proteínas

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Nitrogênio e 
conteúdo 
protéico
Profa. Dra. Raquel Pereira
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Compostos orgânicos 
de alto peso molecular, 
formadas pelo 
encadeamento de 
aminoácidos.
Representam cerca do 
50 a 80% do peso seco 
da célula sendo, 
portanto, o composto 
orgânico mais 
abundante de matéria 
viva. 
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AMINOÁCIDOS 
• São as unidades fundamentais das 
proteínas. 
• Todas as proteínas são formadas a 
partir da ligação em sequência de 
apenas 20 aminoácidos. 
• Existem, além destes 20 aminoácidos 
principais, alguns aminoácidos 
especiais, que só aparecem em alguns 
tipos de proteínas.
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• Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas 
por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. 
• Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2 ) 
de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de 
outro aminoácido, através da formação de uma amida. 
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Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte 
aminoácidos necessários para a produção de suas 
proteínas.
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AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS NÃO-ESSENCIAIS
Fenilalanina Glicina
Valina Alanina
Triptofano Serina
Treonina Cisteína
Lisina Tirosina
Leucina Arginina
Metionina Ácido Aspártico
Isolucina Ácido Glutâmico
Histidina
Asparagina
Glutamina
Prolina
Classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo 
aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. 
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Fenilcetonúria Na ausência ou deficiência da 
ação da enzima fenilalanina 
hidroxilase (PAH), o organismo 
não consegue metabolizar a 
fenilalanina, ocasionando o 
acúmulo desse aminoácido no 
sangue e em outros líquidos 
corporais. Este excesso de 
fenilalanina no sangue é tóxico, 
lesando o sistema nervoso central 
e causando retardo mental 
progressivo e irreversível.
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Fenilcetonúria
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Fenilcetonúria
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Aminoácidos essenciais e alimentos
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• Quantidade de AA do polipeptídio
• Tipos de AA
• Seqüência dos AA
O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:
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Leite integral 3,5%
Carne assada 25%
Ovo integral 13%
ORIGEM ANIMAL
As proteínas de origem animal fornecem aminoácidos de 
alto valor biológico (todos os aminoácidos essenciais em 
quantidades e proporções ideais para atender às 
necessidades orgânicas).
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Arroz integral 7,5%-9,0%
Arroz polido 5,2%-7,6%
Farinha de trigo 9,8%-13,5%
Milho 7,0%-9,4%
Soja 33%-42%
Amendoim 25%-28%
Batata 10%-13%
Maçã 0,3%
ORIGEM VEGETAL
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METODOLOGIA
✔ Determinação de um elemento ou de um 
grupo pertence à proteína.
✔ Conversão para conteúdo de proteína.
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Elementos Analisados
CARBONO ou NITROGÊNIO
Grupos Analisados
AMINOÁCIDOS E LIGACÕES PEPTÍDICAS
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ANÁLISES ELEMENTARES
METODOLOGIA
ANÁLISES POR GRUPOS
Análise de Carbono
Análise de Nitrogênio
Método por Biureto
Método por Fenol
Método por UV
Métodos Turbidimétricos
Método dye-binding
Métodos Físicos
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ANÁLISES ELEMENTARES
ANÁLISE DE CARBONO
✔ Digestão mais fácil do que para o nitrogênio;
✔ Menores erros no resultado: maior quantidade em relação 
ao nitrogênio;
✔ Fator de correção mais constante que para o nitrogênio;
✔ Dificuldade: separar os carbonos pertencentes à 
proteína dos carbonos de outros componentes.
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ANÁLISE DE NITROGÊNIO
✔ É a determinação mais utilizada;
✔ Considera que as proteínas têm 16% de nitrogênio em 
média;
✔ Fator geral na transformação de nitrogênio para 
proteína é de 6,25.
16 g N
 1 g N
100 g de proteína
 x g proteínas
x = 100
16
= 6,25 g proteínas
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Fatores de Conversão Específicos para 
cada Alimento
Trigo: 5,70;
Leite: 6,38;
Gelatina: 5,55.
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MÉTODO DE KJELDAHL
Determinação através do “N”total
1883: Kjeldahl (Dinamarca)
O método consiste em um meio de determinação indireta, pois não determina a quantidade 
de proteína, e sim o nitrogênio orgânico total. 
Por outro lado, apresenta algumas desvantagens: identifica o nitrogênio orgânico total, não 
apenas nitrogênio de proteínas, e utiliza muito tempo de análise e reagentes corrosivos
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Determinação do N orgânico total
N protéico e não protéico orgânico
✔ Maioria dos alimentos: N não protéico representa 
muito pouco no total.
✔ Nitrogênio medido / proteína estimada
✔ Depende do tipo de amostra.
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Aula ativa: metodologia para determinação de 
proteínas
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PROCEDIMENTO
1. Aquecimento da amostra com ácido sulfúrico
✔ Digestão: carbono e hidrogênio oxidados.
✔ Nitrogênio da proteína: reduzido e 
transformado em sulfato de amônia.
2. Adição de NaOH concentrado.
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4. Titulação: dosagem do 
borato de amônia formado 
com uma solução ácida de 
HCl padronizada.
3. Destilação: aquecimento para a 
liberação de amônia dentro de um 
volume conhecido de uma solução 
de ácido bórico (borato de 
amônia).
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REAÇÕES ENVOLVIDAS NA ANÁLISE
ÁC. SULF.
SULFATO DE 
AMÔNIA
HIDROX. DE 
SÓDIO AMÔNIA
ÁC. BÓRICO
BORATO DE 
AMÔNIA
ÁC. 
CLORIDRICO
CLORETO DE 
AMÔNIA
ÁC. BÓRICO
Digestão Destilação
Titulação
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CÁLCULOS
Titulometria de neutralização
Molaridade
3 mols de N = 3 mols de HCl
mN / 14n = V HCl . MHCl
mN = VHCl . MHCl .14
 
n . Vn (L) . Mn = n . V HCl (L) . MHCl
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% Proteína = mN’ .fator . 100
Depois de encontrar a quantidade de nitrogênio na 
amostra, calcula-se a porcentagem de proteína utilizando 
o fator de correção:
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Métodos alternativos para análise de proteínas