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Bioquímica humana aplicada a Nutrição Silvia Rafaelli Marques ÁCIDOS GRAXOS VARIAM QUANTO A SEU COMPRIMENTO DE CADEIA E GRAU INSATURAÇÃO “AS PROPRIEDADES DOS ÁCIDOS GRAXOS E DOS LIPÍDEOS DERIVADOS DELES DEPENDEM ACENTUADAMENTE DO COMPRIMENTO DA CADEIA E DO GRAU DE SATURAÇÃO”. ÓLEO GORDURA LÍQUIDO A TEMPERATURA AMBIENTE SÓLIDO A TEMPERATURA AMBIENTE Óleo X gordura: •Óleos predominam glicerídeos de ácidos insaturados e são líquidos na temperatura ambiente •Gorduras predominam glicerídeos de ácidos saturados, são sólidos. http://fisiologiaessencial.blogspot.com/2010/01/transporte-de-ions-passivo.html ÓLEOS GORDURAS ABSORÇÃO DE GORDURAS Digestão e absorção de nutrientes DIGESTÃO E ABSORÇÃO DOS NUTRIENTES DIGESTÃO ABSORÇÃO http:// incluaemagrecerqualidadedevida.blogspot.co https://plus.google.com/117169099536969611422/posts/ NjzoWM7rARS DIGESTÃO - TRANSFORMAÇÃO DO ALIMENTO PELA AÇÃO ENZIMÁTICA ESÓFAGO- MOVIMENTOS PERISTÁLTICOS ESTÔMAGO ABSORÇÃO GLÂNDULAS ACESSÓRIAS - FÍGADO BILE 17% do Corpo humano – PROTEÍNAS = Polímeros Complexos – N2 Cadeias de configurações e tamanhos diferentes 20 AA ESSENCIAIS (9) – NÃO SINTETIZADOS – DIETA VALINA, LEUCINA, LISINA, TRIPTOFANO, FENILALANINA, TREONINA, METIONINA, HISTIDINA E ISOLEUCINA. NÃO-ESSENCIAIS (11) – SINTETIZADOS Unidade 2 METABOLISMO DE PROTEÍNAS funções http://fisiologiaessencial.blogspot.com/2010/01/transporte-de-ions-passivo.html 17% do Corpo humano – PROTEÍNAS = Polímeros Complexos – N2 METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Por meio de proteínas http://fisiologiaessencial.blogspot.com/2010/01/transporte-de-ions-passivo.html funções PEPTIDASES → DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS DA DIETA ENDOPEPTIDASES – LIBERAM FRAGMENTOS DE PEPTÍDEOS EXOPEPTIDASES – LIBERAM A.A LIVRES / POSIÇÃO QUE ATUAM CARBOXIPEPTIDASES – EXTREMIDADE CARBOXILA AMINOPEPTIDASES - EXTREMIDADE AMINO INICIA-SE NO ESTÔMAGO – PEPSINA (ENDOPEPTIDASE) PEPSINOGÊNIO → (H+) → PEPSINA PEPSINOGÊNIO (parcialmente ativo) → PEPSINOGÊNIO - Ativação proteolítica Pepsina inativa - lúmen do intestino delgado- alcalino SUCO PANCREÁTICO – RICO EM DIFERENTES TIPOS DE ZIMOGÊNIOS → DUODENO TRIPSINOGÊNIO E QUIMOTRIPSINOGÊNIO → TRIPSINA E QUIMOTRIPSINA (AÇÃO DA ENTEROQUÍNASE) CLASSIFICADAS COMO ENDOPEPTIDASES PRODUTOS FINAIS → A.A LIVRES E PEQUENOS PEPTÍDEOS Peptideos hidrolisados – aminopeptidases, dipeptidil amonopepetidade e dipepetidade AA livres. Dipeptideos e trippetideos Enzimas Enzimas https://www.docsity.com/pt/enzima-apostilas-bioquimica-parte1/276409/ Silvia Rafaelli Marques DÚVIDAS??? BALANÇO NITROGENADO Silvia Rafaelli Marques • NÃO CONSEGUIMOS ARMAZENAR PROTEÍNAS • AA DA DIETA • RENOVAÇÃO CELULAR- PRODUÇÃO – NOVOS TECIDOS; • SÍNTESE – VÁRIOS COMPOSTOS - HORMÔNIOS; ENZIMAS • ESTOQUE DE ENERGIA (ESQUELETO CARBÔNICO) • GERAÇÃO DE ENERGIA – - CONVERTIDOS – GORDURAS; OXIDAÇÃO • TURNOVER- RENOVAÇÃO PROTEICA • “TRATAMENTO DO