Apol 1 - Disciplina(s)- CINETICA E CATALISE

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Questão 1/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o excerto que segue: 
“O estudo da cinética enzimática começou em 1902, quando Adrian Brown relatou uma 
investigação sobre a velocidade da hidrólise da sacarose pela invertase de levedura, 
demonstrando que quando a concentração de sacarose é muito maior do que a concentração 
da enzima, a velocidade da reação torna-se independente da sacarose [...] propôs que [...] o 
substrato forma um complexo com a enzima, e esse complexo se decompõe para o produto 
e a enzima. Em 1913, Leonor Michaelis e Maud Menten propuseram um modelo para explicar 
essas características cinéticas [...]” 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível 
em: MACHADO, M. L. de M.; GOMES, R. de S. Modelagem matemática do processo de 
hidrólise da produção de etanol por meio do mecanismo enzimático de Michaelis-
Menten. Science And Knowledge In Focus, v. 2, n. 1, p. 19, 2019. 
https://periodicos.unifap.br/index.php/scienceinfocus/article/view/5221/pdf 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de 
Cinética e Catálise, sobre a equação de Michaelis-Menten, avalie as seguintes proposições: 
I. Leonor Michaelis e Maud Menten propuseram um modelo simples que associa diferentes 
características cinéticas ao intermediário enzima-substrato (ES) durante a reação de catálise. 
Nesse modelo, consideram-se reações diretas e inversas para duas etapas importantes. 
PORQUE 
II. Há a interação do substrato com o sítio ativo da enzima para a formação do complexo ES 
e também a reação de catálise com a formação dos produtos liberados do complexo ES, além 
de regeneração do biocatalisador (E). 
Nota: 10.0 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
Você assinalou essa alternativa (A) 
Você acertou! 
De acordo com a Aula 3 da rota de aprendizagem (p.5): Leonor 
Michaelis e Maud Menten, em 1913, propuseram um modelo simples 
que associa diferentes características cinéticas ao intermediário 
enzima-substrato (ES) durante a reação de catálise. Nesse modelo, 
consideram-se reações diretas e inversas para duas etapas 
importantes: i) interação do substrato com o sítio ativo da enzima para 
a formação do complexo ES; e ii) reação de catálise com a formação 
dos produtos, liberados do complexo ES, além de regeneração do 
biocatalisador (E). 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
 
Questão 2/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem que segue: 
 
 
"A figura representa o ciclo catalítico de uma reação enzimática, com a aproximação do 
substrato ao sítio ativo, seguido da reação catalítica, liberação dos produtos e 
regeneração do sítio ativo para nova reação" 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, 
M. A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 2. Curitiba: Intersaberes, p. 8. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de 
Cinética e Catálise, sobre mecanismos de reações enzimáticas, analise as afirmativas a 
seguir e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) Quando o substrato tem seu encaixe ajustado no sítio ativo, os resíduos aí presentes 
são responsáveis pelo aumento da energia de ativação (Ea) da reação envolvendo o 
substrato, permitindo que ocorra mais rapidamente; 
 
II. ( ) Existem diferentes mecanismos pelos quais a conversão de substrato a produtos 
pode ocorrer: aproximação dos reagentes, a reação nucleofílica ou eletrofílica, a reação 
ácido-base e a catálise ácido/base; 
 
III. ( ) Durante a reação a concentração de substrato livre em solução diminui, e sua 
concentração no sítio ativo aumenta; 
 
IV. ( ) Na catálise nucleofílica ocorre a doação de elétrons de grupos funcionais ricos em 
elétrons (eletrófilo) presentes na enzima para formar uma ligação covalente com o substrato 
(doa esses elétrons) durante o estado de transição; 
 
V. ( ) Outro aspecto de mecanismo muito interessante inclui a distorção conformacional, ou 
seja, alterações na estrutura espacial da molécula para que o ajuste se torne mais efetivo e 
a reação eficiente. 
Nota: 10.0 
 
A I, II e V 
 
B I, III e IV 
 
C II, III e V 
Você assinalou essa alternativa (C) 
Você acertou! 
I. (F) - De acordo com a Aula 2 da rota de aprendizagem (p.9): Uma vez 
que o substrato tem seu encaixe ajustado no sítio ativo, os resíduos aí 
presentes são responsáveis pela diminuição da energia de ativação 
(Ea) da reação envolvendo o substrato, permitindo que ocorra mais 
rapidamente. 
 
IV. (F) - De acordo com a Aula 2 da rota de aprendizagem (p.9): Na 
catálise nucleofílica ocorre a doação de elétrons de grupos funcionais 
ricos em elétrons (nucleófilo) presentes na enzima para formar uma 
ligação covalente com o substrato (aceita esses elétrons) durante o 
estado de transição 
 
D II, IV e V 
 
E III, IV e V 
 
Questão 3/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o trecho a seguir: 
“Imagine que a concentração de um produto (por exemplo, um hormônio) aumenta além da 
demanda de célula naquele momento? O que aconteceria se esse produto apresentasse 
alguma toxicidade em excesso, ou se agisse como inibidor para outra enzima presente? 
Nesses casos, a atividade de algumas enzimas [...] pode ser regulada. As enzimas 
reguladoras usualmente estão presentes em altas concentrações no meio celular [...] de modo 
que a sua atividade pode ser aumentada ou diminuída a partir de alterações nas 
concentrações de substrato [...]” 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 12. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de 
Cinética e Catálise, sobre regulação da atividade enzimática, analise as afirmativas a seguir 
e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas: 
I. ( ) Enzimas são biocatalisadores que aumentam a velocidade das reações e são 
encontradas naturalmente em ambientes biológicos; 
II. ( ) O processo enzimático ocorre naturalmente, já que os biocatalisadores possuem 
ocorrência natural e por isso não precisam ser controladas em respostas a alterações do 
meio; 
III. ( ) Quando a concentração do substrato é baixa ou a concentração do produto no meio 
está acima do necessário, a enzima deve ter a sua atividade aumentada; 
IV. ( ) É comum encontrar enzimas reguladoras em complexos multienzimáticos; 
V. ( ) O controle da atividade de uma enzima reguladora ocorre normalmente por alteração 
de sua estrutura, por meio da interação com moléculas pequenas presentes no meio. 
Nota: 10.0 
 
A V – F – F – V – F 
 
B F – F – F – V – V 
 
C V – V – F – F – V 
 
D V – F – F – V – V 
Você assinalou essa alternativa (D) 
Você acertou! 
II. (F) De acordo com a Aula 3 da rota de 
aprendizagem (p.14): Importante considerar que essas enzimas se 
encontram naturalmente em ambientes biológicos, nos quais a sua 
atividade precisa ser controlada em resposta a alterações do meio; 
 
III. (F) De acordo com a Aula 3 da rota de 
aprendizagem (p.14): Quando a concentração do substrato é baixa ou a 
concentração do produto no meio está acima do necessário, a enzima 
pode ter a sua atividade diminuída. Ao contrário, quando a 
concentração de substrato é alta ou a do produto está baixa, a enzima 
tem a sua atividade aumentada. 
 
