Química de aminoácidos e proteínas

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Curso: Zootecnia 
Prof. Dr. Jeandre Augusto dos Santos Jaques 
 Polímeros constituídos pelo mesmo conjunto de 20 
aminoácidos. 
 Instrumentos através dos quais a informação genética 
é expressa. 
 Ocorrem em todas as células. 
 Ampla variedade (milhares de proteínas em uma única 
célula). 
 Diversas funções: 
◦ Proteínas de membrana (receptores, enzimas, canais de 
transporte), hormônios, anticorpos, transportadores solúveis, 
fibras musculares, neurotoxinas, enzimas, etc. 
 
 
1. Aminoácidos 
2. Peptídeos e proteínas 
3. Desnaturação de proteínas 
4. Funções das proteínas (parte I) 
 Molécula orgânica que contém um grupo 
amina e um grupo carboxila ligados ao 
mesmo átomo de carbono (α): 
 Conjunto de 20 aminoácidos – como diferem 
um do outro? 
 Os aminoácidos comuns em proteínas são 
designados com abreviações de três letras e 
símbolos de uma letra. 
 Todos os aminoácidos, exceto a glicina: 
◦ Carbono α está ligado a quatro grupos diferentes: 
 Grupo carboxil; 
 Grupo amino; 
 Grupo R; 
 Um átomo de H. 
 O átomo de carbono α é um centro quiral: 
◦ os 4 grupos diferentes podem ocupar 2 arranjos espaciais 
únicos (2 possíveis estereoisômeros). 
 Enantiômeros: imagens especulares. 
 Configurações absolutas de açúcares e 
aminoácidos são especificadas pelo sistema D e L. 
 Base: configuração absoluta do gliceraldeído. 
 Estereoisômeros com uma configuração 
relacionada ao L-gliceraldeído são designados L. 
 A configuração absoluta não está necessariamente 
associada às propriedades ópticas de uma 
molécula. 
Aminoácidos não essenciais 
 Enquanto a maior parte das bactérias pode 
sintetizar todos os 20, os mamíferos sintetizam 
apenas cerca de metade deles – geralmente 
aqueles com vias de síntese mais simples. 
 Esses são os aminoácidos não essenciais, não 
necessários na dieta. 
Aminoácidos essenciais 
 Os aminoácidos que devem ser obtidos através da 
dieta são chamados aminoácidos essenciais. 
 Maior complexidade para ser sintetizados. 
 Aminoácidos aromáticos. 
 Aminoácidos de cadeia ramificada. 
Metionina  cisteína 
Treonina 
Lisina 
Isoleucina 
Leucina 
Valina 
Histidina 
Fenilalanina  Tirosina 
Triptofano 
Arginina (crianças) 
 Os aminoácidos podem ser agrupados em 5 classes 
principais com base nas propriedades de seus 
grupos R: 
◦ Grupos R apolares, alifáticos; 
◦ Grupos R aromáticos; 
◦ Grupos R polares, não carregados; 
◦ Grupos R carregados positivamente (básicos); 
◦ Grupos R carregados negativamente (ácidos). 
i. Grupos R apolares, alifáticos 
 Os grupos R são apolares e hidrofóbicos. 
 Tendem a se aglomerar entre si nas proteínas. 
 
Tioéter apolar 
↓ flex. estrutural 
ii. Grupos R aromáticos 
 Relativamente apolares. 
 Grupo OH – ponte de hidrogênio – grupo funcional. 
iii. Grupos R polares, não carregados 
 São mais solúveis em água - possuem grupos 
funcionais capazes de formar ligações de H  H2O. 
 
Hidroxil Hidroxil Tiol 
Amida Amida 
iv. Grupos R carregados positivamente (básicos) 
 Os mais hidrofílicos são os carregados. 
 
