Roteiro Av1_Bioquímica- HANNA

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<p>Faculdade CNEC – Santo Ângelo</p><p>Disciplina Bioquímica</p><p>Profª Drª Cassiana Siebert</p><p>Roteiro De Estudos Para Av1 – Bioquímica Básica</p><p>1. Qual a composição básica das células?</p><p>As células são as menores unidades estruturais e funcionais de todos os organismos vivos, são</p><p>classificadas em eucariotas (animais, vegetais e fungos) e procariotas (bactérias, cianobactéria);</p><p>A diferença dos eucariotos são o núcleo e uma grande variedade de organelas envoltas por</p><p>membranas com funções específicas:</p><p>Mitocôndria: sítio da maior parte de energia da célula;</p><p>Retículo endoplasmático e Aparelho de Golgi: papéis centrais na síntese e processamento de</p><p>lipídeos e proteínas das membranas;</p><p>Peroxissomos: ácidos graxos são oxidados – enzimas digestivas;</p><p>Lisossomos: enzimas digestivas para degradar os restos celulares – digestão de substâncias;</p><p>Citoesqueleto: filamentos proteicos que organizam o citoplasma;</p><p>No citoplasma contém muitas células armazenando nutrientes, como amido e gordura.</p><p>2. Quais são as macromoléculas constituintes das células? Quais seus constituintes básicos (das</p><p>macromoléculas)?</p><p>As macromoléculas constituintes das células são as proteínas, ácidos nucleicos, lipídeos e</p><p>carboidratos.</p><p>Proteínas: Formados por monômeros de aminoácidos (peptídeos)</p><p>Ácidos nucleicos: Formados por monômeros de bases nitrogenadas (nucleotídeos)</p><p>Lipídeos: Formados por monômeros de ácidos graxos</p><p>Carboidratos: Formados por monômeros de monossacarídeos.</p><p>3. Principais funções das macromoléculas biológicas.</p><p>Proteínas: Biomoléculas em maior quantidade nos seres vivos, algumas de suas funções são</p><p>oferecer suporte estrutural, catalisar reações metabólicas (enzimas), transportar substâncias e</p><p>receber/transmitir sinais, formados por Aa unidos por ligações peptídicas.</p><p>Lipídios: Componentes estruturais básicos das membranas celulares, Precursores de hormônios</p><p>esteroides (testosterona, progesterona e estradiol) e vitaminas, formados por ácidos graxos e</p><p>álcool.</p><p>Carboidratos: Principal forma de combustível celular (glicose), forma de armazenamento de</p><p>combustível para futuras necessidades energéticas, formada pela união de monossacarídeos</p><p>(oses) por ligação glicosídica. EX: glicose + frutose = sacarose</p><p>Ácidos Nucleicos: Armazenam e transferem informações hereditárias, das quais a maioria</p><p>fornece instruções para a formação de proteínas, formados por união de nucleotídeos (pentose+</p><p>fosfato + base nitrogenada)</p><p>4. Reações básicas do metabolismo (anabolismo e catabolismo).</p><p>Anabolismo: processo metabólico que sintetiza moléculas complexas por meio de substâncias</p><p>simples, gasto de ATP.</p><p>Catabolismo: é o processo metabólico que decompõe moléculas complexas em moléculas</p><p>menores, ganho de ATP.</p><p>5. Explique o que é auto-ionização da água.</p><p>A auto-ionização da água é a troca de prótons entre moléculas de água em uma extensão muito</p><p>pequena, tornado a água neutra ([OH] = [H]) em ácida ou alcalina.</p><p>6. O que são ácidos? O que são bases?</p><p>Ácidos: são substâncias que em solução aquosa sofrem ionização, liberando como cátions</p><p>somente hidrogênio (H+), capaz de doar um próton.</p><p>Bases: São substâncias que sofrem dissociação iônica, liberando como único tipo de ânion os íons</p><p>OH- (hidróxido), capazes de receber um próton.