NUTRIÇÃO E HIPERTROFIA MUSCULAR

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NUTRIÇÃO E 
HIPERTROFIA 
MUSCULAR 
 
 
DUDU HALUCH 
 
Balneário Camboriú 
2021 
 
 
 
“Dudu Haluch”: Carlos Eduardo Ferreira Haluch 
 
 
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Copyright © 2021 por Carlos Eduardo Ferreira Haluch - “Dudu Haluch” 
 
Todos os direitos reservados. 
 
 
Capa 
Dudu Haluch, Thaís Essu 
 
Editor 
Dudu Haluch 
 
Ilustrações 
Dudu Haluch, Carolina Simião e Thaís Essu 
 
Site: www.duduhaluch.com.br 
E-commerce: www.livrosduduhaluch.com.br 
facebook.com/eduardo.haluch.5 
instagram.com/duduhaluch 
 
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APRESENTAÇÃO 
 
Neste e-book abordo os principais aspectos nutricionais que envolvem a montagem 
de uma dieta para ganho de massa muscular. Também abordo com detalhes o papel dos 
macronutrientes e suplementos em uma dieta para hipertrofia muscular. Outro diferencial 
desse e-book é abordar potencial genético, platô na hipertrofia muscular, estratégias que 
envolvem tempo de nutrientes (nutrient timing), jejum intermitente e muito mais. 
 
Abraços, 
 
Dudu Haluch 
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SUMÁRIO 
 
1) PROTEÍNAS E HIPERTROFIA MUSCULAR 8 
1.1) INTRODUÇÃO .................................................................................................. 8 
1.2) QUALIDADE DAS PROTEÍNAS ........................................................................ 11 
1.3) BALANÇO NITROGENADO: ANABOLISMO E CATABOLISMO ...................... 14 
1.4) PROTEÍNAS E HIPERTROFIA – RECOMENDAÇÕES .................................... 17 
1.5) RECOMENDAÇÃO DE PROTEÍNA PARA HORMONIZADOS ......................... 19 
1.6) EXISTE UM LIMITE PARA ABSORÇÃO DE PROTEÍNAS POR REFEIÇÃO? . 22 
1.7) QUANTIDADE DE PROTEÍNA POR REFEIÇÃO .............................................. 25 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ......................................................................... 27 
 
2) SUPLEMENTOS E HIPERTROFIA MUSCULAR 28 
2.1) INTRODUÇÃO .................................................................................................. 28 
2.2) PROTEÍNA DO SORO DO LEITE (WHEY) ....................................................... 28 
2.3) CASEÍNA E LEITE ............................................................................................ 31 
2.4) ALBUMINA E PROTEÍNA DE SOJA ................................................................. 31 
2.5) SUPLEMENTAÇÃO DE AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS .................................... 32 
2.6) SUPLEMENTAÇÃO DE BCAA E LEUCINA ...................................................... 33 
2.7) SUPLEMENTAÇÃO DE HMB............................................................................ 36 
2.8) SUPLEMENTAÇÃO DE CREATINA ................................................................. 37 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ......................................................................... 40 
 
3) CARBOIDRATOS E HIPERTROFIA MUSCULAR 42 
3.1) INTRODUÇÃO .................................................................................................. 42 
3.2) CLASSIFICAÇÃO DOS CARBOIDRATOS ....................................................... 43 
3.3) FIBRAS ALIMENTARES ................................................................................... 45 
3.4) FRUTAS E FRUTOSE ....................................................................................... 46 
3.5) LEITE, LACTOSE E HIPERTROFIA MUSCULAR ............................................ 49 
3.6) ÍNDICE GLICÊMICO E CARGA GLICÊMICA.................................................... 51 
3.7) CARBOIDRATOS E HIPERTROFIA – RECOMENDAÇÕES ............................ 54 
3.8) SUPLEMENTAÇÃO DE CARBOIDRATOS E HIPERTROFIA........................... 55 
3.9) DIETA LOW CARB E HIPERTROFIA MUSCULAR .......................................... 56 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ......................................................................... 59 
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4) GORDURAS E HIPERTROFIA MUSCULAR 61 
4.1) INTRODUÇÃO .................................................................................................. 61 
4.2) CLASSIFICAÇÃO DAS GORDURAS ................................................................ 62 
4.2.1) GORDURA SATURADA ................................................................................. 63 
4.2.2) GORDURA MONOINSATURADA .................................................................. 63 
4.2.3) GORDURA POLI-INSATURADA .................................................................... 64 
4.2.4) GORDURA TRANS ........................................................................................ 66 
4.2.5) GORDURAS E SAÚDE CARDIOVASCULAR ................................................ 66 
4.3) GORDURAS E HIPERTROFIA – RECOMENDAÇÕES ................................... 68 
4.4) ÔMEGA 3 E HIPERTROFIA MUSCULAR ......................................................... 70 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ......................................................................... 72 
 
5) POTENCIAL GENÉTICO E HIPERTROFIA MUSCULAR 73 
5.1) INTRODUÇÃO .................................................................................................. 73 
5.2) TIPOS DE FIBRAS MUSCULARES E HIPERTROFIA ...................................... 73 
5.3) SINALIZAÇÃO PARA HIPERTROFIA ............................................................... 75 
5.4) POTENCIAL GENÉTICO E HIPERTROFIA ...................................................... 77 
5.5) POTENCIAL GENÉTICO, TREINAMENTO E RESPOSTA HORMONAL ......... 80 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ......................................................................... 83 
 
6) DIETA PARA HIPERTROFIA MUSCULAR 84 
6.1) INTRODUÇÃO .................................................................................................. 84 
6.2) CÁLCULO DO GASTO ENERGÉTICO ............................................................. 85 
6.3) METABOLISMO E MASSA MUSCULAR .......................................................... 90 
6.4) SUPERÁVIT CALÓRICO E HIPERTROFIA MUSCULAR ................................. 92 
6.5) CÁLCULO DE DIETA (EXEMPLOS) ................................................................. 96 
6.6) MONTANDO A DIETA ....................................................................................... 101 
6.7) O QUE FAZER NO PLATÔ? ............................................................................. 104 
6.8) HIPERTROFIA MUSCULAR EM DÉFICIT CALÓRICO .................................... 106 
6.9) CATABOLISMO MUSCULAR ............................................................................ 109 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ......................................................................... 113 
 
 
 
 
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7) NUTRIENT TIMING E JEJUM INTERMITENTE 114 
7.1) INTRODUÇÃO .................................................................................................. 114 
7.2) PÓS-TREINO E HIPERTROFIA: JANELA ANABÓLICA ................................... 114 
7.2.1) REFEIÇÃO LIXO PÓS-TREINO ..................................................................... 118 
7.3) PRÉ-TREINO E HIPERTROFIA ........................................................................ 120 
7.4) CEIA E HIPERTROFIA ...................................................................................... 122 
7.5) JEJUM INTERMITENTE ................................................................................... 123 
7.5.1) METABOLISMONO JEJUM INTERMITENTE ............................................... 124 
7.5.2) JEJUM INTERMITENTE E HIPERTROFIA .................................................... 125 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ......................................................................... 129 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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PROTEÍNAS E HIPERTROFIA MUSCULAR 
 
1.1) INTRODUÇÃO 
 
Proteínas são as macromoléculas mais abundantes nos seres vivos, elas 
desempenham uma grande variedade de funções no organismo, regulando as 
reações metabólicas, como as enzimas e os hormônios peptídicos (insulina, IGF-
1, GH), atuando na resposta imune (imunoglobulinas), transportando diversas 
substâncias pelo organismo (albumina, globulinas, hemoglobina), formando 
estruturas (colágeno, queratina) e desempenhando importante papel para o 
movimento dos músculos (actina, miosina). 
É impossível falar de proteínas sem falar de aminoácidos. Os aminoácidos 
são os blocos construtores que formam as proteínas (os tijolos), as unidades 
básicas das proteínas. Proteínas são polímeros de aminoácidos e podem ter os 
mais variados tamanhos. Os aminoácidos são moléculas formadas por carbono 
(C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N); diferente dos lipídios e 
carboidratos, que contêm os três primeiros átomos na composição (CHO), mas 
não apresentam o nitrogênio. Alguns aminoácidos ainda podem apresentar 
enxofre (S) na sua composição. Cerca de 16% da composição das proteínas é 
formada por nitrogênio e isso faz o metabolismo das proteínas ter características 
bem distintas em relação ao metabolismo de carboidratos e lipídios. O nitrogênio 
pode ser aproveitado para a síntese de novas proteínas e outras moléculas, 
como os ácidos nucleicos (DNA, RNA). No entanto, o excesso de nitrogênio 
precisa ser eliminado do organismo, pois um dos produtos finais do catabolismo 
dos aminoácidos, a amônia (NH3), é tóxica ao organismo. A maior parte do 
nitrogênio do organismo é excretada pela urina na forma de ureia, que é 
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sintetizada no fígado durante o catabolismo dos aminoácidos. O consumo de “1 
g de proteína equivale a 4 kcal”. 
 Os aminoácidos têm uma estrutura básica formada por um carbono 
central (carbono alfa), ligado a um grupo carboxila (COOH), um grupo amino 
(NH2), um hidrogênio e uma cadeia lateral (R), que é diferente para cada 
aminoácido. Para formar as proteínas os aminoácidos se ligam entre si através 
de ligações peptídicas (figura 1.1). Estruturas menores formadas por 
aminoácidos são chamadas de peptídeos, enquanto as estruturas maiores 
recebem o nome de proteínas. A identidade e função de cada proteína é dada 
pela sua sequência de aminoácidos. Alterar a ordem de algum aminoácido faz 
com que a proteína perca sua função e atividade biológica. 
 
