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RELATORIO DE AULAS PRATICAS DE BIOQUIMICA ESTRUTURAL

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UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
Bioquímica Estrutural 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CURSO: Farmácia DISCIPLINA: Bioquímica Estrutural 
NOME DO ALUNO: Adriana da Silva Santos Nascimento 
R.A: 0412544 POLOS: Unip Caraguatatuba 
DATA: 16/03/2022 
 
 
 
 
 
 
 
INTRODUÇÃO 
A Bioquímica é a ciência que estuda os processos químicos que ocorrem nos 
organismos vivos, suas estruturas e processos biológicos se aprofundando nas 
estruturas e as funções dos componentes celulares como as proteínas carboidratos, 
lipídios, ácidos nucleicos e outras biomoléculas. 
Nascido no século xx a bioquímica vem estudando as vias metabólicas que 
sustentam a vida.Seu desenvolvimento tem sido marcado por diversas descobertas 
cientificas e avanços tecnológicos englobando desenvolvimento biológico 
molecular,engenharia genéticas de clonagem,biotecnologias,terapias moleculares e 
celulares entre outros,pois a área da bioquímica se expande dia pós dia. 
No inicio do século xxl a bioquímica era considerada uma ciência forte, pois 
era reconhecida por sua capacidade de intervenção nos mecanismos molecular que 
regulam a vida. 
RESULTADO E DISCURSSÃO 
1.1 Indicadores de pH 
Nesse primeiro encontro laboratorial foi realizado fervura da folha do repolho 
roxo para utilizar o seu extrato extraído das suas folhas ,foi enumerados 11 tubos de 
ensaios onde foi adicionado com uma pipeta Pasteur 2 ml da solução do repolho em 
cada tubo. 
Após realizar esse procedimento foi adicionado a cada tubo 1ml das 
seguintes soluções indicada na tabela abaixo e seus respectivos resultados. 
Extrato de repolho roxo Cor pH aproximado 
1Ácido clorídrico 0,5M Vermelho Ácido (1) 
2 Hidróxido de sódio 0,1M Amarelo Base (7,8) 
3 Cloreto de sódio 10% Roxo claro Neutro (7) 
4 Vinagre Rosa Ácido (4) 
5 Detergente incolor Roxo claro Neutro (7) 
6 Água sanitária Amarelo claro Base (8) 
7 Água destilada Lilás Base (8) 
Sabão em pó Verde Base (10) 
Leite Roxo claro Neutro (8) 
Bicarbonato de sódio Verde azulado Base(10) 
Albumina Roxa Base (8,2) 
 
 
Para se medir o pH foi nos ensinados como utilizar o ph metro que o modo 
de se medir o pH com mais precisão, onde para se medir o pH corretamente deve-
se retirar o eletrodo que fica submerso dentro de uma solução de cloreto de potássio 
(KCL),lava-lo com um jato de água destilada e enxuga-lo com papel, em seguida 
deve-se emergir o eletrodo na solução tampão de referencia e sempre verificando a 
temperatura em que vai se operar. 
Outro método utilizado são as fitas reagentes de pH e as tiras onde através 
das suas cores podemos ter uma base do pH indicado e seu grau. 
2.2 Detecção de aminoácidos e proteínas 
Em solução por meio de reações de coloração 
Foram identificados 8 tubos de ensaio,nos tubos com uma pipeta de Pasteur 
foram adicionados no tubo 1 ml de Biureto nos demais tubos apenas um ml do 
mesmo,em seguida foram adicionados as seguintes soluções descritas na tabela 
abaixo. 
Solução Resultado da coloração 
1 2ml Biureto+1ml de Água Azul 
2 1 Biureto+1ml de Albomina10% Rosa 
3 1ml Biureto+ 1ml de Glicina1% Azul 
4 1ml Biureto+ 1 ml de leite sem ferver Roxo claro 
5 1ml Biureto+1ml de leite fervido Leve coloração arroxeada 
6 1ml Biureto+1 ml de amido 1% Azul 
7 1ml Biureto+1 ml de óleo de cozinha Não se misturam 
8 1ml Biureto+1 ml suco de fruta Não houve alteração na cor 
 
