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Webconferência III de bioquimica humana aplicada a nutrição 2021

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Bioquímica humana aplicada a 
Nutrição
Silvia Rafaelli Marques
ÁCIDOS GRAXOS VARIAM QUANTO A SEU 
COMPRIMENTO DE CADEIA E GRAU INSATURAÇÃO
“AS PROPRIEDADES DOS ÁCIDOS GRAXOS E DOS LIPÍDEOS DERIVADOS DELES DEPENDEM 
ACENTUADAMENTE DO COMPRIMENTO DA CADEIA E DO GRAU DE SATURAÇÃO”.
ÓLEO GORDURA
LÍQUIDO A TEMPERATURA 
AMBIENTE
SÓLIDO A TEMPERATURA 
AMBIENTE
Óleo X gordura:
•Óleos predominam glicerídeos de ácidos insaturados e são 
líquidos na temperatura ambiente 
•Gorduras predominam glicerídeos de ácidos saturados, 
são sólidos.
http://fisiologiaessencial.blogspot.com/2010/01/transporte-de-ions-passivo.html
ÓLEOS
GORDURAS
ABSORÇÃO DE GORDURAS
Digestão e absorção 
de nutrientes
DIGESTÃO E ABSORÇÃO DOS NUTRIENTES 
DIGESTÃO ABSORÇÃO
http://
incluaemagrecerqualidadedevida.blogspot.co
https://plus.google.com/117169099536969611422/posts/
NjzoWM7rARS
DIGESTÃO - TRANSFORMAÇÃO DO ALIMENTO PELA AÇÃO 
ENZIMÁTICA
ESÓFAGO- MOVIMENTOS PERISTÁLTICOS
ESTÔMAGO
ABSORÇÃO 
GLÂNDULAS ACESSÓRIAS - FÍGADO
BILE
 17% do Corpo humano – PROTEÍNAS = Polímeros Complexos – N2 
 Cadeias de configurações e tamanhos diferentes
 20 AA 
ESSENCIAIS (9) – NÃO SINTETIZADOS – DIETA
 VALINA, LEUCINA, LISINA, TRIPTOFANO, FENILALANINA, 
TREONINA, METIONINA, HISTIDINA E ISOLEUCINA.
 NÃO-ESSENCIAIS (11) – SINTETIZADOS
Unidade 2
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
funções
http://fisiologiaessencial.blogspot.com/2010/01/transporte-de-ions-passivo.html
 17% do Corpo humano – PROTEÍNAS = Polímeros Complexos – N2
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS 
Por meio de proteínas
http://fisiologiaessencial.blogspot.com/2010/01/transporte-de-ions-passivo.html
funções
 PEPTIDASES → DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS DA DIETA
 ENDOPEPTIDASES – LIBERAM FRAGMENTOS DE PEPTÍDEOS
 EXOPEPTIDASES – LIBERAM A.A LIVRES / POSIÇÃO QUE ATUAM 
 CARBOXIPEPTIDASES – EXTREMIDADE CARBOXILA
 AMINOPEPTIDASES - EXTREMIDADE AMINO
 INICIA-SE NO ESTÔMAGO – PEPSINA (ENDOPEPTIDASE)
PEPSINOGÊNIO → (H+) → PEPSINA
PEPSINOGÊNIO (parcialmente ativo) → PEPSINOGÊNIO - Ativação proteolítica
Pepsina inativa - lúmen do intestino delgado- alcalino
 SUCO PANCREÁTICO – RICO EM DIFERENTES TIPOS DE ZIMOGÊNIOS → DUODENO
 TRIPSINOGÊNIO E QUIMOTRIPSINOGÊNIO → TRIPSINA E QUIMOTRIPSINA 
(AÇÃO DA ENTEROQUÍNASE)
 CLASSIFICADAS COMO ENDOPEPTIDASES
 PRODUTOS FINAIS → A.A LIVRES E PEQUENOS PEPTÍDEOS
 Peptideos hidrolisados – aminopeptidases, dipeptidil amonopepetidade e dipepetidade
AA livres. Dipeptideos e trippetideos
Enzimas
Enzimas
https://www.docsity.com/pt/enzima-apostilas-bioquimica-parte1/276409/
Silvia Rafaelli Marques
DÚVIDAS???