 
Figura 1.1. Estrutura química de um aminoácido (a e b) e a ligação entre dois 
aminoácidos (ligação peptídica). As figuras a e b representam duas formas diferentes 
de representação de um aminoácido. Os aminoácidos se diferenciam pela cadeia lateral 
R, que tem uma estrutura diferente para cada aminoácido. A figura c representa a 
ligação peptídica entre dois aminoácidos distintos (um dipeptídeo). 
Existem mais de 300 aminoácidos conhecidos na natureza, mas apenas 
20 desses aminoácidos podem formar proteínas nos seres vivos. Os outros 
aminoácidos podem existir no nosso organismo (ornitina, citrulina, taurina), mas 
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não podem ser usados para síntese proteica. Desses 20 aminoácidos presentes 
nas proteínas, 9 deles são considerados “essenciais” (indispensáveis), pois seus 
esqueletos de carbono (parte do aminoácido sem o grupo amino) não podem ser 
sintetizados pelo nosso organismo (fenilalanina, metionina, lisina, leucina, valina, 
isoleucina, triptofano, treonina e histidina). Os outros 11 aminoácidos (arginina, 
alanina, tirosina, aspartato, asparagina, glutamato, glutamina, cisteína, serina, 
glicina, prolina) podem ser sintetizados pelo nosso organismo através das 
reações metabólicas, onde seus esqueletos de carbono podem ser fornecidos 
pelo catabolismo de carboidratos e lipídios. Esses aminoácidos são chamados 
de aminoácidos “não essenciais” (dispensáveis), pois são produzidos pelo 
organismo mesmo sem o consumo de proteínas. Alguns aminoácidos 
dispensáveis podem se tornar indispensáveis em algumas situações críticas ou 
de doença, pois o organismo fica limitado para produzir as quantidades 
necessárias para os processos fisiológicos. Esses aminoácidos são chamados 
de “condicionalmente essenciais” (arginina, glutamina, cisteína, tirosina, prolina, 
serina, histidina, glicina). 
 Essa distinção entre aminoácidos essenciais e não essenciais é 
fundamental para entender porque determinados alimentos fontes de proteínas 
são mais importantes que outros. Mesmo que você não entenda nada de 
fisiologia e bioquímica, provavelmente já ouviu falar que as proteínas animais 
(carne, peixe, frango, leite, ovo) são mais completas que as proteínas vegetais 
(arroz, feijão, trigo, milho). Isso acontece justamente porque os alimentos fontes 
de proteínas animais tem um perfil mais completo de aminoácidos essenciais, 
enquanto os alimentos fontes de proteínas vegetais possuem deficiência de 
algum ou alguns aminoácidos essenciais (com exceção da soja). 
Algumas pessoas podem se questionar: “qual o problema de faltar apenas 
um aminoácido?” O que acontece é que a simples deficiência de um aminoácido 
impossibilita a síntese de proteínas pelo organismo, pois as proteínas precisam 
de todos os aminoácidos para serem formadas e apresentarem atividade 
biológica. Isso não torna as proteínas vegetais inúteis, na verdade os 
aminoácidos dessas proteínas serão aproveitados pelo organismo desde que 
você apresente uma dieta variada em alimentos, mesmo sem fontes de proteína 
animal. As proteínas vegetais são geralmente incompletas, mas quando 
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diferentes alimentos são combinados você pode ter um perfil completo de 
aminoácidos. Cereais (arroz, trigo, milho) são geralmente deficientes do 
aminoácido lisina, enquanto as leguminosas (feijões, ervilhas) são deficientes do 
aminoácido metionina e apresentam boa quantidade de lisina. Dessa forma, a 
combinação de arroz com feijão se torna uma fonte completa de proteínas, pois 
oferece todos os aminoácidos essenciais. 
 
1.2) QUALIDADE DAS PROTEÍNAS 
 
Como mencionado acima, a qualidade de uma proteína está relacionada 
com a sua capacidade de fornecer todos os aminoácidos necessários para a 
síntese proteica. Um alimento é considerado uma fonte completa de proteínas 
se ele contém todos os aminoácidos essenciais em sua composição. Caso falte 
um aminoácido ou ele esteja em pequena quantidade, esse alimento é 
considerado uma proteína de baixa qualidade e o aminoácido em falta é 
chamado de “aminoácido limitante”. Lembre-se que mesmo uma dieta com 
alimentos fontes de proteínas incompletas (dieta vegana), ainda pode ser uma 
dieta completa em proteínas, pois a mistura de diferentes fontes de proteínas 
incompletas acaba por fornecer todos os aminoácidos essenciais. No entanto, 
outro fator importante deve ser considerado para avaliar a qualidade da proteína, 
a sua digestibilidade. 
 Existem diferentes métodos para avaliar a qualidade de uma proteína e 
de forma geral todos chegam a conclusões gerais semelhantes, mascom 
algumas diferenças importantes. Entre esses métodos estão: o escore químico, 
a taxa de eficiência proteica (PER), o saldo de utilização proteica (Net Protein 
Utilization - NPU), o valor biológico (VB) e a digestibilidade proteica corrigida pelo 
escore de aminoácidos (protein digestibility-corrected amino acid score - 
PDCAAS). O método mais citado no meio do fisiculturismo e do fitness é o valor 
biológico, mas como veremos aqui a preocupação com o VB das proteínas 
geralmente tem pouca relevância para fisiculturistas. O método PDCAAS é o 
mais recente e aceito pela FAO/OMS (FAO - Food and Agriculture Organization/ 
OMS - Organizção Mundial de Saúde) para avaliar a qualidade das proteínas. 
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 O escore químico avalia a qualidade da proteína comparando o percentual 
do aminoácido limitante da proteína teste (aminoácido que está em menor 
quantidade) em relação a uma proteína de referência (proteína do ovo). A aveia 
tem 51% da lisina presente na proteína do ovo, logo seu escore químico é 51. 
 A taxa de eficiência proteica (PER) é um método que avalia a qualidade 
da proteína medindo o ganho de peso de ratos jovens com o consumo de 
determinada fonte proteica. Esse método tem pouca relevância prática em 
humanos, embora também mostre superioridade das fontes de proteína animal. 
 O saldo de utilização proteica (NPU) é um método muito semelhante ao 
VB. Esse método mede a quantidade de nitrogênio retida pelo organismo em 
relação a quantidade consumida. No método do VB a absorção da proteína é 
levada em conta, por isso vamos nos concentrar nele ao invés do NPU. 
 O valor biológico da proteína é medido avaliando a quantidade de 
nitrogênio retida pelo organismo em relação a quantidade que é absorvida, como 
na fórmula: 
𝑉𝐵 =
𝑁 𝑟𝑒𝑡𝑖𝑑𝑜
𝑁 𝑎𝑏𝑠𝑜𝑟𝑣𝑖𝑑𝑜
 
