estrutura dos aa e proteinas

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10/02/2012 
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Estrutura dos Aminoácidos e 
Proteínas 
 
 
 
Prof. Dr. Bruno Lazzari de Lima 
Introdução 
• Proteínas: 
– Componentes celulares mais importantes. 
– Diversidade de forma e função. 
• Estruturais. 
• Enzimáticas. 
• Transportadoras. 
– Ex.: Insulina, Actina, Miosina, Colágeno, 
Anticorpos, Pepsina, etc. 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
• As proteínas são polímeros de aminoácidos. 
– Apenas 20 monômeros (aminoácidos) diferentes. 
– Se fossem apenas constituídas por uma de cada tipo. 
• 2,4 x 1018 moléculas. 
• Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da 
cadeia lateral. 
– Grupo amino (-NH2). 
– Grupo carboxila (-COOH). 
– Carbono alpha. 
– Cadeia lateral ou grupo R. 
 
 
 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
Cα 
R 
H3N
+ H 
COO- 
Carboxila (forma ionizada) 
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Aminoácidos componentes de 
proteínas 
Cα 
R 
H3N
+ H 
COO- 
Grupo amino 
(forma ionizada) 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
Cα 
R 
H3N
+ H 
COO- 
Carbono alpha 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
Cα 
R 
H3N
+ H 
COO- 
Cadeia lateral 
ou grupo R 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
• Propriedades da cadeia lateral. 
– Importantes para a conformação das proteínas. 
– Definem afinidade ou não pela água. 
• Polares (hidrofílicos). 
• Apolares (hidrofóbicos). 
 
 
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Aminoácidos componentes de 
proteínas 
• Propriedades da cadeia lateral. 
– Apolares (Hidrofóbicos). 
• Grupo R constituído por cadeias orgânicas com caráter 
de hidrocarboneto. 
• Não interagem com a água. 
• Geralmente estão localizados na região interna das 
moléculas de proteínas. 
GLICINA, ALANINA, VALINA, LEUCINA, ISOLEUCINA, 
METIONINA, PROLINA, FENILALANINA, TRIPTOFANO. 
 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
• Propriedades da cadeia lateral. 
– Polares (Hidrofílicos). 
• Cadeias laterais com grupos de carga elétrica líquida ou 
cargas residuais. 
• Tem capacidade de interagir com a água. 
• Localizados geralmente na superfície das moléculas de 
proteínas. 
• Estão subdivididos em 3 categorias. 
– Sem carga, com carga positiva (básicos) e com carga negativa 
(ácidos). 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
• Propriedades da cadeia lateral. 
– Polares (Hidrofílicos). 
• Sem carga. 
SERINA, TREONINA, CISTEÍNA, ASPARAGINA, GLUTAMINA, 
TIROSINA. 
• Com carga positiva (básicos). 
LISINA, ARGININA, HISTIDINA. 
• Com carga negativa (ácidos). 
ASPARTATO, GLUTAMATO. 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
• Aminoácido essencial 
– É aquele que o organismo animal considerado não 
é capaz de sintetizar mas é necessário para o seu 
funcionamento. 
• Aminoácidos não essenciais 
– São também necessários para o funcionamento 
do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo 
a partir de determinados metabolitos. 
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Aminoácidos componentes de 
proteínas 
Não essenciais Essenciais 
Alanina Arginina 
Aspártico Histidina 
Asparagina Isoleucina 
Glutâmico Leucina 
Glutamina Lisina 
Cisteína Metionina 
Glicina Fenilalanina 
Prolina Treonina 
Serina Triptofano 
Tirosina Valina 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
R R 
Aminoácidos componentes de 
proteínas 
R R 
Polímeros de aminoácidos: Peptídios e 
Proteínas 
• Os aminoácidos ligam-se formando cadeias 
polipeptídicas. 
– Ligação do grupo carboxila de um aminoácido com 
o grupo amino do outro. 
– Essa ligação carbono-nitrogênio é chamada 
ligação peptídica. 
– No processo temos a liberação de uma molécula 
de água. 
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Polímeros de aminoácidos: Peptídios e 
Proteínas 
• Ligação peptídica. 
• Essa reação JAMAIS ocorre de maneira espontânea. 
 
 
 
Polímeros de aminoácidos: Peptídios e 
Proteínas 
• A ligação peptídica de vários aminoácidos 
forma uma cadeia polipeptídica. 
– 2 aminoácidos = dipeptídio. 
– 3 aminoácidos = tripeptídio. 
– Até 30 aminoácidos = oligopeptídio ou 
simplesmente peptídios. 
– Acima de 30 aminoácidos = polipeptídio. 
– Sempre teremos uma porção N-terminal (amino 
terminal) e uma porção C-terminal (carboxila 
terminal). 
 
