Relatório aulas práticas de biologia bioquimica estrutural

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UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
 
 
AULA PRÁTICA DE BIOQUÍCA ESTRUTURAL 
 
 
 
 
 
 
 
 
CURSO: FARMÁCIA DISCIPLINA: BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
 NOME DO ALUNO: GABRIELA DA SILVA FAGUNDES SANTOS 
R.A:0434755 POLO: ÉDEN 
DATA: 18/03/2022 
 
 
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AULA 1- ROTEIRO 1: INDICADORES DE PH 
INTRODUÇÃO: 
Os indicadores ácido-base são substâncias que através de suas propriedades 
físico-químicas, apresentam a capacidade de mudar de cor na presença de um ácido 
ou de uma base na presença de íons H+ e OH- livres em uma solução, e justamente 
por esta propriedade são usados para indicar o pH. 
O pH é representado numa escala que varia de 0 a 14. Ela mede a acidez e 
basicidade de uma solução. Sendo assim, o pH 7 representa uma solução neutra (por 
exemplo, a água pura). Já os que estão antes dele são consideradas soluções ácidas 
(pH ácido), e os que estão após o 7 são as soluções básicas (pH alcalino). 
Feita essa observação, o caráter ácido é crescente da direita para a esquerda. 
Já o caráter básico, da esquerda para a direita e quanto menor o valor do pH mais 
ácida será a solução. 
 
Imagem 1: 
 
Fonte: https://beduka.com/blog/materias/quimica/o-que-e-ph/ 
 
PROCEDIMENTO: 
1. Enumeramos 11 tubos de ensaio; 
2. Foi adicionado extrato de repolho roxo nos 11 tubos já enumerados. 
3. Acrescentamos nos tubos de 2 a 11 as seguintes substâncias, na respectiva 
ordem: hidróxido de sódio, cloreto de sódio, água sanitária, sabão em pó, leite, 
detergente, vinagre, bicarbonato de sódio, albumina e água. 
3 
 
4. Observamos as cores das soluções a seguir: 
 
Tabela 1 
Extrato de repolho roxo Cor pH aproximado 
Ácido clorídrico 0,5M Vermelho 1 - 4 
Hidróxido de sódio 0,1M Amarelo 13 
Cloreto de sódio 10% Lilás 1-8 
Vinagre Rosa 1-4 
Detergente incolor Lilás 5-8 
Água sanitária Não teve alteração x 
Água sem gás Roxo 5-8 
Sabão em pó Azul 9-10 
Leite Lilás 5-8 
Bicarbonato de sódio Verde 11-12 
Albumina Verde 11-12 
 
 
RESULTADO: 
Com a realização dos experimentos foi possível determinar o pH das soluções 
de hidróxido de sódio, cloreto de sódio, água sanitária, sabão em pó, leite, detergente, 
vinagre, bicarbonato de sódio, albumina e água, e fazer um comparativo entre as cores 
delas com o padrão indicado pela escala de pH. 
 
 
 
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AULA 1 
ROTEIRO 2: Ph E SOLUÇÃO TAMPÃO 
 
INTRODUÇÃO: 
A escala de pH é de suma importância para se obter resultados de 
concentração de H^+ /OH^- em uma determinada solução aquosa. Soluções que 
possuem valores de pH superiores a 7 são consideradas alcalinas ou básicas e as 
que possuem valores inferiores a 7 são consideradas ácidas. 
Tampões são soluções que neutralizam as variações no pH, são essenciais 
para a estabilidade de íons nos sistemas biológicos. Quando existe um acúmulo de 
íons H^+, um tampão absorverá alguns deles elevando o pH, desta forma quando 
houver poucos íons, um tampão doará alguns deles elevando o pH. Os tampões 
consistem geralmente de um par de ácido-base, deferindo o ácido e a base pela 
presença ou ausência de um próton. 
Existem sistemas tampão em nosso organismo, um deles por exemplo é 
formado durante a respiração, que é constituído pelo ácido carbônico e bicarbonato, 
a base conjugada do ácido carbônico, tem sua eficácia em pH 7,4 em média. Esta 
reação é formada a partir do gás carbônico com água, que produz ácido carbônico 
liberando prótons H^+, transformando-o em bicarbonato dentro do plasma sanguíneo 
(tampão ácido carbônico-bicarbonato) 
 
PROCEDIMENTO: 
Em um béquer contendo 20 mL de solução tampão (ácido acético + acetato de 
sódio), adicionamos 10 gotas (gota a gota) de ácido clorídrico (HCl) 5M, e observamos 
a alteração de pH a cada gota adicionada da solução tampão. 
 
