Proteínas: Estrutura e Funções

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Proteínas
· São moléculas orgânicas polímeros (moléculas macro) de aminoácidos. 
· São os compostos orgânicos mais abundantes no nosso organismo, principalmente por sua diversidade funcional.
PRINCIPAIS FUNÇÕES
· Energética (albumina)
· Estrutural. (colágeno)
· Imunológica. (anticorpos)
· Hormonal/reguladora. (insulina e glucagon)
· Catalítica (enzimas)
· Contrátil (actina e miosina)
· Transporte (hemoglobina)
· Pigmentação (hemocianina)
É o formato da proteína que vai definir a sua função biológica. Existem 4 formatos:
- primário ou linear: apenas se refere à sequência de aminoácidos que estão formando-a. Basicamente letras formando uma grande palavra. Só precisa de um tipo de ligação (LP)
- secundário ou helicoidal: as ligações peptídicas dos aminoácidos começam a interagir umas com as outras, formando pontes de hidrogênio. A partir desse momento, a estrutura da proteína muda. Segmentos enrolados ou dobrados
- terciário ou globular: as cadeias laterais que formam os aminoácidos interagem umas com as outras, fazem com que as proteínas adotem um formato tridimensional. Três ligações: LP (unir os aminoácidos + PH (deixar no formato helicoidal) + interação hidrofóbica (entre radicais apolares. Responsável pela estrutura globular). Se não tiver interação hidrofóbica, tem ponte dissulfeto. Parece um novelo.
- quaternário ou conjunto de glóbulos: união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formando uma estrutura mais complexa. Pode ter formado fibroso ou globular (hemoglobina). Quatro ligações: LP + PH + interação hidrofóbica + pontes dissulfeto (enxofre com enxofre, S-S)
Para as proteínas manterem essa conformação espacial, elas dependem de questões ambientais. Se as condições ambientais são alteradas, sua forma também se altera. Isso é chamado de desnaturação, que faz com que a proteína perca sua função biológica.
A estrutura proteica depende de:
- salinidade
- PH
- temperatura
Existem, porém, proteínas que passam pelo processo de desnaturação e conseguem depois recuperar sua estrutura, como a queratina (chapinha no cabelo).
Proteína desnaturada nunca perde sua estrutura primária, ou seja, a sequencia de aminoácidos fazem ligação peptídicas sempre vai continuar. O que é perdido no processo de desnaturação de uma proteína são as interações entre os aminoácidos, as ligações que eles fazem, por exemplo, na estrutura terciária.
Quando as proteínas estão saindo de sua estrutura primária para a estrutura secundária, terciária e quaternária, elas precisam se proteger das más influências presentes no ambiente. Para isso existem as chaperoninas, que auxiliam as proteínas no seu dobramento.
Entre as doenças causadas por proteínas mal dobradas, pode-se citar Mal de Alzheimer e Mal de Parkinson.
CLASSIFICAÇÃO
Simples: em sua composição só são encontrados aminoácidos. Ex: globina.
Conjugada ou composta: além de aminoácidos, em sua composição são encontrados um radical ou um grupo prostético (não é proteico). Ex: glicoproteína.