APOL 1 - Cinética e Catálise (NOTA 100)

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Questão 1/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Observe a imagem que segue:
"A figura representa o ciclo catalítico de uma reação enzimática, com a aproximação do substrato ao sítio
ativo, seguido da reação catalítica, liberação dos produtos e regenera ção do sítio ativo para nova
reação"
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. A. Cinética
e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 2. Curitiba: Intersaberes, p. 8.
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de Cinética e
Catálise, sobre mecanismos de reações enzimáticas, analise as afirmativas a seguir e assinale V para as
verdadeiras e F para as falsas:
I. ( ) Quando o substrato tem seu encaixe ajustado no sítio ativo, os resíduos aí presentes são
responsáveis pelo aumento da energia de ativação (Ea) da reação envolvendo o substrato, permitindo
que ocorra mais rapidamente;
II. ( ) Existem diferentes mecanismos pelos quais a conversão de substrato a produtos pode ocorrer:
aproximação dos reagentes, a reação nucleofílica ou eletrofílica, a reação ácido-base e a catálise
ácido/base;
III. ( ) Durante a reação a concentração de substrato livre em solução diminui, e sua concentração no sítio
ativo aumenta;
IV. ( ) Na catálise nucleofílica ocorre a doação de elétrons de grupos funcionais ricos em elétrons
(eletrófilo) presentes na enzima para formar uma ligação covalente com o substrato (doa esses elétrons)
durante o estado de transição;
V. ( ) Outro aspecto de mecanismo muito interessante inclui a distorção conformacional, ou seja,
alterações na estrutura espacial da molécula para que o ajuste se torne mais efetivo e a reação eficiente.
A I, II e V
B I, III e IV
C II, III e V
Você assinalou essa alternativa (C)
D II, IV e V
E III, IV e V
Questão 2/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Leia o excerto que segue:
“O estudo da cinética enzimática começou em 1902, quando Adrian Brown relatou uma investigação
sobre a velocidade da hidrólise da sacarose pela invertase de levedura, demonstrando que quando a
concentração de sacarose é muito maior do que a concentração da enzima, a velocidade da reação
torna-se independente da sacarose [...] propôs que [...] o substrato forma um complexo com a enzima, e
esse complexo se decompõe para o produto e a enzima. Em 1913, Leonor Michaelis e Maud Menten
propuseram um modelo para explicar essas características cinéticas [...]”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: MACHADO, M. L. de
M.; GOMES, R. de S. Modelagem matemática do processo de hidrólise da produção de etanol por meio
do mecanismo enzimático de Michaelis-Menten. Science And Knowledge In Focus, v. 2, n. 1, p. 19,
2019. https://periodicos.unifap.br/index.php/scienceinfocus/article/view/5221/pdf
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de Cinética e
Catálise, sobre a equação de Michaelis-Menten, avalie as seguintes proposições:
I. Leonor Michaelis e Maud Menten propuseram um modelo simples que associa diferentes características
cinéticas ao intermediário enzima-substrato (ES) durante a reação de catálise. Nesse modelo,
consideram-se reações diretas e inversas para duas etapas importantes.
PORQUE
II. Há a interação do substrato com o sítio ativo da enzima para a formação do complexo ES e também a
reação de catálise com a formação dos produtos liberados do complexo ES, além de regeneração do
biocatalisador (E).
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma justificativa correta da primeira.
Você assinalou essa alternativa (A)
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é uma justificativa correta da
primeira
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma proposição falsa.
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição verdadeira.
E As asserções I e II são proposições falsas.
Questão 3/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Atente para a seguinte citação:
“Com exceção de poucas classes de moléculas de RNA catalíticas [...] todas as enzimas são proteínas. A
atividade catalítica depende da integridade da conformação nativa. Se uma enzima for desnaturada ou
dissociada separando as subunidades, geralmente a atividade catalítica é perdida. Se uma enzima for
degradada até os aminoácidos que a compõem, a atividade catalítica é sempre destruída. Portanto, as
estruturas proteicas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para a
atividade catalítica [...]”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, D.L.; COX,
M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 2019.
https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p.188.