E V – F – F – F – V 
 
Questão 4/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o excerto a seguir: 
 
"As enzimas representam um subgrupo, entre todas as proteínas, cuja principal função está 
relacionada a sua ação catalítica nas mais diversas reações bioquímicas. A principal 
descrição como catalisadores biológicosdiz respeito a sua capacidade de diminuir a barreira 
energética das reações, que, na sua ausência, provavelmente nem ocorreriam (em tempo 
hábil para a sobrevivência dos seres vivos). No entanto, devido à complexidade das enzimas, 
diferentes regiões de sua estrutura tridimensional podem estar envolvidas nas interações ou 
reações com moléculas do meio." 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 1. Curitiba: Intersaberes, p. 6. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições: 
 
I. Essas estruturas tridimensionais acabam por se auto-organizar, apresentando regiões do 
tipo fendas, ranhuras ou bolsões que tornam o acesso de pequenas moléculas direcionado; 
 
 PORQUE 
 
II. Diferentemente do que se pensou por muito tempo, essas regiões são extremamente 
rígidas e não sofrem ajustes tridimensionais quando o substrato se liga ao sítio ativo. 
Nota: 10.0 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
Você assinalou essa alternativa (C) 
Você acertou! 
De acordo com a aula 1, p.7: Essas estruturas tridimensionais acabam 
por se auto-organizar, apresentando regiões do tipo fendas, ranhuras 
ou bolsões que tornam o acesso de pequenas moléculas direcionado. 
Diferentemente do que se pensou por muito tempo, essas regiões não 
são extremamente rígidas e, sim, podem sofrer pequenos ajustes 
tridimensionais quando o substrato (molécula) se liga ao sítio ativo. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
 
Questão 5/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem a seguir: 
 
 
 
"A figura representa o diagrama da coordenada da reação que compara uma reação 
catalisada por enzima com uma não catalisada. Na reação S → P, os intermediários ES e EP 
ocupam o nível mínimo na curva da progressão da energia de uma reação catalisada por uma 
enzima. O termo ΔG‡ corresponde à energia de ativação da reação." 
 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível 
em: NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: 
Artmed, 2019. https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p.191. 
 
 
 
Considerando a imagem, a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da 
Aula 2 de Cinética e Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições: 
 
I. Para que uma reação ocorra, as moléculas devem suplantar uma barreira de energia 
chamada energia de ativação. 
 
PORQUE 
II. A energia de ativação é diminuída na presença de catalisadores, que pode ser uma 
enzima, sendo assim a velocidade da reação aumenta. 
Nota: 10.0 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
Você assinalou essa alternativa (B) 
Você acertou! 
As duas proposições são verdadeiras, mas a veracidade de uma não 
depende da outra. (livro de referência, p.191). 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
 
Questão 6/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Atente para a seguinte citação: 
"Com exceção de poucas classes de moléculas de RNA catalíticas [...] todas as enzimas são 
proteínas. A atividade catalítica depende da integridade da conformação nativa. Se uma 
enzima for desnaturada ou dissociada separando as subunidades, geralmente a atividade 
catalítica é perdida. Se uma enzima for degradada até os aminoácidos que a compõem, a 
atividade catalítica é sempre destruída. Portanto, as estruturas proteicas primária, 
secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para a atividade catalítica [...]" 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, 
D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 
2019. https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p.188. 
A partir do excerto anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, leia as afirmativas a seguir e assinale V para as 
verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos próprios 
resíduos de aminoácidos; 
II. ( ) Todas as enzimas são autossuficientes e não necessitam de um componente 
químico adicional, como o cofator; 
 
III. ( ) A utilização de enzimas em processos industriais pode representar um menor 
rendimento ou comprometimento daquele processo; 
 
IV. ( ) Cofatores são espécies que transformam as apoenzimas em holoenzimas; 
 
V. ( ) Hidrolases são enzimas envolvidas na quebra hidrolítica de ligações do tipo C–O, C–
N, C–C. 
Agora, assinale a sequência correta: 
Nota: 10.0 
 
A V - F - V - F - V 
 
B V - F - V - V - V 
Você assinalou essa alternativa (B) 
Você acertou! 
(F) Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além 
dos próprios resíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um 
componente químico adicional, denominado cofator, que pode ser um 
ou mais íons inorgânicos, como Fe2+ , Mg2+ , Mn2+ ou Zn2+ ou uma 
molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada coenzima. 
Livro de referência, p. 188 
 
C V - F - V - F - F 
 
D F - F - V - F - V 
 
E V - V - F - F - V 
 
Questão 7/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o trecho a seguir: 
 
"As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas que aceleram a 
velocidade de uma reação e que são aplicadas industrialmente. Os processos catalisados por 
enzimas são geralmente mais rápidos, eficientes e ambientalmente sustentáveis. As enzimas 
podem ser obtidas de fontes vegetais, animais e microbiana. Estão presentes em vários 
processos industriais como nas indústrias têxtil, farmacêutica, de alimentos e de papel e 
celulose. O mercado mundial de enzimas industriais representa 60% do mercado de enzimas 
[...]" 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: Monteiro, 
V. N., & Silva, R. do N. Aplicações Industriais da Biotecnologia Enzimática. Revista Processos 
Químicos, 3(5), 9-23. 2009. https://doi.org/10.19142/rpq.v3i5.83 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições: 
 
I. Além de acelerar significativamente a velocidade das reações, as enzimas podem agir de 
maneira a permitir que reações simultâneas ou subsequentes ocorram; 
 
 PORQUE 
 
II. Utilizam a energia liberada por uma reação na reação seguinte (ex. reações metabólicas 
envolvem a molécula de ATP). 
 
Nota: 10.0 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
Você assinalou essa alternativa (A) 
Você acertou! 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
 
Questão 8/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Atente-se para o seguinte trecho: 
 
"O termo 'enzima' foi usado pela primeira vez pelo fisiologista Wilhelm Kühne,no ano de 1878, 
quando descreveu a produção de álcool através de açúcar. Entre os séculos XIX e XX foram 
realizados grandes avanços na área de extração enzimática [...] por suas propriedades 
únicas, como biodegradabilidade, alta especificidade e boa eficiência catalítica, as enzimas 
são muito atrativas comercialmente. Cerca de 3700 enzimas já foram catalogadas e são 
classificadas em [...] grupos pela União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (NC-
IUBMB) (1992)." 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: Denti, A. 
F. Tecnologia enzimática: classificação, imobilização, suportes e aplicações. Revista 
Perspectiva, 45(171), 97-110. 2021. 
https://doi.org/10.31512/persp.v.45.n.171.2021.168.p.97-110. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, analise as afirmativas a seguir e assinale V para as 
verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) As enzimas podem ser divididas entre as principais classes: oxirredutases, 
transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases. Existindo ainda as translocases, 
que não está no grupo das principais; 
 
II. ( ) Uma determinada enzima pode interagir com um único substrato (molécula, 
substância) ou um grupo de compostos visando catalisar uma reação, que é classificada 
de acordo com um tipo específico de alteração química ocorrida; 
 
III. ( ) As transferases são responsáveis por catalisar a transferência de grupos 
funcionais e as liases são enzimas presentes em reações de alterações geométricas ou 
estruturas na molécula; 
 
IV. ( ) As translocases estão envolvidas em processos em que íons ou moléculas são 
transferidos do lado 1 para o lado 2, como em membranas celulares; 
 
V. ( ) Ligases são enzimas envolvidas na quebra hidrolítica (na presença de água) de 
ligações do tipo C–O, C–N, C–C (entre outras ligações, como ligações de anidrido 
fosfórico). 
 
Agora, assinale a sequência correta: 
Nota: 0.0Você não pontuou essa questão 
 
A V - V - F - V - F 
III. (F) - De acordo com a aula 1, p. 10: A classe de enzimas presentes 
em reações de alterações geométricas ou estruturas na molécula é 
denominada isomerase. 
 
