Aula 3 - Aminoácidos e peptídeos

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Centro Universitário Maurício de Nassau
Aula 3: Aminoácidos e peptídeos
Disciplina: Bioquímica Humana
Professora: Dra. Leilanne Márcia Nogueira Oliveira
Fortaleza-Ce
AMINOÁCIDOS 
• Aminoácidos (AAs)
• Formados pelos elementos químicos carbono (C), 
nitrogênio (N), hidrogênio (H) e oxigênio (O)
– Alguns possuem enxofre (S) ou fosforo (P);
• Dispostos em sequências específicas:
– AAs dão identidade e caráter as proteínas.
– 20 aminoácidos se revezam para formar as proteínas 
conhecidas.
AMINOÁCIDOS 
• AAs
– Apresentam:
• Grupo amino primário (-NH2)
• Grupo carboxílico (-COOH)
• Um átomo de hidrogênio (H)
• Radical R diferenciado (cadeia lateral)
– Ligados a um átomo de carbono (carbono alfa)
AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS 
• Dois aminoácidos não se
encaixam nesta definição...
– Glicina
• Grupo imino (-NH)
• Radical: hidrogênio
– Prolina
• Possui o grupo imino (-NH) em
substituição ao grupo amino (-NH2)
– Estruturalmente considerada como um
iminoácido, mas se inclui entre os
aminoácidos por apresentar
propriedades semelhantes a estes.
PROPRIEDADES GERAIS AMINOÁCIDOS 
• Opticamente ativos
– Exceção: glicina
– Desviam o plano da luz polarizada
– Carbono α é um centro quiral
– Aminoácidos: estereoisêmeros (L e D)
– Diferem no arranjo espacial
 
AMINOÁCIDOS E SUA ESTRUTURA 
TRIDIMENSIONAL
α = Porque o mesmo carbono 
tem os 2 grupos funcionais.
C= Quiral (opticamente ativo)
Do grego kiros = Mão
δ γ β α
AMINOÁCIDOS E SUA ESTRUTURA 
TRIDIMENSIONAL
C= Quiral: 4 ligantes ≠
α AA ESTEREOISÔMEROS
ISÔMEROS COM ATIVIDADE 
ÓPTICA DIFERENTES
+
Isomeria óptica
-
Substâncias opticamente ativas
(possuem C quirais) interagem com
a luz polarizada, girando o plano da
luz para esquerda (levógiros) ou
para a direita (dextrógiros).
ISÔMEROS COM ATIVIDADE ÓPTICA DIFERENTES
Se colocarmos o AA de
frente ao espelho podemos
observar que todos os
grupos estariam contrários
a molécula original.
Molécula original
2 Moléculas idênticas na composição
Mas diferentes espacialmente
IMAGEM ESPECULAR INVERTIDA
MUITO IMPORTANTE
PROPRIEDADES GERAIS AMINOÁCIDOS 
• α-aminoácido presentes em proteínas tem
configuração L
– Grupo amino projetado para esquerda.
– D-aminoácidos: antibióticos e em paredes de
algumas bactérias (peptideoglicano)
POR QUE L ou D? MUITAS PROPRIEDADES BIOLÓGICAS SE
BASEIAM NAS PROJEÇÕES ESPACIAIS: ATIVO X INATIVO
TODOS AS PROTEÍNAS DOS SERES VIVOS SÃO 
FORMADOS POR L-AMINOÁCIDOS 
OS L – entram nas proteínas o D- NÃO
Por convenção, se o -NH3+ estiver projetado para a esquerda o aminoácido
tem a configuração L, se o -NH3+ estiver projetado para a direita tem a
configuração D.
PROPRIEDADES GERAIS AMINOÁCIDOS 
• Cadeia lateral (R) determina as propriedades de
cada aminoácido.
• Classificação - Cadeia lateral
– Apolares 
– Polares 
• sem carga
• carregados positivamente (básicos)
• carregados negativamente (ácidos)
AMINOÁCIDOS 
• Classificação - Cadeia lateral
– Essas propriedades químicas isoladas dos
aminoácidos continuam existindo após a inserção
de resíduos destes na cadeia proteica
• Garantem as propriedades químicas das proteínas
AMINOÁCIDOS 
• Classificação - Cadeia lateral
Glicina
Alanina
METIL
Características próprias – individualidade.
