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Aminoácidos e Proteínas Aminoácidos + Aminoácidos = Proteínas MOLÉCULAS ORGÂNICAS NITROGENADAS • Proteínas: são substâncias orgânicas nitrogenadas de alto peso molecular, formadas pela união de vários aminoácidos através de ligação peptídica; ● Aminoácidos (aa): são compostos orgânicos nitrogenados de função mista, apresentando em sua estrutura pelo menos um grupo amina e uma carboxila. ● Grupo radical FORMA E ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS ● Proteínas são as moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas que se conhece. • A forma de uma proteína é especificada por sua sequência de aminoácidos. A forma de uma proteína, ditada pela ordem dos aminoácidos, está diretamente ligada à sua função. Quando a proteína perde a sua forma ela perde a sua função. Aminoácido • Existem 20 diferentes tipos de aa, com características estruturais comuns. • Todo aa têm um grupo carboxila (-COOH) e um grupo amina (-NH2), o que caracteriza, respectivamente, as funções ácido carboxílico e amina. • A presença dessas duas funções na mesma molécula esclarece a nomenclatura utilizada, “aminoácido”. Grupo radical = cadeia lateral O grupo R será a diferença entre os 20 tipos de aa. Grupo R – Variam em estrutura, tamanho e carga elétrica – Influenciam a solubilidade dos aa. AA- Podem ser classificados pelo grupo R (ou cadeia lateral). AMINOÁCIDOS POLARES – (HIDROFÍLICOS) Podem receber ou doar elétrons, formar pontes de hidrogênio ou ligações dissulfeto (ligação entre átomos de S). AMINOÁCIDOS APOLARES – (HIDROFÓBICOS) Não apresentam a capacidade de receber ou doar elétrons ou formação de pontes de hidrogênio. O QUE É UM AA POLAR NÃO CARREGADO? São mais hidrofílicos do que os polares, porque contém radicais capazes de fazer ponte de hidrogênio com a água. CAPACIDADE DE TAMPONAMENTO Por apresentarem um grupo ácido e outro básico, possuem comportamento ANFÓTERO. Ou seja, podem comportar-se como ácidos (doam H+) ou bases (recebem H+), dependendo do pH da solução. AA ESSENCIAIS: Não são sintetizados pelo organismo e precisam ser obtidos através da DIETA. Ex: (Histidina, leucina, lisina e fenilalanina) AA NÃO ESSENCIAIS: São sintetizados pelo organismo. Ex: (Alanina, Glutamato, Serina e Aspartato). LIGAÇÃO PEPTÍDICA Proteínas são polímeros de aa, unidos por ligações peptídicas – Ligação entre um grupo carboxílico e um grupo amina de outro aa. PEPTÍDEOS ● Tripeptídeo – 3 aa – 2 ligações peptídicas ● Tetrapeptídeo – 4 aa – 3 ligações peptídicas ● Pentapeptídeo – 5 aa – 4 ligações peptídicas ● Polipeptídeos – Mais de 5 aa ● Proteínas – Mais de 50 aa Nível de estruturas nas proteínas Estrutura primária – Resíduos de aa Estrutura secundária – Hélice a Estrutura terciária – Cadeia polipeptídica Estrutura quaternária – Subunidades reunidas Ligações presentes no enovelamento das proteínas Ligação iônica Ponte de hidrogênio Dipolo-dipolo Ligação Dissulfeto – Ligação covalente entre os átomos de enxofre (S) ESTRUTURA PRIMÁRIA - Sequência de aa unidos por ligações peptídicas. - Desta estrutura deriva todo o arranjo espacial da molécula. - São especificas para cada proteína. - Sequência definida geneticamente. ESTRUTUA SECUNDÁRIA - Resultante de pontes de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo amina e o oxigênio do grupo carboxílico. - Formam estruturas parecidas com uma MOLA. (Ex: queratina dos cabelos ou como folhas de papel dobradas.) Ex: Fibroína da teia da aranha. a-hélice – Cadeias polipeptídicas em espiral Folha B – Cadeias polipeptídicas dispostas lados a lado. ESTRUTURA TERCIÁRIA Arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína. ● Ponte de hidrogênio ● Ligações Dissulfeto ESTRUTURA QUATERNÁRIA Algumas proteínas contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas distintas, ou subunidades, que podem ser idênticas ou diferentes. O arranjo destas subunidades proteicas em complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária. CLASSIFICAÇÃO DA PROTEÍNA DE ACORDO COM A ESTRUTURA TERCIÁRIA PROTEÍNAS FIBROSAS - Cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas. ● Possuem um único tipo de estrutura secundária (a-hélice ou beta folha) ● Compartilham propriedades que dão força e/ou flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem. ● Insolúveis em água (alta concentração de resíduos de aa hidrofóbicos). Exemplo: Cabelos, unhas e chifres PROTEINAS GLOBULARES - Cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica ou globular. ● A cadeia polipeptídica se enovela em uma estrutura compacta, como uma bola de superfície irregular. ● Normalmente, contém diversos tipos de estruturas secundárias. ● A maioria das enzimas e das proteínas reguladoras são proteínas globulares. DESNATURAÇÃO PROTEICA - Agentes desnaturantes: temperatura, pHs extremos, ureia e detergentes. - Quebra as interações intermoleculares. - Não rompe as ligações peptídicas - Pode ser reversível Exemplos: 1) OVO COZIDO OU FRITO: O aquecimento desnatura a albumina (proteína da clara do ovo), é por isso que ela se torna branca. 2) FERVER O LEITE: ao ferver o leite, a nata é uma proteína desnaturada. DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO PROTEICA - O calor (energia térmica) é capaz de quebrar algumas interações moleculares, desmanchando as estruturas de a-hélices. - Com o aumento da umidade, recuperam-se as ligações originais e as proteínas retornam a forma de a-hélice. Exemplo: CHAPINHA – o cabelo está lindo lisinhooo (desnaturação proteica), chega aquela garoa e pronto (renaturação proteica) FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS Proteínas de regulação gênica (interagem com o DNA, ativando ou inativando a transcrição gênica – processo de síntese de RNA) Proteínas receptoras (detectam sinais e transmitem à célula, exemplo o receptor de insulina, receptores neurais) Proteínas estruturais (formam células e tecidos, exemplo filamentos de actina – contração muscular- e a queratina) Proteínas de transporte (transporte de pequenas moléculas e íons, exemplo a hemoglobina) Proteínas motoras (geram movimento em células e tecidos, exemplo actina e miosina) Proteínas de armazenamento (armazenam moléculas e íons, exemplo o ferro e a ferritina) Proteínas sinalizadoras (transportam sinais de uma célula para a outra, exemplo os hormônios, fatores de crescimento) Enzimas
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