</p><p>7. O que é pH? Escala de pH e significado.</p><p>A avaliação de hidrogênio livre nas soluções de ácidos ou de bases usa-se a unidade de pH –</p><p>Potencial de hidrogênio, criado para simplificar a quantificação de íons de H+ na água e soluções</p><p>pOH – indica a concentração de ânions de hidróxido (OH-).</p><p>A escala de pH indica a quantidade de hidrogênio livre nas soluções, é uma escala logarítmica;</p><p>Valor do pH +/- uma unidade = concentração de H+ modifica em 10x, varia de 1 a 14 (ácido base)</p><p>pH 1 > 6 = ácido pH 7 = neutro pH 8 > 14 = base</p><p>Ácido = baixo pH Neutro = 7 Básico = alto pH</p><p>8. O que são Tampões? Como atuam?</p><p>São substâncias que em soluções aquosas resistem às variações do pH, misturas de ácidos fracos e</p><p>suas bases (fortes) conjugadas.</p><p>Ex: CH3COOH (ácido- doador) → H+ + CH3COO- (básico – receptor)</p><p>Combinam-se com ácidos e bases em excesso evitando variações de pH – neutralização, fator-chave</p><p>na capacidade do corpo manter o pH dentro da normalidade.</p><p>Ácidos + OH = ↑ pH Bases + H = ↓ pH</p><p>PESQUISAR MAIS SOBRE...</p><p>9. O que são aminoácidos? Qual sua estrutura básica e o que diferencia um aminoácido do outro?</p><p>São as unidades fundamentais das proteínas, moléculas orgânicas (ácidos orgânicos), formadas</p><p>principalmente por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.</p><p>O que diferencia um aminoácido do outro é o R1</p><p>Aa essências: dieta.</p><p>Aa não-essencias: sintetizados pelo organismo</p><p>10. O que são proteínas? Como são formadas?</p><p>As moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos organismos vivos,</p><p>formada por polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.</p><p>Síntese proteica ocorre a partir da tradução do RNA, sendo os ribossomos os responsáveis.</p><p>11. Principais funções das proteínas.</p><p>Proteínas estruturais – queratina, receptores, hormônios, defesa – anticorpos, enzimática,</p><p>transportadora, contração – actina e miosina.</p><p>12. Estruturas das proteínas.</p><p>Primária: Sequência linear de Aa que compõem a proteína, determinada geneticamente certas</p><p>alterações podem acarretar em doenças genéticas, ligações covalentes (não ocorre</p><p>desnaturação)</p><p>Secundária: Se apresenta “torcida”, dobrada sobre si, adquirindo várias conformações, resultado</p><p>da estrutura primária, pode ser Hélice alfa (helicoidal) ou Folha Beta (zig zag).</p><p>Terciária: Cadeia polipeptídica se curva e dobra em três dimensões, maior estabilidade e menor</p><p>volume, diversos tipos de interações químicas.</p><p>• Globular: esferas compactas irregulares, solúveis em água e diversidade de funções.</p><p>• Fibrosa: proteínas de formato cilíndrico, apresentam baixa solubilidade em água e possuem</p><p>funções estruturais.</p><p>Quaternária: Associação de cadeias peptídicas que ocorre em algumas proteínas, Interações não</p><p>covalentes e compostos não proteicos.</p><p>13. Desnaturação proteica. Como ocorre e consequência.</p><p>A exposição de proteínas a pH extremos ou temperaturas elevadas, causa modificações físicas na</p><p>conformação tridimensional e na função fisiológica gerando a perda de configuração (inativação).</p><p>14. Classificações das proteínas.</p><p>Quando a composição:</p><p>• Simples: Hidrolise Aa</p><p>• Conjugadas: Hidrolise Aa + composto orgânico ou inorgânico</p><p>Quando ao nº de cadeias polipeptídicas:</p><p>• Proteínas Monoméricas: apenas uma cadeia polipeptídica.