RESULTADO: 
Após analisarmos a reação do pH utilizando a solução tampão, obtivemos os 
seguintes resultados: 
5 
 
Imagem 2 
 
Fonte: Imagem própria 
 
Concluímos que quando foi adicionada as gotas de ácido clorídrico à solução 
de ácido acético + acetato de sódio, a solução manteve o pH constante após a adição 
das gotas do ácido, desta forma concluímos que a solução tampão tem de fato a 
capacidade de resistir as variações de pH. 
 
AULA 2 - ROTEIRO 1: TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 
 
 INTRODUÇÃO 
Um aminoácido é um composto no qual em sua estrutura tem um grupo amina 
e um grupo carboxila ligados em um carbono, quando os aminoácidos se ligam por 
meio de ligações peptídicas formam uma proteína, cuja as funções são essenciais 
para o bom funcionamento do organismo. Os aminoácidos podem reagir com ácidos 
e bases, característica conhecida como anfótero, a amina é o grupo positivo e a 
carboxila é o grupo negativo quando ionizado, ou seja, quando o ácido libera H+ na 
solução de aminoácido o íon vai fazer ligação com o grupo da carboxila (COO-), já a 
base o íon OH- vai retirar um H+ do grupo amina (NH3+) liberando água na reação 
0.64
0.2 0.08
0.38 0.47
0.54 0.59 0.65
0.7 0.75
3.65 3.66 3.66 3.64 3.64 3.64 3.65 3.63 3.63 3.62
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
pH Tampão
pH pH(tampão)
6 
 
final, essa característica é conhecida como solução tampão isto significa que o PH 
não muda, pois não há íons H+ ou OH- livres na solução. 
 
Imagem 3 
 
Fonte: https://www.omundodaquimica.com.br/academica/aminoacidos 
 
A titulação de um aminoácido ocorre por adições graduais de um ácido ou base 
na solução, associando o PH em função da adição de ácido ou base pode ser obtido 
um gráfico que é conhecido como curva de titulação, esse gráfico demonstra a 
quantidade máxima de mínima que os agrupamentos do aminoácido conseguem agir 
sem mudanças de PH. Quando se adiciona uma gota de ácido ao aminoácido o PH 
tende a diminuir e quando se acrescenta mais gotas lentamente ele tende a sofrer 
pequenas mudanças até chegar na capacidade máxima de tamponamento do 
aminoácido, que quando atingindo tende a diminuir novamente o PH, o mesmo 
raciocínio vale para as bases. 
 
 
 
 
 
 
 
7 
 
RESULTADO E DISCUSSÃO 
Durante a o experimento foram separados dois béqueres contendo uma 
solução de aminoácido glicina 0,1 M. Para o primeiro béquer foi adicionado gota a 
gota de NaOH 0,5 M sob agitação, a cada gota era medido o PH da solução, para 
meios de comparação foi feito o mesmo para uma solução contendo água. A tabela a 
seguir foram os resultados obtidos. 
 
Tabela 2 
Gotas 
de NaOH 
PH 
(Água) 
PH 
(Tampão) 
0 6 4,25 
1 14,72 4,53 
2 14,9 4,51 
3 15 4,5 
4 15,17 4,5 
5 15,25 4,5 
6 15,55 4,5 
7 15,57 4,51 
8 15,7 4,51 
9 15,94 4,51 
10 16,06 4,52 
 
Para o segundo béquer foi adicionado gota a gota de HCL 0,5 M sob agitação, 
a cada gota era medido o PH da solução, para meios de comparação foi feito o mesmo 
para uma solução contendo água. A tabela a seguir foram os resultados obtidos. 
 
