Estudo dirigido bioquimica

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DISCIPLINA– BIOQUÍMICA
ESTUDO DIRIGIDO 2 DA UNIDADE I
Aluno(a): MARTA MACHADO LAGO
 Data de entrega:30/03/22
1. Conceitue pH e descreva, resumidamente no máximo em 10 linhas, a importância dos sistemas tampão no meio biológico.
O pH também chamado de potencial hidrogeniônico é definido como o logaritmo negativo da concentração de H+, possui uma escala que varia de 1 até 14 sendo 7 um pH neutro, abaixo de 7 um pH ácido e acima básico. Seu valor pode ser determinado por diversas formas, por meio de indicadores ácido-base, pHmetro ou fita de medir pH. Além disso, a estrutura de muitas moléculas biológicas presentes na composição celular e a grande
maioria dos processos bioquímicos são extremamente sensíveis a variações de pH. Dessa forma, surge o sistema tampão com um papel fundamental de manter o pH ideal nesses locais,ou seja, se existe uma alta produção fisiológica de ácidos e bases e ao mesmo tempo há a necessidade de manter o pH constante, a existência de sistemas-tampões nos fluidos biológicos torna-se imprescindível. O bicarbonato,a hemoglobina o fosfato e a proteína são exemplos de sistemas-tampões no meio biológico.
2. Qual é o pH de uma mistura de 0,042 M de NaH2PO4 e 0,058 M de Na2HPO4? Utilize a equação de Henderson-Hasselbalch. Nesse caso, o ácido (a espécie que doa prótons) é H2PO4– , e a base conjugada (a espécie que ganha um próton) é HPO4 2–. O pKa é = 6,86.
 pH = pKa + log [base conjugada] / [ácido conjugado]
 pH = 6,86 + log 0,058/0,042
 pH = 6,86 + log 1,38 
 pH = 6,86 + 0,14
 pH = 7
3. Dê o nome das seguintes estruturas. Dê as suas abreviações de três e de uma letra e classifique-os segundo suas cadeias laterais.
a)
 Histidina, HIS, H ,R carregado positivamente
 
 
b)Glutamato, GLU, E, R carregado negativamente
c)
Treonina, THR, T, R não carregado, porém apresenta polaridade!
d)
Arginina, ARG, R, R carregado positivamente
4. Diferencie proteínas fibrosas de proteínas globulares. Cite 3 exemplos de cada uma.
A proteína fibrosa é uma proteína hidrofóbica semelhante à fibra com uma estrutura longa no formato de cordas, é responsável principalmente pela formação de estruturas e pela contração. Por outro lado, a proteína globular é uma proteína altamente hidrofílica,é esférica e possui um papel fundamental nas funções metabólicas do corpo. Exemplos de proteína fibrosa tem a elastina, queratina e o colágeno, já as globulares tem a hemoblobina, as enzimas e os hôrmonios.
5.Faça um breve comentário sobre a importância biológica do colágeno, destacando o papel da vitamina C na sua formação.
 
O colágeno é uma proteína presente em todos os tecidos e órgãos é ela que oferece o arcabouço que dá aos tecidos forma e resistência. Sua atuação começa na pele, ajudando a estruturá-la e dando firmeza e elasticidade, chegando ainda a outros tecidos e garantindo a integridade de tendões, músculos, ligamentos e articulações. Sua síntese ou estruturação anormal causa disfunção em órgãos cardiovasculares, ossos, pele e olhos, podendo acarretar diversas doenças. Dentre essas cabe citar o escorbuto que consiste na deficiência de vitamina C, essa por sua vez tem papel fundamental na biossíntese do colágeno. Desse modo, a deficiência de vitamina C causa problema na cicatrização e compromete a formação óssea visto que ela está diretamente associada a formação das fibras colágenas.
 6.Sobre a estrutura das proteínas, é INCORRETO afirmar:
a) Uma ligação peptídica é formada entre o grupo α-carboxila de um aminoácido e o α-amino do outro e apresenta caráter parcial de dupla ligação, o que confere uma estrutura planar rígida
b) A estrutura primária de uma proteína consiste na sequência de aminoácidos da sua cadeia polipeptídica
c) A desnaturação proteica consiste na perda total ou parcial dos níveis superiores de organização, com perda de função
d) As interações não covalentes (ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e iônicas) são forças estabilizadoras dos níveis superiores de organização proteica
e)As proteínas com uma única cadeia polipeptídica apresentam um nível de estrutura quaternária
 7.Faça um gráfico com % de saturação de Hb por oxigênio em função da pO2 comparando a Hb A1 e a Hb
F. Qual a hemoglobina que tem maior afinidade por oxigênio? Justifique sua resposta.
 
 
Saturação da Hb (%)
 
Pressão parcial de O2 
8.Definir:
a) Enzima: são proteínas que atuam como catalisadores biológicos
b) Sitio Catalítico: local de atividade catalítica
c) Cofator: componentes não proteicos que atuam em conjunto com as enzimas
d) Coenzima: molécula orgânica unida a uma enzima, auxiliando na função catalítica
e) Grupo Prostético: Designação de uma substância não proteica quando está combinada com uma proteína
f) Vitamina: são compostos orgânicos não sintetizados pelo organismo, sendo incorporados através da alimentação
 
9.Com base nas diferenças dos mecanismos enzimáticos apresentados abaixo, explique qual é mais favorável para o metabolismo celular.
10.Com relação aos inibidores competitivos e não competitivos, e o mecanismo de ação, todas as afirmativas estão corretas, EXCETO:
a) O inibidor competitivo se liga no mesmo sitio de ligação do substrato, podendo ser reversível
b) Na inibição competitiva o Km aparente aumenta, e a Vmax é atingida
c) Na inibição não competitiva o Km permanece o mesmo e Vmax diminui
d) Inibidores competitivos e não competitivos têm o mesmo mecanismo de ação e não alteram o Km nem Vmax
d) Inibidores não competitivos possuem sitio de ligação diferente do sitio ativo
Bom estudo!