Proteínas prof betânia melo

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PROTEÍNAS 
Bioquimica 
Betânia Melo 
mbetaniam2008@gmail.com.br 
Ligação Peptídica 
Dipeptídeos, tripeptídeos, oligopeptídeos e polipeptídeos 
Diversidade na forma e nas funções biológicas das PTNs 
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Sequência linear de aa que 
contém a informação necessária 
para formar uma molécula 
proteíca com uma estrutura 
tridimensional única 
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PEPTÍDEO 
• É a ligação de dois ou mais aminoácidos 
 
• Dois aminoácidos se unem por meio de 
uma ligação covalente forte, chamada 
ligação Peptídica 
 
• A ligação peptídica ocorre entre o grupo 
carboxila de um aminoácido e o grupo 
amino do outro 
 
 
 
 
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PEPTÍDEO 
•Oligopolipeptideo: é a união de poucos 
aminoácidos 
 
• Polipeptídeo: é a união de muitos aminoácidos 
 
• A extremidade do grupo amina é chamada de 
aminoterminal 
 
• A extremidade do grupo carboxila é chamada de 
carboxiterminal 
 
 
 
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PROTEÍNAS 
São polipeptídeos com elevado peso molecular, de estrutura 
complexa e são sintetizadas por organismos vivos através da 
condensação de um grande número de aminoácidos. 
 
Diferem umas das outras pela: 
 
• Ordem dos aminoácidos 
 
• Tipo dos aminoácidos 
 
• Numero dos aminoácidos 
 
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IMPORTÂNCIA 
Juntamente com os carboidratos e lipídeos, as 
proteínas constituem a alimentação básica dos 
animais. São fundamentais na estrutura, 
funcionamento e reprodução de todas as células 
vivas. 
 
 
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ocorrem entre 
os grupos 
PROTEÍNAS 
são 
Polipeptídios 
São 
cadeias de 
Aminoácidos 
Unem-se por 
Ligações 
Peptídicas 
Caracterizam-se 
pelos grupos 
Amina Carboxila 
-NH2 
-COOH 
Possuem 
Estrutura 
Primária 
É a seqüência de 
Estrutura 
Espacial 
Pode ser 
Estrutura 
Quaternária 
Estrutura 
Terciária 
Estrutura 
Secundária 
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Como as proteínas assumem uma forma tridimensional a partir de 
suas estruturas lineares ? 
 
 
Que tipo de forças físicas mantêm a estrutura tridimensional das 
proteínas ? 
 
Responda às seguintes perguntas: 
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 Propriedades Importantes: 
 
1. As PTNs são polímeros lineares feitos de 
unidades monoméricas (aa) 
 
Simples ou Conjugadas!!!! 
Grupo prostético 
 
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Compreensão da estrutura primária 
Extremidade N para a C-terminal 
 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
 
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 Estrutura Primária – ordem na qual os aa estão ligados 
 Leu-Gly-Thr-Val-Arg-Asp-His 
 # 
 Val-His-Asp-Leu-Gly-Arg-Thr 
Ex.: Anemia Falciforme 
 
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Substituição de um ácido glutâmico por uma valina 
 
Ligações peptídicas e pontes dissulfeto 
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 Como determinar a estrutura primária das 
proteínas??? 
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 Como determinar a estrutura primária das 
proteínas??? 
Método de Edman 
Insulina 
 
Hormônio polipeptídico (51 aa arranjadas em duas cadeias) produzido 
pelas células  das Ilhotas de Langerhans que fazem parte da 
porção endócrina do Pâncreas 
 
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 Estrutura Secundária – arranjo dos átomos do 
esqueleto da cadeia polipeptídica no espaço 
α - hélice Folha  Pontes de H 
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 Estrutura Secundária – arranjo dos átomos do 
esqueleto da cadeia polipeptídica no espaço 
α – hélice: comum em PTNs globulares, domínios 
transmembranas e PTNs associadas ao DNA 
Uma cadeia polipeptídica 
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Uma ou mais cadeias polipeptídicas estendidas 
 
Todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos 
com pontes de Hidrogênio 
Glicina, Prolina e Hidroxiprolina 
Folha  
Folha pregueada Paralela e Anti-paralela P 
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Cadeias peptídicas na mesma direção Cadeias peptídicas em direção oposta 
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 Estrutura Secundária “Adicionais” 
Proteínas globulares (motivos) 
α 
αα 
Meandro de  
Chave grega 
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 Comparação entre a folha  e α - 
hélice 
1. Ao contrário da α – hélice, as folhas  são 
compostas de duas ou mais cadeias peptídicas 
ou segmentos de cadeias polipeptídicas 
 