8 
 
Tabela 3 
Gotas 
de HCL 
PH 
(Água) 
PH 
(Tampão) 
0 6 5,03 
1 3,24 5,03 
2 3 5,02 
3 2,87 5,02 
4 2,77 5,01 
5 2,69 5 
6 2,62 4,99 
7 2,56 4,99 
8 2,5 4,98 
9 2,46 4,98 
10 2,42 4,97 
 
Pode-se observar que na solução tampão o PH teve pequenas mudanças 
comparado a água, isso se deve aos agrupados amina e carboxila que reagiam a cada 
gota do ácido e da base adicionados nas soluções, o ácido libera H+ e com isso reagia 
com a carboxila (COO-), a base libera OH- reagindo com um H+ do agrupamento 
amina (NH3+) liberando H2O. 
 
 
 
 
 
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AULA 2, ROTEIRO 2: DETECÇÃO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS EM 
SOLUÇÃO POR MEIO DE REAÇÕES DE COLORAÇÃO 
 
 INTRODUÇÃO 
Uma proteína é formada por uma cadeia de aminoácidos ligados através da 
ligação peptídica, tal ligação ocorre entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo 
carboxila do outro, o carbono do grupo da carboxila (COOH) liga-se com o nitrogênio 
do grupo amina (NH2) liberando água na reação final. As proteínas são separadas 
entre as essências, que só se pode obter atravésda alimentação, e não essências, 
que é produzida pelo próprio corpo por meio de estímulos, elas são importantes para 
organismo pois produzem hormônios, podem catalisar reações gerando menos gasto 
calórico, é capaz de transportar e armazenar moléculas específicas entre outras 
funções fundamentais para o bom funcionamento do organismo. 
As proteínas apresentam quatro tipos de estruturas, a primária é a ligação linear 
entre os aminoácidos, a secundária há um enrolamento helicoidal entre os 
aminoácidos, a terciária a proteína se enrola nela mesma formando uma estrutura 
tridimensional, e pôr fim a quaternária corresponde a duas ou mais da estrutura 
terciária unidas entre si. 
As proteínas podem ser detectadas através do biureto que é uma solução de 
sulfato de cobre (CuSO4) e tartarato duplo de sódio e potássio (KNaC4H4O6), esse 
método pode ser utilizado em diagnósticos ou até mesmo em perícias criminais, o 
biureto tem uma coloração azul e quando reage com uma proteína essa cor muda 
para violeta, isso ocorre devido a ligação entre o íon de cobre (Cu2+) e os átomos de 
nitrogênios dos aminoácidos formando um complexo quadrado planar com a ligação 
peptídica. 
 
 
 
 
 
10 
 
Imagem 4 
 
Fonte:http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/reacoes_coradasdois
3.htm 
 
RESULTADO E DISCUSSÃO 
Durante a o experimento foi preparado 8 tubos de ensaio, todos eles continham 
2 ml da solução de biureto, a ideia é observar se cada tubo mudava para cor violeta 
afim de demonstrar se havia presença ou não de proteína na substância adicionada. 
 
1. O primeiro tubo foi adicionado 1ml de água e manteve a coloração pois 
água não é proteína. 
2. O segundo tubo foi adicionado e albumina 10%, essa mudou para a 
coloração violeta pois se trata de uma proteína encontra no plasma 
sanguíneo sendo importante para a regulação da pressão osmótica, 
também pode ser encontrada no ovo como ovoalbumina. 
3. O terceiro tubo foi adicionado glicina que é um aminoácido, porém não 
houve mudança de cor, isso ocorreu pois são necessários pelo menos 
dois aminoácidos para formar a ligação peptídica e o biureto identificar 
como proteína. 
4. No quarto tubo foi adicionado leite fresco, mudou para a coloração lilás 
pois há uma proteína no leite chamada caseína. 
11 
 
5. No quinto tubo foi adicionado leite fervido, mudou para a coloração lilás 
pois ainda contém os aminoácidos necessários para o biureto identificar, 
mesmo que a proteína tenha se desnaturado. 
6. No sexto tubo foi adicionado amido, esse não houve alteração na cor, 
pois amido é um polissacarídeo e não uma proteína. 
7. No sétimo tubo foi adicionado óleo, esse não houve alteração na cor, 
pois se trata de um ácido graxo e não uma proteína. 
8. No oitavo tubo foi adicionado suco, não havendo mudança na cor, pois 
o suco não possuía proteína, teria caso o suco fosse a base de soja. 
 