A partir do excerto anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de Cinética e
Catálise, sobre enzimas, leia as afirmativas a seguir e assinale V para as verdadeiras e F para as falsas:
I. ( ) Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos próprios resíduos de
aminoácidos;
II. ( ) Todas as enzimas são autossuficientes e não necessitam de um componente químico adicional,
como o cofator;
III. ( ) A utilização de enzimas em processos industriais pode representar um menor rendimento ou
comprometimento daquele processo;
IV. ( ) Cofatores são espécies que transformam as apoenzimas em holoenzimas;
V. ( ) Hidrolases são enzimas envolvidas na quebra hidrolítica de ligações do tipo C–O, C–N, C–C.
Agora, assinale a sequência correta:
A V - F - V - F - V
B V - F - V - V - V
Você assinalou essa alternativa (B)
C V - F - V - F - F
D F - F - V - F - V
E V - V - F - F - V
Questão 4/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Atente-se para o seguinte trecho:
“O termo ‘enzima’ foi usado pela primeira vez pelo fisiologista Wilhelm Kühne, no ano de 1878, quando
descreveu a produção de álcool através de açúcar. Entre os séculos XIX e XX foram realizados grandes
avanços na área de extração enzimática [...] por suas propriedades únicas, como biodegradabilidade, alta
especificidade e boa eficiência catalítica, as enzimas são muito atrativas comercialmente. Cerca de 3700
enzimas já foram catalogadas e são classificadas em [...] grupos pela União Internacional de Bioquímica e
Biologia Molecular (NC-IUBMB) (1992).”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: Denti, A. F.
Tecnologia enzimática: classificação, imobilização, suportes e aplicações. Revista Perspectiva, 45(171),
97-110. 2021. https://doi.org/10.31512/persp.v.45.n.171.2021.168.p.97-110.
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de Cinética e
Catálise, sobre enzimas, analise as afirmativas a seguir e assinale V para as verdadeiras e F para as
falsas:
I. ( ) As enzimas podem ser divididas entre as principais classes: oxirredutases, transferases, hidrolases,
liases, isomerases e ligases. Existindo ainda as translocases, que não está no grupo das principais;
II. ( ) Uma determinada enzima pode interagir com um único substrato (molécula, substância) ou um
grupo de compostos visando catalisar uma reação, que é classificada de acordo com um tipo específico
de alteração química ocorrida;
III. ( ) As transferases são responsáveis por catalisar a transferência de grupos funcionais e as liases são
enzimas presentes em reações de alterações geométricas ou estruturas na molécula;
IV. ( ) As translocases estão envolvidas em processos em que íons ou moléculas são transferidos do lado
1 para o lado 2, como em membranas celulares;
V. ( ) Ligases são enzimas envolvidas na quebra hidrolítica (na presença de água) de ligações do tipo
C–O, C–N, C–C (entre outras ligações, como ligações de anidrido fosfórico).
Agora, assinale a sequência correta:
A V - V - F - V - F
Você assinalou essa alternativa (A)
B V - V - F - F - F
C V - F - F - V - F
D F - V - F - V - F
E V - F - V - F - V
Questão 5/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Leia o fragmento de texto a seguir:
“Compreender a cinética envolvida em umareação enzimática é importante para analisar corretamente a
sua atividade biocatalítica [...] para determinar as melhores condições e manter a taxa de conversão a
produtos eficiente. Alguns fatores específicos podem afetar a velocidade (taxa) das reações enzimáticas,
como temperatura, pH, concentração da enzima ou do substrato [...] importante reforçar que, para
analisar o efeito desses fatores, as condições para analisar a atividade de uma enzima ou avaliar a
concentração do substrato precisam ser distintas.&”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. A. Cinética
e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 11.