V. (F) - De acordo com a aula 1, p. 9: Hidrolases são enzimas 
envolvidas na quebra hidrolítica (na presença de água) de ligações do 
tipo C–O, C–N, C–C (entre outras ligações, como ligações de anidrido 
fosfórico) 
 
B V - V - F - F - F 
 
C V - F - F - V - F 
 
D F - V - F - V - F 
Você assinalou essa alternativa (D) 
 
E V - F - V - F - V 
 
Questão 9/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o fragmento de texto a seguir: 
"Compreender a cinética envolvida em uma reação enzimática é importante para analisar 
corretamente a sua atividade biocatalítica [...] para determinar as melhores condições e 
manter a taxa de conversão a produtos eficiente. Alguns fatores específicos podem afetar a 
velocidade (taxa) das reações enzimáticas, como temperatura, pH, concentração da enzima 
ou do substrato [...] importante reforçar que, para analisar o efeito desses fatores, as 
condições para analisar a atividade de uma enzima ou avaliar a concentração do substrato 
precisam ser distintas." 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 11. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de 
Cinética e Catálise, sobre fatores que influenciam a atividade enzimática, avalie as 
seguintes proposições: 
 
I. Assim como a velocidade das reações aumenta com o aumento da temperatura, a 
atividade das enzimas também aumenta com o aumento da temperatura, não havendo 
um limite; 
 PORQUE 
II. Altas temperaturas aumentam os choques efetivos entre as enzimas e a energia 
cinética do sistema aumenta. 
Nota: 0.0Você não pontuou essa questão 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
Você assinalou essa alternativa (B) 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
De acordo com a rota da aula 2, p.11: 
Você facilmente vai encontrar a informação de que as enzimas 
apresentam uma faixa ótima de temperatura para que desempenhem 
adequadamente a sua função de catalisadoras. Essa faixa de 
temperatura é específica de cada enzima e pode corresponder a 
situações de baixas ou altas temperaturas. As enzimas do corpo 
humano, por exemplo, atuam melhor em temperatura próxima a 37 °C 
(nossa temperatura habitual). Inicialmente, pode-se imaginar uma 
situação em que a reação é aquecida gradativamente. Até a 
temperatura ótima, a enzima deve apresentar um aumento da sua 
atividade enzimática (de forma geométrica, não linear), já que a enzima 
e o substrato têm maior energia cinética, aumentando, assim, a 
probabilidade de colisões e formação de mais complexos E-S. Além 
disso, até essa condição, as moléculas vão adquirindo mais energia 
para sobrepor a energia de ativação necessária para que a reação 
aconteça. No entanto, acima da temperatura ótima, as interações que 
mantêm a estrutura tridimensional da enzima (em especial do sítio 
ativo) podem ser comprometidas, causando sua desnaturação. Em 
paralelo, as interações E-S também podem ser perturbadas, tornando 
os complexos E-S frágeis e não eficientes para a catálise. Logo, 
controlar as condições ideais de temperatura promovem melhor 
atividade enzimática. 
 
Questão 10/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o trecho que segue: 
"Inibidores de enzimas são moléculas que interferem com a catálise, diminuindo ou 
interrompendo as reações enzimáticas. [...] não deve surpreender que os inibidores de 
enzimas estejam entre os medicamentos mais importantes. Por exemplo, o ácido 
acetilsalicílico inibe a enzima que catalisa a primeira etapa da síntese das prostaglandinas, 
compostos envolvidos em vários processos, inclusive alguns que produzem dor. O estudo 
dos inibidores enzimáticos também fornece rica informação sobre os mecanismos 
enzimáticos [...] e tem ajudado a desvendar algumas vias metabólicas." 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, 
D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 
2019. https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p. 206. 
A partir do trecho anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, analise as alternativas a seguir: 
 
I. Um inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima; 
 
II. Um inibidor incompetitivo liga-se a um sítio ativo do substrato ES; 
 
III. Há ainda um caso especial e experimentalmente raro, que é classicamente como 
inibição não competitiva; 
 
IV. Ocorre a interação das moléculas, tanto com parte das enzimas livres (E) quanto em 
complexos ES na presença de inibidores não-competitivos. 
 
V. Um inibidor interage diretamente no sítio ativo das enzimas. 
 
Estão corretas as afirmativas: 
Nota: 10.0 
 
A I, II e IV. 
 
B I, III e V. 
 
C I, III e IV. 
Você assinalou essa alternativa (C) 
Você acertou! 
II. (F) - De acordo com a Aula 3, p.13: Os inibidores do tipo 
incompetitivo se ligam somente ao complexo ES formado, sem 
competição direta pelo sítio ativo da enzima. 
 
V. (F) - De acordo com a Aula 3, p.13: O inibidor não interage 
diretamente no sítio ativo das enzimas. 
 
D II, III e IV 
 
E III, IV e V. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Questão 1/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Atente para a seguinte citação: 
"Com exceção de poucas classes de moléculas de RNA catalíticas [...] todas as enzimas são 
proteínas. A atividadecatalítica depende da integridade da conformação nativa. Se uma 
enzima for desnaturada ou dissociada separando as subunidades, geralmente a atividade 
catalítica é perdida. Se uma enzima for degradada até os aminoácidos que a compõem, a 
atividade catalítica é sempre destruída. Portanto, as estruturas proteicas primária, 
secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para a atividade catalítica [...]" 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, 
D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 
2019. https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p.188. 
A partir do excerto anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, leia as afirmativas a seguir e assinale V para as 
verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos próprios 
resíduos de aminoácidos; 
II. ( ) Todas as enzimas são autossuficientes e não necessitam de um componente 
químico adicional, como o cofator; 
 
III. ( ) A utilização de enzimas em processos industriais pode representar um menor 
rendimento ou comprometimento daquele processo; 
 
IV. ( ) Cofatores são espécies que transformam as apoenzimas em holoenzimas; 
 
V. ( ) Hidrolases são enzimas envolvidas na quebra hidrolítica de ligações do tipo C–O, C–
N, C–C. 
Agora, assinale a sequência correta: 
Nota: 10.0 
 
A V - F - V - F - V 
 
B V - F - V - V - V 
Você assinalou essa alternativa (B) 
Você acertou! 
(F) Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além 
dos próprios resíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um 
componente químico adicional, denominado cofator, que pode ser um 
ou mais íons inorgânicos, como Fe2+ , Mg2+ , Mn2+ ou Zn2+ ou uma 
molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada coenzima. 
Livro de referência, p. 188 
 
C V - F - V - F - F 
 
D F - F - V - F - V 
 
E V - V - F - F - V 
 
Questão 2/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o trecho a seguir: 
“Imagine que a concentração de um produto (por exemplo, um hormônio) aumenta além da 
demanda de célula naquele momento? O que aconteceria se esse produto apresentasse 
alguma toxicidade em excesso, ou se agisse como inibidor para outra enzima presente? 
Nesses casos, a atividade de algumas enzimas [...] pode ser regulada. As enzimas 
reguladoras usualmente estão presentes em altas concentrações no meio celular [...] de modo 
que a sua atividade pode ser aumentada ou diminuída a partir de alterações nas 
concentrações de substrato [...]” 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 12. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de 
Cinética e Catálise, sobre regulação da atividade enzimática, analise as afirmativas a seguir 
e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas: 
I. ( ) Enzimas são biocatalisadores que aumentam a velocidade das reações e são 
encontradas naturalmente em ambientes biológicos; 
II. ( ) O processo enzimático ocorre naturalmente, já que os biocatalisadores possuem 
ocorrência natural e por isso não precisam ser controladas em respostas a alterações do 
meio; 
III. ( ) Quando a concentração do substrato é baixa ou a concentração do produto no meio 
está acima do necessário, a enzima deve ter a sua atividade aumentada; 
IV. ( ) É comum encontrar enzimas reguladoras em complexos multienzimáticos; 
V. ( ) O controle da atividade de uma enzima reguladora ocorre normalmente por alteração 
de sua estrutura, por meio da interação com moléculas pequenas presentes no meio. 
Nota: 10.0 
 
A V – F – F – V – F 
 
B F – F – F – V – V 
 
C V – V – F – F – V 
 
D V – F – F – V – V 
Você assinalou essa alternativa (D) 
Você acertou! 
II. (F) De acordo com a Aula 3 da rota de 
aprendizagem (p.14): Importante considerar que essas enzimas se 
encontram naturalmente em ambientes biológicos, nos quais a sua 
atividade precisa ser controlada em resposta a alterações do meio; 
 
III. (F) De acordo com a Aula 3 da rota de 
aprendizagem (p.14): Quando a concentração do substrato é baixa ou a 
concentração do produto no meio está acima do necessário, a enzima 
pode ter a sua atividade diminuída. Ao contrário, quando a 
concentração de substrato é alta ou a do produto está baixa, a enzima 
tem a sua atividade aumentada. 
 
