Bromato A7

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Universidade Estácio de Sá 
Bromatologia 
ARA0121 
Aula 10 
Proteínas 
Conteúdo 
◦ Definição de Proteínas e Aminoácidos; 
◦ Função; 
◦ PIQ de Alimentos Proteicos: 
Leite e Derivados 
Carnes e Aves 
Pescados 
Ovos 
◦ Metodologias Analíticas 
Determinação da Fração Proteica Nitrogenada 
Análises de Identidade e Qualidade de Alimentos Proteicos 
 
Definição 
◦ Polímeros de alto peso molecular, formados por unidades básicas 
(aminoácidos), ligados entre si por meio de ligações peptídicas; 
◦ A hidrólise total de uma proteína resulta em aminoácidos livres; 
◦ Constituídas por carbono (50% a 55%), hidrogênio (6% a 8%), oxigênio 
(20% a 24%), nitrogênio (15% a 18%), enxofre (0,2% a 0,3%) e raramente 
contêm fósforo; 
◦ A presença de nitrogênio é de fundamental importância na determinação 
quantitativa de proteínas em alimentos. 
Definição 
◦ Molécula composta a partir de uma mistura complexa de aminoácidos; 
◦ Combinações de um grande número de aminoácidos; 
◦ Número reduzido de aminoácidos- peptídeos; 
◦ Aminoácidos essenciais: não são produzidos pelo organismo- ingeridos 
através da alimentação; 
◦ Origem animal (majoritariamente – proteínas musculares). 
 
Função 
◦ Complexidade de sua composição, o que dá origem a diferentes estruturas 
tridimensionais, com diferentes funções biológicas; 
◦ Componentes estruturais dos tecidos (colágeno, elastina, queratina), 
podem atuar como moléculas contráteis (miosina, actina e tubulina), 
transportadoras (hemoglobina, albumina, transferrina), moléculas 
sinalizadoras do sistema imune (anticorpos), hormônios (insulina, 
hormônio do crescimento); 
 
 
Função 
Um corpo de 70 Kg possui aproximadamente 11Kg de proteína 
sendo 43% de músculo esquelético, 15% de pele e sangue, 10% de 
tecidos viscerais, e 22% os demais órgãos (cérebro, ossos, coração e 
intestino). 
 
 
Aminoácidos 
◦ Apresentam fórmula geral que constitui de um carbono central, o qual está 
ligado a um grupamento amina, um grupamento carboxila, um hidrogênio 
e um radical R; 
◦ A composição desse radical R é que diferencia os aminoácidos existentes e as 
características físico-químicas destes aminoácidos. 
Aminoácidos 
◦ Essenciais: são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano; 
Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais 
ou animais; 
◦ Não essenciais: são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. 
 
O arroz é rico nos aminoácidos metionina e cisteína, porém é pobre no 
aminoácido lisina, assim como os outros cereais. O feijão, por sua vez, 
apresenta todos os aminoácidos essenciais, sendo inclusive rico em lisina, mas 
é pobre em metionina e cisteína (aminoácidos sulfurados). 
Aminoácidos 
Deficiência da enzima hepática fenilalanina hidroxilase que é necessária 
para digerir a fenilalanina; não absorvida, acumula no organismo e é 
convertida em compostos tóxicos- Diferentes sintomas de toxicidade 
Ocorre em um a cada 15 mil nascimentos, no Brasil; 
◦ Fenilcetonúrios 
 
Aminoácidos 
◦ Fenilcetonúrios 
 A Fenilalanina tem sua regulação na Portaria n°29, de 13 de janeiro de 
1998, que aprova o Regulamento Técnico referente a Alimentos para Fins 
Especiais onde determina que as informações devam constar em destaque, 
em negrito e no item 8.2.5 “A informação: Contém fenilalanina”, para os 
alimentos nos quais houver adição de aspartame.” 
Aminoácidos 
◦ Fenilcetonúrios 
 
Aminoácidos 
◦ Fenilcetonúrios 
 
https://www.gov.br/anvisa/pt-
br/assuntos/alimentos/fenilalanina 
Características físicas dos Aminoácidos 
◦ Compostos sólidos, cristalinos que se fundem à alta temperatura e 
incolores; 
◦ Solubilidade: com exceção da glicina que é solúvel em água, apresentam 
solubilidade variável e são insolúveis em solventes orgânicos. Em soluções 
aquosas apresentam alto momento dipolar; 
◦ Caráter anfótero: dependendo do meio em que se encontra pode ter 
característica ácida, devido à presença do grupo carboxila ou característica 
básica, devido à presença do grupo amino. 
Características físicas dos Aminoácidos 
◦ Em razão dessa característica anfótera, a curva de titulação das proteínas 
tem uma particularidade, conhecida como o ponto isoelétrico. Em solução 
aquosa tem um equilíbrio entre o íon dipolar e as formas aniônicas e 
catiônicas dessas proteínas. Em soluções ácidas, todos os aminoácidos estão 
presentes, principalmente, como cátions e em soluções básicas, todos os 
aminoácidos presentes, principalmente, como ânions. 
 