Ou seja, aquela proteína que é digerida e tem todos os seus aminoácidos 
absorvidos no intestino. Uma proteína de valor biológico igual a 100 tem todo 
seu nitrogênio retido pelo organismo, mas obviamente nenhuma proteína pode 
ter VB igual a 100. As proteínas de origem animal (carnes, ovos, leite) tem alto 
VB, enquanto as proteínas de origem vegetal (arroz, feijão, milho, trigo) tem 
baixo VB, pois são carentes de algum aminoácido essencial (geralmente lisina 
ou metionina). Problema desse método é que ele avalia a retenção de nitrogênio 
em condições de baixa oferta de proteínas. A oferta de calorias e proteínas na 
dieta afeta o valor biológico, de forma que um aumento das calorias e da proteína 
na dieta aumenta o VB, enquanto a restrição de calorias e proteína reduz o VB. 
Uma proteína de alto VB pode ser importante para pessoas em desnutrição 
calórica-proteica, mas para indivíduos que já comem quantidades de proteínas 
acima das recomendações (0,8-1,0 g/kg), em uma dieta mista, se preocupar com 
VB acaba sendo desnecessário. Indivíduos veganos precisam se preocupar com 
uma maior oferta de proteínas porque sua dieta é carente de proteínas de alto 
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VB, mas um atleta de fisiculturismo geralmente já come quantidades elevadas 
de proteína, muitas vezes acima das recomendações para hipertrofia (1,6-2,2 
g/kg). Outra crítica feita ao VB é que ele ignora o papel da oxidação de 
aminoácidos (degradação do aminoácido que leva a produção de energia, ATP) 
que ocorre com proteínas de absorção rápida, como whey protein. A rápida 
absorção de proteínas também acaba aumentando a oxidação de aminoácidos 
ou seu uso na gliconeogênese (síntese de glicose a partir de aminoácidos no 
fígado). Se os esqueletos de carbono dos aminoácidos são oxidados, usados 
como fonte de energia, então eles não podem ser usados para síntese proteica. 
Tabela 1.1. Qualidade de algumas importantes fontes de proteína segundo diferentes 
métodos de avaliação. Valor biológico acima de 100 é relativo, porque a proteína do ovo 
foi considerada a proteína de referência. Obviamente nenhuma proteína pode ter VB 
igual a 100, portanto, em “valores absolutos” whey é superior ao ovo, mas abaixo de 
100 (HALUCH, 2018). 
Proteína Digestibilidade Valor biológico PDCAAS 
Ovo 98 100 118 
Leite de vaca 95 91 121 
Carne de vaca 98 80 92 
Soja 95 74 91 
Trigo 91 64 42 
Whey 98 104 100* 
Caseína 98 77 100* 
 Em 1989 a FAO/OMS estabeleceu que a qualidade de uma proteína 
poderia ser avaliada pelo conteúdo do seu primeiro aminoácido indispensável 
limitante, comparando com uma proteína de referência. Esse valor deve ser 
corrigido pela digestibilidade da proteína testada, que avalia o aproveitamento 
da proteína pelo organismo, a porcentagem de nitrogênio que o organismo 
absorve ao se consumir as proteínas, já que uma pequena parte das proteínas 
podem não ser absorvidas, sendo seu nitrogênio excretado nas fezes. A 
digestibilidade das proteínas de origem animal é de 100% em relação à proteína 
de referência (ovo ou leite). Em relação à proteína de referência o feijão tem uma 
digestibilidade de 82%, a aveia 90% e o arroz polido 93%. A digestibilidade 
proteica corrigida pelo escore de aminoácidos (protein digestibility-corrected 
amino acid score - PDCAAS) é dada pela seguinte fórmula: 
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𝑃𝐷𝐶𝐴𝐴𝑆 =
𝑚𝑔 𝑑𝑜 𝐴𝐴 𝑙𝑖𝑚𝑖𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒 𝑒𝑚 1𝑔 𝑑𝑎 𝑝𝑟𝑜𝑡. 𝑡𝑒𝑠𝑡𝑒
𝑚𝑔 𝑑𝑜 𝐴𝐴 𝑒𝑚 1𝑔 𝑑𝑎 𝑝𝑟𝑜𝑡. 𝑑𝑒 𝑟𝑒𝑓𝑒𝑟ê𝑛𝑐𝑖𝑎
× 𝑑𝑖𝑔𝑒𝑠𝑡𝑖𝑏𝑖𝑙𝑖𝑑𝑎𝑑𝑒 × 100 
Nesse método a soja é considerada uma proteína de boa qualidade, 
recebendo uma pontuação de 91, enquanto a carne de vaca tem uma pontuação 
de 92. Nesse método o ovo apresentou PDCAAS de 118 e o leite de vaca 121, 
mas valores acima de 100% não são considerados com benefícios adicionais, 
devendo o valor da PDCAAS ser truncado em 100%. 
 Para concluir essa seção é importante deixar claro que de forma geral os 
métodos convergem para conclusões semelhantes, apesar de suas 
particularidades. As proteínas de origem animal são consideradas de melhor 
qualidade, principalmente ovo e leite, enquanto as proteínas de origem vegetal 
são consideradas de menor qualidade, com exceção da soja que ainda pode ser 
considerada uma fonte de proteína completa, embora um pouco inferior as fontes 
proteicas de origem animal. 
 
1.3) BALANÇO NITROGENADO: ANABOLISMO E 
CATABOLISMO 
 
O nosso corpo está o tempo todo sintetizando e degradando proteínas, 
sendo que muitos dos aminoácidos resultantes do catabolismo das proteínas 
endógenas são reaproveitados para síntese de novas proteínas. Algumas 
proteínas tem uma vida média muito curta, de poucas horas (enzimas 
intracelulares), enquanto outras chegam a ter uma vida média de mais de 100 
dias (hemoglobina) ou até um ano (colágeno). 
A síntese e degradação de proteínas são reguladas pelo estado 
nutricional do organismo e também por vários hormônios (insulina, hormônio do 
crescimento, testosterona, cortisol). Quando a síntese proteica é igual a 
degradação de proteínas dizemos que o balanço nitrogenado do organismo é 
neutro. Quando a síntese proteica excede a degradação o balanço nitrogenado 
é positivo (anabolismo > catabolismo) e quando a degradação de proteínas 
excede a síntese o balanço nitrogenado é negativo (anabolismo < catabolismo). 
Durante a fase de crescimento as crianças estão em balanço nitrogenado 
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positivo, enquanto indivíduos acometidos por algumas enfermidades que 
provocam perda de peso e massa muscular estão em balançonitrogenado 
negativo. 
 O músculo esquelético é uma grande reserva de proteínas e em um 
indivíduo normal o tecido muscular esquelético contribui com cerca de 40% do 
peso corporal, cerca de 7-8 kg de proteínas, sendo que a maior parte dessas 
proteínas (66%) são proteínas contráteis (actina e miosina). A água e as 
proteínas são os principais componentes do musculo esquelético, em uma 
proporção de 4:1. Para aumentar 1 kg de massa muscular é necessário um 
acréscimo de 200 g de proteínas no músculo. Pode parecer pouco, mas ganhar 
1 kg de massa muscular não é nada fácil para um fisiculturista com anos de 
treino. Um indivíduo treinado tem muito mais dificuldade para ganhar massa 
muscular que um iniciante e aumentar a ingestão de proteínas além do 
necessário para o organismo não vai aumentar a síntese proteica muscular. Na 
verdade, com o excesso de proteínas ocorre aumento da oxidação dos 
aminoácidos (os aminoácidos são utilizados para produzir energia, ATP). 
O balanço nitrogenado positivo (síntese > degradação) é fundamental 
para o ganho de massa muscular e o treinamento resistido em conjunto com a 
nutrição são essenciais para promover o ganho de massa muscular tão desejado 
por fisiculturistas. Fisiculturistas costumam periodizar seu treinamento em duas 
fases, off season e pré-contest (pré-competição). Durante o off season o principal 
objetivo é o ganho de massa muscular, geralmente com o mínimo de ganho de 
gordura. Já na fase de pré-contest o objetivo primordial é a perda de gordura, 
com o mínimo de perda de massa muscular, ou seja, maximizar a perda de 
gordura evitando um balanço nitrogenado negativo (catabolismo muscular). 
Os principais hormônios que controlam a síntese e degradação de 
proteínas pelo organismo são insulina, GH (hormônio do crescimento), IGF-1 
(fator de crescimento semelhante à insulina 1), testosterona e cortisol. A insulina, 
o GH, o IGF-1 e a testosterona aumentam a síntese proteica muscular, mas em 
humanos o principal efeito da insulina é inibir a degradação de proteínas (efeito 
anticatabólico). O GH e a testosterona também inibem a degradação de 
proteínas. O IGF-1 é um peptídeo liberado pelo fígado e pelos tecidos extra-
hepáticos (osso, músculo esquelético) sob estímulo do GH. A testosterona é o 
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principal hormônio anabólico e estudos em humanos mostram um grande 
aumento da massa muscular com doses suprafisiológicas de testosterona e seus 
derivados, os esteroides anabolizantes. O uso de esteroides anabolizantes é 
prática comum no fisiculturismo, assim como GH e insulina. Mulheres possuem 
muito menos massa muscular que os homens, pois produzem cerca de 10 vezes 
menos testosterona. 
 
Figura 1.2. Efeitos dos hormônios na síntese e degradação de proteínas. Aqui foram 
ilustrados apenas os principais efeitos de cada hormônio, mas é importante lembrar que 
os hormônios anabólicos (testosterona, GH, IGF-1) também podem inibir a degradação 
de proteínas, enquanto o cortisol pode inibir a síntese proteica, além de estimular sua 
degradação. A seta indica efeito estimulante e a barra indica efeito inibitório. O T3 pode 
estimular tanto a síntese como a degradação de proteínas, sendo mais catabólico em 
níveis elevados (como no hipertiroidismo ou quando se faz uso do hormônio sintético 
para queima de gordura). 
 
Os glicocorticoides são liberados pelo córtex adrenal sob o estímulo do 
hormônio corticotropina (ACTH), secretado pela hipófise. O principal 
glicocorticoide é o cortisol, um hormônio que aumenta a degradação de proteínas 
nos tecidos extra hepáticos, principalmente no músculo esquelético. A função do 
cortisol é aumentar a disponibilidade de aminoácidos para serem utilizados na 
síntese de proteínas celulares hepáticas e plasmáticas. A restrição calórica e o 
jejum elevam as concentrações de cortisol, aumentando a degradação de 
proteínas no músculo e os aminoácidos liberados na corrente sanguínea são 
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usados na gliconeogênese quando a dieta é restrita em calorias e carboidratos. 
A adrenalina e o glucagon estão aumentados em estados catabólicos (doenças 
debilitantes) em conjunto com o cortisol, mas estudos mostram que a adrenalina 
pode ter um efeito anticatabólico no metabolismo proteico. Já o glucagon não 
tem nenhum efeito anticatabólico direto no músculo esquelético, pois não tem 
receptores desse hormônio no tecido muscular. 
Os hormônios da tireoide aumentam a síntese e degradação de proteínas. 
São fundamentais durante a fase de crescimento e sua inibição (hipotireoidismo) 
pode inibir o crescimento pela redução da síntese proteica. Em excesso esses 
hormônios têm efeitos catabólicos, aumentando muito mais a degradação de 
proteínas do que a síntese (balanço nitrogenado negativo). Isso acontece 
também em dietas restritas em calorias, lipídios e carboidratos, pois o aumento 
do metabolismo (pelo uso de T3 ou T4) com restrição de calorias aumenta 
mobilização tanto dos estoques de gordura, como também das proteínas 
musculares. 
 