E V – F – F – F – V 
 
Questão 3/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o trecho que segue: 
"Inibidores de enzimas são moléculas que interferem com a catálise, diminuindo ou 
interrompendo as reações enzimáticas. [...] não deve surpreender que os inibidores de 
enzimas estejam entre os medicamentos mais importantes. Por exemplo, o ácido 
acetilsalicílico inibe a enzima que catalisa a primeira etapa da síntese das prostaglandinas, 
compostos envolvidos em vários processos, inclusive alguns que produzem dor. O estudo 
dos inibidores enzimáticos também fornece rica informação sobre os mecanismos 
enzimáticos [...] e tem ajudado a desvendar algumas vias metabólicas." 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, 
D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 
2019. https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p. 206. 
A partir do trecho anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, analise as alternativas a seguir: 
 
I. Um inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima; 
 
II. Um inibidor incompetitivo liga-se a um sítio ativo do substrato ES; 
 
III. Há ainda um caso especial e experimentalmente raro, que é classicamente como 
inibição não competitiva; 
 
IV. Ocorre a interação das moléculas, tanto com parte das enzimas livres (E) quanto em 
complexos ES na presença de inibidores não-competitivos. 
 
V. Um inibidor interage diretamente no sítio ativo das enzimas. 
 
Estão corretas as afirmativas: 
Nota: 10.0 
 
A I, II e IV. 
 
B I, III e V. 
 
C I, III e IV. 
Você assinalou essa alternativa (C) 
Você acertou! 
II. (F) - De acordo com a Aula 3, p.13: Os inibidores do tipo 
incompetitivo se ligam somente ao complexo ES formado, sem 
competição direta pelo sítio ativo da enzima. 
 
V. (F) - De acordo com a Aula 3, p.13: O inibidor não interage 
diretamente no sítio ativo das enzimas. 
 
D II, III e IV 
 
E III, IV e V. 
 
Questão 4/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem a seguir: 
 
 
 
A imagem representa a estrutura tridimensional de uma enzima de halogenase (enzima 
bacteriana), com destaque para seu sítio ativo 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, 
M. A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 2. Curitiba: Intersaberes, p. 5. 
Considerando a imagem e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de 
Cinética e Catálise, sobre sítio ativo, analise as afirmativas a seguir e assinale V para as 
verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) O sítio ativo é o local do substrato onde a enzima se ligará para que ocorra a 
biotransformação, ou seja, a atividade catalítica; 
 
II. ( ) O sítio ativo é composto de uma sequência de aminoácidos organizados de maneira 
tridimensional, com parte desse sendo responsável por reconhecer e se ligar 
temporariamente ao substrato; 
 
III. ( ) O sítio ativo pode estar localizado no interior da enzima (túnel) ou mais próximo à sua 
superfície, dando a ideia de um “bolso” (sulco); 
 
IV. ( ) O sítio ativo sofre alterações químicas quando entra em contato com o substrato; 
 
V. ( ) Quando o sítio ativo interage com o substrato, temos a formação de uma espécie 
intermediária conhecida como complexo enzima-substrato (E-S). 
 
Estão corretas as alternativas: 
Nota: 0.0Você não pontuou essa questão 
 
A I, II e IV. 
 
B I,III e V. 
 
C II, III e IV. 
 
D II, III e V. 
I. (F) - De acordo com a aula 2, p. 5: Já foi indicado que a enzima tem 
uma região específica responsável pela sua atividade catalítica 
diferenciada, correspondendo a 10-20% do seu volume total. Essa 
região é denominada de sítio ativo da enzima, e é a essa região 
específica que o substrato se liga para que a biotransformação ocorra; 
 
IV. (F) - De acordo com a aula 2, p.6: O sítio ativo pode estar localizado 
no interior da enzima (túnel) ou mais próximo à sua superfície, dando a 
ideia de um “bolso” (sulco), e como sua estrutura química não é 
alterada (lembre-se da definição de catalisadores), pode realizar 
repetidas reações com o substrato, aumentando a taxa de conversão 
da reação. A atuação conjunta do sítio de ligação e do sítio catalítico 
nesses bolsões (espacialmente intactos) é fundamental para a 
conversão do substrato e pode funcionar mesmo que outras regiões da 
enzima tenham sido alteradas. 
 
E III, IV e V 
Você assinalou essa alternativa (E) 
 
Questão 5/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem que segue: 
 
 
"A figura representa o ciclo catalítico de uma reação enzimática, com a aproximação do 
substrato ao sítio ativo, seguido da reação catalítica, liberação dos produtos e 
regeneração do sítio ativo para nova reação" 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, 
M. A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 2. Curitiba: Intersaberes, p. 8. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de 
Cinética e Catálise, sobre mecanismos de reações enzimáticas, analise as afirmativas a 
seguir e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) Quando o substrato tem seu encaixe ajustado no sítio ativo, os resíduos aí presentes 
são responsáveis pelo aumento da energia de ativação (Ea) da reação envolvendo o 
substrato, permitindo que ocorra mais rapidamente; 
 
II. ( ) Existem diferentes mecanismos pelos quais a conversão de substrato a produtos 
pode ocorrer: aproximação dos reagentes, a reação nucleofílica ou eletrofílica, a reação 
ácido-base e a catálise ácido/base; 
 
III. ( ) Durante a reação a concentração de substrato livre em solução diminui, e sua 
concentração no sítio ativo aumenta; 
 
IV. ( ) Na catálise nucleofílica ocorre a doação de elétrons de grupos funcionais ricos em 
elétrons (eletrófilo) presentes na enzima para formar uma ligação covalente com o substrato 
(doa esses elétrons) durante o estado de transição; 
 
V. ( ) Outro aspecto de mecanismo muito interessante inclui a distorção conformacional, ou 
seja, alterações na estrutura espacial da molécula para que o ajuste se torne mais efetivo e 
a reação eficiente. 
Nota: 10.0 
 
A I, II e V 
 
B I, III e IV 
 
C II, III e V 
Você assinalou essa alternativa (C) 
Você acertou! 
I. (F) - De acordo com a Aula 2 da rota de aprendizagem (p.9): Uma vez 
que o substrato tem seu encaixe ajustado no sítio ativo, os resíduos aí 
presentes são responsáveis pela diminuição da energia de ativação 
(Ea) da reação envolvendo o substrato, permitindo que ocorra mais 
rapidamente. 
 
IV. (F) - De acordo com a Aula 2 da rota de aprendizagem (p.9): Na 
catálise nucleofílica ocorre a doação de elétrons de grupos funcionais 
ricos em elétrons (nucleófilo) presentes na enzima para formar uma 
ligação covalente com o substrato (aceita esses elétrons) durante o 
estado de transição 
 