v. Grupos R negativamente carregados (ácidos) 
 Os mais hidrofílicos são os carregados. 
 Ambos com um segundo grupo carboxil. 
 Os grupos amino e carboxil de aminoácidos, além 
dos grupos R ionizáveis, funcionam como bases e 
ácidos fracos. 
 Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável 
é dissolvido em água a pH neutro, ele passa a 
existir em solução como um íon dipolar ou 
zwitterion (do alemão “íon híbrido”), o qual pode 
atuar tanto como um ácido quanto uma base. 
Zwitterion 
 Natureza dual (ácido-base): anfóteras. 
 Anfólitos – de eletrólitos anfotéricos. 
 São polímeros de aminoácidos. 
 Cada resíduo de aminoácido unido ao seu 
vizinho por um tipo específico de ligação 
covalente. 
 Resíduo de aminoácido? 
 Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas 
covalentemente através da formação de uma 
ligação amídica, denominada ligação peptídica, 
formando um dipeptídeo. 
 Formada pela remoção dos elementos da água 
(desidratação) de um grupo α-carboxil de um 
aminoácido e o grupo α-amino de outro: 
2 resíduos de 
aminoácidos 
 Oligopeptídeo: poucos aminoácidos. 
 Polipeptídeo: muitos aminoácidos unidos 
(massa molecular até 10.000). 
 Proteína: pode possuir milhares de resíduos 
de aminoácidos. 
Pentapeptídeo: Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu 
 Proteínas simples: são constituídas apenas por 
aminoácidos. 
 Proteínas conjugadas: contém grupos químicos 
associados permanentemente aos seus 
aminoácidos e a sua região não aminoacídica é 
denominada grupo prostético. 
 
Mioglobina e grupo heme 
 As proteínas conjugadas são classificadas 
com base na natureza química de seus 
grupos prostéticos: 
◦ Lipoproteínas – contêm lipídeos 
◦ Glicoproteínas – contêm grupos sacarídicos 
◦ Metaloproteínas – contêm um metal específico 
 Normalmente o grupo prostético exerce um 
papel importante na função biológica da 
proteína. 
 Diferenças estruturais – principais 
determinantes da função das proteínas. 
 Proteínas nativas – conformação funcional. 
 Quatro níveis de estrutura: 
◦ Estrutura primária. 
◦ Estrutura secundária. 
◦ Estrutura terciária. 
◦ Estrutura quaternária. 
 Estabilidade – tendência em manter a 
conformação nativa. 
 As interações químicas que medeiam estes 
efeitos incluem ligações covalentes e não 
covalentes (interações fracas). 
 Covalentes: ligações dissulfeto 
 Não covalentes: 
◦ Interações iônicas. 
◦ Interações hidrofóbicas. 
◦ Pontes de hidrogênio. 
 
 Ligações covalentes 
◦ Compartilhamento de elétrons; 
◦ Fortes. 
 Ligações não-covalentes 
◦ Interações - geralmente eletrostáticas (+ e -); 
◦ Individualmente fracas – facilmente rompidas; 
◦ Efeito cumulativo - numerosas; 
◦ Estabilizam macromoléculas e estruturas 
supramoleculares; 
◦ Rapidamente formadas e rompidas – flexibilidade. 
Tipo de ligação Energia de dissociação 
de ligação (kJ/mol) 
Covalente 
Não-covalente 
 Interações iônicas 
 Pontes de hidrogênio 
 Interações hidrofóbicas 
 Van der Waals 
>210 
 
4-80 
12-30 
3-12 
0,3-9 
 Os átomos envolvidos na ligação peptídica 
são planares – ressonância/compartilhamento 
de parcial de elétrons entre o oxigênio 
carbonílico e o nitrogênio da amida. 
 Ligações peptídicas C-N não podem girar 
livremente, por causa de seu caráter parcial de 
ligação dupla. 
 Rotação: N-Cα e Cα-C. 
 
 
 
 
 Cadeia polipeptídica: uma série de planos rígidos, 
com planos consecutivos compartilhando um 
ponto comum de rotação no Cα. 
 É a sequência de aminoácidos unidos por 
ligações covalentes. 
 Determina como a proteína se enovela em uma 
estrutura tridimensional única, o que determina a 
sua função. 
 Muitas doenças genéticas humanas têm sido 
associadas à produção de proteínas defeituosas 
(ex. Distrofia muscular de Duchenne). 
 Se a estrutura primária é alterada, a função da 
proteína também pode ser modificada. 
 Pequenos padrões de organização tridimensional, 
estabilizados por ligações fracas (interações). 
 Alguns tipos de estrutura secundária ocorrem 
extensamente em proteínas: 
◦ Hélices α 
◦ Conformações β 
◦ Volta β 
 Quando um padrão regular não é observado, a 
estrutura secundária é chamada de indefinida. 
Hélices α 
 Arranjo simples – estrutura helicoidal. 
 Os grupos R dos resíduos de aminoácidos se 
projetam para fora do esqueleto helicoidal. 
  Em todas as proteínas, a torção da 
hélice α é para o ladodireito. 
 Cerca de ¼ de todos os resíduos de 
aminoácidos das proteínas é 
encontrado em hélices α. 
 Se formam mais facilmente, pois a 
hélice α otimiza as ligações de 
hidrogênio internas  estabilidade. 
 