Características físicas dos Aminoácidos 
◦ No pH intermediário, conhecido como ponto isoelétrico, a concentração do 
íon será máxima e concentração de cátion e ânions iguais; 
◦ Cada aminoácido possui seu próprio (pI), pois a presença de elementos 
ácidos ou básicos no radical R modifica a concentração de cátions e ânions; 
◦ Classificadas de acordo com a função que exercem no nosso organismo; sua 
composição; o número de cadeias ou forma. 
Características físicas dos Aminoácidos 
◦ Se apenas um aminoácido estiver incorreto na sequência, é provável que a 
proteína perca sua atividade biológica 
◦ Alto valor biológico: apresentam todos aminoácidos essenciais 
◦ Baixo valor biológico: apresentam algum aminoácido limitante, ou seja, 
ausente ou em concentrações abaixo dos nossos requerimentos. 
 
 
Características físicas dos Aminoácidos 
◦ As quantidades em excesso de algum aminoácido particular são 
desaminadas, sendo seus esqueletos carbônicos oxidados para fornecer 
energia ou convertidos em gordura para armazenamento; 
◦ A parte nitrogenada do aminoácido será excretada como ureia ou utilizada 
na síntese de qualquer aminoácido não essencial que se apresente em 
quantidade reduzida. 
 
 
Aminoácido Precursor Produto Final 
Triptofano Serotonia 
Tirosina Hormônio da tireóide 
Tirosina Melanina 
Glicina, metionina e arginina Creatina 
Glicina e taurina Ácidos biliares 
Estrutura das Proteínas 
2 AA (1 ligação peptídica) – Dipeptídio 
3 AA (2 ligação peptídica) – Tripeptídio 
Pequeno numero de AA – Oligopeptídio 
Peptídeos (até 10.000 Da) 
Proteínas (> 10.000 Da) 
Proteína PM (Da) Resíduos AA 
Estrutura das Proteínas 
Ligação Peptídica: é constituída pela união de um grupo 
carboxílico de um AA ao grupo amido de outro AA 
A sequencia dessas ligações é conhecida como estrutura 
primária 
Estrutura das Proteínas 
Estrutura secundária – Sua conformação no espaço (linear, 
dupla hélice, folha pregueada) 
Estrutura das Proteínas 
Estrutura terciária- Como a estrutura secundária se arranja no 
espaço (estendendo- se ou dobrando sobre si mesma) 
 
Estrutura quaternária- É a associação de subunidades a 
estrutura terciária 
Estrutura das Proteínas 
Interação Hidrofóbica 
É a principal força que governa a estrutura de uma proteína. 
Força os aminoácidos apolares para o interior da molécula para diminuir o 
contato com a água. 
Estrutura das Proteínas 
Desnaturação Proteica 
A forma espacial das proteínas pode ser afetada pela: 
Temperatura, pH, polaridade, salinidade, solventes, radiações, etc. 
As proteínas perdem o arranjo (desenrolam-se, perdem as ligações). 
Ovo (temperatura) 
Leite, coalhada, queijos (pH) 
Estrutura das Proteínas 
Quanto aos AA que possuem 
Proteínas Completas – Possui teor equilibrado de AA (animal) 
 
Proteínas Incompletas – Apresentam deficiência de um ou mais 
AA essenciais (vegetal) 
 
Estrutura das Proteínas 
Classificação das Proteínas 
Quanto a Forma 
Proteínas Fibrosas 
São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos 
retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. São pouco solúveis e tem 
geralmente função estrutural. Colágeno do tecido conjuntivo, as 
queratinas dos cabelo, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos 
músculos. 
 
