Aminoácidos, peptídeos e proteínas - resumo

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Aminoácidos, peptídeos e proteínas 
O que é uma proteína? 
• Macromolécula 
• Vários aminoácidos formam os 
peptídeos e conforme essa cadeia de 
aminoácidos se alongam, vai 
formando uma proteína 
 
 
 
 
 Aminoácido 
 
 
 
 
 
 Proteína com ligantes 
 
 
 
 
 Glicose 
 
 
 
 
 
 Nucleotídeos 
 
Lipídeo - triacilglicerol 
 
AMINOÁCIDO 
• α-aminoácido - carbono α 
 
 
 
 
 
• Estrutura mínima dos aminoácidos: 
carbono ligado no grupo amina, 
ligado na carboxila, hidrogênio, ligado 
no grupo R. 
• Características do grupo R: apolar, 
polar, alifáticos, aromáticos → essas 
particularidades trazem diferenças ao 
aminoácido no sentido de estrutura, 
tamanho e carga elétrica. Isso implica 
na capacidade de um aminoácido 
conseguir se ligar a outro, e se esse 
conjunto é solúvel, ou não, em água. 
• Característica final: A questão da 
solubilidade é muito importante pois 
grande parte do nosso coro é 
composta de água (saliva, dentro e 
fora da célula e plasma sanguíneo) 
então é importante que essa proteína 
seja solúvel. 
https://www.google.com.br/search?sxsrf=ALeKk02eQmP2JFyC5sXLQY8boVQsG9tEXw:1629507058763&q=triacilglicerol&spell=1&sa=X&ved=2ahUKEwiErZXr8sDyAhW6pZUCHWmGCVsQBSgAegQIARA6
 
 
• Aminoácidos essenciais → devemos 
adquirir na dieta pois não somos 
capazes de produzir. Alimentos de 
origem animal (carne, leite, ovos) 
• Aminoácidos não essenciais → nós 
produzimos 
• Aminoácidos condicionais → 
dependendo de algumas situações ou 
patologias o indivíduo não consegue 
produzir. 
 
 
• Amina → NH2 
• Carboxila → COOH 
• Forma não iônica → o aminoácido na 
sua forma sem carga 
- Nesse caso, ele não faz ligação com 
nenhum outro composto (nem dá, 
nem recebe) 
- É o ponto de equilíbrio chamado de 
carga elétrica líquida zero = ponto 
isoelétrico (pl) 
• Forma zwitteriônica → o aminoácido 
na sua forma com carga (que pode ser 
como ácido ou base) 
- Ácido: perde um H (negativo) 
- Base: ganha um H (positivo) 
- Dessa forma, ele pode fazer ligações 
pois está carregado. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
pK → pH em que ele atinge o ponto 
isoelétrico dele. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
• Quando um aminoácido se liga a 
outro 
• Se ligam pela carboxila de um com a 
amina de outro (final de um, começo 
de outro) 
• No meio, forma uma molécula de 
água que sai para que eles se juntem. 
Ficando o C=O ligado com o N-H 
• O contrário também acontece: colocar 
uma molécula de água para que os 
aminoácidos se separem (por isso que 
na tabela tem o valor com água e sem 
água). 
 
 
 
 
 
 
 Ligação de dois aminoácidos 
 
 
 
 
 
Ligação de dois aminoácidos Dipeptídeo → 
ligação de dois aminoácidos 
 
 Ligação de 3 aminoácidos 
Ligação de 4 ou mais aminoácidos 
PROTEÍNA X PEPTÍDEO 
Melitina = peptídeo de 27 aminoácidos. 
Está presente no veneno da abelha. 
Em colorido alguns átomos importantes → 
em vermelho é o Oxigênio, em azul é o 
Nitrogênio e os brancos representam os 
Carbonos. 
• Até 30 aminoácidos é considerado 
um peptídeo, mais do que isso é 
considerado uma proteína (não é 
uma regra). 
Albumina sérica humana = 609 
aminoácidos. 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
• Sequência de aminoácidos ligados 
um no outro por uma ligação 
peptídica (colar de pérolas). 
 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: α-HÉLICES 
• α -hélices → uma das formas de 
estrutura secundária de um peptídeo 
ou de uma proteína. 
• Mais ou menos a cada 3 
aminoácidos é possível dar um giro 
(esse giro é a ponte de hidrogênio, é 
usada o H de um aminoácido com o 
O do vizinho). 
• Extremidade aminoterminal → Na 
extremidade esquerda de um 
aminoácido temos a parte Amina 
(NH3) 
• Extremidade carboxiterminal → 
Na outra ponta temos a parte 
carboxílica (COOH) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: FOLHAS β 
• Folha beta (também por pontes de 
hidrogênio) 
• Duas sequências paralelas 
 
 
Resíduos = aminoácidos 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
• Um aminoácido se interage com 
outro e se dobram no seu próprio 
eixo. 
• Pontes de Dissulfeto → Um enxofre 
se ligando a outro enxofre (S). 
• Ligação hidrofóbica 
• Ligação iônica 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Citocromo c 
• Sequência linear → não interagem 
uns com outros. 
 
 Lisozima 
 
 
 Ribonuclease 
• Folha β → a seta mostra a origem e o 
destino. 
Mioglobina → buraco para acomodar e 
transportar o oxigênio. 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
• Ligação de quatro unidade de uma 
proteína. 
 