D II, IV e V 
 
E III, IV e V 
 
Questão 6/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o excerto que segue: 
“O estudo da cinética enzimática começou em 1902, quando Adrian Brown relatou uma 
investigação sobre a velocidade da hidrólise da sacarose pela invertase de levedura, 
demonstrando que quando a concentração de sacarose é muito maior do que a concentração 
da enzima, a velocidade da reação torna-se independente da sacarose [...] propôs que [...] o 
substrato forma um complexo com a enzima, e esse complexo se decompõe para o produto 
e a enzima. Em 1913, Leonor Michaelis e Maud Menten propuseram um modelo para explicar 
essas características cinéticas [...]” 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível 
em: MACHADO, M. L. de M.; GOMES, R. de S. Modelagem matemática do processo de 
hidrólise da produção de etanol por meio do mecanismo enzimático de Michaelis-
Menten. Science And Knowledge In Focus, v. 2, n. 1, p. 19, 2019. 
https://periodicos.unifap.br/index.php/scienceinfocus/article/view/5221/pdf 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de 
Cinética e Catálise, sobre a equação de Michaelis-Menten, avalie as seguintes proposições: 
I. Leonor Michaelis e Maud Menten propuseram um modelo simples que associa diferentes 
características cinéticas ao intermediário enzima-substrato (ES) durante a reação de catálise. 
Nesse modelo, consideram-se reações diretas e inversas para duas etapas importantes. 
PORQUE 
II. Há a interação do substrato com o sítio ativo da enzima para a formação do complexo ES 
e também a reação de catálise com a formação dos produtos liberados do complexo ES, além 
de regeneração do biocatalisador (E). 
Nota: 10.0 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
Você assinalou essa alternativa (A) 
Você acertou! 
De acordo com a Aula 3 da rota de aprendizagem (p.5): Leonor 
Michaelis e Maud Menten, em 1913, propuseram um modelo simples 
que associa diferentes características cinéticas ao intermediário 
enzima-substrato (ES) durante a reação de catálise. Nesse modelo, 
consideram-se reações diretas e inversas para duas etapas 
importantes: i) interação do substrato com o sítio ativo da enzima para 
a formação do complexo ES; e ii) reação de catálise com a formação 
dos produtos, liberados do complexo ES, além de regeneração do 
biocatalisador (E). 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
 
Questão 7/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Atente-se para o seguinte trecho: 
 
"O termo 'enzima' foi usado pela primeira vez pelo fisiologista Wilhelm Kühne, no ano de 1878, 
quando descreveu a produção de álcool através de açúcar. Entre os séculos XIX e XX foram 
realizados grandes avanços na área de extração enzimática [...] por suas propriedades 
únicas, como biodegradabilidade, alta especificidade e boa eficiência catalítica, as enzimas 
são muito atrativas comercialmente. Cerca de 3700 enzimas já foram catalogadas e são 
classificadas em [...] grupos pela União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (NC-
IUBMB) (1992)." 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: Denti, A. 
F. Tecnologia enzimática: classificação, imobilização, suportes e aplicações. Revista 
Perspectiva, 45(171), 97-110. 2021. 
https://doi.org/10.31512/persp.v.45.n.171.2021.168.p.97-110. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, analise as afirmativas a seguir e assinale V para as 
verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) As enzimas podem ser divididas entre as principais classes: oxirredutases, 
transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases. Existindo ainda as translocases, 
que não está no grupo das principais; 
 
II. ( ) Uma determinada enzima pode interagir com um único substrato (molécula, 
substância) ou um grupo de compostos visando catalisar uma reação, que é classificada 
de acordo com um tipo específico de alteração química ocorrida; 
 
III. ( ) As transferases são responsáveis por catalisar a transferência de grupos 
funcionais e as liases são enzimas presentes em reações de alterações geométricas ou 
estruturas na molécula;IV. ( ) As translocases estão envolvidas em processos em que íons ou moléculas são 
transferidos do lado 1 para o lado 2, como em membranas celulares; 
 
V. ( ) Ligases são enzimas envolvidas na quebra hidrolítica (na presença de água) de 
ligações do tipo C–O, C–N, C–C (entre outras ligações, como ligações de anidrido 
fosfórico). 
 
Agora, assinale a sequência correta: 
Nota: 10.0 
 
A V - V - F - V - F 
Você assinalou essa alternativa (A) 
Você acertou! 
III. (F) - De acordo com a aula 1, p. 10: A classe de enzimas presentes 
em reações de alterações geométricas ou estruturas na molécula é 
denominada isomerase. 
 
V. (F) - De acordo com a aula 1, p. 9: Hidrolases são enzimas 
envolvidas na quebra hidrolítica (na presença de água) de ligações do 
tipo C–O, C–N, C–C (entre outras ligações, como ligações de anidrido 
fosfórico) 
 
B V - V - F - F - F 
 
C V - F - F - V - F 
 
D F - V - F - V - F 
 
E V - F - V - F - V 
 
Questão 8/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem a seguir: 
 
 
"Dentre os parâmetros experimentais investigados, estão aqueles associados aos reagentes, 
como natureza, estado físico e concentração, bem como aspectos do meio, como superfície 
de contato, temperatura, pressão, presença de catalisadores ou fonte externa de radiação 
[...] nem sempre todos os parâmetros influenciam uma reação, mas a associação de alguns 
deles é comumente observada (por exemplo: natureza dos reagentes e concentração, ou 
temperatura)." 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 3. 
A partir da imagem e do trecho anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem 
da Aula 3 de Cinética e Catálise, sobre fatores que influenciam a velocidade das 
reações, leia as afirmativas a seguir e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) Podemos explicar o aumento da velocidade da reação devido ao aumento da 
superfície de contato pelo aumento das colisões efetivas, quando aumentados o número de 
átomos disponíveis; 
 
II. ( ) O efeito da pressão sobre a velocidade de uma reação é mais pronunciado quando 
os reagentes se encontram no estado líquido; 
 
III. ( ) O aumento da temperatura do sistema aumenta a velocidade das reações devido ao 
aumento da energia mecânica das moléculas e partículas; 
 
IV. ( ) O catalisador diminui a energia de ativação (Ea) da reação. Com isso, um maior 
número de moléculas consegue transpor a barreira energética, levando à formação dos 
produtos. 
 
V. ( ) As enzimas são biocatalisadores importantes e podem ser utilizadas para diminuir a 
energia de ativação (Ea) de uma reação. 
 
São corretas as afirmativas: 
Nota: 0.0Você não pontuou essa questão 
 
A I, II e III. 
 
B I, III e IV. 
 
C II, IV e V. 
 
D III, IV e V. 
Você assinalou essa alternativa (D) 
 
E I, IV e V. 
II. (F) - De acordo com a Aula 3 da rota de aprendizagem, p.4: O efeito 
da pressão sobre a velocidade de uma reação acaba sendo mais 
pronunciado quando os reagentes se encontram no estado gasoso, já 
que o aumento da pressão em um sistema equivale à diminuição do 
volume do meio 
 
III. (F) - De acordo com a Aula 3 da rota de aprendizagem, p.4: A 
temperatura do meio tem efeito direto na energia cinética 
(movimentação) das moléculas no meio reacional. Logo, espera-se que 
o aumento da temperatura aumente o número de colisões entre 
moléculas do reagente, aumentando a taxa de conversão a produtos 
(velocidade da reação). 
 
Questão 9/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem a seguir: 
 
 
 
"A figura representa o diagrama da coordenada da reação que compara uma reação 
catalisada por enzima com uma não catalisada. Na reação S → P, os intermediários ES e EP 
ocupam o nível mínimo na curva da progressão da energia de uma reação catalisada por uma 
enzima. O termo ΔG‡ corresponde à energia de ativação da reação." 
 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível 
em: NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: 
Artmed, 2019. https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p.191. 
 