 
Fatores que afetam a estabilidade da hélice 
 Interações entre a cadeia lateral de um 
aminoácido e a cadeia lateral do 
terceiro/quarto resíduo adiante. 
◦ Pares iônicos: carregados + vs. – 
◦ Interação hidrofóbica: aromáticos 
 Cargas parcialmente positivas e negativas 
do dipolo da hélice ocorrem nos grupos 
amino e carbonil próximos às 
extremidades  aminoácidos carregados 
apresentam interações estabilizantes. 
 Sistema instável  aminoácido carregado 
positivamente na extremidade 
aminoterminal. 
Conformações β (ou folhas β) 
 Cadeia polipeptídica disposta em forma de 
zique-zague. 
 As ligações de hidrogênio são formadas entre 
segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica. 
 Os grupos R de resíduos de aminoácidos 
adjacentes se projetam em direções opostas. 
  As cadeias polipep-
tídicas adjacentes 
podem ser tanto 
paralelas quanto 
antiparalelas. 
Orientação antiparalela 
Voltas β 
 Regiões onde a cadeia polipeptídica inverte o seu 
sentido. 
 Ligam estruturas sucessivas de hélices α e 
conformações β. 
 Conectam as extremidades de dois segmentos 
adjacentes de uma folha β antiparalela. 
 A estrutura é uma volta de 180º que envolve 4 
resíduos de aminoácidos. 
 Os resíduos de glicina e prolina frequentemente 
ocorrem em voltas β. 
 
Glicina – resíduo pequeno e flexível. 
Prolina – sua estrutura rígida “em anel” contribui 
para formação da volta β. 
 Arranjo tridimensional total de todos os 
átomos de uma proteína, mantido por: 
◦ Ligações não covalentes: interações fracas. 
◦ Ligações covalentes: pontes dissulfeto. 
 Podem ser classificadas em: 
◦ Proteínas fibrosas. 
◦ Proteínas globulares. 
 
Proteínas fibrosas 
 Adaptadas às funções estruturais. 
 Em geral formadas por um único tipo de 
estrutura secundária que se repete. 
 Todas insolúveis em água – aminoácidos 
hidrofóbicos. 
 Funções: suporte, forma, proteção, força e 
flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem. 
 Exemplos: α-queratina e colágeno. 
Proteínas fibrosas / α-queratina 
 Encontrada em mamíferos em cabelos, pêlos, unhas, 
garras, penas, chifres, cascos, camada externa da pele. 
Sentido horário 
Supertorção  
+ força  
Sentido anti-horário 
Proteínas fibrosas / colágeno 
 Resistência e flexibilidade. 
 Tendões, cartilagens, matriz orgânica dos ossos, córnea 
dos olhos, periodonto, parede dos vasos sanguíneos. 
 Estrutura terciária (a/b): hélice no sentido anti-horário, 
com 3 resíduos de aminoácido por volta. 
 Estrutura quaternária (c): supertorção de 3 polímeros, 
sentido horário. 
 Geralmente Gly-X-Y, onde 
X = Pro 
Y = 4-Hyp 
Proteínas globulares 
 Forma mais compacta do que a observada pra as 
proteínas fibrosas. 
 Normalmente contém diversos tipos de 
estruturas secundárias. 
 Cadeias laterais hidrofóbicas orientadas para o 
interior. A macromolécula se torna solúvel em 
água. 
 Múltiplas funções: proteínas reguladoras, 
enzimas, proteínas de transporte (ácidos graxos, 
gases), proteínas motoras, imunoglobulinas. 
 
Proteínas globulares / mioglobina 
 Proteína ligadora de O2 – células musculares. 
 Estoque e facilitação da difusão de O2. 
 153 aminoácidos e um grupo prostético heme. 
 Cadeias laterais estáveis – interações hidrofóbicas. 
 Grupo heme mantido em uma fenda pouco exposta 
(preservar o estado Fe2+, que se liga ao O2) 
 
Mioglobina 
Cadeias laterais 
 Algumas proteínas contém duas ou mais cadeias 
polipeptídicas/domínios/subunidades, que 
podem ser idênticas ou diferentes. 
 Estrutura quaternária? o arranjo destas 
subunidades proteicas (estruturas terciárias) em 
complexos tridimensionais. 
 Perda da estrutura tridimensional, suficiente para 
causar a perda de função. 
 Agentes desnaturantes: calor, pH extremo, 
solventes orgânicos, ureia e detergentes. 
 Os agentes desnaturantes desestabilizam as 
ligações fracas. 
 Ligações covalentes (peptídicas) permanecem 
íntegras. 
 Desnaturação de algumas proteínas é reversível 
quando retornam às condições nas quais as 
estruturas nativas são estáveis (renaturação). 
 Informação – armazenada e expressa. 
 Mecanismos para evitar erros na transmissão da 
informação genética durante: 
◦ Replicação; 
◦ Transcrição; 
◦ Tradução em proteína. 
 Sequência de aminoácidos. 
 Estrutura tridimensional. 
 