BALANÇO NITROGENADO
Silvia Rafaelli Marques
• NÃO CONSEGUIMOS ARMAZENAR PROTEÍNAS
• AA DA DIETA
• RENOVAÇÃO CELULAR- PRODUÇÃO – NOVOS TECIDOS;
• SÍNTESE – VÁRIOS COMPOSTOS - HORMÔNIOS; 
ENZIMAS 
• ESTOQUE DE ENERGIA (ESQUELETO CARBÔNICO)
• GERAÇÃO DE ENERGIA – - CONVERTIDOS – GORDURAS; 
OXIDAÇÃO
• TURNOVER- RENOVAÇÃO PROTEICA
• “TRATAMENTO DO LIXO” – PROTEÍNAS NÃO FUNCIONAIS
BALANÇO NITROGENADO
• SÍNTESE E DEGRADAÇÃO- TURNOVER – PROCESSO DE 
RENOVAÇÃO
• PROTEÍNAS- TRATAMENTO DO LIXO
• PROTEÍNAS COM DANOS ( OXIDAÇÃO, PROTEÓLISE E 
DESNATURAÇÃO)
• ERROS DE TRADUÇÃO OU DOBRAMENTO
• NÃO FUNCIONAIS
• PROTEÓLISE REDUZ- PROTEÍNAS – PEPTÍDEOS / AA
• AA RECICLADOS – NOVAS PROTEÍNAS 
BALANÇO NITROGENADO
CICLO DA UREIA
• Concentração elevadas de amônia
• Toxicas para a célula
• Estrategias para eliminar
• Vertebrados terrestres- ureia
• Ureia menos toxica- hidrossolúvel e sem 
carga - figado
• Ureia – 90%- eliminação do grupo amino- 
derivados dos AA
• Ureia – figado – sangue – rins
• Produção da ureia – figado- conjunto de 
reações chamada de ciclo da ureia
• Co2 e amônia 
• Amônia- fezes 
• Reabsorvida sangue
• Reações complexa
• Matriz mitocondrial / Citosol
• REAÇÕES AUXILIARES DO CICLO DA UREIA
• AA - doadores - grupo amino – Transaminação
• Glutamato
• Desaminação – amônia
• Alanina – desaminada -músculo- piruvato
• Piruvato – glicose- gliconeogênese - amino- ciclo da ureia
• Piruvato- oxalacetato – aspartato- atomo de N2 - ureia
• Glicose e alanina – Meio indireto de eliminação de N2 e estoque de 
energia
CICLO DA UREIA
REAÇÕES DE TRANSAMINAÇÃO DE DESAMINAÇÃO
B6
Aminotransferases - Alanina-aminotransferase (ALT) / aspartato-aminotransferase (AST)
ALT catalisa a transferência do grupo amino da alanina – α-cetoglutarato - piruvato e glutamato
AST transfere grupos amino - glutamato – oxaloacetato - aspartato e α-cetoglutarato
TRANSAMINAÇÃO
DESAMINAÇÃO
1.Nitrogênio é retirado do glutamato - Glutamato desidrogenase
1.Molécula inorgânica: amônia (NH3)/ Forma protonada: íon amônio (NH4+)
1.Amônia – Problema fisiológico - Extremamente tóxica
1.FÍGADO - metaboizar - amônia - ureia 
1.Baixa toxicidade / alta solubilidade - FAVORAVÉL - excreção via urina
1.Glutamato - oxidação do glutamato – acoplada - Redução – NADP – NADPH+
1.Hidrólise - formar – alfa-cetoglutarato + amônia.
DESAMINAÇÃO
DESAMINAÇÃO  Grupo α-amino - aminoácidos a salvo da degradação oxidativa. 
 Para a produção de energia - aminoácido - 
necessário retirar este grupo
 Removido - Nitrogênio - Incorporado a outro 
composto - excretado
DESAMINAÇÃO
DISTÚRBIOS GENÉTICOS – metabolismo de aminoácidos
1.DESCOBERTAS – DOENÇAS METABÓLICAS
1.ERROS CONGÊNITOS DO METABOLISMO- 1 GENE
1.DEFEITOS NA DEGRADAÇÃO DO AA CORRELAÇÃO DESTES DISTÚRBIOS
1. PODE SER FEITO POR DIETA COM BAIXA INGESTÃO DE PROTEÍNAS
ERROS INATOS DO METABOLISMO
• GERALMENTE ASSOCIADAS à COMPLICAÇÕES NO METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
• TRATAMENTO → DIETA (BAIXA INGESTÃO DE PROTEÍNAS)
• FENILCETONÚRIA
ALCAPTONÚRIA
• HOMOGENTISATO DIOXIGENASE
• CLIVAGEM OXIDATIVA – INTERMEDIARIO HOMOGENTISATO
• ACUMULO NA URINA
• ESCURA- ALCAPTONÚRIA
• TENDENCIA – ARTRITE – DEPOSITO DE PIGMENTO – OSSOS E TECIDO 
CONJUNTIVO
CATABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS
Degradação de aminoácidos

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