 
 
Considerando a imagem, a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da 
Aula 2 de Cinética e Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições: 
 
I. Para que uma reação ocorra, as moléculas devem suplantar uma barreira de energia 
chamada energia de ativação. 
 
PORQUE 
II. A energia de ativação é diminuída na presença de catalisadores, que pode ser uma 
enzima, sendo assim a velocidade da reação aumenta. 
Nota: 10.0 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
Você assinalou essa alternativa (B) 
Você acertou! 
As duas proposições são verdadeiras, mas a veracidade de uma não 
depende da outra. (livro de referência, p.191). 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
 
Questão 10/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o fragmento de texto a seguir: 
"Compreender a cinética envolvida em uma reação enzimática é importante para analisar 
corretamente a sua atividade biocatalítica [...] para determinar as melhores condições e 
manter a taxa de conversão a produtos eficiente. Alguns fatores específicos podem afetar a 
velocidade (taxa) das reações enzimáticas, como temperatura, pH, concentração da enzima 
ou do substrato [...] importante reforçar que, para analisar o efeito desses fatores, as 
condições para analisar a atividade de uma enzima ou avaliar a concentração do substrato 
precisam ser distintas." 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 11. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de 
Cinética e Catálise, sobre fatores que influenciam a atividade enzimática, avalie as 
seguintes proposições: 
 
I. Assim como a velocidade das reações aumenta com o aumento da temperatura, a 
atividade das enzimas também aumenta com o aumento da temperatura, não havendo 
um limite; 
 PORQUE 
II. Altas temperaturas aumentam os choques efetivos entre as enzimas e a energia 
cinética do sistema aumenta. 
Nota: 0.0Você não pontuou essa questão 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
Você assinalou essa alternativa (A) 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
De acordo com a rota da aula 2, p.11: 
Você facilmente vai encontrar a informação de que as enzimas 
apresentam uma faixa ótima de temperatura para que desempenhem 
adequadamente a sua função de catalisadoras. Essa faixa de 
temperatura é específica de cada enzima e pode corresponder a 
situações de baixas ou altas temperaturas. As enzimas do corpo 
humano, por exemplo, atuam melhor em temperatura próxima a 37 °C 
(nossa temperatura habitual). Inicialmente, pode-se imaginar uma 
situação em que a reação é aquecida gradativamente. Até a 
temperatura ótima, a enzima deve apresentar um aumento da sua 
atividade enzimática (de forma geométrica, não linear), já que a enzima 
e o substrato têm maior energia cinética, aumentando, assim, a 
probabilidade de colisões e formação de mais complexos E-S. Além 
disso, até essa condição, as moléculas vão adquirindo mais energia 
para sobrepor a energia de ativação necessáriapara que a reação 
aconteça. No entanto, acima da temperatura ótima, as interações que 
mantêm a estrutura tridimensional da enzima (em especial do sítio 
ativo) podem ser comprometidas, causando sua desnaturação. Em 
paralelo, as interações E-S também podem ser perturbadas, tornando 
os complexos E-S frágeis e não eficientes para a catálise. Logo, 
controlar as condições ideais de temperatura promovem melhor 
atividade enzimática. 
 
 
 
Questão 1/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o trecho que segue: 
"Inibidores de enzimas são moléculas que interferem com a catálise, diminuindo ou 
interrompendo as reações enzimáticas. [...] não deve surpreender que os inibidores de 
enzimas estejam entre os medicamentos mais importantes. Por exemplo, o ácido 
acetilsalicílico inibe a enzima que catalisa a primeira etapa da síntese das prostaglandinas, 
compostos envolvidos em vários processos, inclusive alguns que produzem dor. O estudo 
dos inibidores enzimáticos também fornece rica informação sobre os mecanismos 
enzimáticos [...] e tem ajudado a desvendar algumas vias metabólicas." 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, 
D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 
2019. https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p. 206. 
A partir do trecho anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, analise as alternativas a seguir: 
 
I. Um inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima; 
 
II. Um inibidor incompetitivo liga-se a um sítio ativo do substrato ES; 
 
III. Há ainda um caso especial e experimentalmente raro, que é classicamente como 
inibição não competitiva; 
 
IV. Ocorre a interação das moléculas, tanto com parte das enzimas livres (E) quanto em 
complexos ES na presença de inibidores não-competitivos. 
 
V. Um inibidor interage diretamente no sítio ativo das enzimas. 
 
Estão corretas as afirmativas: 
Nota: 10.0 
 
A I, II e IV. 
 
B I, III e V. 
 
C I, III e IV. 
Você assinalou essa alternativa (C) 
Você acertou! 
II. (F) - De acordo com a Aula 3, p.13: Os inibidores do tipo 
incompetitivo se ligam somente ao complexo ES formado, sem 
competição direta pelo sítio ativo da enzima. 
 
V. (F) - De acordo com a Aula 3, p.13: O inibidor não interage 
diretamente no sítio ativo das enzimas. 
 
D II, III e IV 
 
E III, IV e V. 
 
Questão 2/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o trecho a seguir: 
“Imagine que a concentração de um produto (por exemplo, um hormônio) aumenta além da 
demanda de célula naquele momento? O que aconteceria se esse produto apresentasse 
alguma toxicidade em excesso, ou se agisse como inibidor para outra enzima presente? 
Nesses casos, a atividade de algumas enzimas [...] pode ser regulada. As enzimas 
reguladoras usualmente estão presentes em altas concentrações no meio celular [...] de modo 
que a sua atividade pode ser aumentada ou diminuída a partir de alterações nas 
concentrações de substrato [...]” 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 12. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de 
Cinética e Catálise, sobre regulação da atividade enzimática, analise as afirmativas a seguir 
e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas: 
I. ( ) Enzimas são biocatalisadores que aumentam a velocidade das reações e são 
encontradas naturalmente em ambientes biológicos; 
II. ( ) O processo enzimático ocorre naturalmente, já que os biocatalisadores possuem 
ocorrência natural e por isso não precisam ser controladas em respostas a alterações do 
meio; 
III. ( ) Quando a concentração do substrato é baixa ou a concentração do produto no meio 
está acima do necessário, a enzima deve ter a sua atividade aumentada; 
IV. ( ) É comum encontrar enzimas reguladoras em complexos multienzimáticos; 
V. ( ) O controle da atividade de uma enzima reguladora ocorre normalmente por alteração 
de sua estrutura, por meio da interação com moléculas pequenas presentes no meio. 
Nota: 10.0 
 
A V – F – F – V – F 
 
B F – F – F – V – V 
 
C V – V – F – F – V 
 
D V – F – F – V – V 
Você assinalou essa alternativa (D) 
Você acertou! 
II. (F) De acordo com a Aula 3 da rota de 
aprendizagem (p.14): Importante considerar que essas enzimas se 
encontram naturalmente em ambientes biológicos, nos quais a sua 
atividade precisa ser controlada em resposta a alterações do meio; 
 
III. (F) De acordo com a Aula 3 da rota de 
aprendizagem (p.14): Quando a concentração do substrato é baixa ou a 
concentração do produto no meio está acima do necessário, a enzima 
pode ter a sua atividade diminuída. Ao contrário, quando a 
concentração de substrato é alta ou a do produto está baixa, a enzima 
tem a sua atividade aumentada. 
 
E V – F – F – F – V 
 
Questão 3/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o fragmento de texto a seguir: 
"Compreender a cinética envolvida em uma reação enzimática é importante para analisar 
corretamente a sua atividade biocatalítica [...] para determinar as melhores condições e 
manter a taxa de conversão a produtos eficiente. Alguns fatores específicos podem afetar a 
velocidade (taxa) das reações enzimáticas, como temperatura, pH, concentração da enzima 
ou do substrato [...] importante reforçar que, para analisar o efeito desses fatores, as 
condições para analisar a atividade de uma enzima ou avaliar a concentração do substrato 
precisam ser distintas." 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 11. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de 
Cinética e Catálise, sobre fatores que influenciam a atividade enzimática, avalie as 
seguintes proposições: 
 
I. Assim como a velocidade das reações aumenta com o aumento da temperatura, a 
atividade das enzimas também aumenta com o aumento da temperatura, não havendo 
um limite; 
 PORQUE 
II. Altas temperaturas aumentam os choques efetivos entre as enzimas e a energia 
cinética do sistema aumenta. 
Nota: 0.0Você não pontuou essa questão 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
Você assinalou essa alternativa (C) 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
De acordo com a rota da aula 2, p.11: 
Você facilmente vai encontrar a informação de que as enzimas 
apresentam uma faixa ótima de temperatura para que desempenhem 
adequadamente a sua função de catalisadoras. Essa faixa de 
temperatura é específica de cada enzima e pode corresponder a 
situações de baixas ou altas temperaturas. As enzimas do corpo 
humano, por exemplo, atuam melhor em temperatura próxima a 37 °C 
(nossa temperatura habitual). Inicialmente, pode-se imaginar uma 
situação em que a reação é aquecida gradativamente. Até a 
temperatura ótima, a enzima deve apresentar um aumento da sua 
atividade enzimática (de forma geométrica, não linear), já que a enzima 
e o substrato têm maior energia cinética, aumentando, assim, a 
probabilidade de colisões e formação de mais complexos E-S. Além 
disso, até essa condição, as moléculas vão adquirindo mais energia 
para sobrepor a energia de ativação necessária para que a reação 
aconteça. No entanto, acima da temperatura ótima, as interações que 
mantêm a estrutura tridimensional da enzima (em especial do sítio 
ativo) podem ser comprometidas, causando sua desnaturação. Em 
paralelo, as interações E-S também podem ser perturbadas,tornando 
os complexos E-S frágeis e não eficientes para a catálise. Logo, 
controlar as condições ideais de temperatura promovem melhor 
atividade enzimática. 
 