 Apesar de todas as proteínas terem o potencial de 
se dobrar em sua estrutura nativa, muitas 
necessitam de assistência para atingir a 
configuração terciária correta; 
 Chaperonas moleculares: família de proteínas que 
interagem com polipeptídeos parcialmente 
dobrados ou dobrados de forma incorreta. 
 Hidrólise do ATP  energia para o 
desenovelamento. 
 Exemplos: Proteínas Hsp (heat shock proteins) 
 Chaperoninas 
 ¼ ou mais de todos os polipeptídeos sintetizados é 
destruído por não se dobrar corretamente. 
 Os erros de dobramento podem causar ou 
contribuir para o desenvolvimento de doenças 
graves: 
◦ Doença de Alzheimer; 
◦ Doença de Parkinson; 
◦ Fibrose cística. 
◦ Doença da vaca louca 
◦ Scrapie em ovelhas 
◦ Encefalopatia espongiforme 
 Doença da vaca louca Agente causador 
 Scrapie em ovelhas Príon (PrP) 
 Encefalopatia espongiforme 
 
Príons: glicoproteínas da membrana celular (tecido nervoso). 
 
 Dobramento incorreto: PrPsc 
◦ A forma anormal pode converter a forma normal  anormal 
◦ Alteração propagada no tecido nervoso 
◦ Contaminação interespécie 
◦ Forma placas insolúveis 
 
 Ovelhas  vacas  humanos 
PrP – α-hélice PrPsc – folha-β 
 As funções de muitas proteínas envolvem a ligação 
reversível com ligantes; 
 Um ligante interage com uma região da proteína 
chamada de sítio de ligação, que é complementar a 
ele em tamanho, forma, carga e caráter hidrofílico 
ou hidrofóbico. 
 A adaptação estrutural que ocorre entre proteína e 
ligante é chamada de encaixe induzido. 
 As interações entre proteínas e ligantes podem ser 
reguladas, geralmente por meio de interações 
específicas com um ou mais ligantes adicionais, 
que podem causar mudanças conformacionais na 
proteína que afetam a interação com o primeiro 
ligante. 
 As enzimas representam um caso especial de 
função protéica. Elas se ligam e transformam 
quimicamente moléculas (catalisam reações). 
 Ligantes  substratos. 
 Sítio de ligação  sítio catalítico. 
Função 
 Reserva (mioglobina). 
 Transporte (hemoglobina) 
 O O2 se liga a um íon de ferro incorporado em um 
grupo prostético chamado heme. 
 
i. Síntese das porfirinas e do grupo heme 
ii. Mioglobina 
iii. Hemoglobina 
i. Síntese das porfirinas e do grupo heme 
Porfirinas 
 Moléculas orgânicas com uma estrutura 
geral com 4 anéis pirrólicos. 
 Pode acomodar um íon metálico em seu centro. 
Exs.: grupo heme (Fe2+), clorofila (Mg2+), catalase, 
citocromos. 
 Defeitos na biossíntese de porfirinas podem levar 
ao acúmulo de intermediários da via  porfirias. 
Grupo heme 
 Consiste em uma complexa estrutura orgânica em 
anel, a protoporfirina IX, à qual está ligado um 
único átomo de ferro no estado ferroso (Fe2+). 
 