1.4) PROTEÍNAS E HIPERTROFIA – RECOMENDAÇÕES 
 
As recomendações de proteínas para adultos saudáveis se baseiam em 
estudos que usam o método do balanço nitrogenado. Esse método avalia a 
perda diária de nitrogênio, que ocorre principalmente pela urina na forma de 
ureia. A ingestão dietética recomendada (RDA) de proteínas para adultos é de 
0,8 g/kg. A RDA avalia a necessidade do nutriente necessária para atender as 
necessidades de aproximadamente 98% da população. 
Embora nosso organismo priorize o uso de carboidratos e gorduras como 
fonte de energia, a oxidação de proteínas diária é aproximadamente 10% do 
gasto energético diário. Para um indivíduo sedentário, pesando 70-80 kg, o gasto 
energético diário (GET) fica em torno de 2500 a 2800 kcal (equações para 
cálculo do GET são discutidas no capítulo 6), dependendo do nível de atividade 
física. Calculando 10% do GET e transformando o valor em gramas (1 g = 4 
kcal), obtemos: 
- 2500 x 0,1 = 250 kcal → 250/4 = 62,5 g (1) 
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- 2800 x 0,1 = 280 kcal → 280/4 = 70,0 g (2) 
Considerando a RDA para proteínas de 0,8 g/kg, obtemos: 
- 70 x 0,8 = 56 g 
- 80 x 0,8 = 64 g 
Que estão bem próximos dos valores encontrados nas relações (1) e (2). 
O uso de proteínas no exercício aeróbico vai depender da duração e 
intensidade do exercício, mas dificilmente passa dos 5–10% do gasto energético 
do exercício. Durante o exercício de alta intensidade (> 70% do VO2máx) o 
principal substrato energético é o carboidrato, enquanto no exercício de baixa 
intensidade (< 60% do VO2máx) o principal substrato energético é a gordura. De 
qualquer forma, um grande volume de exercício aeróbico (> 2-3h) pode aumentar 
a degradação de proteínas. 
Em indivíduos que praticam treinamento resistido (musculação) a 
necessidade de proteínas fica na faixa de 1,6 a 2,2 g/kg segundo estudos que 
avaliam balanço nitrogenado (MORTON, 2018). Estamos considerando 
indivíduos que mantém uma ingestão normal de energia e carboidratos ou estão 
em superávit calórico. O aumento de calorias e carboidratos na dieta minimiza a 
degradação de proteínas, reduzindo o catabolismo de aminoácidos e favorece o 
uso desses para síntese proteica. Esse é o “efeito poupador de proteínas” dos 
carboidratos. 
Como em dieta hipocalórica a necessidade de proteínas pode ser maior 
devido ao aumento da degradação de proteínas, é prudente aumentar o 
consumo de proteínas para poupar massa muscular, principalmente se o déficit 
calóricofor muito grande e a dieta for pobre em carboidratos (low carb). Nessas 
condições, a degradação de proteínas é estimulada pela redução dos níveis de 
insulina (hormônio anticatabólico) e pelo aumento do cortisol, que além de 
estimular a degradação proteica também estimula a gliconeogênese. 
Alguns estudiosos recomendam aumentar a ingestão de proteínas para 
cerca de 2,0–3,0 g/kg em fisiculturistas naturais (que não usam esteroides 
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anabolizantes) ou indivíduos magros que buscam atingir um baixo percentual de 
gordura (HELMS, 2014). Essa recomendação é prudente para esses indivíduos 
porque o catabolismo de proteínas é maior em indivíduos magros e menor para 
obesos. Com menor reserva de gordura, as proteínas musculares acabam 
contribuindo mais para produção de energia e também para a gliconeogênese. 
A principal característica das diversas “dietas da moda” é recomendar um 
aumento da ingestão de proteínas, não tanto pelo objetivo de ajudar a manter a 
massa muscular, mas principalmente porque as proteínas podem ajudar a perder 
peso aumentando a saciedade e o gasto energético (termogênese induzida pela 
dieta, TID). 
Embora aumentar o consumo de proteínas eleve o gasto energético, o 
efeito das proteínas sobre a saciedade parece ser muito mais importante para 
ajudar na perda de peso e na manutenção da perda de peso em dietas 
hipocalóricas e hiperproteicas. Esse efeito das dietas hiperproteicas sobre a 
saciedade parece ser modulado através de hormônios peptídeos liberados pelo 
trato gastrointestinal. A liberação dos neuropeptídeos anorexígenos GLP-1 
(peptídeo semelhante a glucagon 1), colecistocinina (CCK) e peptídeo YY (PYY) 
intensifica com o aumento da ingestão de proteínas, enquanto as concentrações 
de grelina (hormônio que aumenta a fome) estão reduzidas. 
 
1.5) RECOMENDAÇÃO DE PROTEÍNA PARA HORMONIZADOS 
 
O grande fisiculturista Nasser El Sombaty dizia que consumia apenas 100 
g de proteínas em off season, em uma dieta com 80% de carboidratos. Já no 
período pré-competição (pré-contest) Nasser dizia consumir 400-600 g de 
proteínas e apenas 80-250 g de carboidratos. Ingerir mais proteínas durante uma 
dieta hipocalórica faz mais sentido do que ter uma grande ingestão de proteínas 
em uma dieta hipercalórica. Isso acontece porque durante a restrição calórica a 
síntese proteica tende a reduzir, enquanto a degradação de proteínas tende a 
aumentar. 
A redução das calorias e dos níveis de insulina favorece a oxidação de 
gorduras e o aumento da gliconeogênese (síntese de glicose a partir de 
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compostos não carboidratos, como aminoácidos, glicerol e lactato). Os 
aminoácidos provenientes do músculo são os principais substratos para 
gliconeogênese. A gliconeogênese é um processo importante em uma dieta 
hipocalórica porque o cérebro e as hemácias usam glicose como fonte de 
energia, enquanto os demais tecidos do organismo podem usar os ácidos graxos 
como principal substrato energético. Embora nosso organismo priorize as 
reservas de gordura como fonte de energia em uma dieta hipocalórica, a 
degradação de proteínas tende a aumentar com uma grande restrição de 
calorias e carboidratos, e também quando o indivíduo está com um percentual 
de gordura muito reduzido. Dessa forma, é prudente aumentar o consumo de 
proteínas nessas condições. Alguns estudos recomendam o consumo de 
aproximadamente 2,0-3,0 g/kg de proteínas para fisiculturistas naturais no 
período pré-competição (pré-contest). 
Para um fisiculturista pesando 120-130 kg (como Nasser El Sombaty) 100 
g de proteínas é muito pouco, apesar dos esteroides favorecerem um "maior 
aproveitamento das proteínas", aumentando síntese proteica e reduzindo 
degradação proteica. Seria estranho Nasser mentir a esse respeito, até porque 
outros fisiculturistas como Mike Mentzer e Tom Platz também relatavam 
consumir menos proteína que a grande maioria dos fisiculturistas. 
Para um indivíduo natural que treina musculação a recomendação de 
proteínas para hipertrofia é de 1,6 a 2,2 g/kg (MORTON, 2018). Para um 
indivíduo que faz uso de esteroides anabolizantes é de se esperar valores 
maiores, mas pouco provável algo como 4,0-5,0 g/kg de proteínas, justamente 
pelos esteroides também reduzirem a degradação proteica, além de aumentar a 
síntese. 
O pesquisador Shalender Bhasin (expert em estudos com doses elevadas 
de testosterona) já realizou diversos estudos com doses suprafisiológicas de 
testosterona, chegando a utilizar dosagens de 600 mg por semana em indivíduos 
jovens e idosos. Nos estudos de Bhasin a ingestão de proteínas ficou entre 1,2 
a 1,5 g/kg e os ganhos de massa livre de gordura ficaram na média de 6,0 a 8,0 
kg (com 600 mg de enantato de testosterona por semana), utilizando somente 
testosterona por 10 e 20 semanas respectivamente (BHASIN, 1996; BHASIN, 
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2001). Ou seja, embora a grande maioria dos fisiculturistas utilize grandes 
quantidades de proteínas na dieta (> 3,0 g/kg), é possível ter uma ótima resposta 
utilizando quantidades bem menores, como 1,0 a 1,5 g/kg. Mesmo que essas 
quantidades possam não ser as melhores para otimizar os ganhos de massa 
muscular, os estudos de Bhasin dão certo suporte às alegações de Mike Mentzer 
e Nasser El Sombaty. 
Acredito que mesmo para fisiculturistas hormonizados uma quantidade de 
proteínas maior que 2,5 g/kg seja desnecessária para hipertrofia muscular. A 
quantidade exata não há como saber, até porque depende das dosagens de 
esteroides e do potencial genético do indivíduo. Lembrando que em déficit 
calórico e quando o percentual de gordura está baixo uma quantidade maior de 
proteínas pode ser justificada, principalmente por seus efeitos na preservação 
da massa muscular, no aumento da saciedade e do gasto energético (HALUCH, 
2020). 
Tabela 1.2. Homens jovens com idade entre 19 e 35 anos, 20 semanas usando enantato 
de testosterona. Alterações na massa livre de gordura (MLG) com diferentes dosagens 
de testosterona (BHASIN, 2001). 
Dosagem (enantato de 
testosterona) 
Testosterona total 
(ng/dl) 
Alteração na MLG 
25 mg 253 - 1,0 kg 
50 mg 306 + 0,6 kg 
125 mg 570 + 3,4 kg 
300 mg 1345 + 5,2 kg 
600 mg 2370 + 7,9 kg 
 