2. Nas folhas  , as pontes de hidrogênio são 
perpendiculares ao esqueleto polipeptídico 
 Estrutura Terciária – arranjo tridimensional de todos os 
átomos da proteína, incluindo os das cadeias laterais formando uma 
estrutura compacta 
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1. Pontes dissulfeto – ligação covalente pelos grupos sulfidrila (-SH), resíduos de cisteína: 
protege a estrutura proteíca contra modificaçoes de pH e das ~ de sais 
2. Interações hidrofóbicas – minimizar o contato com a água 
3. Pontes de hidrogênio (interior e superfície da PTN) – para direcionar o enovelamento 
4. Ligações iônicas ou interações eletrostáticas : +;- 
5. Forças de Van der Waals (atração entre átomos) – estabilidade a estrutura enovelada 
 Estrutura Quaternária – arranjo de múltiplas cadeias 
polipeptídicas, chamadas subunidades (2-12). 
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1. As subunidades são 
mantidas por ligações 
não-covalentes 
(ligações iônicas, 
interações 
hidrofóbicas e pontes 
de hidrogênio) 
2. As subunidades podem funcionar separadamente 
ou em conjunto. Ex., Hemoglobina (Transporte de 
Oxigênio) 
Oligômero - protômero 
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 Proteínas Chaperones– família de 
proteínas 
 
Funções: 
1. Impedir a agregação de PTNs recém-
sintetizadas antes que o enovelamento se 
complete; 
 
2. Impedir a formação de PTNs não-funcionais 
Ex. Proteínas de Choque Térmico – hsp, heat shock protein 
Forças Envolvidas no Enovelamento 
de Proteínas 
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Desnaturação das Proteínas 
- Desdobramento e desorganização das estruturas secundárias e 
terciárias, sem que ocorra a hidrólise das ligações peptídicas. 
Agentes Desnaturantes: 
- Calor – aumenta as eberfuas vuibracional e rotacional das ligações 
- Solventes orgânicos e Detergentes – interferem nas interações hidrofóbicas, 
desenrolando as cadeias polipeptídicas 
-Agitação mecânica – rompe o equilíbrio de formas que mantém a 
estrutura proteíca 
-Ácidos ou bases fortes – alterações no estado iônico das cadeias 
laterais 
-Ìons ou metais pesados (chumbo ou mercúrio) – rompe as pontes 
salinas e os grupos sulfidrílicos 
 
* Desnaturaçãoreversível 
Desnaturação e Renaturação Proteíca P 
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Desnaturação e Renaturação Proteíca P 
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
1. De acordo com sua natureza química 
 
2. De acordo com seu papel biológico 
 
3. De acordo com seu valor nutritivo 
 
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Globular Fibrosa 
Os dois tipos de Conformação 
Proteíca: 
Fibrosa 
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Proteínas de estrutura. Ex.: Elastina, 
Queratina e colágeno. 
 
Funções: Compõem os materiais 
estruturais de órgãos e tecidos, 
 
possibilitando firmesa e integridade da 
pele, ossos e cartilagem. 
 
- Insolúveis em água – aminoácidos 
hidrófobos 
 
 
Globular 
- Possuem cadeias polipeptídicas 
enoveladas firmemente 
 
-Transportadoras de oxigênio, 
nutrientes e de íons no sangue. 
 
- Algumas são anticorpos, outras 
hormônios, e outras 
componentes das membranas e 
ribossomos. 
Os dois tipos de Conformação 
Proteíca: P 
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Características Estruturais 
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Funções 
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...Macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos... 
 Funções: 
 Catalisadores (enzimas) 
 Transportadores (oxigênio, vitaminas, 
lipídeos, ferro, etc) 
 Armazenamento (caseína do leite) 
 Proteção imune (anticorpos) 
 Reguladores (insulina, glucagon) 
 Movimento (actina e miosina) 
  Impulsos nervosos (neurotransmissores) 
 
  Estruturais (colágeno) 
 
  Crescimento e diferenciação (Fatores de 
Crescimento) 
 
  Participação da homeostase e coagulação 
sanguínea 
 
  Nutrição dos tecidos, etc... 
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...Macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos... 
 Funções: 
1.TRANSPORTE (Hemoglobina) 
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1. TRANSPORTE 
 
 
 
 
 
 
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2. ARMAZENAMENTO P 
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3. ESTRUTURAL (Colágeno, Elastina) P 
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3. ESTRUTURAL (Queratina, 
fibroína) 
4. MOVIMENTAÇÃO (Actina, miosina) 
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5. ENZIMÁTICA as enzimas são proteínas que atuam como 
moléculas reguladoras das reações biológicas. 
FIM!!!