Aminoacidos e Proteinas

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AMINOÁCIDOS e PROTEÍNAS 
Profª. M.Sc. Sybelle Pedrosa 
 
AMINOÁCIDOS 
PROTEÍNAS 
ESTRUTURAL IMUNOLÓGICA 
HORMONAL 
ENZIMÁTICA 
TRANSPORTE 
MOVIMENTO RECEPTORES 
CONCEITO 
PROTEÍNAS apresentam DIVERSIDADE DE FUNÇÕES 
Todas tem em comum são POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS 
Funções das proteínas 
 
 NATURAIS 
 
 
 
 
 
 ESSENCIAIS 
 
AMINOÁCIDOS 
20 AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS 
As proteínas apresentam outros aminoácidos além dos 20. 
 Formados a partir da modificação de resíduos já incorporados a cadeia. 
 
• Encontrados nas células, mas não fazem parte de proteínas 
ornitina 
citrulina 
taurina 
4-hidroxiprolina 
5-hidroxilisina 
6-N-metil-lisina 
 γ –carboxi-glutamato 
Asparagina foi o 
primeiro encontrada em 
aspargos, 
Glutamato no 
glúten de trigo; 
Glicina (glykos grego, "doce") 
assim chamada devido ao seu 
sabor doce. 
Tirosina foi isolada pela 
primeira vez do queijo 
(seu nome é derivado do 
grego ”tyros” , "queijo"); 
ASPARAGINA Aspargo 
GLUTAMATO 
trigo 
TIROSINA queijo 
AMINOÁCIDOS 
FONTES 
ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS DE OCORRÊNCIA BIOLÓGICA 
GRUPAMENTO AMINO 
GRUPAMENTO CARBOXILATO 
(ácido carboxílico) 
HIDROGÊNIO 
GRUPAMENTO “R”, 
ou CADEIA LATERAL 
Essa parte é que define as propriedades 
cada aminoácido de acordo com suas 
características de estrutura, tamanho, carga 
elétrica , solubilidade PROLINA 
EXCEÇÃO: 
AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA 
ÓPTICAMENTE ATIVOS 
Mudam o plano de polarização da luz polarizada 
GLICINA 
OS AMINOÁCIDOS UTILIZADOS NAS PROTEÍNAS SÃO L-
ESTEREOISÔMEROS, OS D, ENCONTRAM-SE EM ANTIBIÓTICOS E PAREDE 
CELULAR DE PLANTAS E BACTÉRIAS 
EXCEÇÃO: 
CENTRO 
QUIRAL 
L-ALANINA D-ALANINA 
AMINOÁCIDOS 
PROPRIEDADES ÓPTICAS: ESTEREOISÔMEROS 
ESTRUTURA 
AMINOÁCIDOS 
CLASSIFICAÇÃO 
DOS 
AMINOÁCIDOS 
APOLARES 
POLARES 
(NÃO-CARREGADOS) 
POLARES 
(ÁCIDOS) 
POLARES 
(BÁSICOS) 
AROMÁTICOS 
ALANINA , VALINA, 
LEUCINA E ISOLEUCINA 
tendem a se agrupar no interior das 
proteínas, estabilizando sua 
esrutura por meio de 
INTERAÇÕES 
HIDROFÓBICAS 
METIONINA possui um 
grupamento tioéter apolar 
(contendo enxofre) na sua cadeia 
lateral 
AMINOÁCIDOS 
ALANINA VALINA 
LEUCINA ISOLEUCINA METIONINA 
PROLINA GLICINA 
Grupos R apolares, alifáticos 
APOLARES 
CLASSIFICAÇÃO 
PROTEÍNA 
PROLINA: tem uma cadeia 
alifática cíclica na sua cadeia 
lateral. Sua amina secundária 
(imino) confere rigidez à 
região do polipeptídeo onde está 
presente. 
GLICINA: É o que tem a 
estrutura mais simples. 
Embora esteja classificada como 
apolar, sua cadeia lateral é 
muito pequena para 
contribuir com as interações 
hidrofóbicas 
ALANINA VALIN
A 
LEUCINA ISOLEUCINA METIONINA 
PROLINA GLICINA 
Grupos R apolares, alifáticos 
AMINOÁCIDOS 
APOLARES 
CLASSIFICAÇÃO 
São mais HIDROFÍLICOS que os 
aminoácidos apolares porque contém 
grupamentos funcionais capazes de fazer 
LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO com a água 
A polaridade as SERINA e da TREONINA é 
devida ao seus grupamentos HIDROXILA (–
OH) 
A polaridade da CISTEÍNA é devida ao seu 
grupamentos SULFIDRILA (-SH) 
Os grupamentos AMIDA conferem polaridade 
às cadeias laterais da ASPARAGINA e da 
GLUTAMINA 
Grupos R polares, não carregados 
SERINA TREONINA CISTEÍNA 
ASPARAGINA 
GLUTAMINA 
AMINOÁCIDOS 
POLARES NÃO CARREGADOS 
CLASSIFICAÇÃO 
LIGAÇÕES 
DE HIDROGÊNIO 
PROTEÍNA 
MUITO HIDROFÍLICOS 
Apresentam CARGA ELÉTRICA POSITIVA 
em pH fisiológico 
LISINA contem uma amina primária 
ARGININA contém um grupamento guanidino 
HISTIDINA contém um grupamento imidazol 
LISINA 
ARGININA 
HISTINA 
AMINOÁCIDOS 
POLARES (BÁSICOS) 
CLASSIFICAÇÃO 
Possuem CARGA NEGATIVA em pH fisiológico 
AMINOÁCIDOS 
ASPARTATO GLUTAMATO 
Grupos R carregados negativamente 
POLARES (ÁCIDOS) 
CLASSIFICAÇÃO 
São relativamente apolares 
(hidrofóbicos) 
Os três podem participar de 
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS 
O grupamento HIDROXILA da 
TIROSINA pode formar ligações de 
hidrogênio, é um importante 
grupamento funcional no sítio 
catalítico de algumas enzimas 
TIROSINA e TRIPTOFANO são 
significativamente mais polares do que 
FENILALANINA, devido a HIDROXILA 
FENÓLICA da TIROSINA e ao 
NITROGÊNIO INDÓLICO do 
TRIPTOFANO 
TRIPTOFANO 
AMINOÁCIDOS 
TIROSINA FENILALANINA 
Grupos R aromáticos 
FENOL INDOL 
CLASSIFICAÇÃO 
AROMÁTICOS 
A CISTEÍNA é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação covalente 
do tipo dissulfeto. Esse dímero, que se chama CISTINA, é extremamente apolar . 
As LIGAÇÕES DISSULFETO tem um papel muito importante na estrutura de muitas 
proteínas formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de 
proteína 
CISTEÍNA 
CISTEÍNA 
CISTINA 
AMINOÁCIDOS 
CISTEÍNA 
CISTINA 
PROTEÍNA 
AMINOÁCIDOS 
ANEMIA FALCIFORME 
Hemoglobina 
GLUTAMATO 
 