 
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1.6) EXISTE UM LIMITE PARA ABSORÇÃO DE PROTEÍNAS 
POR REFEIÇÃO? 
 
Ao ingerir proteínas, elas serão degradadas nos seus componentes 
fundamentais, os aminoácidos. Os aminoácidos são absorvidos no intestino 
delgado e utilizados para diversas funções. A absorção de proteínas não é 
limitada, podendo levar várias horas de acordo com tipo de alimento ingerido 
(tabela 1.3). No entanto, existe uma limitação para o nosso organismo sintetizar 
proteínas. Por isso não é inteligente consumir apenas 1-2 refeições com 
proteínas no dia pensando em hipertrofia muscular, assim como também não é 
inteligente um indivíduo de 70-80 kg consumir uma grande quantidade de 
proteína de rápida absorção de uma única vez (60 g de whey por exemplo). A 
rápida absorção dos aminoácidos do whey aumenta sua oxidação, já que apenas 
uma parte desses aminoácidos consegue ser utilizada para síntese proteica 
muscular (síntese de actina e miosina). 
Tabela 1.3. Taxas de absorção de diferentes fontes de proteínas (BILSBOROUGH, 
2006). 
Fonte de proteína Taxa de absorção (g/h) 
Ovo cru 1,3 
Ervilha 2,4 
Ovo cozido 2,8 
Leite 3,5 
Proteínaisolada de soja 3,9 
Caseína isolada 6,1 
Whey isolado 8-10 
 
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Figura 1.3. Visão geral simplificada da utilização das proteínas ingeridas no corpo inteiro 
em repouso. Da proteína ingerida, aproximadamente 50% é extraída pelos tecidos 
esplâncnicos (intestino, fígado), para a produção de energia e síntese proteica local, 
antes de entrar na circulação periférica. Curiosamente, apenas cerca de 10% da 
proteína ingerida é utilizada para a síntese de proteínas do músculo esquelético (actina, 
miosina), enquanto o restante (~ 40%) é catabolizado (STOKES, 2018). 
Boa parte dos aminoácidos absorvidos no nosso intestino será utilizada 
para a produção de energia ou para a síntese de proteínas essenciais para o 
funcionamento do organismo (figura 1.3), como hormônios, enzimas, proteínas 
do sistema imune, proteínas transportadoras (albumina, hemoglobina), proteínas 
musculares (actina e miosina). No entanto, a síntese proteica depende da 
necessidade do organismo. 
O indivíduo pode estimular o aumento da síntese proteica muscular com 
treinamento resistido, com a ingestão de proteínas e/ou usando hormônios 
(esteroides anabolizantes), mas existe um limite para isso. O excesso de 
aminoácidos não utilizado para a síntese proteica pode virar glicose (jejum, low 
carb, dieta hipocalórica), ácidos graxos através da lipogênese (menos provável) 
ou energia (mais provável). 
Para o aminoácido virar glicose, ácido graxo ou produzir energia (ATP) é 
necessário perder seu grupo amino (NH2), que é removido na forma de amônia 
(NH3). A amônia é tóxica ao organismo e por esse motivo é convertida em ureia 
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no fígado (figura 1.4). A ureia circula no sangue até ser excretada pela urina. 
Níveis de ureia podem estar elevados na doença renal e em dietas 
hiperproteicas. Assim fica claro que níveis de ureia elevados podem significar 
elevado catabolismo de proteínas/aminoácidos, já que os aminoácidos em 
excesso não serão utilizados para síntese proteica e sim catabolizados, 
perdendo seu grupo amino (nitrogênio), e sendo utilizados para produção de 
energia (oxidação), glicose (gliconeogênese) ou ácidos graxos (lipogênese). 
Níveis de ureia elevados são comuns em fisiculturistas que consomem grandes 
quantidades de proteínas na dieta, principalmente acima de 2,5-3,0 g/kg. 
 
Figura 1.4. Ao ingerir proteínas elas serão degradadas nos seus componentes 
fundamentais, os aminoácidos. Os aminoácidos são absorvidos no intestino delgado e 
utilizados para diversas funções. Boa parte deles será utilizada para síntese de 
proteínas essenciais para o funcionamento do organismo, como hormônios, enzimas, 
proteínas do sistema imune, proteínas musculares (actina e miosina). No entanto, a 
síntese proteica depende da necessidade do organismo. Para o aminoácido virar 
glicose, ácido graxo ou produzir energia (oxidação) é necessário perder seu grupo 
amino, que é removido na forma de amônia (NH3). A amônia é tóxica ao organismo e 
por esse motivo é convertida em ureia no fígado. A ureia circula no sangue até ser 
excretada pela urina. Níveis de ureia podem estar elevados na doença renal e em dietas 
hiperproteicas. 
 
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Dificilmente seu corpo irá utilizar mais que 2,0-2,5 g/kg de proteínas por 
dia, mesmo utilizando hormônios (esteroides, GH, insulina). Por isso, ingerir 4,0 
ou 5,0 g/kg de proteínas por dia não irá aumentar os ganhos de massa muscular 
continuamente, já que o excesso de proteínas não irá estimular a síntese 
proteica muscular. O excedente dos aminoácidos é oxidado e podemos verificar 
isso observando altos níveis de ureia em pessoas que consomem muita proteína. 
Caso seus níveis de ureia estejam elevados é um forte indício de que você está 
com excedente de proteínas na dieta, o que significa que seu músculo não está 
aproveitando esse excesso de proteínas. 
 
1.7) QUANTIDADE DE PROTEÍNA POR REFEIÇÃO 
 
Embora não seja necessário comer a cada 3 horas para ganhar massa 
muscular e perder gordura, é preciso fazer considerações importantes sobre a 
frequência do consumo de proteínas e a manipulação dos carboidratos nos 
períodos pré e pós-treino. Pesquisadores que estudam as necessidades de 
proteínas no treinamento de força (Stuart Phillips, Van Loon, Brad Shoenfeld, 
Alan Aragon) recomendam que a proteína total diária seja dividida em pelo 
menos 3 a 4 refeições com 0,25 – 0,50 g/kg /refeição (25-50 g de proteína por 
refeição para um atleta de 100 kg), com uma refeição com mais proteínas antes 
de dormir (~ 0,5 g/kg de uma proteína de lenta absorção, como caseína, ovos, 
carnes etc), devido ao período de várias horas que ficamos em jejum, o que 
atenuaria o catabolismo proteico durante o sono. Mas fique tranquilo, você não 
vai perder massa muscular apenas porque ficou algumas horas sem comer, 
mesmo não seguindo fielmente as recomendações dos especialistas. A perda 
de massa muscular é um processo crônico, que depende de vários fatores além 
da simples restrição calórica-proteica, como o treinamento e o ambiente 
hormonal. 
Um longo tempo sem ingerir proteínas diminui a síntese proteica e 
aumenta a degradação de proteínas. Por esse motivo, o jejum intermitente 
parece ser uma estratégia mais limitada para promover hipertrofia muscular, 
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embora não pareça ser um problema quando se trata de manutenção da massa 
muscular e otimização da perda de gordura (mais detalhes na seção 7.5). 
Tabela 1.4. Dois modelos de dieta com diferentes distribuições de proteínas para um 
indivíduo com 80 kg consumindo 2,2 g/kg de proteínas (176 g). 
DIETA 1 DIETA 2 
Refeição 1 – desjejum: 25 g Refeição 1 – desjejum: sem proteína 
Refeição 2 – almoço: 30 g Sem refeição 
Refeição 3 - pré-treino: 25 g Refeição 2 - pré-treino/almoço: 45 g 
Treino Treino 
Refeição 4 - pós-treino: 35 g Refeição 3 - pós-treino: 50 g 
Refeição 5 – jantar: 30 g Refeição 4 – jantar: 40 g 
Refeição 6 – ceia: 35 g Refeição 5 – ceia: 45 g 
Total: 180 g de proteínas Total: 180 g de proteínas 
 
A maioria dos fisiculturistas prefere ingerir proteínas em todas as 
refeições, seja porque acreditam que isso é o melhor para o ganho de massa 
muscular, ou, também, porque acreditam que refeições sem proteínas podem 
aumentar o catabolismo muscular. O mais comum é observar fisiculturistas 
ingerindo entre 6 e 8 refeições por dia, com cerca de 25-30 g de proteína por 
refeição (equivalente a 30 g de whey, 150 g de frango cru ou 8 claras). Para um 
fisiculturista de 80 kg uma dieta de 6 refeições com 25-30 g de proteína por 
refeição equivale a uma quantidade de proteína diária de 150-180 g, que fica 
próximo das recomendações de 2,0 g/kg para esses atletas. Importante lembrar 
que muitos fisiculturistas não contabilizam as proteínas de origem vegetal na 
dieta, o que é um grande equívoco. O mais importante no final do dia é bater as 
recomendações diárias, independente de usar 30 g em uma refeição ou 50 g em 
outra, dividindo entre 3 e 6 refeições durante o dia. 
 