 
AULA 3 - ROTEIRO 1: DESNATURAÇÃO PROTEICA 
 
1. AÇÃO DA TEMPERATURA: 
Partindo de 2mL de solução a 10% de ovoalbumina, utilizou-se uma pinça para 
aquecer o tubo de ensaio em um bico de Bunsen. Neste caso, houve formação de 
bolhas e a solução ficou turva. Ao aproximar a solução da chama do bico de Bunsen, 
parte da energia fornecida é utilizada para quebrar as interações intramoleculares. 
Isso causa a desnaturação proteica, já que a proteína sai de seu estado enovelado 
para um estado de maior energia. 
 
2. AÇÃO DO Ph: 
Partindo de 2mL de solução a 10% de ovoalbumina, utilizou-se 2mL de solução 
ácido clorídrico 0,5M (mol/L). O mesmo foi feito para uma solução 5M de HCl. Neste 
caso, houve turvação da solução. Adicionar íons H+ ao ambiente proteico pode causar 
a desnaturação proteica. Algumas cadeias laterais contêm grupos com caráter básico, 
ou seja, tem o potencial de reagir com os íons H+ alterando assim sua natureza 
química. Isso afeta as interações intramoleculares, alterando o enovelamento 
proteico. 
12 
 
 
3. AÇÃO DE SOLVENTES ORGÂNICOS: 
Partindo de 2mL de solução a 10% de ovoalbumina, adicionou-se 2mL de 
etanol. Foi observada a turvação da solução. A desnaturação proteica ocorre também 
pela adição de solventes orgânicos. Neste caso, as moléculas de etanol realizam 
fortes interações com as cadeias laterais da ovoalbumina, isso faz com que as 
interações intramoleculares sejam desfavorecidas. 
 
4. AÇÃO DE SAIS 
 Partindo de 2mL de solução a 10% de ovoalbumina, 2mL de solução 
saturada de sulfato de amônio foram adicionados. Turvação da solução foi observada. 
a adição de sais pode fazer com que novas interações iônicas apareçam na proteína. 
Cadeias laterais que possuem carga negativa podem interagir com o cátion do sal e 
cadeias laterais com carga positiva podem interagir com o ânion do sal. Essas 
interações podem levar a alteração da estrutura terciária da proteína, o que leva a 
desnaturação proteica. 
 
 
ATIVIDADES DE FIXAÇÃO 
1. resposta – E. Desnaturação pode ser causada por alteração de 
temperatura, solventes orgânicos, sais e alteração de pH do meio. 
2. Pois a água fervente tem a capacidade de desnaturar as enzimas 
capazes de converter o açúcar em amido. Assim o açúcar não será 
convertido em amido, já que a enzima foi desativada, logo o doce 
permanecerá. 
3. O leite fervido terá suas proteínas desnaturadas, o leite da caixa não. O 
leite é uma mistura de muitos componentes, como gorduras, proteínas e 
sais de cálcio. 
4. O pH é alterado, pois o suco do limão contém ácido cítrico, dessa 
maneira, a proteína é desnaturada. No estômago, a enzima responsável 
13 
 
pela quebra das proteínas de carne, por exemplo, funciona em um pH 
ótimo próximo de 2, ou seja, ácido. Por fim, a pepsina não é desnaturada 
nem degradada por conta de seu ponto isoelétrico, ou seja, essa enzima 
é naturalmente estável em pH ácido, pois suas cadeias laterais suportam 
esse pH. 
 