Proteínas Globulares 
Estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. 
Nesta categoria situam-se proteínas ativas comoas enzimas, 
transportadores como a hemoglobina e albumina. 
Estrutura das Proteínas 
Classificação das Proteínas 
Quanto a composição 
Proteínas Simples - Por hidrólise fornece apenas AA 
Proteínas Conjugada- Combina outros grupos além dos AA e se 
classificam de acordo com a natureza do grupo prostético (porção não-
aminoácida) 
 
Metaloproteínas: Hemoglobina e mioglobina (Fe) – permite que os metais 
sejam solubilizados e transportados 
Lipoproteínas: Função estrutural e transporte de lipídios (LDL, HDL) 
Glicoproteínas: Aumenta solubilidade da proteína formando 
soluções viscosas (Ovomucina) 
Fosfoproteínas: Grupo fósforo na molécula (Caseína) 
Estrutura das Proteínas 
Classificação das Proteínas 
Quanto a solubilidade 
 
Albuminas - Solúveis em água e coaguláveis pelo calor (Ovo e do soro do 
leite) 
Globulinas – São insolúveis ou moderadamente solúveis em água, 
coaguláveis pelo 
calor (imunoglobulinas) 
Glutelinas – Insolúveis em soluções salinas diluídas, porém solúveis em 
ácido e bases diluídos (glutelina do trigo e do milho) 
Prolaminas - Insolúveis em água e em soluções salinas e solúveis em 
soluções alcoólicas (Gliadina do trigo) 
Escleroproteínas – Praticamente insolúveis (colágeno, queratina e elastina) 
Fonte Alimentar 
Os alimentos de origem animal (carne, leite, ovos e derivados) são as 
melhores fontes de proteínas da dieta, pois contém todos os AA essenciais e 
em quantidades balanceadas 
 
As proteínas dos vegetais são diferentes em um ou mais AA essenciais e por 
isso não devem ser a única fonte de proteína 
 
As leguminosas como feijão, soja, amendoim (deficiêntes em metionina) 
possuem valor biológico mais próximo dos alimentos de origem animal 
Fonte Alimentar 
Ovos 
Proteína do Ovo 
Proteínas da clara do ovo 
 
•Ovalbumina 
•Conalbumina 
•Ovomucina 
•Avidina 
Proteínas da gema do ovo 
•Lipovitelina 
•Fosfovitina (fosvitina) 
•Livitina 
Fonte Alimentar 
Pães 
Glúten é a fração proteica presente em cereais como trigo, aveia, centeio e 
cevada 
Nos indivíduos com doença celíaca a presença do glúten no intestino 
leva a produção de anticorpos iniciando um processo inflamatório. 
Responsável pela 
textura dos pães 
fermentados 
Mais solúvel Mais insolúvel 
Responsável 
pela elasticidade 
Responsável 
pela viscosidade 
https://www.youtube.com/watch?v=hok2
hyED9go 
o Alimentos caros- Comum Fraudes; 
 Ex. formol em leite e carne alterada reembalada para venda; 
o A análise quantitativa de proteínas em alimentos é importante para 
detectar as fraudes; 
o Mais comum: baseia-se na determinação de nitrogênio, onde ao final é 
aplicado um fator de conversão para determinar a quantidade de 
proteínas; 
o Importância para a determinação analítica: qualidade dos alimentos 
proteicos colocados à venda, muitas vezes essas fraudes trazem um 
enorme prejuízo nutricional aos alimentos; 
o A emissão de um laudo é uma ferramenta fundamental de informação à 
sociedade. 
Alimentos Proteicos e Fraudes 
Leite 
Produto oriundo da ordenha completa, ininterrupta, em condições de 
higiene, de vacas sadias, bem alimentadas e descansadas. 
o Fatores que modificam a composição do leite: raça, idade e alimentação 
do animal; 
o Físico- Químico: caracterizado por uma emulsão de gorduras em água, 
estabilizada por uma dispersão coloidal de proteínas em uma solução 
de sais, vitaminas, peptídeos e ácidos. 
 
 
 
Leite 
o A caseína é a principal proteína do leite, que é uma fosfoproteína que se 
encontra na forma de sal de cálcio coloidal formada por micelas + 
gordura, relacionada à cor branca do leite. 
o Constitui 80% das proteínas totais do leite e encontra-se na forma de 
polímeros, sendo precipitada por renina e por ácidos e não coagula com 
o calor. 
Leite 
o A lactoalbumina é uma albumina que constitui 0,5% das proteínas 
totais do leite, solúvel em água e coagula com o calor. 
o Possui um alto teor de triptofano e tem uma composição e conformação 
semelhante à lisozima (clara do ovo). 
 