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2 
SUPLEMENTOS E HIPERTROFIA 
MUSCULAR 
 
2.1) INTRODUÇÃO 
 
A suplementação de proteínas e aminoácidos é muito comum entre 
fisiculturistas. A maioria dos atletas acredita que a suplementação pode trazer 
benefícios adicionais no desempenho e na hipertrofia muscular. Os 
pesquisadores já são mais céticos, pois as evidências científicas não dão muito 
suporte para a efetividade da maioria dos suplementos de aminoácidos. Vou 
considerar aqui as duas posições e tentar contextualizar melhor até que ponto o 
uso desses suplementos pode ser efetivo ou desnecessário. 
 
2.2) PROTEÍNA DO SORO DO LEITE (WHEY) 
 
 Suplementos de proteína em pó estão entre os mais utilizados pelos 
fisiculturistas e atletas fitness. Duas proteínas do leite ganham destaque, o whey 
protein (proteína do soro do leite) e a caseína. O soro do leite equivale a 20% 
das proteínas do leite, enquanto a caseína compõe os outros 80%. Um litro de 
leite tem aproximadamente 30 g de proteínas (6 g a cada 200 ml), sendo 6 g de 
proteína do soro do leite (20%) e 24 g de caseína (80%). 
O soro do leite é o suplemento proteico mais largamente utilizado por 
atletas e praticantes de musculação e tem um forte apelo comercial. Também é 
a fonte de proteína mais estudada quando se trata de hipertrofia muscular. O 
whey é uma proteína de alta qualidade, alto valor biológico, rica em aminoácidos 
essenciais, principalmente os BCAAs. É uma proteína de absorção rápida e com 
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maior potencial para elevação da síntese proteica muscular, devido ao seu alto 
teor de leucina (~ 3 g por dose). 
Existem basicamente 3 tipos de whey, de acordo com o processamento: 
concentrado, isolado e hidrolisado. O whey concentrado apresenta maior teor de 
carboidratos (incluindo lactose) e cerca de 70-80% de proteínas em sua 
composição. O whey isolado apresenta baixo teor de carboidratos (sem lactose) 
e cerca de 90% de proteínas. O whey hidrolisado é a proteína pré-digerida, que 
disponibiliza cadeias de dipeptídeos e tripeptídeos e por isso também o que 
apresenta maior velocidade de digestão e absorção (cerca de 1 hora). Não 
existem vantagens em relação aos resultados na hipertrofia muscular usando a 
versão isolada ou hidrolisada quando comparadas à versão concentrada. A 
vantagem do whey isolado é que ele pode ser utilizado por indivíduos 
intolerantes à lactose, enquanto o hidrolisado pode ser utilizado por indivíduos 
alérgicos às proteínas do leite ou com problemas na digestão. 
Um estudo (TANG, 2009) comparou a resposta aguda da síntese proteica 
muscular (SPM) de proteínas digeridas rapidamente (hidrolisado de soro de leite 
e soja) e lentamente (caseína micelar) em repouso e após exercício resistido. A 
SPM foi maior após o consumo de whey hidrolisado tanto em repouso, como 
após o exercício. 
Concluímos que a simulação da SPM induzida pela alimentação 
em homens jovens é maior após o consumo de hidrolisado de 
soro de leite ou proteína de soja do que a caseína em repouso e 
após o exercício resistido; além disso, apesar de serem 
proteínas rápidas, o hidrolisado de soro de leite estimulou a SPM 
em maior grau do que a soja após o exercício resistido. Essas 
diferenças podem estar relacionadas à rapidez com que as 
proteínas são digeridas (isto é, rápido versus lento) ou 
possivelmente a pequenas diferenças no conteúdo de leucina de 
cada proteína (TANG, 2009). 
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30 
 
 
Figura 2.1. Taxa sintética fracionária de proteína muscular mista (FSR) após a ingestão 
de hidrolisado de soro de leite, caseína ou proteína de soja em repouso e após exercício 
resistido (TANG, 2009). 
Apesar da larga propaganda da indústria de suplementos que uma 
proteína de rápida absorção deveria ser utilizada depois do treino de 
força/hipertrofia, visando ofertar rapidamente aminoácidos para a síntese 
proteica, não existem boas evidências que uso de uma proteína de rápida 
absorção seja superior a um alimento (carne, frango, ovos, leite) quando se trata 
de ganhos de massa muscular. Na verdade, a rápida absorção de aminoácidos 
promovida com altas doses de whey (> 20-30 g), além de aumentar a síntese 
proteica muscular, pode também aumentar a oxidação de aminoácidos, 
utilizando esses aminoácidos como fonte de energia, ao invés de serem 
utilizados para síntese proteica. 
O soro do leite pode ser uma ótima proteína para ser utilizada depois do 
treino, mas parece que uma combinação de proteínas rápidas e lentas, ou 
apenas lentas (caseína, albumina), seja mais interessante para um melhor 
aproveitamento dos aminoácidos na síntese proteica (Lyle McDonald). Outro uso 
interessante do whey é no pré-treino, pois a rápida digestão dessa proteína evita 
desconfortos durante o treino. Ele também pode ser utilizado em refeições 
rápidas durante o dia, quando o preparo e transporte de uma refeição sólida são 
mais complicados. 
 
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2.3) CASEÍNA E LEITE 
 
A caseína é uma proteína de absorção lenta, que libera os aminoácidos 
de forma lenta na corrente sanguínea, mantendo os níveis desses aminoácidos 
mais estáveis por várias horas (7-8 horas). A caseína também é uma proteína 
de alta qualidade, alto valor biológico e rica em aminoácidos essenciais. 
Comparada a whey, a caseína mostrou menor estímulo na síntese proteica, mas 
mostrou melhor balanço líquido de leucina, melhor retenção de aminoácidos e 
menor degradação de proteínas. Enquanto whey é uma proteína mais anabólica, 
por seu potente efeito estimulador sobre a síntese proteica, a caseína é uma 
proteína mais anticatabólica, devido ao seu potencial para reduzir a degradação 
de proteínas. Por esse motivo, especialistas e fisiculturistasgostam do uso da 
caseína na última refeição, antes de dormir. Nada impede de utilizá-la em outros 
horários e pode ter um uso interessante após o treino também, principalmente 
em combinação com whey. Nesse caso, seria mais barato usar o próprio leite 
como fonte de proteínas, já que é um blend natural composto por 20% de whey 
e 80% de caseína. Estudos mostraram que o leite apresenta um bom potencial 
para melhorar a composição corporal, principalmente ajudar no ganho de massa 
muscular. A mistura de whey com leite também pode ser muito interessante após 
o treino de hipertrofia, já que oferece uma mistura de proteína rápida com lenta. 
Atrasar a absorção da proteína não é um problema, já que a “janela anabólica” 
pós-treino pode durar várias horas (mais detalhes na seção 7.2). 
 
2.4) ALBUMINA E PROTEÍNA DE SOJA 
 
Albumina é a principal proteína presente na clara do ovo e pode ser 
encontrada na forma de suplemento em pó. Também é uma proteína de 
absorção lenta (não tanto como a caseína) e de alto VB, rica em aminoácidos 
essenciais. Tanto a albumina como a proteína isolada da soja apresentam um 
custo mais barato que o whey e a caseína, e ambas são proteínas de alta 
qualidade, ricas em aminoácidos essenciais, incluindo a leucina. 
Muitos fisiculturistas têm medo de usar a proteína da soja, pois acreditam 
que ela pode reduzir os níveis de testosterona, devido à presença de 
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fitoestrógenos (isoflavonas). As principais evidências não suportam essas 
alegações em humanos (HAMILTON-REEVES, 2010). Os fitoestrógenos da soja 
têm baixa afinidade com os receptores de estrogênio. 
Tabela 2.1. Quantidade aproximada de BCAA em alguns suplementos proteicos. A 
quantidade de BCAA é um bom parâmetro para avaliar a qualidade de uma proteína. 
Para compensar o menor teor de BCAA e leucina a proteína de soja pode ser utilizada 
em maior quantidade ou misturada com outras fontes (whey, albumina, leite), formando 
um blend de proteínas. 
Suplemento Whey Albumina Proteína isolada 
de soja 
Quantidade de 
BCAA em 24 g 
de proteínas 
5,5 g de BCAA 5,1 g de BCAA 3,6 g de BCAA 
Apesar do grande potencial dos suplementos proteicos para auxiliar no 
ganho de massa muscular, o grande pesquisador Stuart Phillips afirma que não 
existem evidências que esses suplementos sejam mais eficazes que o consumo 
de proteínas dietéticas de alta qualidade (carnes, peixes, ovos, frango, leite). 
 