AMINOÁCIDOS
• Classificação - Cadeia lateral
– Aminoácidos com cadeias laterais apolares
(hidrofóbicas):
• Grupos R - caráter de hidrocarbonetos (hidrofóbico).
• Geralmente estão localizados na parte interna da
proteína.
São: Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina,
Metionina, Prolina, Triptofano e Valina.
AMINOÁCIDOS
• Classificação - Cadeia lateral
– Aminoácidos polares (hidrofílicos)
• Cadeias laterais contendo hidroxilas (OH), sulfidrilas 
(SH) e grupamentos amida. 
• Carga elétrica líquida ou com cargas residuais;
• São geralmente encontrados na superfície da molécula 
proteica
AMINOÁCIDOS
• Classificação - Cadeia lateral
– Aminoácidos polares (hidrofílicos)
» Quanto a carga são divididos em 3 categorias: 
• Polares com cadeias laterais neutras 
• Polares com cadeias laterais carregadas 
positivamente
• Polares com cadeias laterais carregadas 
negativamente 
AMINOÁCIDOS
• Classificação - Cadeia lateral
– Quanto a natureza:
Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano;
Básicos: Lisina, Histidina;
Ácidos: Ácido glutâmico, Ácido aspártico,
Ramificados: Isoleucina, Leucina, Valina;
Sulfurados: Metionina, Cisteína, Cistina;
Aminoácidos são ionizáveis
• Substâncias 
anfóteras: possuem 
natureza dual
• Podem funcionar 
assim como ácidos ou 
bases
– Doam ou recebem 
prótons
Aminoácidos são ionizáveis
- Grupo carboxila – ioniza-se liberando prótons (negativa)
- Grupo amina – ioniza-se aceitando prótons (positiva)
OBS: Depende do pH
Ácido – aceitam prótons e adquirem carga positiva.
ionizam-se em seus radicais amina.
Base – doam prótons e adquirem carga negativa.
ionizam-se em seus radicais carboxila.
PONTO ISOELÉTRICO – pH cargas se anulam
AMINOÁCIDOS
• Classificação - Cadeia lateral
– Quanto a natureza:
Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano;
Básicos: Lisina, Histidina;
Ácidos: Ácido glutâmico, Ácido aspártico,
Ramificados: Isoleucina, Leucina, Valina;
Sulfurados: Metionina, Cisteína, Cistina;
AMINOÁCIDOS 
• CLASSIFICAÇÃO - Essenciais e Não essenciais
– Essenciais, ou indispensáveis: 
• Organismo humano não consegue sintetizar
– Ingeridos através de alimentos, pois...
» Caso contrário, ocorre a desnutrição
– Assim, a alimentação deve ser a mais variada possível para 
que o organismo se satisfaça com o maior número desses 
aminoácidos
AMINOÁCIDOS 
• CLASSIFICAÇÃO - Essenciais e Não essenciais
– Essenciais, ou indispensáveis: 
• Principais fontes desses aminoácidos:
– Carne
– Leite
– Ovo
• Falta desses aminoácidos pode levar à:
– Perda de peso
– Diminuição do crescimento
– Balanço nitrogenado negativo
– Sintomas clínicos 
AMINOÁCIDOS 
• CLASSIFICAÇÃO - Essenciais e Não essenciais
– Aminoácidos não-essenciais, ou dispensáveis
• Aqueles que o organismo humano consegue sintetizar a 
partir dos alimentos ingeridos
AMINOÁCIDOS 
• CLASSIFICAÇÃO - condicionalmente essenciais ou
condicionalmente indispensáveis:
– Organismo precisa de certo aminoácido em algumas
condições específicas:
» Desnutridos
» Cirurgias
» Lesões
– Exemplo:
» Arginina pode ser sintetizada, mas é requerida em
quantidades maiores para o crescimento e
desenvolvimento normais
» Histidina é um aa essencial para crianças
AMINOÁCIDOS 
• CLASSIFICAÇÃO - Essenciais e Não essenciais
ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS
Arginina Alanina
Histidina* Aspartato
Isoleucina Asparagina
Leucina Cisteína
Metionina Glutamato
Fenilalanina Glutamina
Treonina Glicina
Triptofano Serina
Valina Tirosina 
• Função primária: componentes das proteínas
• Mensageiros químicos entre células: glicina, ácido aminobutírico
(GABA, um derivado do glutamato), serotonina e melatonina 
(derivados do triptofano) → neurotransmissores.