Leite 
o Excelente meio de cultura, facilmente ser contaminado por diversos 
grupos de microrganismos. 
o As análises físico-químicas constituem uma importante ferramenta 
pois detecta fraudes, Ex. adição de água, desnate, superaquecimento e 
para a avaliação da qualidade, onde é necessário levar em consideração 
também as características sensoriais, nutricionais, microbiológicas, 
físico químicas e a ausência de agentes contaminantes. 
Leite 
o Próprio para o consumo, segundo a RIISPOA - Art. 534 e 535, deve ser 
previamente analisado quanto aos caracteres sensoriais e as provas de 
rotina, assim consideradas: 
1. Cor, sabor, cheiro, aspecto; 
2. Densidade pelo termolacto densímetro a 15°C; 
3. Acidez pelo acidimetro Dornic, considerando-se provas complementares: da cocção, 
do álcool ou alizarol 
4. Gordura pelo método Gerber Extrato Seco Total (EST) e Extrato Seco 
Desengordurado (ESD), por discos, tabela 
Leite 
o Impróprio: 
Acidez inferior a 15°D e superior a 18ºD; 
Contenha colostro, não satisfaça o padrão microbiológico previsto, revele 
nitratos e nitritos e apresente modificações das propriedades organolépticas. 
o Fraudado: 
 Adicionado de água, Adicionado de substâncias conservadores ou outras - 
amido, sacarose; 
Rotulagem com categoria superior ou quando o leite cru é vendido como 
pasteurizado. 
 
Análises de Identidade e Qualidade de Alimentos Proteicos 
Leite- Determinação do PIQ 
Determinação da Densidade: baseia-se na avaliação do peso específico do 
leite em relação ao da água a 15°C. 
Finalidade: verificar possíveis fraudes por aguagem, desnatamento ou 
adição de creme. 
Matéria Gorda - baseia-se na separação da gordura do leite por 
centrifugação, após a adição prévia de ácido sulfúrico, o qual digere os 
constituintes não graxos e de álcool amílico, o que facilita a solubilização 
dos lipídios. 
Finalidade: verificação de possíveis fraudes por desnatamento, adição de 
leite ou creme. 
Análises de Identidade e Qualidade de Alimentos Proteicos 
Determinação da Acidez - baseia-se na titulação da acidez do produto, por 
uma solução N/9 de hidróxido de sódio (Solução Dornic), usando como 
indicador a solução alcoólica de fenolftaleína a 1%. 
A acidez do leite é avaliada em °Dornic, onde 1°D corresponde a 0,1mL de 
uma solução da NaOH e que por sua vez corresponde a 1mg de ácido 
láctico. 
Análises de Identidade e Qualidade de Alimentos Proteicos 
Pesquisa de Enzimas: 
Peroxidase - baseia-se na ação da peroxidase presente no leite pasteurizado 
adequadamente, sobre a água oxigenada, liberando oxigênio atômico, que 
por sua vez oxida o guaiacol originando a formação de um anel de 
coloração salmão. 
Tem por objetivo avaliar o grau de pasteurização, isto é, se o processo 
transcorreu dentro de uma faixa de temperatura adequada ou se 
ultrapassou esses limites. 
Análises de Identidade e Qualidade de Alimentos Proteicos 
Pesquisa de Reconstituintes da Densidade - Tem por finalidade comprovar 
fraudes por aguagem e adição de creme, mascaradas pelo uso de substâncias 
que reconstituem a densidade do leite. 
Pesquisa de Amido - baseia-se na formação de um composto de absorção, 
entre o amido e o iodo, de coloração azul. 
Leite- Determinação do PIQ 
Análises de Identidade e Qualidade de Alimentos Proteicos 
Pesquisa de Sacarose - baseia-se na formação de um composto de 
condensação entre a resorcina e as cetoses, em meio ácido, de coloração 
avermelhada, mais ou menos intensa, de acordo com o teor de sacarose 
presente na amostra. 
Leite- Determinação do PIQ 
Análises de Identidade e Qualidade de Alimentos Proteicos 
Leite- Determinação do PIQ 
Pesquisa de Conservadores - Tem por finalidade determinar fraudes por 
adição de substâncias que visam mascarar o real estado de conservação do 
leite. 
Formol (método n.º2) - o formaldeído, em meio ácido e em presença de íon 
férrico, produz, por aquecimento,um complexo interno de coloração roxa. 
Prova de álcool - baseia-se na precipitação das proteínas do leite em 
presença de álcool quando a acidez está elevada. 
Análises de Identidade e Qualidade de Alimentos Proteicos 
Leite- Determinação do PIQ 
Pesquisa de Substâncias Alcalinas (Prova de Alizarol) - a alizarina quando 
em solução de álcool a 68% v/v, além de ser indicador de acidez do leite, 
também serve para verificar a estabilidade de sua coagulação.