</p><p>• Proteínas Oligoméricas: mais de uma cadeia polipeptídica.</p><p>Quanto à Forma:</p><p>• Proteínas Fibrosas: organizam-se em forma de fibras ou lâminas, insolúveis nos solventes</p><p>aquosos Ex: Colágeno, miosina</p><p>• Proteínas Globulares: formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram. Solúveis nos</p><p>solventes aquosos. Ex: Enzimas, anticorpos, proteínas transportadoras (albumina).</p><p>15. O que são enzimas? E qual sua função/ação?</p><p>São catalisadores biológicos que controlam e regulam a velocidade das reações em tempo</p><p>compatível com as necessidades do organismo.</p><p>Transformam substratos em produtos ou produtos em substratos.</p><p>16. Como ocorre uma reação enzimática? Explique os componentes e como ocorre a conversão de</p><p>substrato em produto.</p><p>As reações catalisadas pelas enzimas ocorrem no sítio ativo, em que uma molécula denominada</p><p>substrato se liga ao sítio ativo e sofre reação enzimática transformando o subtrato em moléculas</p><p>menores chamadas de produtos.↔</p><p>17. Conceitue cofatores e coenzimas.</p><p>Cofatores: são grupos prostéticos (auxiliam a ligação do substrato no sítio ativo) inorgânico,</p><p>auxilia enzimas a se aproximarem/unirem ao substrato, importância na dieta.</p><p>Ex: Fe, Mg, Mn…</p><p>Coenzimas: cofatores orgânicos, funcionam como carreadores transitórios de grupos específicos.</p><p>Ex: Vitaminas</p><p>18. Descreva os fatores que afetam a atividade enzimática e explique como ocorre.</p><p>pH ótimo no qual a atividade enzimática é máxima, reflete o ambiente onde a enzima</p><p>é</p><p>encontrada, facilita a interação química entre enzima e substrato.</p><p>Temperatura: complexo E-S exige uma quantidade de energia em forma de calor para se</p><p>completar, temperatura ótima para enzimas humanas na maioria é ~37 ºC.</p><p>Concentração de substrato</p><p>• Pequena: dificultam a interação dos mesmos com as enzimas – baixa velocidade de reação</p><p>• Grande: aumentam as chances de interação com as enzimas – aumenta velocidade da</p><p>reação.</p><p>Ponto de saturação: ponto máximo de velocidade de reação enzimática, independe.</p><p>Concentração da enzima: a velocidade da reação enzimática é proporcional à concentração da</p><p>enzima.</p><p>+ enzima = + rápido - enzimas = falta de produtos</p><p>Ativadores enzimáticos: promovem a formação do estado mais ativo da enzima e aumentam a</p><p>velocidade de reação, favorece a formação de produto.</p><p>Inibidores enzimáticos: diminuem a velocidade da reação ou a impedem, redução/ausência de</p><p>produto.</p><p>19. Quais os mecanismos de inibição enzimática? Explique cada um.</p><p>Inibição Reversível – competitiva: inibidor (semelhante ao substrato) compete com o substrato</p><p>pelo sítio ativo, mas não é reativo, não há formação de produto.</p><p>Inibição competitiva pode ser revertida aumentando da concentração do substrato.</p><p>Inibição Reversível – não competitiva: Inibidor liga-se a um sítio na enzima distinto do sítio ativo,</p><p>promove distorção no sítio ativo reduzindo afinidade pelo substrato, não forma produto; não</p><p>revertida com aumentos do subtrato.</p><p>Inibição reversível mista: inibidor também liga-se a um sítio distinto do sítio ativo, pode ligar-se a</p><p>enzima livre ou ao E-S formando o ESI (inativo, não forma produtos).</p><p>Inibição irreversível: Inibidores irreversíveis se combinam com um grupo funcional no sítio ativo</p><p>da enzima, alterando grupos funcionais essenciais, e impedindo a ligação do substrato,</p><p>permanente.