Proteínas aula vet 1 2011

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Proteínas na Alimentação Animal
Bromatologia Animal
Prof. José Laerte Nörnberg
jlnornberg@smail.ufsm.br
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Introdução
Conceito: 
		Compostos orgânicos de alto peso molecular, formados pelo união de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas formando longas cadeias, em várias estruturas geométricas e combinações químicas para formar proteínas específicas, cada uma com sua especificidade fisiológica.	 
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Introdução
B. Composição elementar
 C= 50-55%; H= 6-8%; O= 20-24%; N= 15-18% 
			Frequentemente: S= 0,2-0,3%
 (Algumas: Fe, P, Cu, Zn)
Média= 16 g N por 100g de proteína = 6,25
%N x 6,25 = % PB
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Teor protéico de alguns alimentos: diferenças em relação ao uso constante do fator 6,25 (Crampton & Harris, 1974)
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Introdução
C. Principal constituínte do corpo (50 – 80% da matéria seca)
D. Necessidades de proteína
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E. Propriedades
- Diversificadas
- Várias solubilidades
- Funções biológicas
F. Compostas de 20-22 ou mais aminoácidos
Aminoácidos essenciais
Aminoácidos não essenciais
Introdução
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Classificação Geral
Difícil classificação pela complexidade
Proteínas Simples: aquelas que por hidrólise fornecem AA como únicos produtos 
- Albuminas: altamente solúvel em água (clara do ovo, leite, grãos de leguminosas)
- Globulinas: insolúveis em água (músculos, grãos de leguminosas)
- Glutelinas: somente em vegetais (trigo)
- Prolaminas: somente em vegetais (trigo, centeio, milho, cevada)
- Protaminas: peixes
- Histonas: ácidos nucléicos
- Escleroproteínas: queratina, colágeno
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Classificação- cont.
B. Proteínas Conjugadas: Proteínas Simples ligadas a substâncias não protéicas 
Cromoproteínas 
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Metaloproteínas
Proteínas Derivadas
Produtos da degradação das proteínas
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Funções das proteínas (Básicas)
Estrutural
Colágeno e elastina 
Tecido conectivo - contrátil
Sistema circulatório (vasos) – expande e contrae
Músculo contrátil
Queratina – pêlos
Sangue– ligação e transporte de proteínas
LDL, HDL, etc.
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Proteínas envolvidas no metabolismo 
Enzimas
Lipase, maltase, tripsina, etc.
Envolvidas na digestão e metabolismo
Hormônios
Hormônio do crescimento e insulina
Regulam o metabolismo
Sistema Imune 
Anticorpos 
IgG, IgA, IgM
Transporte no corpo
Quilomicra
Albumina
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Aminoácidos
 (alfabeto das proteínas)
Estrutura geral dos aminoácidos
Glicina
Amino
Carboxil
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Aminoácidos ocorrem naturalmente na natureza
Somente 20–22 são comumente encontrados em quantidades significativas nas proteínas
Aminoácidos Essenciais:
F = fenilalanina	T = triptofano
V = valina	I = isoleucina
T = treonina	M = metionina
H = histidina A = arginina
L = leucina L = lisina
Aminoácidos
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Aminoácidos
D. Propriedades físicas:
-	Sólidos e incolores, cristalinos e fundem a altas temperaturas
-	Solúveis em água, mas insolúveis em solventes orgânicos
-	Solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases
- A solubilidade é influenciada pela cadeia lateral (hidrofílica mais solúvel em água)
-	Em soluções aquosas são dipolares (anfótero) tem função de ácido e de base.
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Aminoácidos estão ligados por ligações peptídicas
Grupo carboxil com grupo amino 
+
H2O
Aminoácidos
Ligação 
Peptídica
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Aminoácidos como fontes de energia 
Esqueleto carbônico pode ser usado para energia
Glicogênicos (aminoácidos)
Glicina, alanina, treonina, cistina, metionina
Convertidos a glicose e entram no ciclo de Krebs 
Cetogênicos (aminoácidos)
Lisina, leucina
Convertidos em Acetil CoA		 cetonas
Aminoácidos
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Proteinas - Digestão
Alimentos protéicos (fontes)
Origem vegetal 
Origem animal
Proteínas são hidrolizadas em aminoácidos
Proteínas 	Aminoácidos; tri - dipeptídeos
Exceção: mamíferos jovens > absorvem proteínas intactas
Leite- Colostro: imunoglobulinas (imunidade)
Digestão – Química/Enzimática
HCl
Pepsina
Enzimas Pancreáticas 
Enzimas- células da mucosa intestinal
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Etapas da Digestão das Proteínas 
Bôca
Redução no tamanho das partículas
Estômago (digestão química & enzimática)
HCl
Reduz pH para 2-3
Rompimento das ligações & desnaturação das proteínas
Pepsina (pepsinogênio)
Secretada pela mucosa gástrica 
Clivagem das proteínas em AA
Quebra das ligações peptídicas
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Etapas da Digestão das Proteínas (cont.)
Enzimas Pancreáticas 
Secretadas no duodeno
Secretadas com o suco pancreático 
Suco pancreático 
Tamponante pH = 7 – 8
Enzimas pancreáticas 
Tripsina
Quimotripsina
Carboxipeptidase A
Carboxipeptidase B
- Todas rompem ligações peptídicas das proteínas 
Secretadas como 
Zimogêneos 
(pró-enzimas)
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Etapas da Digestão das Proteínas (cont.)
Peptidase Intestinal secretada pelas células intestinais (borda em escôva) 
Absorção
- AA, di- e tri-peptídeos absorvidos de forma passiva e ativa 
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AA
AA-AA
AA-AA-AA
Absorção
Ativa &
Passiva
AA
HCL
Pepsina
Tripsina
Quimotripsina
Carboxi A
Carboxi B
Peptidase intestinal
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Destino dos aminoácidos após absorção
Síntese nos tecidos 
Dentro de 5-10 min. após a absorção, são usados para síntese de proteínas 
	