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de Cinética e
Catálise, sobre fatores que influenciam a atividade enzimática, avalie as seguintes proposições:
I. Assim como a velocidade das reações aumenta com o aumento da temperatura, a atividade das
enzimas também aumenta com o aumento da temperatura, não havendo um limite;
PORQUE
II. Altas temperaturas aumentam os choques efetivos entre as enzimas e a energia cinética do sistema
aumenta.
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma justificativa correta da primeira.
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é uma justificativa correta da
primeira
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma proposição falsa.
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição verdadeira.
E As asserções I e II são proposições falsas.
Você assinalou essa alternativa (E)
Questão 6/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Leia o trecho que segue:
“Inibidores de enzimas são moléculas que interferem com a catálise, diminuindo ou interrompendo as
reações enzimáticas. [...] não deve surpreender que os inibidores de enzimas estejam entre os
medicamentos mais importantes. Por exemplo, o ácido acetilsalicílico inibe a enzima que catalisa a
primeira etapa da síntese das prostaglandinas, compostos envolvidos em vários processos, inclusive
alguns que produzem dor. O estudo dos inibidores enzimáticos também fornece rica informação sobre os
mecanismos enzimáticos [...] e tem ajudado a desvendar algumas vias metabólicas.”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, D.L.; COX,
M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 2019.
https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p. 206.
A partir do trecho anterior e do conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de Cinética e
Catálise, sobre enzimas, analise as alternativas a seguir:
I. Um inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima;
II. Um inibidor incompetitivo liga-se a um sítio ativo do substrato ES;
III. Há ainda um caso especial e experimentalmente raro, que é classicamente como inibição não
competitiva;
IV. Ocorre a interação das moléculas, tanto com parte das enzimas livres (E) quanto em complexos ES na
presença de inibidores não-competitivos.
V. Um inibidor interage diretamente no sítio ativo das enzimas.
Estão corretas as afirmativas:
A I, II e IV.
B I, III e V.
C I, III e IV.
Você assinalou essa alternativa (C)
D II, III e IV.
E III, IV e V.
Questão 7/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Leia o excerto a seguir:
“As enzimas representam um subgrupo, entre todas as proteínas, cuja principal função está relacionada a
sua ação catalítica nas mais diversas reações bioquímicas. A principal descrição como catalisadores
biológicos diz respeito a sua capacidade de diminuir a barreira energética das reações, que, na sua
ausência, provavelmente nem ocorreriam (em tempo hábil para a sobrevivência dos seres vivos). No
entanto, devido à complexidade das enzimas, diferentes regiões de sua estrutura tridimensional podem
estar envolvidas nas interações ou reações com moléculas do meio.”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. A. Cinética
e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 1. Curitiba: Intersaberes, p. 6.
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de Cinética e
Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições:
I. Essas estruturas tridimensionais acabam por se auto-organizar, apresentando regiões do tipo fendas,
ranhuras ou bolsões que tornam o acesso de pequenas moléculas direcionado;
PORQUE
II. Diferentemente do que se pensou por muito tempo, essas regiões são extremamente rígidas e não
sofrem ajustes tridimensionais quando o substrato se liga ao sítio ativo.
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma justificativa correta da primeira.
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é uma justificativa correta da
primeira
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma proposição falsa.
Você assinalou essa alternativa (C)
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição verdadeira.
E As asserções I e II são proposições falsas.
Questão 8/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Observe a imagem a seguir:
“A figura representa o diagrama da coordenada da reação que compara uma reação catalisada por
enzima com uma não catalisada. Na reação S → P, os intermediários ES e EP ocupam o nível mínimo na
curva da progressão da energia de uma reação catalisada por uma enzima. O termo ΔG‡ corresponde à
energia de ativação da reação.”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: NELSON, D.L.; COX,
M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: Artmed, 2019.
https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788582715345 p.191.