</p><p>20. Explique os mecanismos de regulação das atividades enzimáticas estudadas.</p><p>Controle genético: Quantidade de enzima disponível na célula, determinando velocidade de</p><p>síntese + velocidade de degradação, indução enzimática síntese enzimática em resposta à</p><p>necessidade, que pode ser inibida.</p><p>Modificação covalente: atividade de algumas enzimas que modulam o fluxo das vias metabólicas,</p><p>é regulada por modificações covalentes reversíveis – ativação ou inibição enzimática. Através de</p><p>adição ou remoção de grupos fosfatos de resíduos específicos de Aa na enzima.</p><p>• Fosforilação: catalisada pelas enzimas proteínas cinases, utilizam ATP como doador de</p><p>fosfato.</p><p>• Desfosforilação: catalisada pelas enzimas fosfoproteínas fosfatases, clivagem (quebra) de</p><p>grupamentos fosfato de enzimas fosforiladas.</p><p>Regulação alostérica: enzimas reguladas por moléculas chamadas de efetores alostéricos</p><p>(moduladores), se ligam de forma não covalente ao sítio alostérico para regulação de enzimas.</p><p>Pode alterar a afinidade da enzima por seu substrato ou a atividade catalítica máxima.</p><p>• Efetor negativo: reduz as atividades enzimáticas;</p><p>• Efetor positivo: aumenta a atividade enzimática.</p><p>Compartimentalização: Ativação de zimogênios e produção celular de isoenzimas.</p><p>Zimogênios são convertidos em forma ativa por enzimas proteolíticas em órgão diferente de sua</p><p>origem, e Isoenzimas permite o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades</p><p>particulares de determinado tecido, por exemplo.</p><p>21. Explique detalhadamente a digestão de proteínas da dieta e enzimas envolvidas.</p><p>Proteínas ingeridas na dieta não sofrem digestão química na boca, somente a quebra em</p><p>partículas menores (mecânica), à nível de estômago começa a digestão química e, por fim, nos</p><p>intestinos a digestão é finalizada e os aminoácidos absorvidos. A digestão de proteínas podem</p><p>ser divididos em duas fases:</p><p>Fase gástrica: tem início no estômago, células parietais do estômago secretam ácido clorídrico</p><p>(HCl), a partir do estímulo da gastrina (hormônio local); O HCl estomacal converte pepsinogênio</p><p>(zimogênio) em pepsina, HCl hidrolisa ligações peptídicas auxiliando a desnaturação e facilitando</p><p>a ação da pepsina que é a principal enzima da digestão de proteínas, que quebra cadeias</p><p>polipeptídicas em menores, sendo controlados pela gastrina, gerando o quimo.</p><p>Fase intestinal: a chegada do quimo estimula secreção de secretina (estimula pâncreas secretar</p><p>bicarbonato de sódio que inibe a gastrina) e colecistoquinina (estimula células secretarem</p><p>enzimas proteolíticas) pelas células endócrinas intestinais, as enzimas proteolíticas pancreáticas</p><p>(zimogênios) são tripsinogênio → inativo da tripsina; quimiotripsinogênio → quimiotripsina; Pró-</p><p>carboxi- peptidases A e B → carboxipeptidases A e B (exopeptidases: terminais); Pró-elastase →</p><p>elastase que quebram as moléculas em menores partículas.</p><p>Aa absorvidos são direcionados para o sistema porta que os conduz ao fígado que vai distribuir</p><p>pelo organismo para sintetizar novas proteínas ou ser utilizado como fonte de energia.</p><p>22. Por que as proteínas da dieta necessitam ser degradadas?