Síntese de enzimas e hormônios
AA se movem em direção as células que secretam enzimas e proteínas
Pâncreas, TGI, fígado, órgãos reprodutivos 
Desaminação
AA não usados para síntese de proteínas: desaminação
	- Não há estoque de AA!
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Estado dinâmico das proteínas
A renovação da proteína corporal é constante
Combinação de síntese e degradação
Portanto: há necessidade diária
Ex:
Em 1 ano, toda a proteína é mobilizada
Em 60 dias, toda proteína muscular
Em 20 dias, toda proteína do TGI 
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Síntese de proteínas
Complexa, envolve vários sistemas
Energia necessária: 20 ATP por ligação peptídica
Ácidos nucleicos: DNA, RNA
Reação muito rápida 
Hemoglobina = 146 AA 
	- Leva 1,5 min. para ser formada
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Aminoácidos / catabolismo protéico 
Excesso de AA não usados para síntese protéica são catabolizados
Desaminação
NH3 +
NH4+
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Aminoácidos/Catabolismo proteico
Amônia é convertida em uréia
 
NH3 + NH3 + esqueleto carbônico
 O
 | | 
H2N – C – NH2
Uréia
Urina
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Aminoácidos / Catabolismo protéico 
Aminoácido
Esqueleto carbônico
Energia
Via Kreb’s
Cetonas
Via Acetil CoA
Gordura
Via Acetil CoA
Glicose
Via Kreb’s
Outros
Aminoácidos
Desaminação
+ NH3
Uréia
NH3
N reciclagem
Energia e outros compostos
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Deficiência de Proteina e AA
Reduz o crescimento
Reduz a eficiência alimentar
 
Anorexia
Acúmulo de gordura no fígado
Infertilidade
Reduz o peso ao nascimento
Reduz a produção de leite
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Nutrição Protéica
Animais não regulam voluntariamente o consumo de proteína
 