AULA 3 – ROTEIRO 2: ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
 
PROCEDIMENTO 1 – TABELA DE OBSERVAÇÕES 
 
Conteúdo Resultado 
Grupo controle (água + 
gelatina) - 1 
Ocorreu o processo de gelificação. 
Extrato de mamão + gelatina – 
2 
Gelificação não ocorreu 
completamente 
Extrato de abacaxi + gelatina – 
3 
Gelificação não ocorreu 
Fruta regional + gelatina - 4 Ocorreu o processo de gelificação. 
 
Neste caso, será observado o comportamento de soluções contendo proteínas 
no seu estado natural e proteínas que sofreram proteólise. A principal proteína da 
gelatina é o colágeno, se essa macromolécula entrar em contato com enzimas, nas 
condições ideais pode ocorrer proteólise. A proteólise é a quebra de ligações 
peptídicas, ou seja, ligações covalentes que constituem a proteína serão quebradas, 
isso leva a perda de propriedades. 
No grupo controle não havia enzima, logo, houve congelamento, ou seja, o 
colágeno não perdeu suas propriedades. No segundo tubo, percebe-se que o 
conteúdo não congelou completamente, mas houve a formação de um gel. No tubo 3 
14 
 
a gelificação não ocorreu, o que indica que o colágeno perdeu suas propriedades 
devido à ação da enzima bromelina, que quebrou as ligações da proteína que constitui 
a gelatina. No caso da fruta regional, o processo de gelificação ocorreu, o que sugere 
que a laranja não possui enzimas capazes de quebrar o colágeno ou possui enzimas 
em baixa concentração. 
Observação: a papaína, presente no mamão, é capaz de quebrar o colágeno, 
porém, neste caso, provavelmente a concentração de papaína não foi o suficiente 
para quebrar um número significante de proteínas e tirar a viscosidade da mistura. 
 
PROCEDIMENTO 2 
Diferentes cores foram observadas neste caso, já que a amilase salivar foi 
capaz de degradar o amido. À medida que o tempo passa o número de vezes que a 
cadeia é quebrada é maior, logo os derivados vão ficando cada vez menores. Por isso, 
na presença do lugol, o amido é azul e as dextrinas são vermelhas, dessa maneira a 
cor indica o tempo que a reação demoroupara ocorrer, a partir do tipo de produto 
presente na solução. 
ATIVIDADES DE FIXAÇÃO 
1 – 
I – Verdadeiro. 
II – Verdadeiro. 
III – falso, se a temperatura ou pH se alterarem, a eficiência da enzima muda. 
IV – Falso, as enzimas são catalisadoras, ou seja, não se alteram. 
Resposta – A. 
 
2 – 
I – Verdadeiro. 
II – Falso, ainda pode-se ver reação. 
15 
 
III – Verdadeiro. 
IV – Falso, produz gás oxigênio e não O. 
V – Verdadeiro. 
Resposta – D. 
 
3 – 
 
A velocidade de reação aumenta linearmente com a variação de concentração 
de enzima (neste caso, a enzima está na saliva), ou seja, aumentar o volume de saliva, 
aumenta a velocidade de reação segundo o gráfico b. Adicionar substrato (ou amido) 
aumenta a velocidade segundo a curva a. A velocidade de reação pode variar de 
acordo com o pH e temperatura segundo os gráficos abaixo, ou seja, existe um pH 
ótimo e uma temperatura ótima.[4] 
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AULA 4 - ROTEIRO 1: 
Carboidratos monossacarídeos são compostos simples dos carboidratos e 
possuem entre três a setes carbonos (elemento químico extremamente importante, 
por ser indispensável a existência da vida – seja ela animal e vegetal – sem falar dos 
compostos minerais constituídos pele elemento em questão. 
São monômeros, ou seja, não podem ser hidrolisados. Geralmente possuem 
gosto adocicado e são sempre solúveis em água. 
Principais monossacarídeos e suas características: 
 Frutose: presente na maioria das frutas e também no mel. Sua principal 
função é fornecer energia para o corpo humano. 
 Glicose: Também possui função energética. Encontrado também no mel 
e nas frutas. 
 Galactose: presente na lactose (açúcar do leite). Fornece energia para 
o corpo humano. 
 Ribose: compõem a estrutura do RNA (ácido ribonucleico). 
 