(glicina + succinil-CoA) 
i. Síntese das porfirinas e do grupo heme 
Porfirinas 
Grupo heme 
(Fe-protoporfirina IX) 
N 
N 
N 
N 
O Fe2+ possui 
6 sítios de 
coordenação 
ii. Mioglobina 
 Exemplo clássico de proteína globular. Primeira proteína a ter a sua estrutura terciária 
descrita pela cristalografia por raios X. 
 153 resíduos de aminoácidos. 
 Grupo prostético: heme, em um bolsão 
hidrofóbico. 
 2 resíduos polares de histidina no interior da 
molécula – interações com o grupo heme e com a 
ligação ao O2. 
 Relativamente insensível a pequenas alterações na 
[O2] dissolvido – eficaz para o armazenamento no 
músculo. 
Mioglobina 
Grupo heme 
2 resíduos de 
histidinas 
iii. Hemoglobina (Hb) 
 Exemplo de estrutura quaternária (tetrâmero) 
 2 subunidades α (141 resíduos de aa) 
 2 subunidades β (146 resíduos de aa) 
 Grupo prostético: heme, em um bolsão 
hidrofóbico. 
 
iii. Hemoglobina (Hb) 
 ≈ mioglobina (153 resíduos de aa). 
 
iii. Hemoglobina (Hb) 
 Liga 4 moléculas de O2 
 A ligação de cada molécula à Hb apresenta 
cooperatividade positiva (proteína alostérica). 
 
 Curva hiperbólica 
• Mioglobina. 
 
Curva sigmóide 
• Hemoglobina. 
 
A ligação da primeira 
molécula de O2 facilita 
a ligação da segunda, 
que facilita a ligação 
da terceira, que então, 
facilita a ligação da 
quarta. 
iii. Hemoglobina (Hb) 
 Transição de um estado de baixa afinidade (o 
estado T) para um de alta afinidade (o estado R) à 
medida que mais moléculas de O2 vão sendo 
ligadas. 
 Qual o problema de uma proteína que liga o 
oxigênio com alta/baixa afinidade? 
◦ Alta: liga eficientemente o O2 nos pulmões, mas não o 
libera com eficiência nos tecidos. 
◦ Baixa: libera com eficiência nos tecidos, no entanto, não 
capta com eficiência nos pulmões. 
iii. Hemoglobina (Hb) e o efeito Bohr 
 A Hb também transporta H+ e CO2, dois produtos 
finais da respiração celular, dos tecidos para os 
pulmões e rins. 
 A ligação do H+ e do CO2 tem uma relação inversa 
com a ligação do oxigênio. 
 O efeito da [H+] é chamado de efeito Bohr. 
 ↑ [H+] causa ↓ da afinidade da Hb pelo O2. 
 ↓ [H+] ausa ↑ da afinidade da Hb pelo O2. 
iii. Hemoglobina (Hb) e o efeito Bohr 
 
 
Efeito do pH sobre a ligação do O2 à Hb 
iii. Resumo do efeito Bohr 
 
Pulmões Músculo metabolicamente 
ativo 
Maior pH que no tecido 
metabolicamente ativo 
Menor pH devido à 
produção de H+ 
Hemoglobina liga-se ao O2 Hemoglobina libera O2 
Hemoglobina libera H+ Hemoglobina liga-se ao H+ 
iii. A ligação do O2 com a Hb é regulada pelo 2,3-
bifosfoglicerato 
 A ligação eletrostática do 2,3-BFG ↓ a afinidade da 
Hb pelo O2  facilita a liberação nos tecidos. 
1,3-BFG 2,3-BFG 
 (glicólise) (inibidor alostérico da Hb) 
 Excesso de 2,3-BFG  eritrócito: 
2,3-BFG 3-fosfoglicerato 
 (glicólise) 
 
 
Bifosfoglicerato mutase (BFGM) 
Fosfatase 
 Capaz de fazer a distinção entre o “próprio” e o 
“não próprio” e destruir o que for identificado 
como não próprio. 
 Eliminação de vírus, bactérias, protozoários, etc. 
 A resposta imunológica consiste em 2 sistemas: 
◦ Sistema imunológico humoral 
 Infecção bacteriana, viral, extracelular. 
◦ Sistema imunológico celular 
 Destruição de células hospedeiras infectadas. 
 
Tipo celular Função 
Macrófagos Ingerem por fagocitose células e 
partículas grandes 
Linfócitos B (células B) Produzem e secretam anticorpos 
Linfócitos T (células T) 
 Células T citotóxicas (Tc) 
 
 
 
 Células T auxiliares (TH) 
 
Interagem com células hospedeiras 
infectadas por meio de receptores na 
superfície das células T (TCR). 
 