2.5) SUPLEMENTAÇÃO DE AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
 
Suplementos de aminoácidos essenciais (AAEs) são a nova promessa do 
mercado de suplementos. Muitos marqueteiros alegam que a suplementação de 
AAEs é superior ao consumo de alimentos sólidos fontes de proteínas, como 
carne, frango, ovos e whey. Na verdade, o aproveitamento desses aminoácidos 
pelo organismo não é superior a uma fonte de proteínas completas. Além disso, 
os alimentos além de possuírem os aminoácidos essenciais também possuem 
os demais aminoácidos, os não essenciais (tabela 2.2), que podem ser 
sintetizados pelo organismo. A alegação de que suplementos de AAEs podem 
oferecer benefícios superiores (maior síntese proteica e hipertrofia muscular) aos 
alimentos fontes de proteínas não tem nenhum embasamento científico. 
 Um estudo mostrou que adicionar leucina ou uma mistura de AAEs sem 
leucina a uma dose subótima do soro do leite (6,25 g de whey) é tão eficaz 
quanto 25 g de soro do leite para estimular as taxas de síntese proteica muscular 
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(SPM); no entanto 25 g de soro do leite são mais adequados para estimular o 
anabolismo muscular induzido por exercícios resistidos (musculação). O whey 
sustentou por mais tempo as taxas de SPM induzidas pelo exercício 
(CHURCHWARD-VENNE, 2012). 
Tabela 2.2. Aminoácidos não essenciais (dispensáveis) e essenciais (indispensáveis). 
Aminoácidos não essenciais Aminoácidos essenciais 
arginina, alanina, tirosina, aspartato, 
asparagina, glutamato, glutamina, 
cisteína, serina, glicina, prolina 
fenilalanina, metionina, lisina, leucina, 
valina, isoleucina, triptofano, treonina, 
histidina 
 
2.6) SUPLEMENTAÇÃO DE BCAA E LEUCINA 
 
Os aminoácidos de cadeia ramificada (BCAAs, branched chain amino 
acids) são três aminoácidos essenciais (valina, leucina, isoleucina), que estão 
presentes em grandes quantidades nos alimentos fontes de proteínas e no 
músculo esquelético. Um diferencial desses aminoácidos é que eles são 
oxidados no músculo, ao invés do fígado. Além de serem utilizados como fonte 
de energia, os BCAAs também desempenham um importante papel na regulação 
da síntese proteica, principalmente a leucina. A leucina estimula a síntese 
proteica através da ativação de uma proteína intracelular chamada de mTOR 
(mammalian Target of Rapamycin). Esse estímulo da leucina sobre a mTOR 
independe da presença dos outros dois aminoácidos de cadeia ramificada, mas 
é importante lembrar que para sintetizar proteínas o nosso organismo precisa de 
todos os outros aminoácidos essenciais. 
A sinalização promovida pelo BCAA através da via Akt/mTOR irá 
estimular a síntese proteica, mas na ausência dos demais aminoácidos 
essenciais, o seu corpo precisa obter aminoácidos a partir da degradação das 
proteínas do seu músculo, o que acaba resultando em redução da síntese 
proteica muscular. Por isso, qualquer alimento fonte de proteínas é mais 
vantajoso que consumir um suplemento de BCAA. O BCAA só tem utilidade se 
consumido com proteínas, mas como sabemos esse excesso não irá trazer 
benefícios se o indivíduo já consome proteína suficiente na dieta (~ 2,0 g/kg). 
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Figura 2.2. Esquema simplificado da ativação da via mTOR e da regulação da síntese 
proteica, mostrando o papel do aminoácido leucina, que é o aminoácido da cadeia 
ramificada (BCAA) mais importante no estímulo da síntese de proteínas. Além da 
leucina, o treinamento de força e a dieta podem estimular a síntese proteica através da 
liberação de hormônios como a insulina (carboidratos + proteínas) e o IGF-1 (treino). A 
proteína AMPK é importante fator que inibe a via mTOR e a síntese proteica, e é 
estimulada principalmente em situações de baixa disponibilidade de energia, como 
restrição calórica e treinamento aeróbico. 
A suplementação de BCAA pode ser muito importante em algumas 
doenças, como uso terapêutico em doenças hepáticas e em indivíduos com 
fenilcetonúria. Mas quando olhamos para o uso de BCAA para hipertrofia ou 
como suplemento anti-catabólico existem muitas controvérsias e a tendência dos 
grandes pesquisadores da área é considerar o uso de suplementos de BCAA 
pouco relevante para essas finalidades. Segundo Lyle McDonald, na maioria dos 
estudos onde BCAA teve algum benefício, foi em um contexto de ingestão 
inadequada de proteínas. 
Podemos entender melhor isso quando consideramos a presença desses 
aminoácidos nos alimentos. Cada 100 g de proteína dos alimentos contém cerca 
de 15-20 g de BCAA e as necessidades proteicas para indivíduos treinados varia 
de 1,6 a 2,2 g/kg (com déficit calórico a demanda pode ser maior). Um indivíduo 
de 70 kg deve ingerir cerca de 105-140 g de proteína e umas 20-25 g de BCAA 
vindo dos alimentos. Isso já mostra o quanto a suplementação de cápsulas de 
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BCAA é inútil e cara, pois facilmente se obtém quantidades muito maiores dos 
alimentos do dia a dia (frango, ovos, leite). 
Será quea suplementação adicional de 5-15 g de BCAA por dia fará 
diferença? Bom, é importante considerar que a síntese proteica não depende 
apenas da quantidade de proteínas da dieta, mas também do balanço 
energético, conteúdo de carboidratos da dieta, volume e intensidade do treino, 
ambiente hormonal etc. Diversos estudos têm mostrado que o excesso de 
proteína, acima de ~ 2,0 g/kg, não aumenta síntese proteica muscular. Sendo 
assim, o excesso de proteína, BCAAs ou leucina, parece ser irrelevante para 
promover hipertrofia muscular, principalmente em uma dieta hipercalórica, rica 
em carboidratos. Seria muito mais útil gastar com proteínas em pó, como whey 
protein, que já contém cerca de 2,5-3,0 g de leucina e 5-6 g de BCAAs por dose 
(~ 30 g de pó de proteína). 
Quando todas as evidências e teorias são consideradas juntas, 
é razoável concluir que não há evidências confiáveis de que a 
ingestão de um suplemento dietético de BCAAs por si só resulte 
em um estímulo fisiologicamente significativo da proteína 
muscular. De fato, as evidências disponíveis indicam que os 
BCAAs realmente diminuem a síntese de proteínas musculares. 
Todos os AAEs devem estar disponíveis em abundância para 
aumentar a sinalização anabólica para traduzir a síntese 
acelerada de proteínas musculares (WOLFE, 2017). 
Os carboidratos têm efeito poupador de proteína, eles minimizam a 
degradação proteica. Se o indivíduo está em déficit calórico e com uma grande 
redução de carboidratos, a suplementação de BCAAs poderia ser útil. Porém, 
isso vai depender do tamanho do déficit calórico e de quanta proteína na dieta o 
indivíduo está utilizando. O uso de hormônios anabólicos (esteroides, GH, 
insulina) também otimiza a eficiência do uso de proteína, aumentando a síntese 
(anabolismo) e minimizando a degradação proteica (catabolismo). Nesse 
contexto podemos ver que o uso de suplementos de BCAA tem baixo custo 
benefício para evitar catabolismo e é ainda mais limitado quando se deseja 
hipertrofia muscular. 
Todos os argumentos utilizados para contestar a eficácia dos BCAAs para 
hipertrofia muscular podem ser utilizados para a leucina, que é o principal 
aminoácido envolvido no estímulo da síntese proteica muscular através da via 
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mTOR. Se um alimento é rico em proteínas, aminoácidos essenciais e BCAAs, 
a adição de leucina não trará maiores benefícios no aumento da massa 
muscular. 
É uma crença popular de que as propriedades anabólicas da 
leucina podem ser usadas para aumentar ainda mais o acúmulo 
de proteína muscular pós-exercício e, como tal, maximizar a 
resposta adaptativa do músculo esquelético ao exercício. 
Embora tenha sido bem estabelecido que a ingestão de 
aminoácidos e/ou proteínas aumenta as taxas de síntese de 
proteínas musculares pós-exercício, as taxas máximas de 
síntese de proteínas são alcançadas após a ingestão de 
aproximadamente 20 g de proteína...Em suma, apesar de suas 
propriedades anabólicas propostas, a co-ingestão de leucina 
após o exercício parece não aumentar ainda mais a síntese de 
proteínas musculares pós-exercício, quando já é fornecida 
ampla proteína na dieta. Portanto, a suplementação com leucina 
provavelmente não trará nenhum benefício para o atleta (VAN 
LOON, 2012). 
 