• Tiroxina (derivado na tirosina – glândula tireoide) → hormônios.
• Precursores de várias moléculas (N) → nucleotídeos, ácidos 
nucleicos, heme (grupo orgânico contendo ferro) e clorofila 
(pigmento).
• Intermediários metabólicos: arginina – ciclo da ureia. 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
•Fenilalanina (essencial): convertido em tirosina, importante para formar 
neurotransmissores noradrenalina, dopamina e adrenalina (respostas de 
luta ou fuga, comportamentais e controle motor). Melhora o aprendizado, a 
memória e o temperamento.
• Metionina (essencial): principal fonte de enxofre, presente nas proteínas 
do cabelo, pele e unhas.
• Lisina (essencial) - combinado à vitamina C, forma a l-carnitina, uma
molécula que possibilita ao tecido muscular usar oxigênio com mais
eficiência, retardando a fadiga. Auxilia na absorção de cálcio, presente no
colágeno, anticorpos, hormônios e enzimas.
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
• Triptofano (essencial):síntese de serotonina, neurotransmissor
relacionado a sensação de bem-estar, controle do sono e saciedade;
síntese de melatonina, hormônio do sono.
↓ Serotonina (depressão) --- ↑ Serotonina (estado maníaco).
• Histidina – pode ser convertida em histamina pela remoção do
átomo de hidrogênio do grupo carboxila.
Histamina é um potente Vasodilatador. É
liberado em respostas alérgicas. Estimula
a secreção de HCl no estômago.
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
• Treonina (essencial): presente nas fibras do tecido conjuntivo.
• Valina (essencial): presente nas fibras musculares.
• Leucina e isoleucina (essenciais): constituem estruturas
musculares, moléculas energéticas e neurotransmissoras.
• Arginina (essencial)*: presente no anticorpo, nas estrutura
muscular e fibras do tecido conjuntivo (cicatrização). Seus níveis
elevados levam a liberação do hormônio do crescimento.
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
• Tirosina (não essencial): Formada a partir da fenilalanina, é a 
base para formação de neurotransmissores e da melanina, e dá 
origem à tiroxina, hormônio da tireóide.
• Glicina (não essencial): presente na massa muscular e na 
hemoglobina. É um dos neurotransmissores inibitórios que 
auxiliam na homeostasia do SNC. tem efeito calmante.
• Cisteína (não essencial): presente nos sistemas antioxidantes, e 
é fundamental para a síntese de queratina.
• Cistina (não essencial): age como antioxidante e faz parte dos 
cabelos e da pele.
• Prolina (não essencial): presente no colágeno e massa 
muscular.
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
• Serina (não essencial): presente na bainha de mielina, estoques 
de glicogênio e anticorpos.
• Alanina (não essencial): importante para tecido muscular, SNC, 
e ajuda na formação de anticorpos e no metabolismo de 
carboidratos.
• Ácido glutâmico (não essencial): convertido em glutamato, 
neurotransmissor importante para o SNC.
• Ácido aspártico (não essencial): participa do ciclo da uréia e 
eliminação da amônia nociva ao metabolismo.
Aminoácidos são armazenados no 
organismo?
• Não existe reserva considerável de aas livres 
no organismo.