 
 
 
3.1 Desnaturação Proteica 
1- Em um tubo de ensaio foi adicionado 2 ml de ovoalbumina a10% e levado para 
fervura no bico de bunsen. 
O resultado foi a aglutinação e a precipitação 
 
.2- A) Em um tubo de ensaio foi adicionado 2 ml de ovoalbumina a 10% e misturado 
a essa solução mais 2 ml de ácido clorídrico0,5 % M (HCl), o resultado obtido foi:a 
solução ficou esbranquiçada houve uma desnaturação proteica. 
 
B) Em outro tubo de ensaio foi adicionado 2 ml da solução ovoalbumina a 10% 
E 2 ml de hidróxido de sódio. 
Resultado: Desnaturou. 
 
3- Em um tubo de ensaio foi adicionado 2 ml de solução de ovoalbumina 10% e 
adicionado 2 ml de etanol. 
Resultado: A substância precipitou. 
 
 
3.2 Atividade Enzimática 
Coletamos a saliva de um integrante do grupo num copo descartável, em 
seguida adicionamos 10 ml de amido a 1%num copo béquer. 
Identificamos 7 tubos de ensaio como T0,T1,T2,T3,T4,T5 e T6 em cada tubo 
foi adicionado 1 ml de lugol, no béquer com o amido a 1% adicionou 1 ml da saliva 
coletada e homogenizou bem a mistura. 
Iniciou o processo de pepitagem com uma pipeta de Pasteur,em cada tubo foi 
adicionado 1 ml da mistura de saliva com amido a 1% e cronometramos o tempo de 
um minuto para cada pepitagem nos tubos. 
No intervalo de tempo de 1 minuto para cada tubo já podemos notar a 
mudança de tonalidade, o amido se precipitou em contato com o lugol, houve uma 
quebra proteica (quebra de enzimas ) a degradação proteica salivares após 1 minuto 
de tempo. 
O tubo T0 ficou num tom vermelho e o tubo T6 ficou num tom marrom sem 
precipitação, os demais tubos notamos a quebra de enzimas num tom puxado para 
o vermelho com pedaços pequenos de salivas escuras. 
 
 
4.1 Determinação de açúcares em solução 
Nesse procedimento foi identificado 2 tubos de ensaio como tubo 1 e tubo 
2,adicionou no tubo 1 1ml de glicose a 10% e no tubo 2 2ml de lactose a 10% com a 
pipeta de Pasteur adicionou 2 ml da substancia de Barfoed em cada tubo de ensaio. 
Os dois tubos foram submetidos a fervura no banho Maria por 5 minutos no bico de 
bunsen.Apos o tempo de fervura podemos identificar o tubo 1 obteve uma coloração 
(precipitação vermelha pois a solução de Barfoed apenas identifica monosscarideos 
pois são as únicas moléculas absorvidas pelo intestino. 
 
 
 
4.2 Lipídeos 
Para esse procedimento foi utilizado um béquer com água realizando o 
processo de fervura no bico de bunsen, logo em seguida foi adicionado 3 ml de óleo 
de cozinha num tubo de ensaio e depois adicionou 5 ml de hidróxido de sódio a 10% 
também no mesmo tubo que foi para o banho Maria por 5 minutos. 
Após o tempo de fervura de 5 minutos podemos notar o processo de 
saponificação onde as moléculas do óleo liberaram oxigênio fazendo a 
emulsificação, saponificação, de inicio houve a separação de fases, mas ao ser 
submetido a fervura emulsificou (saponificou). 
 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
https://www.ufsm.br/app/uploads/sites/413/2018/12/bioquimica.pdf 
Laboratório da faculdade ITES de Taubaté-SP 
https://www.ufsm.br/app/uploads/sites/413/2018/12/bioquimica.pdf

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