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Os dissacarídeos são carboidratos formados por dois monossacarídeos ligados 
por ligações glicosídicas. Os dois açúcares unem-se quando ocorre uma 
desidratação, ou seja, a retirada de água. 
 Eles são moléculas orgânicas que fornecem energia aos seres vivos. 
Os principais componentes dos dissacarídeos 
são carbono, hidrogênio e oxigênio. Geralmente, essas moléculas possuem sabor 
adocicado e boa solubilidade em água. 
A combinação de monossacarídeos pode formar muito dissacarídeos 
diferentes, os mais conhecidos são a sacarose, a lactose e a maltose. 
 Sacarose: formada pela ligação entre glicose e frutose. 
 Lactose: formada pela união de glicose e galactose. 
 Maltose: formada pela ligação de duas moléculas de glicose. 
Os polissacarídeos são formados por várias moléculas de monossacarídeos 
unidos entre si por ligações glicosídicas. Essas ligações são do tipo covalentes, 
resultantes da condensação de dois monossacarídeos. Os polissacarídeos são 
considerados macromoléculas, pois são polímeros de médio a alto peso molecular. 
Além disso, ao sofrerem a hidrólise, originam diversos monossacarídeos. 
A seguir, confira a lista com os principais polissacarídeos e onde podem ser 
encontrados. 
 Celulose: importante componente da parede celular vegetal. Ainda pode ser 
encontrado em outros organismos; 
 Amido: encontrado em diversos alimentos como a batata e arroz, o amido é a 
substância de reversa das plantas; 
 Glicogênio: é a substância energética de animais, bactérias e fungos. Podem 
ser encontrados no fígado e músculos dos seres humanos; 
 Pectina: é uma fibra solúvel encontrada em frutas e vegetais; 
 Quitina: presente na parede celular de fungos e em carapaças de insetos; 
18 
 
 Heparina: substância farmacológica com ação anticoagulante, pode ser 
encontrada nos órgãos linfoides. 
 
Polissacarídeos são grandes polímeros naturais formados por cadeias de 
monossacarídeos ligados entre si por ligações glicosídicas, que são ligações 
covalentes resultantes da condensação de dois monossacarídeos. 
Insolúveis em água, os polissacarídeos são carboidratos, também conhecidos 
como glicanos. Através da hidrólise da biomolécula, um grande número de açúcares 
menores é liberado. 
Exemplos de polissacarídeos: 
 Ácido hialurônico: preenche as lacunas entre as células de todos os animais. 
 Amido: reservatório de energia em plantas, encontrado em diversos alimentos. 
 Celulose: componente da parede celular de plantas e outros organismos. 
Classificação dos polissacarídeos: 
De acordo com a sua estrutura, os polissacarídeos são classificados em: 
Homopolissacarídeos: apresentam um tipo de monossacarídeo. Exemplos: 
amido, celulose, glicogênio, pectina, quitina e tunicina. 
Heteropolissacarídeos: apresentam dois ou mais tipos de monossacarídeos. 
Exemplos: ácido hialurônico e heparina. 
 
 
 
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TESTE DE BARFOED: 
 Tubo 1: adicinou 2 ml reativo barfoed a 1 ml de glicose 10% 
 Tubo 2: adicionou 2 ml reativo barfoed e 1 ml de lactose 10% 
 Levamos a fervura a banho maria durante 5 minutos 70 graus como não 
vimos resultados elevamos a 100 graus, mas não obtivemos nenhum 
resultado. 
 Provavelmente por conta dos reativos. 
 
TESTE DO ESPELHO DE PRATA: 
Redução de tons prata. Elementos na presença de aldeídos. 
Colocamos no tubo 1 ml de solução de nitrato de prata e gotejamos de solução 
hidróxido de amônia até dissolver o precipitado, depois colocamos 0,5 ml de solução 
de glicose. Não foi preciso levar a banho maria por 5 minutos, pois tivemos o resultado 
do espelho de prata só agitando. 
 