</p><p>As proteínas necessitam ser degradadas para serem absolvidas, nosso corpo só armazena</p><p>açúcares(carboidratos) e gordura (lipídios), e os aminoácidos que formam a proteína são fontes</p><p>de energia ou de excreção do nosso corpo.</p><p>23. Como ocorre a síntese endógena de proteínas?</p><p>As proteínas são formadas por polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.</p><p>24. Explique os processos de desaminação e transaminação, e descreva os produtos gerados.</p><p>Transaminação: transferência de grupamento amino, enzimas aminotransferases catalisam a</p><p>transferência do grupo alfa amino (NH3) de um aminoácido para um alfa cetoácido (Cα),</p><p>formando novo aminoácido e novo alfa cetoácido – Ocorre nos tecidos</p><p>Desaminação: remoção do grupo amino do aminoácido, resta grupo amino (transaminação ou</p><p>ciclo da ureia) e alfa cetoácido (geração de energia ou transaminação) – Ocorre no fígado.</p><p>25. Explique o ciclo da ureia: objetivo, local de ocorrência, intermediários do ciclo e destino dos</p><p>produtos gerados.</p><p>O ciclo da ureia consiste em uma série de reações enzimáticas ocorridas no fígado que</p><p>convertem a amônia em ureia, o principal “dejeto” nitrogenado é excretado na urina.</p><p>Duas reações na mitocôndria e três reações no citosol.</p><p>O primeiro passo é a formação de carbamoil-fosfato a partir da reação entre bicarbonato e</p><p>amônia, uma reação catalisada pela carbamoil fosfato sintetase I e dependente de ATP.</p><p>O carbamoil-fosfato reage com a ornitina para produzir citrulina - catalisado pela ortinina</p><p>transcarbamilase.</p><p>Citrulina transportada para o citosol.</p><p>Reação da citrulina com o aspartato resulta na arginino succinato, utilizando o ATP - catalisada</p><p>pela enzima arginino succinato sintetase.</p><p>Arginino succinato é clivado em fumarato (ciclo de Krebs) e arginina - arginino succinato liase.</p><p>Hidrólise da arginina (pela arginase), há formação de urina (excreção) e ornitina (começa outro</p><p>ciclo).</p><p>26. Conceitue lipídios. Explique sobre sua estrutura (composição), características (solubilidade, entre</p><p>outros) e funções.</p><p>Biomoléculas com grande variedade estrutural, não possui estrutura química definida mas a</p><p>maioria dos lipídios apresenta um ou mais ácidos graxos, união de ácido graxo e álcool. Possui</p><p>alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água (hidrofóbicos, apolares),</p><p>estão presentes em todos tecidos do nosso corpo.</p><p>As principais funções dos lipídios são compor membranas, precursores de hormônios,</p><p>emulsificantes, isolantes, auxiliam no transporte de vitaminas e combustíveis metabólicos,</p><p>armazena energia, biossinalização …, são classificados como lipídios de armazenamento, lipídios</p><p>estruturais de membranas e lipídios transportadores/sinalizadores e pigmentos.</p><p>27. O que são ácidos graxos saturados? O que são ácidos graxos insaturados?</p><p>Ácidos graxos saturados: não possui dupla ligação ao longo de sua estrutura, somente ligações</p><p>simples, apresentam-se sólidos a temperatura ambiente.</p><p>PF: 62,9 º C</p><p>Ex: banha, bacon, manteiga, leite integral, ovos, carne vermelha, chocolate – Animal</p><p>Ácidos graxos insaturados: Possuem uma ou mais duplas ligações, líquidos a temperatura</p><p>ambiente. PF: - 0,1 º C</p><p>EX: canola, girassol, soja, abacate, noz, amendoim – Vegetais</p><p>28. O que são ácidos graxos cis e trans?</p><p>Ácidos graxos CIS: átomos de hidrogênio no mesmo plano.