Questão 4/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Atente-se para o seguinte trecho: 
 
"O termo 'enzima' foi usado pela primeira vez pelo fisiologista Wilhelm Kühne, no ano de 1878, 
quando descreveu a produção de álcool através de açúcar. Entre os séculos XIX e XX foram 
realizados grandes avanços na área de extração enzimática [...] por suas propriedades 
únicas, como biodegradabilidade, alta especificidade e boa eficiência catalítica, as enzimas 
são muito atrativas comercialmente. Cerca de 3700 enzimas já foram catalogadas e são 
classificadas em [...] grupos pela União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (NC-
IUBMB) (1992)." 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: Denti, A. 
F. Tecnologia enzimática: classificação, imobilização, suportes e aplicações. Revista 
Perspectiva, 45(171), 97-110. 2021. 
https://doi.org/10.31512/persp.v.45.n.171.2021.168.p.97-110. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, analise as afirmativas a seguir e assinale V para as 
verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) As enzimas podem ser divididas entre as principais classes: oxirredutases, 
transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases. Existindo ainda as translocases, 
que não está no grupo das principais; 
 
II. ( ) Uma determinada enzima pode interagir com um único substrato (molécula, 
substância) ou um grupo de compostos visando catalisar uma reação, que é classificada 
de acordo com um tipo específico de alteração química ocorrida; 
 
III. ( ) As transferases são responsáveis por catalisar a transferência de grupos 
funcionais e as liases são enzimas presentes em reações de alterações geométricas ou 
estruturas na molécula; 
 
IV. ( ) As translocases estão envolvidas em processos em que íons ou moléculas são 
transferidos do lado 1 para o lado 2, como em membranas celulares; 
 
V. ( ) Ligases são enzimas envolvidas na quebra hidrolítica (na presença de água) de 
ligações do tipo C–O, C–N, C–C (entre outras ligações, como ligações de anidrido 
fosfórico). 
 
Agora, assinale a sequência correta: 
Nota: 10.0 
 
A V - V - F - V - F 
Você assinalou essa alternativa (A) 
Você acertou! 
III. (F) - De acordo com a aula 1, p. 10: A classe de enzimas presentes 
em reações de alterações geométricas ou estruturas na molécula é 
denominada isomerase. 
 
V. (F) - De acordo com a aula 1, p. 9: Hidrolases são enzimas 
envolvidas na quebra hidrolítica (na presença de água) de ligações do 
tipo C–O, C–N, C–C (entre outras ligações, como ligações de anidrido 
fosfórico) 
 
B V - V - F - F - F 
 
C V - F - F - V - F 
 
D F - V - F - V - F 
 
E V - F - V - F - V 
 
Questão 5/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o excerto a seguir: 
 
"As enzimas representam um subgrupo, entre todas as proteínas, cuja principal função está 
relacionada a sua ação catalítica nas mais diversas reações bioquímicas. A principal 
descrição como catalisadores biológicos diz respeito a sua capacidade de diminuir a barreira 
energética das reações, que, na sua ausência, provavelmente nem ocorreriam (em tempo 
hábil para a sobrevivência dos seres vivos). No entanto, devido à complexidade das enzimas, 
diferentes regiões de sua estrutura tridimensional podem estar envolvidas nas interações ou 
reações com moléculas do meio." 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 1. Curitiba: Intersaberes, p. 6. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições: 
 
I. Essas estruturas tridimensionais acabam por se auto-organizar, apresentando regiões do 
tipo fendas, ranhuras ou bolsões que tornam o acesso de pequenas moléculas direcionado; 
 
 PORQUE 
 
II. Diferentemente do que se pensou por muito tempo, essas regiões são extremamente 
rígidas e não sofrem ajustes tridimensionais quando o substrato se liga ao sítio ativo. 
Nota: 10.0 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
Você assinalou essa alternativa (C) 
Você acertou! 
De acordo com a aula 1, p.7: Essas estruturas tridimensionais acabam 
por se auto-organizar, apresentando regiões do tipo fendas, ranhuras 
ou bolsões que tornam o acesso de pequenas moléculas direcionado. 
Diferentemente do que se pensou por muito tempo, essas regiões não 
são extremamente rígidas e, sim, podem sofrer pequenos ajustes 
tridimensionais quando o substrato (molécula) se liga ao sítio ativo. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
 
Questão 6/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem a seguir: 
 
 
"Dentre os parâmetros experimentais investigados, estão aqueles associados aos reagentes, 
como natureza, estado físico e concentração, bem como aspectos do meio, como superfície 
de contato, temperatura, pressão, presença de catalisadores ou fonte externa de radiação 
[...] nem sempre todos os parâmetros influenciam uma reação, mas a associação de alguns 
deles é comumente observada (por exemplo: natureza dos reagentes e concentração, ou 
temperatura)." 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. 
A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 3. 
A partir da imagem e do trecho anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem 
da Aula 3 de Cinética e Catálise, sobre fatores que influenciam a velocidade das 
reações, leia as afirmativas a seguir e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) Podemos explicar o aumento da velocidade da reação devido ao aumento da 
superfície de contato pelo aumento das colisões efetivas, quando aumentados o número de 
átomos disponíveis; 
 
II. ( ) O efeito da pressão sobre a velocidade de uma reação é mais pronunciado quando 
os reagentes se encontram no estado líquido; 
 
III. ( ) O aumento da temperatura do sistema aumenta a velocidade das reações devido ao 
aumento da energia mecânica das moléculas e partículas; 
 
IV. ( ) O catalisador diminui a energia de ativação (Ea) da reação. Com isso, um maior 
número de moléculas consegue transpor a barreira energética, levando à formação dos 
produtos. 
 
V. ( ) As enzimas são biocatalisadores importantes e podem ser utilizadas para diminuir a 
energia de ativação (Ea) de uma reação. 
 
São corretas as afirmativas: 
Nota: 0.0Você não pontuou essa questão 
 
A I, II e III. 
Você assinalou essa alternativa (A) 
 
B I, III e IV. 
 
C II, IV e V. 
 
D III, IV e V. 
 
E I, IV e V. 
II. (F) - De acordo com a Aula 3 da rota de aprendizagem, p.4: O efeito 
da pressão sobre a velocidade de uma reação acaba sendo mais 
pronunciado quando os reagentes se encontram no estado gasoso, já 
que o aumento da pressão em um sistema equivale à diminuição do 
volume do meio 
 
III. (F) - De acordo com a Aula 3 da rota de aprendizagem, p.4: A 
temperatura do meio tem efeito direto na energia cinética 
(movimentação) das moléculas no meio reacional. Logo, espera-se que 
o aumento da temperatura aumente o número de colisões entre 
moléculas do reagente, aumentando a taxa de conversão a produtos 
(velocidade da reação). 
 
