Enzimas - bioquímica

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ENZIMAS
CATALISADORES BIOLÓGICOS (UBER)
CONCEITOS IMPORTANTES PARA O ESTUDO:
METABOLISMO: CONJUNTO DE REAÇÕES
QUÍMICAS ALTAMENTE COORDENADAS PARA A
TRANSFORMAÇÃO DE SUBSTÂNCIAS NO INTERIOR
DE ORGANISMOS VIVOS.
CATALISADOR: TODA E QUALQUER SUBSTÂNCIA
QUE AUMENTA A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO,
SEM SER CONSUMIDO NO PROCESSO.
DEFINIÇÃO
PROTEÍNAS QUE AUMENTAM A VELOCIDADE DAS
REAÇÕES, SEM SOFREREM ALTERAÇÕES NO
PROCESSO GLOBAL (CATALISADORES
BIOLÓGICOS)
FUNÇÃO
VIABILIZAR A ATIVIDADE DAS CÉLULAS,
QUEBRANDO MOLÉCULAS OU JUNTANDO-AS
PARA FORMAR NOVOS COMPOSTOS.
OBS: NEM TODAS AS ENZIMAS TÊM NATUREZA
PROTEICA. EXISTE UM GRUPO DE ENZIMAS
FORMADO POR RNA, CHAMADAS DE RIBOZIMAS.
CARACTERÍSITICAS
- SÃO EXTREMAMENTE ESPECÍFICAS (PARA CADA
REAÇÃO EXISTE UMA ENZIMA)
- SÃO SINTETIZADAS PELAS PRÓPRIAS CÉLULAS
- AUMENTA EM ATÉ VEZES A VELOCIDADE DA1014
REAÇÃO
- TEM CONCENTRAÇÃO E ATIVIDADES
MODULÁVEIS (PERMITE AJUSTE).
COMPOSTA POR:
1. ENZIMA (PROTEÍNA CATALISADORA)
2. SUBSTRATO (COMPOSTO QUE IRÁ SER
MODIFICADO)
3. PRODUTO
NOMENCLATURA
É DADO PELO SUBSTRATO DA REAÇÃO + O SUFIXO
ASE, SENDO QUE ESTA PALAVRA INDICA A SUA
FUNÇÃO.
EX: AMILASE, GLICOGÊNIO SINTETASE
● ZIMOGÊNIO OU ZIMÓGENO: FORMA
INATIVA
EX: PEPSINOGÊNIO
CLASSIFICAÇÃO
ÓXIDO-REDUTAESES (ÓXIDO-REDUÇÃO –
TRANSFERÊNCIA DE ELETRONS)
TRANSFERASES (TRANSFEREM GRUPOS
FUNCIONAIS)
HIDROLASES (HIDRÓLISE – ADIÇÃO DE ÁGUA)
LIASES (ADIÇÃO OU REMOÇÃO DE GRUPOS AS
DUPLAS LIGAÇÕES)
ISOMERASES (REARRANJO INTRAMOLECULAR)
LIGASES (CONDENSA 2 MOLÉCULAS)
REAÇÃO ENZIMÁTICA
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
A ALTA ESPECIFICIDADE DA ENZIMA É DADA
PELO SÍTIO ATIVO (OU CENTRO ATIVO), ONDE
DEVE SER “ENCAIXADO” O SUBSTRATO.
O SÍTIO ATIVO CORRESPONDE, GERALMENTE, A
UMA CAVIDADE NA MOLÉCULA DE ENZIMA, COM
UM AMBIENTE QUÍMICO MUITO PRÓPRIO.
O SUBSTRATO ENTRA NO SÍTIO ATIVO E LIGA-SE À
ENZIMA.
QUALQUER ALTERAÇÃO NO SÍTIO ATIVO REDUZ A
ATIVIDADE ENZIMÁTICA.
