Estudo Dirigido QA Módulo 2 Livia

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Universidade Federal do Rio de Janeiro
Instituto de Química – Departamento de Bioquímica
Química de Alimentos (IQB351) 
Prof. Daniel Perrone
Estudo Dirigido – 2o módulo (Proteínas, Transformações químicas e bioquímicas)
· Proteínas
1. Explique o que são as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária de proteínas. Dê exemplos de estruturas secundárias e como elas são formadas.
As estruturas primárias de uma proteína são definidas como uma sequência de aminoácidos ligados por ligações peptídicas (entre a amina e o grupo carboxila de dois aminoácidos), não possuindo conformação tridimensional. A ligação C-N possui considerável rigidez devido a seu caráter de ligação dupla.
As estruturas secundárias possuem conformação tridimensional conferida pelas ligações covalentes entre aminoácidos. Essas ligações podem ser ligações de hidrogênio e/ou pontes dissulfeto. Como exemplo tem-se a alfa-hélice e a beta-folha. 
A alfa-hélice, assim como denotada pelo nome, tem estrutura helicoidal e é hidrofílica. As ligações de hidrogênio entre os hidrogênios de aminas e oxigênio de carboxilas permitem que a cadeia se dobre sobre si mesma. As cadeias laterais se encontram voltadas para fora, interagindo entre si e estabilizando os dobramentos.
A beta-folha apresenta uma estrutura pouco hidrofílica, sendo formada em regiões que possuem aminoácidos hidrofóbicos, como valina e isoleucina, ou ainda quando há alternação entre aminoácidos polares e apolares na cadeia. Podem se apresentar em folhas paralelas (quando têm o mesmo sentido) e antiparalelas (quando têm sentidos opostos).
A estrutura tridimensional é a conformação tridimensional final da proteína. Nela, a proteína se enovela quando ocorrem outras ligações entre seus resíduos, podendo possuir regiões predominantes em beta-folha ou alfa-hélice. Como exemplo, tem-se as proteínas globulares e fibrosas.
A estrutura quaternária ocorre quando há associação entre subunidades proteicas. Como exemplo, tem-se a hemoglobina, que consiste em quatro proteínas globinas associadas.
2. Descreva os indicadores da qualidade de proteínas, indicando suas vantagens e desvantagens.
Escore químico: consiste na relação entre a quantidade de aminoácidos desejados na proteína alimentar e a necessidade dietética desse aminoácido. Aminoácidos essenciais têm seu escore químico calculado em relação ao leite humano. Assim, o aminoácido mais limitante (em menor quantidade) em relação ao leite humano é aquele cujo escore químico corresponde ao da proteína avaliada. Apresenta como vantagem a forma de se comparar ao leite humano ou ainda à albumina do leite, proteínas cuja função é de nutrição. Entretanto, leva em consideração que a hidrólise da proteína é totalmente efetiva, o que não ocorre.
Digestibilidade: procura medir a capacidade de se digerir uma proteína, uma vez que a hidrólise não é totalmente eficiente. Para seu cálculo, a quantidade de nitrogênio ingerido deve ser subtraída da quantidade de nitrogênio excretado, que é por sua vez subtraída de um fator de correção. O valor é dividido pela quantidade de nitrogênio ingerido. Esse fator de correção está associado ao nitrogênio endógeno, que não provém do aminoácido ingerido. O cálculo do fator de correção é difícil, uma vez que para identificar o nitrogênio proveniente do aminoácido deve-se usar um nitrogênio marcado, geralmente seu isótopo 15. Para isso, uma proteína de origem vegetal deve ser proveniente de uma planta que só utilizou o isótopo 15 para crescimento, ou uma proteína animal proveniente de um animal alimentado com isótopo 15 na ração; o que é muito trabalhoso.
Eficiência da proteína alimentar: relaciona o ganho de peso à massa de proteína ingerida. 
Valor biológico: relação entre o nitrogênio retido e o nitrogênio absorvido.
Utilização Líquida da Proteína: nitrogênio retido por nitrogênio ingerido.
 
3. Descreva o efeito das mudanças de pH e força iônica na solubilidade de proteínas.
A mudança de pH influencia na solubilidade das proteínas na protonação ou desprotonação de seus grupamentos amina, carboxila e suas cadeias laterais. Isso quer dizer que, ao modificar a carga líquida da proteína, sua solubilidade pode ser aumentada ou diminuída. Quanto mais distante o valor do pH estiver do pI (ponto isoelétrico) da proteína, maior sua solubilidade. No pI, a carga superficial total da proteína será nula, e ela passará a interagir entre si, se precipitando.