Questão 7/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Atente para a seguinte citação: 
"Com exceção de poucas classes de moléculas de RNA catalíticas [...] todas as enzimas são 
proteínas.A atividade catalítica depende da integridade da conformação nativa. Se uma 
enzima for desnaturada ou dissociada separando as subunidades, geralmente a atividade 
catalítica é perdida. Se uma enzima for degradada até os aminoácidos que a compõem, a 
atividade catalítica é sempre destruída. Portanto, as estruturas proteicas primária, 
secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para a atividade catalítica [...]" 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, 
D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 
2019. https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p.188. 
A partir do excerto anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, leia as afirmativas a seguir e assinale V para as 
verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos próprios 
resíduos de aminoácidos; 
II. ( ) Todas as enzimas são autossuficientes e não necessitam de um componente 
químico adicional, como o cofator; 
 
III. ( ) A utilização de enzimas em processos industriais pode representar um menor 
rendimento ou comprometimento daquele processo; 
 
IV. ( ) Cofatores são espécies que transformam as apoenzimas em holoenzimas; 
 
V. ( ) Hidrolases são enzimas envolvidas na quebra hidrolítica de ligações do tipo C–O, C–
N, C–C. 
Agora, assinale a sequência correta: 
Nota: 10.0 
 
A V - F - V - F - V 
 
B V - F - V - V - V 
Você assinalou essa alternativa (B) 
Você acertou! 
(F) Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além 
dos próprios resíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um 
componente químico adicional, denominado cofator, que pode ser um 
ou mais íons inorgânicos, como Fe2+ , Mg2+ , Mn2+ ou Zn2+ ou uma 
molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada coenzima. 
Livro de referência, p. 188 
 
C V - F - V - F - F 
 
D F - F - V - F - V 
 
E V - V - F - F - V 
 
Questão 8/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Leia o trecho a seguir: 
 
"As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas que aceleram a 
velocidade de uma reação e que são aplicadas industrialmente. Os processos catalisados por 
enzimas são geralmente mais rápidos, eficientes e ambientalmente sustentáveis. As enzimas 
podem ser obtidas de fontes vegetais, animais e microbiana. Estão presentes em vários 
processos industriais como nas indústrias têxtil, farmacêutica, de alimentos e de papel e 
celulose. O mercado mundial de enzimas industriais representa 60% do mercado de enzimas 
[...]" 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: Monteiro, 
V. N., & Silva, R. do N. Aplicações Industriais da Biotecnologia Enzimática. Revista Processos 
Químicos, 3(5), 9-23. 2009. https://doi.org/10.19142/rpq.v3i5.83 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de 
Cinética e Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições: 
 
I. Além de acelerar significativamente a velocidade das reações, as enzimas podem agir de 
maneira a permitir que reações simultâneas ou subsequentes ocorram; 
 
 PORQUE 
 
II. Utilizam a energia liberada por uma reação na reação seguinte (ex. reações metabólicas 
envolvem a molécula de ATP). 
 
Nota: 10.0 
 
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma 
justificativa correta da primeira. 
Você assinalou essa alternativa (A) 
Você acertou! 
 
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é 
uma justificativa correta da primeira. 
 
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma 
proposição falsa. 
 
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição 
verdadeira. 
 
E As asserções I e II são proposições falsas. 
 
Questão 9/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem que segue: 
 
 
"A figura representa o ciclo catalítico de uma reação enzimática, com a aproximação do 
substrato ao sítio ativo, seguido da reação catalítica, liberação dos produtos e 
regeneração do sítio ativo para nova reação" 
 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, 
M. A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 2. Curitiba: Intersaberes, p. 8. 
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de 
Cinética e Catálise, sobre mecanismos de reações enzimáticas, analise as afirmativas a 
seguir e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) Quando o substrato tem seu encaixe ajustado no sítio ativo, os resíduos aí presentes 
são responsáveis pelo aumento da energia de ativação (Ea) da reação envolvendo o 
substrato, permitindo que ocorra mais rapidamente; 
 
II. ( ) Existem diferentes mecanismos pelos quais a conversão de substrato a produtos 
pode ocorrer: aproximação dos reagentes, a reação nucleofílica ou eletrofílica, a reação 
ácido-base e a catálise ácido/base; 
 
III. ( ) Durante a reação a concentração de substrato livre em solução diminui, e sua 
concentração no sítio ativo aumenta; 
 
IV. ( ) Na catálise nucleofílica ocorre a doação de elétrons de grupos funcionais ricos em 
elétrons (eletrófilo) presentes na enzima para formar uma ligação covalente com o substrato 
(doa esses elétrons) durante o estado de transição; 
 
V. ( ) Outro aspecto de mecanismo muito interessante inclui a distorção conformacional, ou 
seja, alterações na estrutura espacial da molécula para que o ajuste se torne mais efetivo e 
a reação eficiente. 
Nota: 10.0 
 
A I, II e V 
 
B I, III e IV 
 
C II, III e V 
Você assinalou essa alternativa (C) 
Você acertou! 
I. (F) - De acordo com a Aula 2 da rota de aprendizagem (p.9): Uma vez 
que o substrato tem seu encaixe ajustado no sítio ativo, os resíduos aí 
presentes são responsáveis pela diminuição da energia de ativação 
(Ea) da reação envolvendo o substrato, permitindo que ocorra mais 
rapidamente. 
 
IV. (F) - De acordo com a Aula 2 da rota de aprendizagem (p.9): Na 
catálise nucleofílica ocorre a doação de elétrons de grupos funcionais 
ricos em elétrons (nucleófilo) presentes na enzima para formar uma 
ligação covalente com o substrato (aceita esses elétrons) durante o 
estado de transição 
 
D II, IV e V 
 
E III, IV e V 
 
Questão 10/10 - CINÉTICA E CATÁLISE 
Observe a imagem a seguir: 
 
 
 
A imagem representa a estrutura tridimensional de uma enzima de halogenase (enzima 
bacteriana), com destaque para seu sítio ativo 
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, 
M. A. Cinética e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 2. Curitiba: Intersaberes, p. 5. 
Considerando a imagem e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de 
Cinética e Catálise, sobre sítio ativo, analise as afirmativas a seguir e assinale V para as 
verdadeiras e F para as falsas: 
 
I. ( ) O sítio ativo é o local do substrato onde a enzima se ligará para que ocorra a 
biotransformação, ou seja, a atividade catalítica; 
 
II. ( ) O sítio ativo é composto de uma sequência de aminoácidos organizados de maneira 
tridimensional, com parte desse sendo responsável por reconhecer e se ligar 
temporariamente ao substrato; 
 
III. ( ) O sítio ativo pode estar localizado no interior da enzima (túnel) ou mais próximo à sua 
superfície, dando a ideia de um “bolso” (sulco); 
 
IV. ( ) O sítio ativo sofre alterações químicas quando entra em contato com o substrato; 
 
V. ( ) Quando o sítio ativo interage com o substrato, temos a formação de uma espécie 
intermediária conhecida como complexo enzima-substrato (E-S). 
 
Estão corretas as alternativas: 
Nota: 0.0Você não pontuou essa questão 
 
A I, II e IV. 
Você assinalou essa alternativa (A) 
 
B I, III e V. 
 
C II, III e IV. 
 
D II, III e V. 
I. (F) - De acordo com a aula 2, p. 5: Já foi indicado que a enzima tem 
umaregião específica responsável pela sua atividade catalítica 
diferenciada, correspondendo a 10-20% do seu volume total. Essa 
região é denominada de sítio ativo da enzima, e é a essa região 
específica que o substrato se liga para que a biotransformação ocorra; 
 
IV. (F) - De acordo com a aula 2, p.6: O sítio ativo pode estar localizado 
no interior da enzima (túnel) ou mais próximo à sua superfície, dando a 
ideia de um “bolso” (sulco), e como sua estrutura química não é 
alterada (lembre-se da definição de catalisadores), pode realizar 
repetidas reações com o substrato, aumentando a taxa de conversão 
da reação. A atuação conjunta do sítio de ligação e do sítio catalítico 
nesses bolsões (espacialmente intactos) é fundamental para a 
conversão do substrato e pode funcionar mesmo que outras regiões da 
enzima tenham sido alteradas. 
 
E III, IV e V