</p><p>Ácidos graxos TRANS: átomos de hidrogênio em planos opostos, presentes em produtos</p><p>industrializados, não é indicado em nenhuma quantidade.</p><p>29. Qual a principal enzima da digestão dos lipídios? Explique como ocorre a digestão de lipídio da</p><p>dieta.</p><p>A principal enzima da digestão de lipídios é a Lipase.</p><p>Lipídios são emulsificados aumentando a área de superfície das gotículas de lipídios hidrofóbicos,</p><p>de maneira que as enzimas digestivas possam agir com maior eficiência; Sais biliares derivados</p><p>do colesterol, e interagem com as partículas de lipídios da dieta e com conteúdos aquosos do</p><p>duodeno, estabilizando as partículas.</p><p>Processo catalisado por lipases estáveis em meio ácido (pH 4-6): Lipase lingual sintetizada na</p><p>base da língua e Lipase gástrica secretada pela mucosa gástrica, onde ocorre degradação de</p><p>trigliceróis de cadeia curta/média principalmente;</p><p>Triacilgliceróis (TAGs), Ésteres de colesterol e Fosfolipídios provenientes da dieta são degradados</p><p>enzimaticamente por enzimas pancreáticas (lipases) – controlada por hormônios;</p><p>• Triacilgliceróis: Moléculas grandes; Hidrólise requer ação da lipase pancreática (esterase);</p><p>Remove ácidos graxos; Produto: 2-monoacilglicerol + ácidos graxos livres.</p><p>• Ésteres de colesterol: são hidrolisados pela hidrólise dos ésteres de colesterol (colesterol-</p><p>esterase) pancreática; Produto: colesterol + ácidos graxos livres.</p><p>• Fosfolipídios: fosfolipase A2 que necessita de tripsina e sais biliares para sua ativação,</p><p>remove um ácido graxo do carbono 2 de um fosfolipídio, originando um lisofosfolipídio. O</p><p>ácido graxo que resta do carbono 1 é removido por lisofosfolipase originando a glicerilfosforil</p><p>que posteriormente pode ser degradada, absorvida ou excretada.</p><p>Células da mucosa produzem a colecistocinina (CCK), em resposta a presença de lipídios e de</p><p>proteínas parcialmente digeridas: estimula liberação de bile, liberação de enzimas digestivas e</p><p>diminui a motilidade gástrica; e a Secretina estimula liberação de bicarbonato para neutralizar o</p><p>pH.</p><p>Ácidos graxos livres, Colesterol livre e 2-monoacilglicerol: produtos da digestão dos lipídios no</p><p>jejuno; + sais biliares + vitaminas lipossolúveis → micelas mistas (hidrofóbicos para interior e</p><p>hidrofílicos para exterior), após serem empacotados nas micelas são direcionados as</p><p>microvilosidades do intestino em que produtos são absorvidos e sais biliares são deixados no</p><p>lúmen do intestino, a maior parte vai para o fígado e para o tecido adiposo.</p><p>30. Descreva a composição e funções do Quilomicron e Quilomicron remanescente.</p><p>Quilomícron são formados por: Colesterol, Vitaminas lipossolúveis, Apoproteínas (B-48) e</p><p>Triglicerídeos, são lipoproteínas (lipídios =proteínas).</p><p>Transportam na circulação os lipídios provenientes da dieta que são absorvidos no intestino</p><p>delgado após o intenso processo de hidrólise dos triglicerídeos, fosfolípides e do colesterol, que</p><p>ocorre na luz intestinal sob catálise de lipases;</p><p>Transportam triglicerídeos até tecidos onde serão armazenados ou consumidos – tecido adiposo</p><p>(estoque de tgs) ou tecido muscular (energia).</p><p>Quilomícrons remanescentes são quilomícrons que já perderam a maior parte de seus Tgs, ainda</p><p>contém colesterol e apoproteínas, se locomovem da corrente circulatória para o fígado e liberam</p><p>colesterol, que posteriormente são degradados nos lisossomos.</p>