Saciedade é regulada pelo consumo de energia 
% PB na dieta é suficiente para atender as necessidades protéicas ?
Aminoácidos!
Deficiência de aminoácidos 
Resulta na desaminação
Sintomas similares a deficiência de proteina
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Desbalanço entre aminoácidos
 Balanço ideal de aminoácidos 
Consumo de AA em proporções similares as necessidades
Ex:
AA na dieta necessário para formação de músculos
AA na dieta necessários para a produção do leite
Nutrição Protéica
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Proteína degradável e não degradável no rúmen
	Proteína Degradável -utilizada pelos microrganismos
	Proteína Não Degradável – não utilizada pelos microrganismos
Proteína “by-pass”: proteína sobrepassante
Usualmente proteínas de alta qualidade que foram processadas
Digestão similar aos não-ruminantes
Uréia e outras fontes de Nitrogênio Não Protéico
Uréia - ingrediente alimentar
MOs podem usar N para formar Proteína Microbiana 
Toxicidade!!!!!!
Fontes de Proteína para Ruminantes
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NH3 + Esqueleto 
 Carbônico
MO
Proteína 
Microbiana
Fígado
Uréia
Urina
Uréia
 Desaminação
Urease
Saliva
NNP
Proteína
Verdadeira
Proteina Passante
(By-pass)
P/ abomaso & ID
 HCl, pepsina, tripsina, etc.
AGV
Fonte microbiana
Fonte da dieta
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Estômago
HCl
Pepsina
Intestino Delgado
Tripsina
Quimotripsina
Carboxipeptidases
Peptidases Intestinais
Proteína
Peptídeos
AA,AA-AA,
 AA-AA-AA
Absorção
Proteina ou AA
NH3+ + Esqueleto C
MO
Proteína MO
AGV
Absorção
Intestino Grosso
Esquema em não-ruminantes
 Fezes
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Qualidade da Proteína dos Alimentos
Conceito:
 Eficiência relativa com que a proteína de determinado alimento satisfaz as necessidades protéicas do animal.
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Qualidade da Proteína dos Alimentos
Valor Biológico:
		Corresponde a fração da proteína do alimento digerida e absorvida que é utilizada como proteína.
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Valor Biológico
Proteína a ser sintetizada no organismo:
 
 A48 B10 C4 D32 E6
Proteína A:
		A26 B28 C2 D34 E10	
Qual o valor biológico da proteína A ?
 A24 B5 C2 D16 E3 síntese protéica 
A2 B23 C0 D18 E7 energia
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Valor Biológico
Proteína a ser sintetizada no organismo
		A48 B10 C4 D32 E6
Proteína B
		A46 B18 C6 D20 E10
		 96% 63%
Qual o valor biológico da proteína B ?
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Valor Biológico
Proteína a ser sintetizada no organismo
		A48 B10 C4 D32 E6
Mistura das Proteínas= A + B
		A36 B23 C4 D27 E10
		 75% 84%
Qual o valor biológico de A+B ?
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Valor Biológico
Proteína de alto VB: proteína que apresenta os aminoácidos em teores necessários a manutenção da vida e crescimento dos novos tecidos.
Proteína de baixo VB: não tem os aminoácidos em teores adequados. 
Proteínas incompletas: apresenta um ou mais aminoácidos limitantes. Ex.: cereais (deficientes em lisina, triptofano e treonina) e grãos de leguminosas (deficientes em metionina).
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Proteína(%) de alguns alimentos e sua classificação como fonte de aminoácidos essenciais
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Efeito do aquecimento no valor nutricional do grão e farelo de soja 
Obs.: valores adequados são de 0,05 a 0,25 pH para o farelo de soja
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Alternativas para fornecer uréia (NNP) para ruminantes 
Mistura com sal: 30-60%
Mistura com volumosos: 0,5-1,0%
Mistura com concentrados: 1,5-3,0%
Mistura com melaço líquido: até 10%
Nível máximo na MS da dieta: 1%
Qual a melhor fonte de carboidratos para potencializar o uso de uréia na dieta de ruminantes?
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Alternativas para fornecer uréia (NNP) para ruminantes 
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Alternativas para fornecer uréia (NNP) para ruminantes 
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Alternativas para fornecer uréia (NNP) para ruminantes 
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Recomendações para uso eficiente de uréia na dieta de ruminantes:
Rúmen funcional (ruminante)
Teor de proteína na dieta (concentrações de N-NH3 de 5-8mg/mL no líquido ruminal) = ~13% PB na dieta
Teor de N-NH3 nos alimentos (plantas verdes conservadas na forma de silagem)
Adaptação (fornecimento gradativo: 2-6 semanas) até alcançar o nível máximo de uso (40g/100kg de PV)
Presença de carboidratos na dieta (energia e esqueleto carbônico para as bactérias)
Presença de minerais na dieta (P e S) 
Relação N:S 12-15:1
Não fornecer junto com grão de soja “in natura” - urease
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Intoxicação por uréia (amônia)
Níveis sanguíneos normais de N-NH3 
 0,1-0,2 mg/100mL
Intoxicação 
			1,0 mg/100mL
Morte
 >3mg/100mL
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Intoxicação: Sintomas
Respiração ofegante
Salivação excessiva
Incoordenação motora
Tremores musculares 
Timpanismo
Convulsão e morte
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Tratamento 
Ácido acético (vinagre) – 3-6 litros no início dos sintomas
pH baixo diminui atividade da urease no rúmen
Ácido acético + N-NH3 livre (rúmen) = acetato de amônia