LIXO” – PROTEÍNAS NÃO FUNCIONAIS BALANÇO NITROGENADO • SÍNTESE E DEGRADAÇÃO- TURNOVER – PROCESSO DE RENOVAÇÃO • PROTEÍNAS- TRATAMENTO DO LIXO • PROTEÍNAS COM DANOS ( OXIDAÇÃO, PROTEÓLISE E DESNATURAÇÃO) • ERROS DE TRADUÇÃO OU DOBRAMENTO • NÃO FUNCIONAIS • PROTEÓLISE REDUZ- PROTEÍNAS – PEPTÍDEOS / AA • AA RECICLADOS – NOVAS PROTEÍNAS BALANÇO NITROGENADO CICLO DA UREIA • Concentração elevadas de amônia • Toxicas para a célula • Estrategias para eliminar • Vertebrados terrestres- ureia • Ureia menos toxica- hidrossolúvel e sem carga - figado • Ureia – 90%- eliminação do grupo amino- derivados dos AA • Ureia – figado – sangue – rins • Produção da ureia – figado- conjunto de reações chamada de ciclo da ureia • Co2 e amônia • Amônia- fezes • Reabsorvida sangue • Reações complexa • Matriz mitocondrial / Citosol • REAÇÕES AUXILIARES DO CICLO DA UREIA • AA - doadores - grupo amino – Transaminação • Glutamato • Desaminação – amônia • Alanina – desaminada -músculo- piruvato • Piruvato – glicose- gliconeogênese - amino- ciclo da ureia • Piruvato- oxalacetato – aspartato- atomo de N2 - ureia • Glicose e alanina – Meio indireto de eliminação de N2 e estoque de energia CICLO DA UREIA REAÇÕES DE TRANSAMINAÇÃO DE DESAMINAÇÃO B6 Aminotransferases - Alanina-aminotransferase (ALT) / aspartato-aminotransferase (AST) ALT catalisa a transferência do grupo amino da alanina – α-cetoglutarato - piruvato e glutamato AST transfere grupos amino - glutamato – oxaloacetato - aspartato e α-cetoglutarato TRANSAMINAÇÃO DESAMINAÇÃO 1.Nitrogênio é retirado do glutamato - Glutamato desidrogenase 1.Molécula inorgânica: amônia (NH3)/ Forma protonada: íon amônio (NH4+) 1.Amônia – Problema fisiológico - Extremamente tóxica 1.FÍGADO - metaboizar - amônia - ureia 1.Baixa toxicidade / alta solubilidade - FAVORAVÉL - excreção via urina 1.Glutamato - oxidação do glutamato – acoplada - Redução – NADP – NADPH+ 1.Hidrólise - formar – alfa-cetoglutarato + amônia. DESAMINAÇÃO DESAMINAÇÃO Grupo α-amino - aminoácidos a salvo da degradação oxidativa. Para a produção de energia - aminoácido - necessário retirar este grupo Removido - Nitrogênio - Incorporado a outro composto - excretado DESAMINAÇÃO DISTÚRBIOS GENÉTICOS – metabolismo de aminoácidos 1.DESCOBERTAS – DOENÇAS METABÓLICAS 1.ERROS CONGÊNITOS DO METABOLISMO- 1 GENE 1.DEFEITOS NA DEGRADAÇÃO DO AA CORRELAÇÃO DESTES DISTÚRBIOS 1. PODE SER FEITO POR DIETA COM BAIXA INGESTÃO DE PROTEÍNAS ERROS INATOS DO METABOLISMO • GERALMENTE ASSOCIADAS à COMPLICAÇÕES NO METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS • TRATAMENTO → DIETA (BAIXA INGESTÃO DE PROTEÍNAS) • FENILCETONÚRIA ALCAPTONÚRIA • HOMOGENTISATO DIOXIGENASE • CLIVAGEM OXIDATIVA – INTERMEDIARIO HOMOGENTISATO • ACUMULO NA URINA • ESCURA- ALCAPTONÚRIA • TENDENCIA – ARTRITE – DEPOSITO DE PIGMENTO – OSSOS E TECIDO CONJUNTIVO CATABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS Degradação de aminoácidos
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