2.7) SUPLEMENTAÇÃO DE HMB 
 
O beta-hidroxi-beta-metilbutirato (HMB) é um suplemento conhecido 
principalmente por seus efeitos anticatabólicos. No entanto, o HMB também 
pode aumentar a força, a síntese de proteínas (pela via mTOR) e a massa 
muscular. O HMB pode ser produzido naturalmente pelo nosso organismo a 
partir da leucina e também pode ser encontrado em alguns alimentos (alfafa, 
toranja, bagre, leite materno). Porém, não é possível só com a alimentação 
atingir as dosagens diárias de HMB necessárias para promover melhora da 
composição corporal e ganho de força. 
 Os estudos com HMB geralmente utilizam dosagens que variam de 1 a 3 
g por dia do suplemento, geralmente utilizado pré e/ou pós treino. Os resultados 
dos estudos são controversos, principalmente porque em indivíduos treinados o 
HMB geralmente não mostra benefícios nos ganhos de força e massa muscular. 
Já em indivíduos idosos e não treinados o HMB tem apresentado resultados 
razoavelmente satisfatórios, como aumento da massa muscular e ganhos de 
força. 
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 Alguns estudos relataram ganhos extraordinariamente grandes de massa 
magra e força por indivíduos treinados que ingeriram HMB, ganhos de ~ 7,0-8,0 
kg de massa magra (WILSON, 2014). Esses resultados são semelhantes aos 
encontrados em usuários de testosterona e esteroides anabolizantes e 
obviamente não são nada confiáveis. De qualquer forma, uma meta-análise 
recente (JAKUBOWSKI, 2020) não mostrou melhora da composição corporal ou 
aumento da força com a suplementação de HMB em indivíduos jovens. 
 Muitos fisiculturistas têm utilizado esse suplemento, assim como BCAA e 
leucina. Como vimos, as evidências não mostram resultados significativos em 
indivíduos treinados, então é de se esperar que esse suplemento não seja 
vantajoso para o uso em atletas (SANCHEZ-MARTINEZ, 2018). Claro que os 
estudos não avaliam situações mais específicas, como é o caso de um 
fisiculturista em restrição de calorias, com baixo percentual de gordura, durante 
a fase de dieta pré-competição. Na fase de pré-contest, a restrição de calorias e 
carboidratos aumenta a degradação de proteínas do músculo esquelético, 
principalmente se o atleta já está com baixo percentual de gordura. Nessas 
condições o HMB pode ter um uso interessante devido ao seu potencial efeito 
anticatabólico. Já na fase de off season não vejo vantagem no uso do HMB. 
 
2.8) SUPLEMENTAÇÃO DE CREATINA 
 
A creatina é considerada o suplemento com maior potencial ergogênico e 
vem sendo estudada intensamente desde os anos 90, quando se tornou popular 
depois que alguns atletas relataram seu uso nas olimpíadas de Barcelona em 
1992. Diferente da maioria dos suplementos, a creatina é um suplemento para 
aumento da performance que tem suporte de um bom conjunto de evidências 
científicas. 
 A creatina é uma substância produzida pelo organismo, sintetizada 
principalmente no fígado e nos rins a partir dos aminoácidos arginina, glicina e 
metionina. A síntese endógena da creatina é de aproximadamente 1 g e por estar 
presente nas carnes, uma dieta mista pode oferecer cerca de 1 g de creatina a 
partir da alimentação. A quase totalidade da creatina do nosso corpo é 
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armazenada no músculo esquelético (95%) na forma de creatina livre e 
fosfocreatina. 
 A função da creatina é fornecer o grupo fosfato (P) da fosfocreatina para 
o ADP (adenosina difosfato), aumentando rapidamente a ressíntese de ATP 
(ADP + P = ATP) durante um esforço de alta intensidade. Essa rápida produção 
de ATP fornece energia aos músculos a uma taxa muito rápida, mas dura apenas 
alguns poucos segundos (5-10 segundos). Por isso a aplicabilidade da creatina 
inicialmente era limitada a exercícios de alta intensidade e curta duração 
(anaeróbios). 
 No treinamento resistido (musculação) a creatina mostra grande potencial 
para aumento da força e da massa magra. Esse ganho de massa magra é 
atribuído à capacidade osmótica da creatina, que promove aumento da retenção 
hídrica intracelular. No entanto, existem evidências que esse ganho de massa 
magra, que varia de 1 a 2 kg em média, não é apenas retenção de água 
intramuscular, mas também ocorre por aumento das proteínas musculares. 
Mesmo não mostrandoaumento na síntese e degradação proteica, a 
suplementação de creatina parece aumentar níveis de IGF-1 no músculo e 
reduzir as concentrações de miostatina (proteína que inibe a síntese proteica e 
o crescimento muscular). O treinamento de força por si só já aumenta as 
concentrações de IGF-1 e reduz a miostatina, mas a suplementação com 
creatina mostrou um efeito adicional em conjunto com o exercício. 
 Os estudos mostram que a suplementação de creatina é segura, sem 
prejuízos às funções renal e hepática. Os protocolos de uso geralmente 
recomendam uma fase de saturação que pode durar de 4 a 7 dias, usando 
dosagens de aproximadamente 20 g/dia (ou 0,3 g/kg/dia), seguida da fase de 
manutenção, onde se usa 3 a 5 g por dia. Na fase de saturação se recomenda 
dividir as dosagens 4 vezes ao dia e combinar creatina com alguma fonte de 
carboidrato, pois a insulina facilita a captação de creatina pela fibra muscular. 
Algumas pessoas podem optar por evitar a fase de saturação, mas dessa forma 
o aumento do estoque intramuscular levará mais tempo. 
 A creatina pode ser usada tanto em uma dieta para ganho de massa 
muscular (bulking), como também em uma dieta para definição muscular (pré-
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contest/cutting). A maioria dos atletas de fisiculturismo prefere seu uso na fase 
de hipertrofia (off season), devido ao aumento da força e da retenção hídrica 
(retenção intramuscular). 
 A creatina é considerada por muitos especialistas o suplemento mais 
eficaz para aumento da força e da massa magra: 
O monohidrato de creatina é o suplemento nutricional 
ergogênico mais eficaz atualmente disponível para atletas com 
a intenção de aumentar a capacidade de exercícios de alta 
intensidade e a massa corporal magra durante o treinamento. 
A suplementação de monohidrato de creatina não é apenas 
segura, mas foi relatado que possui vários benefícios 
terapêuticos em populações saudáveis e doentes, variando de 
bebês a idosos. Não há evidências científicas convincentes de 
que o uso a curto ou longo prazo da creatina monohidratada (até 
30 g/dia por 5 anos) tenha efeitos prejudiciais em indivíduos 
saudáveis ou entre populações clínicas que podem se beneficiar 
da suplementação de creatina (KREIDER, 2017) 
 
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42 
 
3 
CARBOIDRATOS E HIPERTROFIA 
MUSCULAR 
 
3.1) INTRODUÇÃO 
 
Os carboidratos são as macromoléculas mais abundantes na natureza e 
também a fonte preferencial de energia para a maior parte dos seres vivos. São 
produzidos pelos vegetais através do processo de fotossíntese. Carboidratos 
também possuem outras funções, como proteção e comunicação celular. 
Normalmente mais de 50% das calorias da dieta dos seres humanos é composta 
por carboidratos. 
Os carboidratos são compostos por carbono (C), hidrogênio (H) e oxigênio 
(O) em uma proporção C : H2 : O. A fórmula empírica dos carboidratos pode ser 
escrita como (CH2O)n, mas alguns tipos de carboidratos podem conter outros 
átomos, como nitrogênio, fósforo e enxofre. 
Os carboidratos constituem a principal fonte de energia da dieta humana 
e no esporte esse macronutriente geralmente tem um papel ainda mais 
importante, pois um bom aporte de carboidratos está relacionado a um aumento 
do desempenho do atleta em grande parte dos esportes. O consumo de “1 g de 
carboidratos equivale a 4 kcal”. No fisiculturismo os carboidratos desempenham 
um papel fundamental tanto para o ganho de massa muscular, como para a 
perda de gordura. A manipulação dos carboidratos é a principal estratégia 
nutricional utilizada por fisiculturistas durante o off season e o pré-contest, pois 
os efeitos metabólicos dos carboidratos são fundamentais para regular o 
crescimento muscular e a queima de gordura. 
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No capítulo um falei sobre a importância das proteínas na manutenção da 
massa muscular durante a fase de perda de peso. O aumento das necessidades 
proteicas durante uma dieta hipocalórica ocorre devido à redução das calorias e 
carboidratos da dieta. Essa redução dos carboidratos e calorias aumenta a 
queima de gordura, mas também aumenta a degradação de proteínas 
musculares. Assim como o excesso de calorias e carboidratos durante uma dieta 
hipercalórica diminui o catabolismo de proteínas e gorduras e pode favorecer o