– AAs permanecem em estado dinâmico de 
turnover
• Reciclagem, de síntese intracelular e degradação do 
excedente
• Destino do pool (conjunto presente em todo 
organismo) de aas livres: 
– Incorporação em proteína tissular
– Neoglicogênese
– Síntese de novos compostos nitrogenados 
FONTES DE AMINOÁCIDOS
• Fontes de aminoácidos essenciais
– Origem animal: leite, ovos, carne.
– Origem vegetal não contemplam todos os aminoácidos essenciais. Assim 
a associação de vegetais na dieta se faz necessária.
• Ex: arroz e feijão
AMINOÁCIDOS - SÍMBOLOS
A Ala Alanina 
B Asx Asparagina ou Aspartato 
C Cis ouCys Cisteína 
D Asp Aspartato (Ácido aspartico) 
E Glu Glutamato (Ácido glutâmico) 
F Fen ou Phe Fenilalanina 
G Gli ou Gly Glicina 
H His Histidina 
I Ile Isoleucina 
K Lis ou Lys Lisina 
L Leu Leucina 
 
AMINOÁCIDOS - SÍMBOLOS
M Met Metionina 
N Asn Asparagina 
P Pro Prolina 
Q Gln Glutamina (Glutamida) 
R Arg Arginina 
S Ser Serina 
T Tre ou Thr Treonina 
V Val Valina 
W Trp Triptofano (Triptofana) 
Y Tir ou Tyr Tirosina 
Z Glx Glutamina ou Glutamato 
 
PEPTÍDEOS
COMPOSTO FORMADO DA UNIÃO DE DOIS OU MAIS AMINOÁCIDOS
Essa união se dá entre o grupo carboxila de um
aminoáCido e o grupo amina de outro, com liberação de
uma molécula de água (reação de condensação).
PEPTÍDEOS
- Depois de estarem incluídos num peptídeo, os aminoácidos
individuais são designados por resíduos aminoácidos.
- O resíduo que tem o grupo amina livre (por convenção a ponta
esquerda do peptídeo) é chamado N-terminal, assim como o
grupo carboxila livre (à direita) é denominado C-terminal.
N terminal C terminal
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu
PEPTÍDEOS
CLASSIFICAÇÃO
- É feita de acordo com o número de aminoácidos.
2 aminoácídos - dipeptídeo
3 aminoácídos - tripeptídeo
4 aminoácidos - tetrapeptídeo
+ 100 aminoácidos – polipeptídeo ou proteína
PEPTÍDEOS
CLASSIFICAÇÃO
- É feita de acordo com o número de aminoácidos.
2 aminoácídos - dipeptídeo
3 aminoácídos - tripeptídeo
4 aminoácidos - tetrapeptídeo
+ 100 aminoácidos – polipeptídeo ou proteína
PEPTÍDEOS E SUAS FUNÇÕES
• Glutationa – tripeptídeo
- Encontrada em quase todos os organismos.
- Linear ----- Ácido Glutâmico, Cisteína, Glicina.
- Sintetizado no fígado.
- Envolvida: síntese de proteínas e DNA, transporte de
aminoácidos e no metabolismo de fármacos e substancias
tóxicas.
- Agente redutor: protege dos efeitos destrutivos da oxidação
de peróxidos,
Peróxido de hidrogênio (H2O2) 
oxida o ferro da hemoglobina 
para forma férrica (Fe3+)
Metaemoglobina
Glutationa impede a
formação da
metaemoglobina
pela redução do
H2O2
• Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa);
• Glucagon: 29 aa;
• Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina
e estimula o fluxo do leite.
PEPTÍDEOS E SUAS FUNÇÕES
• Neuropeptídeo Y (NPY): 36 aa – estimulante de apetite;
• Colescistocinina: 33aa ou 8 aa – inibe apetite;
• Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação.
PEPTÍDEOS E SUAS FUNÇÕES
Referências 
CAMPBELL, Mary K. Bioquímica. 3ª Edição, Porto Alegre: Artmed, 
2001. 
MOTTA, Valter T. Bioquímica. 2ª Edição, Rio de Janeiro:
MedBook, 2011.
Dúvidas? 
011502269@prof.uninassau.edu.br
leilannemarcia@hotmail.com