 
 
 
 VALINA 
 
 
 
 
HEMÁCIAS 
FALCIFORME 
SUBSTITUIÇÃO 
OS AMINOÁCIDOS PODEM SE COMPORTAR COMO ÁCIDOS E COMO BASES 
DOADOR de H+ 
ACEPTOR de H+ 
SUBSTÂNCIA ANFÓTERA OU 
ANFÓLITO 
AMINOÁCIDOS 
ÁCIDO 
BASE 
O QUE É UMA CURVA DE TITULAÇÃO? 
 
Representação gráfica de uma sequencia de reações observadas após 
a adição ou remoção de prótons em um sistema.  Adição de uma 
base forte como NaOH (hidróxido de sódio). 
TITULAÇÃO DE UM AMINOÁCIDO 
TITULAÇÃO •Substâncias anfóteras  Podem doar/receber 
prótons (-COOH ou NH3 
+) 
 
•3 Formas iônicas diferentes 
 
 
 
Comportam-se como ácido fraco - 
Curva de titulação característica 
TITULAÇÃO DE UM AMINOÁCIDO 
1 2 3 O dois grupos ácidos da glicina se encontram 
protononados (1), à medida que o pH aumenta 
(adicionando NaOH), o grupo COOH doa H+ao 
meio formando COO- (2) também denominada 
Zwitterion. O segundo grupo titulável (NH3
+) 
libera H+ para o meio resultando na forma 
desprotonada (3). 
pI (ponto isoelétrico): é o 
pH no qual o aminoácido é 
eletricamente neutro, ou 
seja a soma das cargas 
positivas é igual à soma 
das cargas negativas. 
PEPTÍDEOS SÃO POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS 
Dois aminoácidos podem se ligar 
covalentemente através de uma 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA (amarelo) 
para formar um dipeptídeo 
Essa ligação ocorre com a liberação de 
uma molécula de água 
Trata-se de uma reação de condensação 
As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu 
Seril-glicil-tirosil-alanil-leucina 
A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à esquerda 
São ligações estáveis 
 