A força iônica do meio pode aumentar ou reduzir a solubilidade de uma proteína no meio. Em baixas concentrações de sal, a solubilidade da proteína é aumentada (salting in) uma vez que ao interagir com as partes carregadas da proteína, os íons provenientes do sal carregam sua camada de hidratação, que é incorporada à camada de hidratação da proteína. Em altas concentrações de sal, a força iônica do meio é muito grande e os íons passam a monopolizar o solvente, que fica menos disponível para solvatação da proteína. A solubilidade é reduzida (salting out).
4. Qual a influência dos diferentes aminoácidos na capacidade de retenção de água de uma proteína? Como esse aspecto se relaciona com a suculência de carnes coccionadas?
Os resíduos carregados são capazes de interagir com a água assim como os hidrofóbicos também. No cozimento de carnes a desnaturação das proteínas leva à exposição de grupos hidrofóbicos antes voltados para a parte interna da proteína. Logo, há uma elevação da capacidade de retenção de água, o que contribui para a suculência da carne. À medida que o cozimento continua, as proteínas desnaturadas passam a se aglomerar e há uma queda brusca da retenção de água.
5. Descreva o efeito da desnaturação parcial de proteínas sobre seu comportamento interfacial.
A desnaturação parcial das proteínas, conseguida por estresse mecânico, por exemplo, permite que elas exponham suas regiões hidrofóbicas. Essas regiões agem na interface, interagindo com outras fases, como o ar, criando uma emulsão (como no caso das claras em neve). Entretanto, se a emulsão for deixada em repouso, as proteínas se reestruturam e sua ação na interface da emulsão é perdida. Por outro lado, a desnaturação total – e não parcial - leva à perda da interação com a água e quebra da emulsão.
6. Descreva quimicamente as principais proteínas existentes no leite e suas funções.
As proteínas do leite têm função de nutrir, formando uma dispersão coloidal uma vez que se apresentam em forma de micelas. As imunoglobulinas, também presentes no leite, têm função imunológica, e não nutricional.
As caseínas são responsáveis por grande parte da fração protéica do leite, possuindo várias isoformas. As caseínas têm regiões alternadas de hidrofobicidade e hidrofilicidade, que são importantes para a formação das micelas. As frações hidrofílicas da caseína (alfa e beta principalmente) possuem resíduos de serina, que se ligam a um grupamento fosfato. As fosfoserinas são necessárias para a solubilização do cálcio na solução, formando nanoglomerados de cálcio. A k-caseína, também hidrofílica, é uma glicoproteína, que devido a sua hidrofilicidade, impede que a micela cresça indefinidamente ao interagir com a água.
Outras proteínas presentes no leite são as proteínas do soro, que não participam da formação de micelas, mas também têm a função de nutrir.
7. Descreva a estrutura das micelas de caseína e o papel da renina na produção de queijos.
Caseínas possuem diferentes isoformas, das quais as principais são a alfa, beta e kapa. A alfa e a beta caseína possuem grupos fosfato em suas cadeias, que interagem entre si por intermédio de íons cálcio. A k-caseína possui glicídios em sua cadeia, e envolve as isoformas alfa e beta (relativamente hidrofóbicas), interagindo com o meio aquoso. A presença de carga superficial negativa na k-caseína (glicídios ácidos) permite que haja repulsão entre as micelas de caseína, que se encontram dispersas na solução.
A renina, principal enzima que atua na coagulação do leite e conseqüente produção do queijo, atua ao clivar a ligação entre a fenilalanina e a metionina da k-caseína.Essa clivagem libera a para-k-caseína, fração hidrofóbica, e o gliceromacropeptídeo, fração hidrofílica (que contém os glicídios ácidos). A perda da fração hidrofílica da k-caseína impede a manutenção das micelas, que passam a crescer indefinidamente. Logo, as caseínas se precipitam juntamente à gordura e outros componentes hidrofóbicos, formando a massa do queijo. 
8. Descreva quimicamente as proteínas da clara de ovo e explique o efeito de sais, açúcares e lipídios na formação da clara em neve.
