que o animal não consegue sintetizar, sendo 
necessário obtê-los pela alimentação. São eles: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, 
metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. 
Os aminoácidos não essenciais são os que os animais conseguem sintetizar, não sendo 
necessário o fornecimento em grande quantidade pela alimentação. São eles: alanina, ácido 
aspartico, asparagina, cisteina, ácido glutamico, glutamina, glicina, prolina e serina. 
 
2 - Como ocorre a degradação de proteínas no rúmen? 
A degradação das proteínas no rúmen é efetuada por sistemas multienzimáticos 
(proteases, peptidases e de aminases) associados à membrana celular bacteriana. 
Inicialmente, a proteína é digerida pelas enzimas microbianas, reduzindo à peptídeos, os quais 
são hidrolisados por peptidases, reduzindo à aminoácidos, e as deaminases microbianas 
reduzem esses aminoácidos em amônia e o radical que formou o aminoácido. 
O radical do aminoácido é fermentado pelos microorganismos ruminais, produzindo 
CO2, água e ácidos graxos voláteis. 
3 – Como ocorre a síntese de proteínas no rúmen? 
Os microrganismos utilizam a amônia da degradação das proteínas como fonte de 
energia, se multiplicam e presença de carboidratos produzem sua própria proteínas e outros 
constituintes celulares como ácidos núcleicos. A grande maioria dos aminoácidos absorvidos 
pelos ruminantes são os produzidos pelos microrganismos no rúmen. 
 
4 – cite os principais microrganismos responsáveis pela degradação das proteínas no rúmen. 
Os principais microrganismos responsáveis pela degradação das proteínas são: 
Lactobacillus difidus, Eubacterium ruminantium e Bacteroides succinogenes. 
 
5 – como ocorre a digestão química no abomaso e a enzimática das proteínas no intestino 
delgado? 
As proteínas que não foram degradadas no rumem e as proteínas de origem microbiana, 
são desnaturadas pelo HCL e pepsina no abomaso, seguindo para o intestino delgado. 
No intestino delgado, o tripsinogenio é ativado pela enteroquinase, formando a tripsina, 
que hidrolisa as ligações peptidicas formadas pelos grupos carboxilas da lisina e arginina. O 
quimiotripsinogenio é então ativado pela tripsina, formando a quimotripsina, que hidrolisa as 
ligações peptidicas dos grupos carboxilas da fenilalanina, triptofano e tirosina. A elastase quebra 
as ligações peptidicas formada pelos grupos carboxilicos da arginina, valina, isoleucina, leucina 
e prolina. Depois da quebra dos grupos carboxilas, as aminopeptidases e as dipeptidases 
secretados pelas cripta do intestino delgado, hidrolisam os aminoácidos em Di e tripeptideos, 
que são então absorvidos ativamente e passivamente pela mucosa do intestino delgado.

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