 
 
 
α-hélices 
Sequência 
linear 
α-hélices 
Folha β 
α-hélices 
Folha β 
• Estrutura primária, que é a sequência 
dos aminoácidos, essa sequência 
pode se dobrar formando uma 
estrutura secundária, essa estrutura 
secundária se dobra no seu próprio 
eixo e forma uma estrutura terciária 
e pode ser se unir em várias cadeias 
(subunidades) formando uma 
estrutura quaternária. 
• A cada tríade (3 nucleotídeos) 
corresponde a um aminoácido 
específico. 
• Hidrólise → Quebra de uma 
proteína/peptídeo por conta da 
inserção de água. 
• Se tira a molécula de água, os 
aminoácidos se juntam. 
• DNA transcrito em RNA, que saí do 
núcleo e vai para o Ribossomo que 
vai fazer o encaixe da sequência dos 
nucleotídeos com os peptídeos, 
formando a proteína. 
 
DESNATURAÇÃO 
• Quando a proteína perde a sua 
função (linear) 
• A estrutura de uma proteína tem 
tudo a ver com a sua função. 
• Perda de ligações e agregação → 
incompatibilidade de solventes, 
solubilidade. 
• Ex: proteína do ovo (albumina) 
• Quando ele está na sua forma 
natural (transparente) ela é solúvel 
em água. A partir do momento que 
ela se desnatura, ele fica insolúvel e 
muda seu aspecto para branco e 
duro (calor causou a perda dos 
aminoácidos e ficaram em forma 
linear). → desnaturação irreversível. 
 
DESNATURAÇÃO/RENATURAÇÃO 
• Em algumas proteínas, a 
desnaturação é um processo 
reversível. 
• Formas de desnaturação → calor, 
pressão, pH, inserção de agentes 
desnaturantes ou por mudança da 
interface. 
EX: ANEMIA FALCIFORME 
• Doença de origem genética que 
afeta a hemoglobina; 
• Modificação de um aminoácido: a 
Glutamina é trocada por Valina lá no 
DNA; 
• Então, o corpo dessa pessoa começa 
produzir proteínas com o 
aminoácido trocado → chama-se de 
mutação; 
• Essa mutação altera a forma da 
hemoglobina, que muda a estrutura 
do eritrócito (formato de foice) que 
compromete o transporte de 
oxigênio para os tecidos. 
 
CLASSIFICAÇÃO/FUNÇÃO DAS 
PROTEÍNAS 
• Enzimas 
- Quimotripsina, lipase 
• Proteínas de transporte 
- Hemoglobina 
• Reserva 
- Ferritina que armazena ferro; 
- Mioglobina (reserva oxigênio) 
• Contráteis 
- Actina e miosina 
• Estrutural 
- Colágeno, queratina 
• Defesa 
- Imunoglobulinas 
• Proteínas Regulatórias 
- Hormônios (hormônio do crescimento) 
 
 
 
PROTEÍNAS CONTRÁTEIS 
 
PROTEÍNAS ESTRUTURAIS 
• Colágeno compõe → unhas, 
cartilagem, ossos, derme, tecido 
conjuntivo propriamente dito, pelo 
• Colágeno composto → muitas α-
hélices. Uma α-hélice se enrola dentro 
de outra, que se enrola dentro de 
outra. Mantém a estrutura rígida. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Queratina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• α-hélices e super enovelamento 
dessas α-hélices formando filamentos. 
Cada filamento se junta com outros 
filamentos formando uma protofibrila. 
Por causa dessa estrutura, é tão difícil 
quebrar um fio de cabelo ao puxá-lo. 
PROTEÍNAS DE DEFESA 
• α-hélices formando desenhos em Y. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS REGULATÓRIAS 
• Insulina, hormônios decrescimento 
 
PROTEÍNAS DE TRANSPORTE 
• Hemoglobina 
 
• Tem uma molécula chamada de 
Protoporfirina ou Porfirina associada 
a ela, que se liga ao ferro aqui no 
meio desse complexo formando o 
M, que se liga ao Oxigênio, 
dependendo da afinidade que pode 
mudar (depende da quantidade de 
O2 nos tecidos) 
• Hemoglobina abriga o grupo M que 
transporta o oxigênio. 
 
ENZIMAS 
• Função → catalisar uma reação 
química 
• Sítio ativo → ponto de encaixe da 
enzima 
 
Ponto de ligação 
com uma célula 
(para desempenhar 
sua função) 
Ponto de ligação 
com antígenos 
Ponto de ligação 
com antígenos 
• Enzima se liga ao seu substrato 
(seletivo → tem um específico) e 
então se liga ao seu sítio ativo e 
forma e produto. 
 
• Cofatores → servem para o bom 
funcionamento da enzima 
• Vitaminas são cofatores que ajudam 
a enzima a se moldar para melhorar 
o encaixe com o seu substrato. 
 
 
ENZIMAS DIGESTIVAS 
• Ajudam na digestão → clivando 
proteínas, lipídeos, carboidratos. 
• Triacilglicerol (TG) que é um 
substrato, temos uma enzima 
(lipase) agindo nesse substrato 
para formar um produto que é o 
Monoglicerol. Entrou uma água 
para sair dois ácidos graxos. 
 
ZIMOGÊNIOS 
• Forma inativa da enzima 
• A enzima é fabricada em forma de 
zimogênio, por exemplo, temos a 
Tripsina que é produzida como 
Tripsinogênio, que ao receber um 
estímulo, se transforma em Tripsina 
para poder agir. 
• Ativação dos zimogênios 
pancreáticos pela clivagem 
proteolítica limitada produzida pela 
Tripsina. 
Processo reversível