PLANAR e RÍGIDA 
Carboxi 
terminal 
Amino 
terminal Ligações peptídicas 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
TRIPEPTÍDEO = 3 aminoácidos = 2 ligações peptídicas 
TETRAPEPTÍDEO = 4 aminoácidos = 3 ligações peptídicas 
PENTAPEPTÍDEO = 5 aminoácidos = 4 ligações peptídicas 
 
 
 
 
 
 
 
OLIGOPEPTÍDEOS: Alguns poucos aminoácidos são unidos 
POLIPEPTÍDEOS: Massa molecular menor que 10.000 dáltons 
PROTEÍNAS: Massa molecular maior que 10.000 dáltons 
Extremidade 
aminoterminal 
Extremidade 
carboxiterminal 
CLASSIFICAÇÃO 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Interações que participam da estrutura de uma proteína 
LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO 
PONTES DISSUFETO 
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS 
INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS 
As cadeias laterais dos 
aminoácidos determinam o 
enovelamento das proteínas 
INTERAÇÕES 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
NÍVEIS ESTRUTURAIS DE PROTEÍNASEstrutura primária  Sequencia de aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
e inclui todas as pontes dissulfeto. 
Estrutura secundária  Arranjos regulares de aminoácidos em α-hélice, folha-β 
e curvatura -β 
Estrutura terciária  Dobramento proteico, estrutura tridimensional 
Estrutura quaternária Subunidades estabilizadas por ligações não-covalentes 
 
Estrutura Secundária 
α-HÉLICE 
 
•Apresenta estrutura helicoidal, com 
as cadeias laterais (R) dos 
aminoácidos estendendo-se para 
fora do eixo central, para evitar 
interferência estérica. Ex. queratina e 
mioglobina. 
 
• É estabilizada por ligações de 
hidrogênio (oxigênio da carbonila e 
hidrogênio das amidas). 
 
 
 
 
 
 
FOLHA-β 
 
• Também são estabilizadas 
por ligações de hidrogênio. 
 
•Apresentam aparência 
pregueada ‘’folhas β 
pregueadas’’. 
 
•São compostas por duas ou 
mais cadeias peptídicas (ou 
polipeptídicas) com as 
extremidade N-terminal e C-
terminal das folhas-β se 
alternado (antiparalela) ou 
não (paralela). 
Estrutura Secundária 
Estrutura Secundária 
Curvatura β (regiões de alça) 
 
• São estabilizadas por ligações de hidrogênio 
e iônica. 
 
•São normalmente encontradas na superfície das 
moléculas proteicas e com frequência contêm 
resíduos carregados. 
 
•São compostas por 4 aminoácidos 
 
•Geralmente conectam faixa sucessivas de 
folhas β antiparela. 
 
Estrutura Terciária 
Refere-se ao dobramento proteico que se dá através das interações entre as 
cadeias laterais dos aminoácidos formando uma estrutura tridimensional. 
 
DOMÍNIOS: Porção de uma proteína com estrutura terciária definida. 
O centro de um domínio é formado por motivos estruturais (combinações de estruturas 
secundárias). 
 
As interações entra as cadeias laterais dos aminoácidos direcionam o dobramento 
proteico: ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, pontes dissulfeto e 
interações iônicas. 
PAPEL DAS CHAPERONAS?? 
Estrutura Quaternária 
As subunidades polipeptídicas são unidas por interações não covalentes 
ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações iônicas. 
 
As subunidades podem funcionar independentemente uma das outras ou 
podem trabalhar cooperativamente, como a hemoglobina onde a ligação do 
oxigênio a uma subunidade aumenta a afinidade das outras subunidades para 
o oxigênio. 
 
Estrutura quaternária 
Proteínas: dois grupos 
FIBROSA 
GLOBULAR 
ESTRUTURAL 
METABÓLICA 
Desnaturação proteica 
Exemplo: 
AGENTES DESNATURANTES: Calor, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos, 
soluções concentradas de uréia, sais de metais pesados. 
OCORRE DESDOBRAMENTO PROTEICO, NÃO O ROMPIMENTO DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS 
Pode ser reversível, em condições ideais... 
HORMÔNIO: INSULINA 
PROTEÍNAS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA INSULINA 
BOVINA 
HORMÔNIO: OCITOCINA 
• Ejeção do leite 
 
•Contrações uterinas na hora do parto 
ASPARTAME 
Éster metílico de L-aspartil-L-fenilanina 
(aspartame) 
• Dipeptídeo sintético 
 
 Edulcorante