Considerando a imagem, a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 2 de
Cinética e Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições:
I. Para que uma reação ocorra, as moléculas devem suplantar uma barreira de energia chamada energia
de ativação.
PORQUE
II. A energia de ativação é diminuída na presença de catalisadores, que pode ser uma enzima, sendo
assim a velocidade da reação aumenta.
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma justificativa correta da primeira.
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é uma justificativa correta da
primeira
Você assinalou essa alternativa (B)
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma proposição falsa.
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição verdadeira.
E As asserções I e II são proposições falsas.
Questão 9/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Leia o trecho a seguir:
“As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas que aceleram a velocidade
de uma reação e que são aplicadas industrialmente. Os processos catalisados por enzimas são
geralmente mais rápidos, eficientes e ambientalmente sustentáveis. As enzimas podem ser obtidas de
fontes vegetais, animais e microbiana. Estão presentes em vários processos industriais como nas
indústrias têxtil, farmacêutica, de alimentos e de papel e celulose. O mercado mundial de enzimas
industriais representa 60% do mercado de enzimas [...]”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: Monteiro, V. N., &
Silva, R. do N. Aplicações Industriais da Biotecnologia Enzimática. Revista Processos Químicos, 3(5),
9-23. 2009. https://doi.org/10.19142/rpq.v3i5.83
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 1 de Cinética e
Catálise, sobre enzimas, avalie as seguintes proposições:
I. Além de acelerar significativamente a velocidade das reações, as enzimas podem agir de maneira a
permitir que reações simultâneas ou subsequentes ocorram;
PORQUE
II. Utilizam a energia liberada por uma reação na reação seguinte (ex. reações metabólicas envolvem a
molécula de ATP).
A As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma justificativa correta da primeira.
Você assinalou essa alternativa (A)
B As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a IInão é uma justificativa correta da
primeira
C A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma proposição falsa.
D A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição verdadeira.
E As asserções I e II são proposições falsas.
Questão 10/10 - CINÉTICA E CATÁLISE
Leia o trecho a seguir:
“Imagine que a concentração de um produto (por exemplo, um hormônio) aumenta além da demanda de
célula naquele momento? O que aconteceria se esse produto apresentasse alguma toxicidade em
excesso, ou se agisse como inibidor para outra enzima presente? Nesses casos, a atividade de algumas
enzimas [...] pode ser regulada. As enzimas reguladoras usualmente estão presentes em altas
concentrações no meio celular [...] de modo que a sua atividade pode ser aumentada ou diminuída a
partir de alterações nas concentrações de substrato [...]”
Após esta avaliação, caso queira ler o texto integralmente, ele está disponível em: WITT, M. A. Cinética
e Catálise. Rota de Aprendizagem da Aula 3. Curitiba: Intersaberes, p. 12.
Considerando a citação e o conteúdo do texto da Rota de Aprendizagem da Aula 3 de Cinética e
Catálise, sobre regulação da atividade enzimática, analise as afirmativas a seguir e assinale V para as
verdadeiras e F para as falsas:
I. ( ) Enzimas são biocatalisadores que aumentam a velocidade das reações e são encontradas
naturalmente em ambientes biológicos;
II. ( ) O processo enzimático ocorre naturalmente, já que os biocatalisadores possuem ocorrência natural
e por isso não precisam ser controladas em respostas a alterações do meio;
III. ( ) Quando a concentração do substrato é baixa ou a concentração do produto no meio está acima do
necessário, a enzima deve ter a sua atividade aumentada;
IV. ( ) É comum encontrar enzimas reguladoras em complexos multienzimáticos;
V. ( ) O controle da atividade de uma enzima reguladora ocorre normalmente por alteração de sua
estrutura, por meio da interação com moléculas pequenas presentes no meio.
A V – F – F – V – F
B F – F – F – V – V
C V – V – F – F – V
D V – F – F – V – V
Você assinalou essa alternativa (D)
E V – F – F – F – V