A principal proteína do ovo é a ovalbumina, uma glicerofosfoproteína altamente suscetível à desnaturação. A conalbumina é uma importante glicoproteína ligante de metais, deixando a clara mais estável. A ovomucoide, outra glicoproteína, consiste na parte mais espessa da clara por possuir alta viscosidade.
A ovalbumina é a principal responsável pelas modificações observadas no ovo frito e na clara em neve. Ao ser totalmente desnaturada, como por aquecimento, a ovalbumina se aglutina e forma o coágulo branco do ovo frito. Em condições de estresse mecânico, como ao bater a clara do ovo em neve, a desnaturação parcial da ovalbumina permite a formação de espuma, ou seja, age na interface, permitindo uma interação com o ar e com a água. 
A adição de sais à clara que se pretende ser batida serve para estabilizar a emulsão. A baixa concentração de sais eleva a força iônica do meio, e a camada de hidratação dos íons é incorporada à da ovalbumina parcialmente desnaturada, aumentando sua solubilidade e a capacidade de retenção de água. 
A adição de açúcares também possui efeito estabilizante, uma vez que o açúcar se liga à água, que continuará retida no sistema, não podendo mais ser perdida. Os lipídios, por outro lado, prejudicam a emulsão ao interagir com a fração desnaturada da ovalbumina. Dessa forma, impedem a incorporação do ar à emulsão, não formando espuma e sim, apenas uma emulsão entre a água e o óleo.
9. Descreva a estrutura do colágeno e o papel dos crosslinks na rigidez da carne de animais.
O colágeno tem função estrutural e se encontra principalmente no tecido conjuntivo. Formado por uma hélice que se associa a duas outras hélices, formando uma tripla hélice que é mantida estável por ligações de hidrogênio e pontes dissulfeto, o colágeno é rico em glicina, prolina e hidroxiprolina (os aminoácidos voltados para o interior devem ser pequenos). As ligações covalentes entre as moléculas de colágeno, chamados crosslinks, são formadas e intensificadas ao longo da vida. Logo, quanto maior a idade do animal antes do abate, maior a probabilidade de a carne ser rígida. 
10. Explique a formação do glúten e a sua importância para a textura de produtos de panificação.
A formação da rede de glúten se dá na presença de água e por esforço mecânico. A água proporciona um meio ideal para solvatação e interação da glutenina e da gliadina, proteínas presentes na farinha de trigo. Essas proteínas realizam ligações dissulfeto e ligações de hidrogênio (além de interações iônicas e hidrofóbicas), formando uma rede de propriedade viscoelástica. A rede de glúten é importante por aprisionar os gases produzidos na fermentação nos produtos de panificação, gerando uma massa aerada e macia. 
· Transformações químicas e bioquímicas
1. Defina escurecimento enzimático, destacando a enzima responsável, os substratos e os produtos da reação.
O escurecimento enzimático é promovido por polifenoloxidases (PPO) em frutas, hortaliças e alguns crustáceos, como o camarão. A PPO possui atividade fenolase e catecolase, catalisando os o-mono e o-difenóis presentes naturalmente nas frutas e hortaliças. Essas reações, em presença de oxigênio e íon cobre, levam à formação de o-quinonas, que se polimerizam e formam melaninas de estruturas variadas. A melanina é o composto responsável pela cor escura que esses alimentos ganham quando cortados e expostos ao ar atmosférico. 
2. Dê exemplos de alimentos em que o escurecimento enzimático tem efeito negativo ou positivo.
3. Descreva as estratégias para o controle do escurecimento enzimático, destacando suas vantagens e desvantagens.
4. Descreva as etapas da Reação de Maillard, destacando os mecanismos envolvidos e os principais produtos de cada etapa que contribuem para o flavor dos alimentos.
5. Quais são os fatores de influenciam a Reação de Maillard?
6. Descreva as reações de caramelização de açúcares e o seu impacto sensorial em alimentos.
7. Descreva as alterações desejáveis e indesejáveis ocasionadas por reações de escurecimento não-enzimático.
8. Diferencie rancidez hidrolítica e oxidativa e dê exemplos de alimentos onde essas reações têm efeito desejável e indesejável.
9. Descreva as etapas envolvidas nas reações em cadeia de radicais livres envolvidas na autoxidação de ácidos graxos, destacando os produtos de reação relacionados à alteração sensorial de óleos vegetais.
10. Explique as estratégias da indústria para o controle de qualidade de óleos vegetais.