METABOLISMO DAS PROTEÍNAS

Prévia do material em texto

METABOLISMO DAS PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS 
• ESTRUTURA BÁSICA 
GRUPOS DE AMINOÁCIDOS 
ESSENCIAIS: histidina, triptofano, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, valina 
NÃO ESSENCIAIS: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina, tirosina, 
PROTEÍNAS 
•As proteínas dos organismos: continuamente renovadas (turnover das proteínas). 
•Aminoácidos originam-se das proteínas da dieta (1/4) e das proteínas endógenas (3/4) → constituindo um pool. 
•Pool de aminoácidos: síntese de proteínas endógenas e de outras moléculas que contenham nitrogênio 
PROTEÍNAS 
Digestão das proteínas dos alimentos: enzimas proteolíticas 
(estômago e intestino delgado)
↓
Aminoácidos resultantes: absorção pela
mucosa intestinal
↓
Distribuídos para os tecidos
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS 
•A proteína ingerida através da dieta é hidrolisada pelo trato gastrointestinal em aminoácidos → síntese de proteínas 
•Os aminoácidos restantes → oxidados para fornecimento de energia 
ESTÔMAGO: PEPSINA
INTESTINO DELGADO:
TRIPSINA 
QUIMIOTRIPSINA 
ELASTASE 
CARBOXIPEPTIDASE A 
CARBOXIPEPTIDASE B 
Enzimas envolvidas na digestão de proteínas 
PEPSINA ( estômago)
Aminoácidos Aromáticos: Fenilalanina, triptofano, tirosina 
TRIPSINA (intestino delgado) 
Carbonila: lisina ou arginina 
ENZIMAS 
•As outras enzimas liberadas no intestino delgado → ativadas pela ação da tripsina que hidrolisa parte destes enzimogênios → ativos 
Absorção dos aminoácidos 
Após absorção os aas caem na corrente sanguínea 
Tecidos alvos e fígado 
Pool de aminoácidos (fígado) 
Turnover proteico (20% TMB) 
Destino dos AAs na célula 
• Síntese de peptídeos e proteínas 
• Oxidação para formação de energia → (fígado e músculo) 
•Músculo: alanina, aspartato, glutamato, leucina, isoleucina e valina
REAÇÃO DE TRANSAMINAÇÃO 
AA COMO FONTE DE ENERGIA
↓
DEVEM SOFRER UMA TRANSAMINAÇÃO
↓
RETIRADA DE SEU RADICAL AMINO 
ENZIMAS:
TRANSAMINASES E 
AMINOTRANSFERASES
(PIRIDOXAL FOSFATO - VIT B6) 
AMINA TRANSFERIDA PARA α-CETOGLUTARATO
=
FORMAÇÃO DE GLUTAMATO
DESTINO DO GLUTAMATO 
•ARMAZENA A AMÔNIA PARA POSTERIOR SÍNTESE DE OUTROS AMINOÁCIDOS 
•SOFRE DESAMINAÇÃO OXIDATIVA NA MITOCÔNDRIA , LIBERANDO AMÔNIA 
•Esta reação é dependente de água e forma NADPH+H+. 
•A enzima responsável por esta conversão: GLUTAMATO DESIDROGENASE 
MÚSCULO 
• Degradação de AA de cadeia ramificada (Isoleucina, leucina e valina) • Piruvato se junta com a amônia e forma alanina • Alanina vai para o fígado e transfere amônia para o α-cetoglutarato 
Destino da cadeia carbônica 
•Os 20 tipos de aminoácidos, após sofrer transaminação, irão para vias diferentes, 
formando metabólitos distintos. 
•METABÓLITOS FORMADOS: 
Piruvato 
Acetil-CoA 
α-cetoglutarato 
Succinil-CoA 
Fumarato 
Oxalacetato 
Oxidação dos AA e a Produção de Ureia 
•AA sofrem degradação oxidativa em três circunstâncias metabólicas diferentes: 
1)Durante a síntese e a degradação normais das proteínas celulares (renovação ou “turnover” das proteínas): caso não sejam necessários para a síntese de novas proteínas. 
2) Devido a dieta rica em proteínas: AA ingeridos em excesso → excedente é catabolizado (AA livres não podem ser armazenados) 
3) Durante o jejum severo ou o diabetes melito: 
GLI inacessíveis ou não utilizados adequadamente
↓
proteínas corporais hidrolizadas e AA empregados como combustível utilizado.
CICLO DA UREIA 
•A amônia formada no fígado após deaminação → tóxica → transformada em ureia (detoxificação) 
•A ureia é eliminada pelos rins (30-40g dia) 
•Inicia-se no interior das mitocôndrias dos hepatócitos (5 enzimas) 
•Conversão de ornitina a arginina