Polímeros de aminoácidos: Peptídios e 
Proteínas 
• A ligação peptídica de vários aminoácidos 
forma uma cadeia polipeptídica. 
– Proteínas podem conter mais de uma cadeia 
polipeptídica. 
– Quase sempre compostas por mais de 50 
aminoácidos. 
Estrutura das proteínas 
• A seqüência de aminoácidos determina a 
estrutura espacial da proteína. 
– A seqüência determina o tipo de interação entre 
as cadeias laterais. 
– Temos níveis estruturais de complexidade 
crescente. 
 
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Estrutura das proteínas 
• A estrutura das proteínas pode ser descrita 
em quatro níveis. 
– ESTRUTURA PRIMÁRIA. 
• É a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia, 
sendo específica para cada proteína. 
• Por convenção é escrita na direção amino terminal → 
carboxila terminal. 
• Ex.: Ala – Ser – Lys. 
Estrutura das proteínas 
• A estrutura das proteínas pode ser descrita 
em quatro níveis. 
– ESTRUTURA SECUNDÁRIA. 
• Estruturas regulares bidimensionais. 
• Duas organizações particularmente estáveis. 
– Alpha-hélice = Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo. 
– Folha beta-pregueada = Interação lateral de segmentos. 
Estrutura das proteínas 
• A estrutura das proteínas pode ser descrita 
em quatro níveis. 
– ESTRUTURA SECUNDÁRIA. 
• Ambas são estabilizadas por pontes de hidrogênio 
(ligação química fraca e de formação espontânea), 
entre N e O dos grupos –NH e –C=O. 
• Elevado número de ligações confere estabilidade. 
• Ambas podem ocorrer em uma mesma proteína , em 
proporções muito variáveis. 
 
Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA. 
– Alpha-hélice. 
• É mantida por pontes de hidrogênio entre uma unidade 
peptídica e a quarta unidade peptídica subseqüente. 
• Estas pontes dispõem-se paralelamente ao eixo da 
hélice. 
• As cadeias laterais estão projetadas para fora da hélice 
(não participam das pontes). 
 
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Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA. 
– Alpha-hélice. 
 
Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA. 
– Folha beta-pregueada. 
• É mantida por pontes de hidrogênio entre cadeias 
peptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de 
um mesmo segmento. 
• As cadeias laterais estão projetadas para cima e para 
baixo da folha. 
 
Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA. 
– Folha beta-pregueada. 
 
Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA. 
– Mioglobina. 
• 80% da cadeia organizada em alpha-hélice. 
– Concanavalina A. 
• Possui somente folhas beta-pregueadas. 
 
 
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Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA TERCIÁRIA. 
– Descreve o dobramento final da cadeia 
polipeptídica por interação de regiões com 
estrutura regular (alpha e beta). 
– Segmentos distantes da estrutura podem interagir 
entre si, através de ligações não-covalentes, entre 
as cadeias laterais. 
 
 
Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA TERCIÁRIA. 
– Pontes de hidrogênio, estabelecida entre grupos R de 
aminoácidos polares. 
– Interações hidrofóbicas, formada entre grupos R de 
aminoácidos apolares. 
– Ligações eletrostáticas ou iônicas, formada entre 
grupos R de aminoácidos de cargas opostas (ácidos e 
básicos). 
– Pontes dissulfeto (-S-S-), ligação covalente formada 
entre dois resíduos de cisteína por reação de 
oxidação. 
 
Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA TERCIÁRIA. 
 
Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA QUATERNÁRIA. 
– Descreve a associação de duas ou mais cadeiaspolipeptídicas. 
– Mantida por ligações iguais as existentes entre as 
estruturas terciárias. 
– Proteínas oligoméricas. 
– Ex.: Hemoglobina. 
 
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Estrutura das proteínas 
• ESTRUTURA QUATERNÁRIA. 
 
Estrutura das proteínas 
Estrutura das proteínas 
• Proteínas conjugadas. 
– Proteínas com aminoácidos modificados. 
– Glicoproteínas, associadas a esqueletos de 
carboidratos. 
• Ex.: Hemoglobina, proteínas de membrana. 
– Lipoproteínas, associadas a moléculas de lipídos. 
• Ex.: Proteínas de parede bacteriana. 
 
 
Exercícios 
• Desenhe a estrutura básica de um aminoácido e nomeie as estruturas. 
• Classifique os tipos de aminoácidos. O que os diferencia ? 
• O que são aminoácidos essenciais e não essenciais ? 
• Esquematize uma ligação peptídica. 
• Diferencie oligopeptídeo de polipeptídeo. 
• Defina estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, indicando 
as ligações químicas que as mantém. 
• Qual é a diferença entre as estruturas secundárias alpha-hélice e beta-
pregueada ? 
• O que são proteínas conjugadas, cite um exemplo de cata tipo. 
• Discuta a seguinte afirmação: a estrutura primária de uma proteína 
determina a sua estrutura terciária. 
• Porque o peptídeo Ala – Ser – Lys é diferente de Lys – Ser – Lys ? 
• Em que diferem as pontes de hidrogênio da estrutura secundária e 
terciária de proteínas ?