Interagem com macrófagos e secretam 
citocinas (interleucinas) que estimulam a 
proliferação das células Tc, TH e B. 
Imunoglobulinas 
 No centro da resposta imunológica humoral estão 
proteínas solúveis chamadas de anticorpos ou 
imunoglobulinas (Ig). 
 As Ig se ligam a bactérias, vírus, moléculas 
estranhas e as conduzem para a destruição. 
 Produzidas por linfócitos B – 20% das proteínas 
sanguíneas. 
 Cada proteína de reconhecimento do sistema 
imune (TCR, Ig) se liga especificamente a uma 
determinada estrutura química, distinguindo-a de 
todas as outras. 
Imunoglobulinas 
 Antígeno 
◦ Molécula ou patógeno capaz de induzir uma resposta 
imunológica. 
 Epítopo ou determinante antigênico 
◦ Estrutura molecular específica dentro do antígeno, onde as 
Ig ou TCR se ligam. 
Imunoglobulinas 
 Os humanos possuem cinco classes de 
imunoglobulinas, cada uma com funções biológicas 
distintas. 
 A IgG é a classe mais abundante, sendo uma 
proteína em formato de Y com duas cadeias 
pesadas e duas cadeias leves. 
 Os domínios próximos da extremidade superior do 
Y são hipervariáveis dentro da vasta população das 
IgGs e formam dois sítios de ligação ao antígeno. 
 A interação com o epítopo frequentemente envolve 
mudanças na conformação da IgG, o encaixe 
induzido. 
Imunoglobulinas 
 
Imunoglobulinas 
 
Imunoglobulinas vs. antígeno 
 
Reconhecimento e fagocitose 
 
Técnicas analíticas 
 A reação específica de um anticorpo com o seu 
antígeno é a base de várias técnicas que 
identificam e quantificam uma proteína específica 
em uma amostra. 
 Representação esquemática do método geral: 
 
Técnicas analíticas 
ELISA (Enzyme Linked ImmunoSorbant Assay) 
 Exemplo: ELISA para testar a presença de 
anticorpos anti HSV (Herpes simplex virus) em 
amostras de sangue. 
◦ Poços cobertos com o antígeno (HSV). 
◦ IgG do sangue (anticorpo primário) liga-se ao antígeno. 
◦ Anticorpo secundário conjugado à enzima. 
◦ Ensaio enzimático: 
+ cor + anticorpos anti-HSV 
Técnicas analíticas 
Immunoblot (Western blot) 
1. Preparo/extração de proteína da amostra. 
2. Aplicação no gel e eletroforese para separação das proteínas. 
 
Técnicas analíticas 
Immunoblot (Western blot) 
3. Eletroforese – transferência para uma membrana. 
Técnicas analíticas 
Immunoblot (Western blot) 
4. Detecção através do immunoblot: 
 Anticorpo primário (IgG) liga-se à proteína de interesse. 
 Anticorpo secundário (conjugado à enzima). 
 Ensaio enzimático para revelação. 
 Membrana pós-transferência: 
 
 
 
 
 
 Membrana revelada: 
 A contração muscular resulta de interações entre a 
miosina e a actina, acopladas à hidrólise do ATP 
pela miosina. 
 Actina + miosina > 80% da massa proteica do 
músculo. 
 
Miosina 
 1sequência polipeptídica fibrosa e 1 globular. 
 Seis subunidades. 
 Domínio globular: hidrólise do ATP para a contração. 
Miosina 
 Nas células musculares, as moléculas de miosina 
se agregam: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Unidade contrátil: estrutura em forma de bastão. 
Actina 
 Segunda principal proteína muscular. 
 Actina G (globular/monomérica) e F (filamentosa). 
 Liga e hidrolisa ATP: polimerização. 
 
 
Músculo esquelético 
 1 fibra = 1 célula (multinucleada). 
 1 fibra ≈ 1000 miofibrilas 
 Miofibrilas: filamentos finos e grossos regularmente 
organizados e complexados com outras proteínas. 
Contração do músculo esquelético 
 
• Perpendicular. 
• Âncora para 
fixação dos 
filamentos finos. 
• Proteínas: 
• α-actinina 
• desmina 
• vimentina 
 
Linha M 
Linha M 
• Proteínas: 
• paramiosina 
• proteína C 
• proteína M 
 
 
 
Deslizamento dos filamentos grossos sobre os finos 
Mecanismo molecular da contração muscular 
 
 
O Ca2+ se liga à troponina para iniciar a contração 
 Impulso nervoso  
◦ influxo/liberação de Ca2+, ligação à troponina ... 
 
Enzimas 
 Miosina ATPase  quebra (hidrólise) do ATP em 
ADP+Pi. 
 Não é somente uma proteína de ligação àactina, mas 
também uma enzima. 
 SERCA (sarco/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase). 
 PMCA (plasma membrane Ca2+-ATPase). 
 
 A SEGUIR...