SÃO ESPECÍFICAS EM FUNÇÃO E QUANTO A
REAÇÃO METABÓLICA:
● PROTEASES: DIGERAM PROTEÍNAS
● LIPASES: DIREGEM LIPÍDEOS
● LACTASE: QUEBRA LACTOSE
● AMILASE: QUEBRA AMIDO
● SACARASE: QUEBRA A SACAROSE
ESTRUTURA ENZIMÁTICA
APOENZIMA: PORÇÃO PURAMENTE PROTEICA DA
ENZIMA
COFATOR: SUBSTÂNCIA QUE AUXILOA NO
FUNCIONAMENTO ENZIMÁTICO.
MUITAZ ENZIMAS NECESSITAM DA ASSOCIAÇÃO
COM OUTRAS MOLÉCULAS OU ÍONS PARA
EXERCER SEU PAPEL CATALÍTICO.
OS COFATORES PODEM OU NÃO PARTICIPAR DA
REAÇÃO QUÍMICA – TRANSPORTAM
“GRUPAMENTOS QUÍMICOS” NECESSÁRIOS PARA
A ATIVIDADE DA ENZIMA.
COFATORES ENZIMÁTICOS
- INORGÂNICOS: ÍONS METÁLICOS (Ca++, Mg++,
Mn++, Fe++, etc.)
- ORGÂNICOS (COENZIMAS): HOLOENZIMAS (FAD,
NAD), VITAMINAS
PARA QUE UMA REAÇÃO QUÍMICA ACONTEÇA:
OS REAGENTES DEVEM ENTRAR EM CONTATO;
DEVE HAVER AFINIDADE QUÍMICA ENTRE OS
REAGENTES:
AS COLISÕES ENTRE AS PARTÍCULAS DOS
REAGENTES DEVEM SER EFICAZES.
DEVE-SE ATINGIR A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
ENERGIA DE ATIVAÇÃO – QUANTIDADE MÍNIMA
DE ENERGIA NECESSÁROA PARA QUE A REAÇÃO
OCORRA (PARA QUE A COLISÃO ENTRE AS
MOLÉCULAS SEJA EFETIVA).
EXEMPLO: REAÇÃO QUÍMICA ENTRE OS
REAGENTES AB E CD, PARA A FORMAÇÃO DOS
PRODUTOS AD E CB
● A ENERGIA NECESSÁRIA PARA A
FORMAÇÃO DO COMPLEXO ATIVADO É DE
30 Kcal (PONTO MAIS ELAVADO DA
CURVA)
● A ENERGIA DE ATIVAÇÃO DESSA REAÇÃO
SERIA DE 10 Kcal (ELA PARTE DOS
REAGENTES QUE APRESENTAM ENERGIA
DE 20 Kcal E TERMINA NO COMPLEXO
ATIVADO QUE APRESENTA ENERGIA DE 30
Kcal)
COMO AUMENTAR A VELOCIDADE DE UMA
REAÇÃO?
1) AUMENTANDO A CONCENTRAÇÃO DOS
REAGENTES
O AUMENTO DA CONCENTRAÇÃO DOS
REAGENTES, AUMENTE O NÚMERO DE COLISÕES
E CONSEQUENTEMENTE A VELOCIDADE DA
REAÇÃO.
2) AUMENTANDO A TEMPERATURA
O AUMENTO DA TEMPERATURA FAZ COM QUE AS
MOLÉCULAS SE MOVIMENTEM COM MAIOR
VELOCIDADE, AUMENTANDO A QUANTIDADE DE
CHOQUES EFETIVOS QUE RESULTAM EM UMA
REAÇÃO MAIS RÁPIDA.
3) DIMINUINDO A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
ATRAVÉS DE CATALISADORES QUE ATUAM
MUDANDO O MECANISMO DA REAÇÃO,
AUMENTANDO A VELOCIDADE DAS REAÇÕES SEM
PARTICIPAR DELAS, OU SEJA, SEM SER
CONSUMIDO DURANTE O PROCESSO.
FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE
ENZIMÁTICA
● pH
● TEMPERATURA
● CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
A ALTERAÇÃO DE pH E TEMPERATURA PODE
DESNATURAR AS PROTEÍNAS OU ALTERAR
SUA ESTRUTURA REDUZINDO A ATIVIDADE.
pH
EM PH IDEAL, A VELOCIDADE DA REAÇÃO É
MÁXIMA.
TEMPERATURA
- A VELOCIDADE DA REAÇÃO É MÁXIMA
QUANDO A TEMPERATURA FOR ÓTIMA.
- ACIMA DESTA, AS ENZIMAS SÃO INATIVADAS
POR DESNATURAÇÃO.
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
QUANTO ↑ [SUBSTRATO]→ ↑ VELOCIDADE DA
REAÇÃO, ATÉ QUE SE ATINJA O PLATÔ (V MAX)
→ SATURAÇÃO.
AÇÕES SOBREA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
● MODULAÇÃO ALOSTÉRICA
● INIBIÇÃO
- IRREVERSÍVEL
- REVERSÍVEL
- COMPETITIVA
- NÃO COMPETITIVA
*INIBIDOR É QUALQUER FATOR QUE POSSA
REDUZIR OU CESSAR (PELA DESNATURAÇÃO) A
REAÇÃO ENZIMÁTICA.
MODULAÇÃO ALOSTÉRICA
● SÍTIO ALOSTÉRICO – REGIÃO
INDEPENDENTE DO SÍTIO ATIVO, NA QUAL
PEQUENAS MOLÉCULAS REGULATÓRIAS
(EFETORES) PODEM LIGAR-SE E
MODIFICAR A ATIVIDADE CATALITICA DA
ENZIMA.
● O EFETOR ALOSTÉRICO PODE AUMENTAR
(EFETOR POSITIVO) OU DIMINUIR (EFETOR
NEGATIVO) E A ATIVIDADE CATALÍTICA.
INIBIDORES IRREVERSÍVEIS
- REAGEM QUIMICAMENTE COM A ENZIMA,
EM SEU SÍTIO ATIVO, INATIVANDO-A A
DEFINITIVAMENTE.
EX: A PENICILINA INIBE A ATIVIDADE DA
ENZIMA TRANSPEPTIDADE, INDISPENSÁVEL À
FORMAÇÃO DA PAREDE CELULAR
BACTERIANA. COM A INATIVAÇÃO DESSA
ENZIMA, A BACTTÉRIA NÃO TEM COMO
FABRICAR A PAREDE CELULAR, O QUE IMPEDE
A SUA REPRODUÇÃO.
NÃO COMPETITIVOS
- LIGAM-SE A OUTRA ESTRUTURA DA ENZIMA
ALTERANDO O SEU SÍTIO ATIVO, IMPEDINDO
A LIGAÇÃO DO SUBSTRATO. NESSE CASO, A
LIGAÇÃO DO INIBIDOR COM A ENZIMA NÃO
ATRAPALHA A LIGAÇÃO DO SUBSTRATO, MAS
GERA UMA ALTERAÇÃO QUE IMPEDE A
FORMAÇÃO DO PRODUTO DA REAÇÃO.
EX: METAIS PESADOS (Hg, Pb, etc.)
COMPETITIVOS
- COMPETEM COM O SUBSTRATO PELO SÍTIO
ATIVO DA ENZIMA, POR APRESENTAR
CONFIGURAÇÃO ESPACIAL SEMELHANTE AO
SUBSTRATO. POR NÃO HAVER A FORMAÇÃO
DO COMPLEXO-SUBSTRATO, A ATIVIDADE
CATALÍTICA DA ENZIMA É INIBIDA ENQUANTO
EXISTIR O COMPLEXO ENZIMA-INIBIDOR.
EX: AZT (TRATAMENTO DA AIDS).