INIBIDORES ENZIMÁTICOS

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INIBIDORES ENZIMÁTICOS
Compostos que diminuem a velocidade da reação enzimatica comparado com o sistema controle(sem inibidor)
Irreversíveis 
*diisopropilfluorfosfato (organo fosforados)
*iodocetamida
*penicilina
*acetilsaliciato
Reversíveis
*Competitivos
*Não competitivos
*Acompetitivos
IRREVERSÍVEIS
Ligados covalentemente ao sítio ativo da enzima
Ligam-se a Ser ou Cys
Impede o encaixe perfeito do substrato
Enzima morta jamais fará catalise
*organofosforato – inceticidas
- DIISOPROPILFLUORFOSFATO :
-> o H da hidroxila do R do aminoácido Ser liga-se ao F do inceticida. Entao o fosfato liga-se covalentemente ao O.
-> Quando absorvido por humanos, esse inceticida age como inibidor da ACETIL COLINESTERASE, responsável por degradar a acetil colina das fendas da junção neuromuscular. Com o inibidor, não ocorre a quebra, sendo prejudicial para o sistema neurológico.
Também liga-se a tripsina e a quimiotripsina, causando problemas nutricionais.
- Malation, Paration, Gás Sarin
*iodocetamida
-> Liga-se ao radical da cisteína. 
Ex de enzimas : acetilcolinesterase, alcool desidrogenase, papaína, pepsina
*penicilina (2 aminoácidos)
 -> Transpeptidase é uma enzima que age ligando proteoglicanas das paredes das bactérias(cruza ultimo aminoácido com penultimo de outra cadeia). Com a ligação da penicilina a enzima, ela não faz mais essa reação, ligando a penicilina à parede da bactéria. A parede celular fica frouxa.
*acetilsalicitato
Aspirina – antiinflamatório, antipirético, analgésico
- > Liga-se a ciclooxigenase, enzima que age degradando acido aracdoonico para formaçao de prostraglandinas – mediador inflamatório. Com a ligação, não há produção de prostraglandina
*não há produção de prostraglandina que faz a coagulaçao do sangue -> indicado para quem tem “sangue grosso”, para não causar acidente vascular
*não há produção de prostraglandina que controla a secreção de HCl no estomago, quem tem gastrite não pode tomar.
REVERSÍVEIS
*reversão da inibição com aumento da [S] no sistema da reação 
COMPETITIVOS : 
Inibidor estruturalmente semelhande ao S -> entra no sitio ativo da enzima
Inibidor – maios km que o substrato (menor afinidade)
Vmax – ambos chegam a velocidade máxima, mas em quandtidades diferentes de substrato
Quanto mais substrato, mais inibidor é necessario e vice versa – COMPETIÇÃO
*chega a velocidade máxima pois depois de um tempo todo o substrato será consumido, mas demora mais.
Exemplo de Ic
*Sulfas – matam bactérias
Sulfa entra no lugar da Paba, cujo produto é o ácido fólico.
O ácido fólico é uma vitamina essencial parra humanos e bactérias. 
Quando a sulfa entra no sitio ativo, não ocorre a ligação peptídica do paba. -> bactéria morre
Humanos não tem enzima que faz a convrsão, por isso só a bactéria morre.
NÃO COMPETITIVO
V maxima diferente
Km de I e S é igual
Não há semelhança entre I e S não entra no sítio ativo
Altera a estrutura da enzima
São reversíveis mas não pelo aumento de [S]
Altera conformação da enzima
Não se liga covalentemente
*sugai não vao cobrar muito do não competitivo
Classificação de Enzimas
OXIDO-REDUTASES 
– DESIDROGENASE
TRANSFERASES
2.2 – TRANSAMINASES (transferem grupos aldeído/cetonicos)
2.7 – QUINASES/FOSFOTRANSFERASES (transferem grupos fosfatos)
HIDROLASES
3.4 – LIGAÇÕES PEPTÍDICAS (enzimas proteolíticas – pepsina, tripsina)
LIASES
ISOMERASES
LIGASES
Nomenclatura de Enzimas
Substrato + ase
ENZIMA CODIFICADA 
EC 2 7 3 2 
Onde: 
2 – Classes( das tranferases)
7 – o que faz (transfere fosfato)
3 – em que parte do substrato(local onde o fosfato é transferido)
2 – Nome do substrato
S + o que faz + ase