TESTE DE FEHLING 
Detecção de açúcares redutores: 
 Tubo 1 adicionamos 1 ml de solução fehling e 0,5 ml de glicose 
 Tubo 2 adicionamos 1 ml de solução fehling e 0,5 ml de sacarose 
 Aquecemos em banho maria por 5 minutos 
 Tubo 1 teve a alteração pra coloração vermelha pois foi a identificação dos 
açúcares redutores. 
 Tubo 2 manteve a coloração azul. 
 
 
 
 
 
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AULA 4 - ROTEIRO 2: 
Os lipídios ou gorduras são moléculas orgânicas insolúveis em água e solúveis 
em certas substâncias orgânicas, tais como álcool, éter e acetona. 
Ácidos graxos são substâncias orgânicas encontradas em temperatura 
ambiente nas fases sólida e líquida e semissólida. Pertencem ao grupo dos ácidos 
carboxílicos, compostos que apresentam a carboxila, carbono ligado a um oxigênio e 
a uma hidroxila. 
 
HIDROGENAÇÃO 
É conhecida como Reação de Sabatier-Sanderens e produz alcanos. Ocorre 
em presença de catalisador metálico (platina, paládio ou níquel) e aquecimento. 
 
HALOGENAÇÃO 
Ocorre a adição de halogênios, geralmente o cloro ou bromo . 
Produz dialogenetos. 
 
SAPONIFICAÇÃO 
É uma reação química, também chamada de hidrólise de triglicerídeos ou 
hidrólise alcalina de um éster, que ocorre entre um éster e uma base inorgânica. 
Os triglicerídeos, também chamados de triglicérides ou triglicéridos, são as 
principais gorduras do nosso organismo e compõem a maior parte das gorduras de 
origem vegetal e animal da nossa dieta. 
Os triglicerídeos estão presentes em vários alimentos, mas a maior parte que 
circula no sangue costuma ser produzida pelo nosso próprio organismo, através do 
fígado. 
 
 
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TESTE 1 
SAPONIFICAÇÃO 
 Hidrolise a base de triglicerídeos 
 20 ml de KOH (hidróxido de potássio) 10% alcoólico (medimos na 
proveta) 
 E 3 ml de óleo de soja. Aquecemos a banho maria por 5 minutos. 
 Verificar a solubilidade do produto em água. (testar em um tubo de 
ensaio). 
 Saponificação foi completa e reservamos o tubo. 
 
TESTE 2 
 Adicionamos 2 ml do sabão em cada tubo 1, 2 e 3 (teste 1) 
 Misturamos por agitação e observamos a formação ou não de espuma 
1, 2 e pH no tubo 3 
 Tubo 1 nacL (cloreto de sódio) 35% e 5 gotas do sabão. (não espumou) 
 Tubo 2 caLcL 2 (cloreto de cálcio) 10% e 5 gotas de sabão. (não 
espumou, mas precipitou) 
 Tubo 3 HcL 0,1N (ácido clorídrico) e 5 gotas de sabão. (medimos o pH 
e deu 14, colocamos 10 gotas e continuou no 14 não tive alteração pois 
a concentração do ácido estava muito baixa). 
 
TESTE 3 
HALOGENAÇÃO 
 Tubo 1 : 5 mlde óleo de soja mais 10 gotas de lugol (I2) 
 Tubo 2: 5 ml margarina derretida mais 10 gotas de lugol (I2) 
 Ferver em banho maria por 5 minutos até desaparecer coloração 
 Voltar a temperatura ambiente 
 Adicionar 3 gotas de solução de amido. (amido é indicação na presença 
de iodo e quanto menos iodo menos azul e mais iodo mais azul. 
22 
 
 Tubo 1 dupla ligação iodo vai reagir onde tiver duplas – sobrou pouco 
iodo 
 Tubo 2 ligações simples - sobrou mais iodo. 
 
23 
 
 REFERÊNCIAS 
CAMBELL MK. BIOQUÍMICA. 3ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2000; 
CORSINO, JOAQUIM BIOLOGIA – BIOQUIMICA, Campo Grande - MS, 2009 
Disponível em: 
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